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Bioquímica

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As enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a velocidade das reações quimicas celulares ao diminuirem a energia de ativação necessária. A atividade enzimática é altamente específica e pode ser influenciada pela presença de inibidores. Um determinado fármaco atua ligando-se ao sitio ativo de uma enzima metabólica, impedindo temporariamente a ligação do substrato real por competição direta. Com base na cinética enzimática, o tipo de inibição descrito, onde o inibidor e o substrato disputam O mesmo local de ligação na enzima, é classificado como a. ativação alostérica. b. inibição irreversivel. c. inibição não competitiva. d. inibição por retroalimentação. e. inibição competitiva.
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NATALY MATOS

há 2 meses

Respostas

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há 2 meses

A descrição indica que o fármaco se liga ao sítio ativo da enzima, competindo diretamente com o substrato pelo mesmo local de ligação. Esse tipo de inibição é caracterizado pela competição entre inibidor e substrato pelo sítio ativo. Analisando as alternativas: a) Ativação alostérica – refere-se à ativação da enzima por ligação em sítio diferente do ativo, não é o caso. b) Inibição irreversível – envolve ligação permanente ao sítio ativo, não temporária. c) Inibição não competitiva – o inibidor se liga em sítio diferente do ativo, não competindo diretamente. d) Inibição por retroalimentação – é um mecanismo regulatório, não necessariamente competição direta no sítio ativo. e) Inibição competitiva – o inibidor compete diretamente com o substrato pelo sítio ativo. Portanto, a alternativa correta é: e) inibição competitiva.

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