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Diferencie “Regulação Covalente” e “Regulação Alostérica”.

💡 3 Respostas

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Andre Smaira

Na regulação covalente as enzimas reguladoras são inter convertidas entre a forma ativa e a inativa, sendo que isso ocorre através da ligação covalente de um determinado grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios ativos da enzima. As enzimas sofrem esse tipo de regulação através da fosforilação de um ou mais resíduos de serina, treonina ou tirosina por meio da ação de enzimas quinases, podendo ser revertida pela ação de enzimas fosfoproteínas fosfatases.

Já na regulação alostérica a ligação do afetor ou modulador ao sítio enzimático ocorre através de ligação não covalente. Essa ligação pode aumentar ou reduzir a atividade enzimática.

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Beatriz Miranda

Na regulação covalente há a ligação no sítio ativo do agonista, sendo que o antagonista se liga covalentemente a esse sítio. Assim, mesmo aumetando a quantidade de agonista, o efeito não é retardado.

Na regulação alostérica, o antagonista, ou um agonista, se ligará a outro sítio, que não seja o sítio ativo, mas um sítio alósterico, o qual irá interferir na ação do agonista no sítio ativo. Como não se trata do sítio ativo, o aumento do agonista também não irá afetar a ação do fármaco alostérico. Entretanto, por não se tratar de uma ligação covalente, ele pode se desligar do sítio, revertendo a ação de regulação.

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