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Biologia Celular

Como os ribossomos são carregados para o retículo endoplasmático rugoso? 

💡 2 Respostas

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Estudante PD

Citoesqueleto é responsável por manter a forma da célula e as junções celulares, auxiliando nos movimentos celulares. É constituído por proteínas bastante estáveis filamentosas ou tubulares que são os filamentos intermediários, filamentos de actina e os microtubulos e pelas proteínas motoras: dineína,miosina e cinesina.

Microtúbulos

Os microtúbulos são os mais espessos, os mais grossos, possuindo 25 nanômetros de espessura. São formados por proteínas , as tubulinas, que por sua vez se dividem em α (alfa) e β (beta), e em duas subunidades, então quando duas dessas subunidades se ligam formam uma tubulina. E quando varias tubulinas se ligam, a parte alfa de uma com a parte beta da outra, formam protofilamentos, e treze desses protofilamentos unidos, formam um microtúbulo. Vale lembrar também que, além das tubulinas α (alfa) e β (beta), existe as γ-tubulina (gama-tubulinas) que possuem papel fundamental na formação dos microtubulos, pois são como "moldes em forma de anel" por onde a polimerização das outras tubulinas se orientam.

Formados a partir dos centrossomos ou centríolos, são responsáveis pelo movimento celular, movimento de partículas na superfície da célula e pelo movimento intracelular, formam a base de cílios e flagelos, compõe as fibras de fuso necessárias para a separação dos cromossomos durante a divisão celular. Enunciando uma analogia simples, os microtúbulos atuam como uma espécie de "andaime" para a célula.


Filamentos de actina são mais finos porque possuem apenas dois profilamentos de proteína actina. Esses dois profilamentos se entrelaçam, formando um filamento. Constituídos por monômeros globulares, também chamados de Actina G, e que se polimerizam para formar filamentos, ou Actina F.

Formam os microvilos, os estereocilios e as miofibrilas.

Filamentos intermediários

Os filamentos intermediários recebem esse nome porque seu diâmetro (10 nm) está entre o dos filamentos finos de actina e o dos filamentos grossos de miosina das células musculares lisas, onde foram identificados pela primeira vez, e também porque eles não podem aumentar ou diminuir de tamanho, quando se formam adquirem um tamanho e é desse tamanho que permanecerão. Ao contrario do microtúbulos e dos filamentos de actina, que quando necessário aumentam e diminuem seu tamanho.

O filamento intermediário possui uma estrutura em α-hélice central e domínios globulares em cada extremidade. A organização desses filamentos, as ligações a outros filamentos e a sua função de sustentação dependem de proteínas associadas aos filamentos intermediários (IFAP). As redes de filamentos intermediários formam a lâmina nuclear, ao longo da superfície interna da membrana nuclear, e estão firmemente ligados as junções celulares, desmossomos e hemidesmossomos.

Tem como função ancorar as estruturas celulares, formar os desmossomos (junção intercelular) e absorver impactos.

 

Proteínas motoras.

As proteínas motoras se dividem em tres grupos: as cinesinas e dineínas e as miosinas.

As cinesinas e dineínas se diferem em apenas um ponto, a direção em que se locomovem. Más têm a mesma forma e função, que é de transportar estruturas de um lugar da célula para outro. Elas não formam filamentos, ou seja, trabalham sempre sozinhas e sobre os microtúbulos, ou seja, elas interagem quimicamente com os microtúbulos, de forma que gastam ATP para se locomover. Já as miosinas formam pequenos filamentos mas também dependem de outros para trabalhar, no caso os filamentos de actina. A miosina utiliza, assim como as dineínas e as cinesinas, esse outro filamento como um trem utiliza os trilhos para se mover, interagindo com eles. Vale ressaltar que as cinesinas participam da atividade microrreprodutiva dos gametas femininos.

 

Ou seja são carregados pelas proteinas moveis do citoesqueleto.

 

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Estudante PD

Continuação da resposta anterior:

Retículo Endoplasmático

 
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO

FUNÇÕES DO RE
1 Adição de açúcares a proteínas (N-ligados)
2 Controle de enovelamento correto de proteínas
3 Envio de glicoproteínas para os compartimentos corretos
4 Produção de lipídeos

Os ribossomos se ligam e desligam do RE o tempo todo.
Não se usa mais o conceito de retículo endoplasmático rugoso (RER) e liso (REL), apenas RE.
REL: função de liberar vesículas e produção de lipídeos.
RER ou REG (reticulo endoplasmático granular): função de síntese protéica.

