1 enzimas bioq.

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1.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar:
	
	
	
	O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
	
	
	Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação irá se processor
	
	
	Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
	
	
	A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
	
	
	São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
	
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem seus substratos através da:
	
	
	
	composição do meio
	
	
	forma tridimensional das moléculas
	
	
	reversibilidade da reação
	
	
	energia de ativação
	
	
	temperatura do meio
	
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas?
	
	
	
	Induzindo a desnaturação das enzimas.
	
	
	Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
	
	
	Induzindo a autodigestão das enzimas.
	
	
	Induzindo a exocitose das enzimas.
	
	
	Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
	
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
	
	
	
	 
		
	
		4.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta.
	
	
	
	A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática
	
	
	A concentração da enzima pode influenciar na reação
	
	
	O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções
	
	
	Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática
	
	
	A variação do pH não influencia na atividade enzimática
	
Explicação:
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
	
	
	
	alostérico irreversível
	
	
	competitivo reversível
	
	
	misto
	
	
	alostérico reversível
	
	
	competitivo irreversível 
	
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease.
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020).
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática:
	
	
	
	As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos reagentes em produtos.
	
	
	A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica.
	
	
	Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido.
	
	
	A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional.
	
	
	Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo.
	
Explicação:
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima.  Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:
	
	
	
	um efetuador alostérico positivo
	
	
	um inibidor competitivo reversível
	
	
	um ativador irreversível
	
	
	um inibidor alostérico reversível
	
	
	um inibidor competitivo irreversível
	
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível.
	
	
	
	 
		
	
		8.
		Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas são conhecidas como:
	
	
	
	Catalizadores
	
	
	Holoenzimas
	
	
	Apoenzimas
	
	
	Cofatores enzimáticos
	
	
	Inibidores enzimáticos
	
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas.