o que é efeito alostérico?

Olá Paula, tudo bem? Espero que sim.

Bem, pra te explicar melhor vou utilizar o exemplo prático das enzimas orgânicas e logo depois te cito um exemplo bem bacana pra você entender, ok?

Toda proteína possui um sítio ativo, que é o local da proteína que reconhece o substrato. O efeito alostérico acontece quando uma outra molécula se liga em outro local da proteína (que não seja o sítio ativo), e essa ligação altera a afinidade da proteína com o seu substrato. Essas moléculas são chamadas moduladores alostéricos. Se um modulador alostérico se liga a proteína, altera seu sítio ativo e a proteína passa a reconhecer mais fortemente seu substrato (o que aumenta a velocidade da reação), é um modulador positivo. Se diminuir a afinidade pelo substrato, é um modulador negativo.

Não diferente, as enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.

Agora um exemplo...

Bem sabemos que a hemoglobina transporta H+, CO2 e O2. As propriedades de ligação ao oxigênio da hemoglobina são reguladas por locais separados e não adjacentes(A hemoglobina é uma proteína alostérica). Ou seja, justamente as interacções alostéricas é que habilitam a hemoglobina a transportar O2, CO2 e H+ coordenadamente.

Um efeito agonista na hemoglobina: A ligação de O₂ à hemoglobina promove a ligação de mais O₂ à mesma molécula de hemoglobina. Por outras palavras, o O₂ liga-se cooperativamente à hemoglobina.

A afinidade da hemoglobina para o oxigênio depende do pH e do CO₂. Tanto o H⁺como o CO₂ promovem a libertação do O₂ ligado. Reciprocamente o O₂ promove a libertação de H⁺ e CO_2.

Um efeito antagonista, se compararmos a hemoglobina à mioglobina: A afinidade entre o oxigênio e a hemoglobina é também regulado por fosfatos orgânicos, tais como o 2,3-bifosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o oxigênio da hemoglobina em relação à mioglobina.

Espero ter te ajudado.

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 O efeito alostérico acontece quando uma outra molécula se liga em outro local da proteína (que não seja o sítio ativo), e essa ligação altera a afinidade da proteína com o seu substrato

Espero ter te ajudado.