Contração Muscular e Metabolismo das Fibras Musculares

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CONTRAÇÃO MUSCULAR E METABOLISMO DAS FIBRAS MUSCULARES
Paulo Gabriel da S. Mota. 2021.
O tecido muscular
O músculo é um dos quatro tecidos básicos. Existem três tipos de tecido
muscular: esquelético, cardíaco e liso. Todos eles são compostos por células
alongadas, chamadas células musculares, miofibras ou fibras musculares,
especializadas na contração. Em todos os três tipos de músculo, a energia
proveniente da hidrólise do trifosfato de adenosina (ATP) é transformada em energia
mecânica. Os transtornos musculares esqueléticos (miopatias) podem ser congênitos
e também ocasionados por perturbação do suprimento nervoso normal, disfunção
mitocondrial, inflamação (miosite), autoimunidade (miastenia grave), tumores
(rabdomiossarcoma) e lesão.
O músculo estriado esquelético
As células ou as fibras musculares formam um longo sincício multinucleado,
agrupado em feixes circundados por bainhas de tecido conjuntivo e se estendendo
do sítio de origem até a sua inserção.
O epimísio é uma camada de tecido conjuntivo denso que embainha o músculo
inteiro. O perimísio deriva do epimísio e circunda os feixes ou fascículos das células
musculares. O endomísio é uma camada delicada de fibras reticulares e de matriz
extracelular que circunda cada célula muscular. Os vasos sanguíneos e os nervos
usam essas bainhas de tecido conjuntivo para chegar ao interior do músculo. Uma
ampla rede de capilares, flexível, para se ajustar a alterações de
contração‑relaxamento, reveste cada célula muscular esquelética. As bainhas de
tecido conjuntivo se mesclam e os fascículos musculares radiais penetram em cada
extremidade de um músculo com o tecido conjuntivo regular denso do tendão,
formando uma junção miotendínea. O tendão se prende ao osso através das fibras
de Sharpey periosteais.
Características da fibra muscular esquelética
As células musculares esqueléticas são formadas no embrião pela fusão dos
mioblastos que produzem um miotubo multinucleado pós‑mitótico. O miotubo
amadurece e forma uma célula muscular longa, com diâmetro de 10 a 100 μm e
comprimento de até vários centímetros. A membrana plasmática da célula muscular
(chamada sarcolema) é circundada por uma lâmina basal e por células‑satélite.
Discutimos a importância das células‑satélite na regeneração do tecido muscular.
O sarcolema projeta processos digitiformes longos, denominados túbulos transversos
ou túbulos T, para o interior do citoplasma da célula, o sarcoplasma. Os túbulos T
entram em contato com canais ou sacos membranosos, o retículo sarcoplasmático. O
retículo sarcoplasmático, por sua vez, contém altas concentrações de Ca2+. O sítio de
contato do túbulo T com as cisternas do retículo sarcoplasmático se chama tríade
porque consiste de dois sacos laterais de retículo sarcoplasmático e um túbulo T
central. Os muitos núcleos da fibra muscular se situam na periferia da célula, logo
abaixo do sarcolema. Cerca de 80% do sarcoplasma é ocupado por miofibrilas
circundadas por mitocôndrias (chamadas sarcossomos). As miofibrilas são
compostas de dois filamentos principais formados por proteínas contráteis: os
filamentos finos contêm actina, enquanto os filamentos espessos são compostos de
miosina. Dependendo do tipo de músculo, as mitocôndrias podem ser encontradas
paralelamente ao eixo longitudinal das miofibrilas ou enrolar‑se na zona de
filamentos espessos. Os filamentos finos se inserem em cada lado do disco Z (também
chamado banda ou linha) e se estendem do disco Z até a banda A, onde se alternam
com os filamentos espessos.
O sarcômero
O sarcômero é a unidade contrátil básica do músculo estriado. As repetições
de sarcômero são representadas por miofibrilas no sarcoplasma das células
musculares esqueléticas e cardíacas.
A disposição dos miofilamentos espessos (miosina) e finos (actina) do sarcômero
é, em grande parte, responsável pelo padrão de bandas observado na microscopia
de luz e eletrônica. A actina e a miosina interagem e geram força de contração. O
disco Z forma um andaime (sca�old) sarcomérico transverso para garantir a
transmissão eficiente da força gerada. Os miofilamentos finos medem 7 nm de largura
e 1 μm de comprimento, formando a banda I. Os filamentos espessos medem 15 nm de
largura e 1,5 μm de comprimento, sendo encontrados na banda A. A banda A é
dividida por uma região clara chamada banda H. O componente principal da banda
H é a enzima creatina cinase, que catalisa a formação do ATP a partir do fosfato de
creatina e do difosfato de adenosina (ADP). O fosfato de creatina mantém os níveis
estáveis de ATP durante a contração muscular prolongada.
Passando pela linha média da banda H, encontramos a linha M. As estrias da
linha M correspondem a uma série de pontes e filamentos que ligam a zona nua dos
filamentos espessos. Os filamentos finos se inserem em cada lado do disco Z, cujos
componentes incluem a α‑actinina.
