Por que o modelo chave e fechadura configura-se como impróprio para abordar o funcionamento das enzimas?

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadoras de reações metabólicas, ou seja, elas aceleram as reações químicas que ocorrem no organismo sem sofrer desgaste ou alterar o curso da reação. Para isso, as enzimas apresentam certa especificidade com os elementos das reações nas quais vai atuar.

As enzimas apresentam locais de ligação através dos quais ocorre o processo de catalisação. Esses locais são chamados de sítios ativos e se adaptam as moléculas sobre as quais a enzima atua, sendo essas moléculas chamadas de substratos enzimáticos. Quando ocorre a ligação se forma o complexo enzima-substrato. Para explicar a especificidade observada entre enzimas e seus substratos, Emil Fischer propôs em 1894 que o complexo enzima-substrato obedeceria a um modelo “chave-fechadura”. De acordo com ele, a especificidade se dá pelo fato do sítio ativo da enzima ter um formato complementar ao seu substrato, promovendo um encaixe perfeito, como uma chave que encaixa em determinada fechadura. Esse encaixe facilita a modificação do substrato por parte da enzima de forma a fazê-lo reagir mais rapidamente e formar os produtos da reação. Como a enzima não participa da reação, após sua ação ela se solta do substrato e se encontra disponível novamente.

Como a enzima e o substrato estão a uma curta distância e com fraca atração, o substrato precisa de um formato correspondente e adequado para se unir. Nos locais ativos, a enzima tem uma forma geométrica específica e orientação em que um substrato complementar se encaixa perfeitamente.

A teoria por trás do modelo Lock and Key envolve a complementaridade entre as formas da enzima e do substrato. Suas formas complementares os encaixam perfeitamente um no outro como uma fechadura e uma chave. De acordo com essa teoria, a forma da enzima e do substrato não se influenciam porque já estão em uma forma perfeitamente complementar predeterminada.