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Bioquímica

Colégio Objetivo

O que caracteriza um inibidor em um processo bioquimico?
a) Aumenta a velocidade de uma reacao.
b) Diminui a velocidade de uma reacao.
c) Acelera a conversao de substratos.
d) Elimina a necessidade de enzimas.

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Para entender o que caracteriza um inibidor em um processo bioquímico, precisamos saber que inibidores são substâncias que reduzem a atividade de enzimas, ou seja, eles diminuem a velocidade das reações químicas que essas enzimas catalisam. Analisando as alternativas: a) Aumenta a velocidade de uma reação - Isso está incorreto, pois inibidores não aumentam a velocidade. b) Diminui a velocidade de uma reação - Esta é a definição correta de um inibidor, pois ele reduz a atividade enzimática. c) Acelera a conversão de substratos - Isso também está incorreto, pois inibidores não aceleram reações. d) Elimina a necessidade de enzimas - Isso não é verdade, pois as enzimas ainda são necessárias, mesmo na presença de inibidores. Portanto, a alternativa correta é: b) Diminui a velocidade de uma reação.

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Qual e a principal diferenca entre inibicao competitiva e nao competitiva?
a) Inibicao competitiva ocorre quando o inibidor se liga ao centro ativo da enzima, enquanto a inibicao nao competitiva ocorre em outro local.
b) Inibicao competitiva diminui a afinidade da enzima pelo substrato.
c) Inibicao nao competitiva nao afeta a velocidade da reacao.
d) Inibicao competitiva nao altera a estrutura da enzima.

O que ocorre na inibicao irreversivel?
a) O inibidor se dissocia facilmente da enzima.
b) O inibidor se liga permanentemente a enzima, bloqueando sua atividade.
c) O inibidor apenas muda a conformacao da enzima temporariamente.
d) O inibidor aumenta a afinidade da enzima pelo substrato.

Qual das alternativas a seguir descreve corretamente a inibicao alosterica?
a) O inibidor se liga ao centro ativo, impedindo o substrato de se ligar.
b) O inibidor se liga a um sitio diferente do centro ativo, alterando a estrutura da enzima.
c) O inibidor diminui a afinidade da enzima pelo substrato sem alterar sua estrutura.
d) O inibidor aumenta a velocidade da reacao enzimatica.

Como a inibicao competitiva pode ser superada?
a) Aumentando a concentracao do inibidor.
b) Diminuindo a concentracao do substrato.
c) Aumentando a concentracao de substrato.
d) Alterando o pH do meio.

Em um grafico de velocidade de reacao versus concentracao de substrato, como a inibicao competitiva altera a curva?
a) A curva se desloca para a direita, indicando que e necessario mais substrato para atingir a mesma velocidade maxima.
b) A curva se desloca para a esquerda, indicando que menos substrato e necessario.
c) A curva fica horizontal, indicando que a reacao nao depende mais de substrato.
d) A curva permanece inalterada, independentemente da concentracao de substrato.

Na inibicao nao competitiva, o que acontece com a velocidade maxima (Vmax)?
a) Vmax aumenta.
b) Vmax permanece constante.
c) Vmax diminui.
d) Vmax se torna infinito.

O que e um inibidor suicida?
a) Um inibidor que pode ser revertido com a adicao de mais substrato.
b) Um inibidor que se liga permanentemente a enzima e impede sua funcao, causando uma destruicao irreversivel.
c) Um inibidor que altera a estrutura da enzima sem destrui-la.
d) Um inibidor que aumenta a atividade da enzima apos um periodo de latencia.

A inibicao mista, em comparacao com a inibicao nao competitiva, causa qual efeito adicional?
a) Ela altera tanto o valor de Km quanto o valor de Vmax.
b) Ela nao afeta a Vmax da reacao enzimatica.
c) Ela so altera o valor de Vmax, mas nao o Km.
d) Ela so altera a afinidade da enzima pelo substrato, mas nao a velocidade maxima.

Em qual das situacoes a inibicao irreversivel e mais comumente observada?
a) Em processos de reciclagem enzimatica.
b) Quando o inibidor interfere diretamente no mecanismo de controle hormonal.
c) Em terapias medicamentosas com farmacos que bloqueiam a funcao enzimatica.
d) Em reacoes de sintese de proteinas.

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O que ocorre na inibicao irreversivel?a) O inibidor se dissocia facilmente da enzima.b) O inibidor se liga permanentemente a enzima, bloqueando sua atividade.c) O inibidor apenas muda a conformacao da enzima temporariamente.d) O inibidor aumenta a afinidade da enzima pelo substrato.

Como a inibicao competitiva pode ser superada?a) Aumentando a concentracao do inibidor.b) Diminuindo a concentracao do substrato.c) Aumentando a concentracao de substrato.d) Alterando o pH do meio.

Na inibicao nao competitiva, o que acontece com a velocidade maxima (Vmax)?a) Vmax aumenta.b) Vmax permanece constante.c) Vmax diminui.d) Vmax se torna infinito.

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a) O inibidor se dissocia facilmente da enzima.
b) O inibidor se liga permanentemente a enzima, bloqueando sua atividade.
c) O inibidor apenas muda a conformacao da enzima temporariamente.
d) O inibidor aumenta a afinidade da enzima pelo substrato.

Como a inibicao competitiva pode ser superada?
a) Aumentando a concentracao do inibidor.
b) Diminuindo a concentracao do substrato.
c) Aumentando a concentracao de substrato.
d) Alterando o pH do meio.

Na inibicao nao competitiva, o que acontece com a velocidade maxima (Vmax)?
a) Vmax aumenta.
b) Vmax permanece constante.
c) Vmax diminui.
d) Vmax se torna infinito.