Componentes dos filamentos finos e grossos do sarcômero
A actina‑F, o filamento fino do sarcômero, tem uma dupla fita espiralada. A
actina‑F é composta de monômeros globulares (actina‑G). Como se sabe, os
monômeros de actina‑G se ligam uns aos outros em fila indiana, conferindo
polaridade ao filamento, com extremidades farpadas (mais) e pontiagudas (menos). A
extremidade farpada dos filamentos de actina se insere no disco Z.
A actina‑F forma um complexo com a tropomiosina e com as troponinas. A
tropomiosina fica no sulco formado pelas fitas de actina‑F.
A tropomiosina consiste em dois polipeptídeos alfa‑helicoidais quase idênticos
e enrolados em volta um do outro. Cada molécula de tropomiosina se estende pelo
comprimento de sete monômeros de actina, ligando‑se ao complexo da troponina.
A troponina é um complexo de três proteínas: troponina I, C e T.
1. A troponina T liga o complexo à tropomiosina.
2. A troponina I inibe a ligação da miosina à actina.
3. A troponina C se liga ao Ca2+ , sendo encontrada somente no músculo estriado.
A miosina II, o principal componente do filamento espesso, tem atividade de
adenosina trifosfatase (ATPase), pois hidrolisa o ATP, e se liga, de maneira irreversível,
à actina‑F, o principal componente do filamento fino.
A miosina II consiste em duas cadeias pesadas idênticas e em dois pares de
cadeias leves. Em uma extremidade, cada cadeia pesada forma uma cabeça globular.
Duas cadeias leves diferentes se ligam a cada cabeça: a cadeia leve essencial e a
cadeia leve regulatória.
A cabeça globular tem três regiões distintas:
1. Uma região de ligação à actina.
2. Uma região de ligação ao ATP.
3. Uma região de ligação à cadeia leve.
A miosina II, como outras cinesinas e dineínas motoras moleculares, usa a
energia química do ATP para induzir mudanças conformacionais que geram força de
motilidade. Como se sabe, as cinesinas e dineínas se movem ao longo dos
microtúbulos. As miosinas se movem ao longo dos filamentos de actina para induzir a
contração muscular.
A nebulina é uma proteína gigante associada a filamentos finos (actina‑F);
insere‑se no disco Z e age como um estabilizador necessário para manter o
comprimento da actina‑F.
A titina é uma proteína muito grande, com uma massa molecular na faixa de
milhões, determinada por cerca de 34.000 aminoácidos. Cada molécula se associa a
miofilamentos espessos (miosina) e se insere no disco Z, estendendo‑se até a zona
nua dos filamentos de miosina, perto da linha M. A titina tem as seguintes funções:
1. Controla a montagem dos miofilamentos espessos, agindo como um molde.
2. Regula a elasticidade do sarcômero, estabelecendo uma conexão tipo mola entre a
extremidade dos miofilamentos espessos e o disco Z.
3. Limita o intervalo de movimento do sarcômero em tensão.
Os discos Z são o sítio de inserção dos filamentos de actina do sarcômero. Um
componente do disco Z, a α‑ actinina, ancora a extremidade farpada dos filamentos
de actina no disco.
A desmina é uma proteína de filamento intermediário de 55 kDa (10 nm) com três
papéis essenciais à manutenção da integridade mecânica do aparelho contrátil no
músculo esquelético, cardíaco e liso.
1. A desminaestabiliza as miofibrilas e os núcleos. Os filamentos de desmina
circundam os discos Z das miofibrilas e são ligados ao disco Z e uns aos outros por
filamentos de plectina. Os filamentos de desmina se estendem do disco Z de uma
miofibrila até a miofibrila adjacente, formando uma treliça de suporte. Os filamentos
de desmina também se estendem do sarcolema até o envelope nuclear.
2. A desmina liga as miofibrilas ao sarcolema. A desmina se insere em placas
especializadas associadas ao sarcolema, chamadas costâmeros. Os costâmeros,
agindo de maneira orquestrada com o complexo proteico associado à distrofina,
fazem a transdução da força contrátil do disco Z para a lâmina basal, mantêm a
integridade estrutural do sarcolema e estabilizam a posição das miofibrilas no
sarcoplasma.
3. A desmina determina a distribuição e a função das mitocôndrias nos músculos
esquelético e cardíaco. Na ausência de desmina, o posicionamento mitocondrial
correto é perdido e a função mitocondrial fica comprometida, resultando em morte
celular por privação de energia ou liberação do citocromo pró‑ apopótico c.
A proteína de choque térmico αB‑cristalina protege os filamentos de desmina
do dano induzido por estresse. A desmina, a plectina e a αB‑cristalina formam uma
rede protetora contra o estresse mecânico no nível do disco Z.
As mutações dessas três proteínas determinam a destruição das miofibrilas
após o estresse mecânico repetitivo, levando ao desenvolvimento de cardiomiopatia
dilatada, miopatia esquelética e defeitos no músculo liso.