Retículos são pequenos labirintos ocos por dentro e envoltos por membrana, onde se compartimentaliza eventos que não podem ocorrer diretamente no citoplasma. Seu papel central é na biossíntese de lipídios e proteínas. Sua membrana é o sítio de produção de todas as proteínas transmembrana e lipídios para a maioria das organelas celulares.

As proteínas da MP são produzidas pelo RE.

RIBOSSOMOS
É um complexo composto por RNA e proteínas com uma subunidade maior e outra menor.
Existem ribosomos traduzindo livres no citoplasma e associados às membranas do RE e do núcleo.

Polirribossomo: são vários ribossomos lendo uma mesma fita de RNA.

TRADUÇÃO
O ribosomo se liga ao m-RNA e começa a tradução no citoplasma
1. a proteína SRP se liga à sequência sinal da proteína nascente (pára o elongamento)
2. a SRP se liga ao seu receptor na superfície do RE
3. abre o poro na superfície do RE (translocon)
4. a SRP se solta e retorna o crescimento da proteína
5. a tradução continua e a proteína cresce para o lúmem da orgnela
6. quando acaba a tradução o ribosomo se solta do RE

Logo,a própria proteína que determina se ela será traduzida em ribosomos livres no RE.
Apenas se a proteína tiver a sequência sinal à qual se liga a SRP a tradução será no RE.
Qual a diferença final entre uma proteína citoplasmática que nunca foi ao RE e uma que entrou no RE?


RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO E PRODUÇÃO DE PROTEÍNAS
No RE há uma partícula reconhecedora de sinal, denominada SRP.
SRP ancora o ribosoma ao RE.
Em alguns casos a proteína também pode ser traduzida no citoplasma e ainda assim ser endereçada para RE ou mitocôndria.

Quando uma proteína não pode ser sintetizada no citosol, a SRP reconhece sua seqüência.
A síntese protéica pára.
O receptor da membrana do RE faz o reconhecimento.
O receptor agrega um complexo (SRP + ribossomo + RNA-M) para formar um poro para a passagem da proteína.
O póro leva a proteína para denro do RE.
Todo esse complexo desaparece.

Receptores de membrana do RE reconhecem as proteínas, que vão se encaixando, tracionando e formando vesículas que se soltam no RE.
Essas vesículas são transportadas pelo citoesqueleto dentro da célula.
RE e Golgi tem uma comunicação de vesículas.

Topologia de proteínas de membrana
A INSERÇÃO DAS PROTEÍNAS DE MEMBRANA TEM QUE SER CORRETA DESDE O RE.

A própria proteína determina sua orientação na membrana
1 estrutura primária (carga dos amino ácidos)
2 tamanho dos espaçadores entre as sequências que atravessam a membrana
3 hidrofobicidade das sequências
4 forças eletrostáticas entre interações ptn-ptn e ptn-lip.
5 glicosilações

CONTROLE DE QUALIDADE

O RE TEM UM SISTEMA PRÓPRIO CONTROLE DE QUALIDADE
Agora que a porção sacarídica tem apenas uma glicose, as proteínas calnexina, calreticulina e ERp57se ligam à proteína nascente e permitem que ela assuma a conformação correta.
A última glicose é tirada pela glicosidase II. Se a proteínaenovelou corretamente, ela sai do RE.
Depois de algumas tentativas,a proteína enovelada erradopode ser degradada no RE, sair pelo translocon e ser degradada no citoplasma ou formar precipitados.
A enzima glicosidase II tira a última glicose.
Se a proteína enovelou errado, ela tem outra chance, pois a enzima UGGT recoloca uma glicose e as proteínas CNX, CRT e ERp57 interagem de novo.

ESTRESSE NO RE AFETA O RESTO DA CÉLULA
Muitas proteínas com conformação errada
falta de glicose
infecções virais
danos em DNA
drogas que inibem glicosilação
proteínas para enovelamento
proteases

SENSORES DE ESTRESSE EM RE
A IRE1 fica ligada à BIP em condições normais
A BIP se liga a proteínas com conformação errada e se solta da IRE1
Agora a IRE1 faz dímero e estimula a transcrição de genes que podem melhorar o estresse do RE
A ATF6 também fica ligada à BID
Com muitas proteínas com conformação errada a BID se solta
Agora a ATF6 fica liberada para seguir ao Golgi
No Golgi ela é quebrada e a parte citoplasmática vai para o núcleo ativar a transcrição
Síntese de lipídeos.
 
fonte Alberts Biologia Molecular da Célula.
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