A atividade de determinada proteína está diretamente relacionada com a sua estrutura tridimensional, assim como pela sequência dos seus aminoácidos, que se ligam por vários tipos de ligações, como as pontes de hidrogênio, as forças de van der waals, etc. Então, como você pode observar, cada proteína é única, então dependendo das ligações e dos aminoácidos que a constituem existe ou não a possibilidade de reverter uma desnaturação. É bastante relativo, até porque depende do que a fez desnaturar, que pode ser por temperatura, pH, compostos orgânicos. Espero ter ajudado!
Desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras. A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Algumas proteínas desnaturadas , ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto , quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH , as modificações, geralmente, são irreversíveis.
Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da proteína (estrutura primária).
Os fatores que causam a desnaturação, são:
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem:
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que os médicos preocupam-se antes em baixar a febre do que descobrir a causa, pois a alta temperatura pode destruir enzimas de funções vitais, como as enzimas que auxiliam no processo respiratório (transporte de substância via hemoglobina).
Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de aminoácidos. As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente. Renaturação é o nome que se dá a esse processo.[2]
Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença de um agente redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem de quatro de suas oito ligações dissulfureto a resíduos de cisteína e pela desestabilização das interações hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease é acompanhada por uma completa perda de sua atividade catalítica. Removidos o agente redutor e a ureia, a ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura terciária correta, dobrando-se espontaneamente, com restauração completa de sua atividade catalítica. As ligações dissulfureto são refeitas nas mesmas posições anteriores.[2]
fonte:
L. Nelson, David. Lehninger Principles of Biochemstry (em inglês) 4 ed. [S.l.: s.n.] p. 148.
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