Na eletroforese de lipoproteínas, qual padrão de migração dessas moléculas?

Eletroforese é um processo de separação de substâncias eletricamente carregadas mediante a migração diferenciada delas quando as mesmas são dissolvidas em um eletrólito, através do qual é aplicada uma corrente elétrica. Essa técnica foi descoberta em 1937, pelo bioquímico sueco Arne Tisélius, que ganhou o Prêmio Nobel em 1948 por esse trabalho. Quando essas substâncias são as proteínas sanguíneas, fala-se em eletroforese das proteínas.

A eletroforese de proteínas é de grande importância no diagnóstico diferencial de algumas enfermidades, na avaliação da gravidade de alterações clínicas hematológicas e no diagnóstico de processos inflamatórios, gamopatias e disproteinemias. É o teste mais utilizado para investigação de anormalidades proteicas presentes no sangue. Taxas elevadas de proteínas plasmáticas ocorrem em função da hemoconcentração ou do aumento da produção de globulinas, geralmente associado a processos inflamatórios. A hemoconcentração pode ser fisiológica, em casos de contração esplênica e policitemia vera.

Existe um grande número de proteínas identificadas no sangue, mas as principais encontradas nas bandas eletroforéticas são a albumina, alfa1-globulina, alfa2-globulina, betaglobulinas e gamaglobulinas.

A albumina é a proteína mais abundante do plasma, responsável por cerca de 80% de sua pressão oncótica e pelo transporte de inúmeras substâncias, como a bilirrubina, o cálcio, os hormônios, os fármacos, etc. A quantidade de albumina no plasma diminui por falha em sua síntese no fígado, por perda renal, intestinal ou cutânea ou por condições que aumentam a permeabilidade capilar, em estados de má absorção e subnutrição. A quantidade aumenta na desidratação ou por estase venosa excessiva.