Lista de exercícios 2021sem2 - Bioquímica - Prova 1 (1)

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Lista de exercícios para a 1a prova 
BIQ050 – Bioquímica/Farmácia Diurno – 2021sem2 
 
1) A água é considerada o “solvente universal”. Justifique, por meio de suas interações 
intermoleculares, propriedades físico-químicas e interações com solutos. 
2) Explique, por meio de equações matemáticas, a razão pela qual a concentração de íons 
hidrônio é igual a 1,0 x 10-7 mol.L-1 em água pH=7. 
3) Defina pH e pKa. Qual a relação entre o dois? 
4) O que é uma solução tampão? Dê exemplos de importantes tampões biológicos. 
5) Qual é valor de pH das soluções abaixo: 
a) HCl 0,1 mol.L-1 b) NaOH 1M c) NaOH 0,01 mol.L-1 
6) Desenhe a estrutura geral de um aminoácido, identificando grupos funcionais e o carbono 
alfa. O que é um carbono assimétrico? Qual carbono, na estrutura de aminoácidos, é o 
carbono assimétrico? Carbonos assimétricos estão presentes em todos os aminoácidos? 
Justifique. 
7) Faça as curvas de ionização da glicina, aspartato e lisina. Identifique nas curvas os valores 
de pKa, todas as espécies formadas ao longo da titulação, pontos isoelétricos e regiões de 
tampão. 
8) A ligação peptídica possui livre rotação em relação aos átomos que a formam? Explique. 
9) Defina estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, estabelecendo as 
principais diferenças entre elas. 
10) Considerando as enzimas, explique a diferença entre o modelo chave-fechadura e o do 
encaixe induzido. 
11) O que é um sítio alostérico? Exemplifique. 
12) Evolutivamente, porque possuímos uma molécula de transporte de O2 como a 
hemoglobina? Qual a principal diferença funcional entre a hemoglobina e a mioglobina. 
Utilize os conceitos de alosterismo e cooperação em sua resposta. 
13) O monóxido de carbono pode provocar envenenamento. Explique quimicamente, 
abordando principalmente o conceito de afinidade. Essa toxicidade foi aliviada, mesmo não 
sendo eliminada, devido às características estruturais das proteínas transportadoras de O2. 
Explique. 
 
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14) Qual a diferença entre modulação alostérica homotrópica e heterotrópica? No contexto 
na hemoglobina, dê exemplos. 
15) Estruturalmente, quais as diferenças entre a hemoglobina adulta e a fetal? Como essas 
diferenças são importantes no desenvolvimento do feto? 
16) Faça um desenho esquemático explicando o transporte de H+ e dióxido de carbono pela 
hemoglobina. 
17) Qual a relação entre mutações em genes da hemoglobina, anemia falciforme e malária? 
18) Defina os termos holoenzima, apoenzima, coenzima e grupo prostético. 
19) Explique como as enzimas afetam as reações nos organismos, utilizando conceitos como 
espontaneidade, estado de transição e energia de ativação. 
20) Explique o que significam os termos da equação de Michaelis-Menten. Qual a 
importância do Km e o qual a relação do Km com a afinidade enzima substrato? 
21) Em cinética enzimática, qual o significado do valor de Kcat? Como a eficiência catalítica de 
uma enzima pode ser estabelecia a partir desse parâmetro e também do Km? 
22) Explique os tipos mais importantes de inibidores enzimáticos? Qual a relevância 
farmacêutica deles? Exemplifique. 
23) A figura abaixo mostra uma molécula de GDP (guanosina 5’-difosfato) no sítio de ligação 
de uma proteína G. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Quais as interações mais interações mais prováveis existentes entre (desenhe as moléculas, 
represente as interações): 
a) cadeia lateral da lisina e o grupamento fosfato 
b) a cadeia lateral do ácido glutâmico e a ribose 
c) a cadeia lateral da tirosina e a base nitrogenada (guanina)