Mecanismo geral de contração muscular
Durante a contração muscular, o músculo atrofia cerca de um terço de seu
comprimento original. O início e a execução da contração muscular ocorrem nas
seguintes etapas:
1. Os potenciais de ação cursam pelo nervo motor até suas terminações nas fibras
musculares.
2. Em cada terminação, o nervo secreta pequena quantidade da substância
neurotransmissora acetilcolina.
3. A acetilcolina age em área local da membrana da fibra muscular para abrir
múltiplos canais de cátion, “regulados pela acetilcolina”, por meio de moléculas de
proteína que flutuam na membrana.
4. A abertura dos canais regulados pela acetilcolina permi te a difusão de grande
quantidade de íons sódio para o lado interno da membrana das fibras musculares.
Essa ação causa despolarização local que, por sua vez, produz a abertura de canais
de sódio, dependentes da voltagem, que desencadeia o potencial de ação na
 membrana. 
5. O potencial de ação se propaga por toda a membrana da fibra muscular, do
mesmo modo como o potencial de ação cursa pela membrana das fibras nervosas.
6. O potencial de ação despolariza a membrana muscular, e grande parte da
eletricidade do potencial de ação flui pelo centro da fibra muscular. Aí, ela faz com
que o retículo sarcoplasmático libere grande quantidade de íons cálcio armazenados
nesse retículo.
7. Os íons cálcio ativam as forças atrativas entre os filamentos de miosina e actina,
fazendo com que deslizem ao lado um do outro, que é o processo contrátil.
8. Após fração de segundo, os íons cálcio são bombeados de volta para o retículo
sarcoplasmático pela bomba de Ca2+ da membrana, onde permanecem armazenados
até que novo potencial de ação muscular se inicie; essa remoção dos íons cálcio das
miofibrilas faz com que a contração muscular cesse.
Mecanismo molecular de contração - ciclo de ligação cruzada da actomiosina
Quando um músculo se contrai, cada sarcômero sofre encurtamento, mas os
miofilamentos permanecem com o mesmo comprimento. Durante a contração, o
sarcômero e a banda I se encurtam, enquanto a banda A permanece com o mesmo
comprimento. Para manter os miofilamentos com um comprimento constante, o
encurtamento do sarcômero deve ser produzido pelo aumento na área de
sobreposição dos filamentos espessos e finos. Durante a contração, ocorre
encurtamento da banda H, e os filamentos finos penetram na banda H. Essas
observações indicam que, durante a contração, os filamentos finos deslizam ao longo
dos filamentos espessos.
No músculo em repouso, as cabeças de miosina são impedidas de se ligar às
moléculas de actina pela tropomiosina, que recobre os sítios de ligação da miosina
nas moléculas de actina. Após estimulação nervosa, o Ca2+ é liberado dentro do
sarcoplasma e liga-se à troponina. Esta, quando ligada ao Ca2+ , atua sobre a
tropomiosina, expondo os sítios de ligação de miosina nas moléculas de actina. Uma
vez expostos os sítios de ligação, as cabeças de miosina tornam- se capazes de
interagir com moléculas de actina, formando ligações cruzadas que promovem o
deslizamento.
O ciclo de ligação cruzada no músculo esquelético é designado como ciclo de
ligação cruzada da actomiosina e, com frequência, é descrito como uma série de
eventos bioquímicos e mecânicos acoplados. A miosina, uma proteína motora
associada à actina com atividade de ATPase, converte a energia química em força
mecânica pelo ciclo estabelecido entre os estados de associação e dissociação com
a actina durante o ciclo da ATPase. Cada ciclo de ligação cruzada é formado por
cinco estágios: ligação de ATP, hidrólise de ATP, formação das pontes cruzadas,
liberação de Pi da miosina e liberação de ADP. Nos músculos cardíaco ou liso, a
duração relativa de cada estágio pode ser alterada por mudanças na composição
molecular das moléculas de miosina específicas do tecido. No entanto, acredita-se
que o ciclo básico seja o mesmo para todas as interações de miosina- actina.
No início do ciclo de ligação cruzada, a cabeça da miosina está firmemente
ligada à molécula de actina do filamento fino, e o ATP está ausente. A posição da
cabeça da miosina nesse estágio é descrita como conformação original ou não
inclinada. Essa conformação tem duração muito curta e é conhecida como
configuração rígida. O endurecimento e a rigidez dos músculos que começam no
momento da morte são causados pela ausência de ATP e são conhecidos como rigor
mortis. No músculo vivo em contração ativa, essa etapa termina com a ligação do ATP
à cabeça da miosina.
(1) Ligação de ATP. A ligação de ATP à cabeça da cadeia pesada da miosina (MHC na
sigla em inglês) reduz a afinidade da miosina pela actina, fazendo com que a cabeça
da miosina seja liberada do filamento de actina. Se todas as pontes cruzadas em um
músculo estivessem nesse estado, o músculo estaria completamente relaxado.
(2) Hidrólise de ATP. A quebra de ATP em ADP e fosfato inorgânico (Pi) ocorre na
cabeça da miosina; os produtos da hidrólise são retidos na miosina. Como resultado
da hidrólise, a cabeça da miosina gira em torno da dobradiça em uma posição
“armada” (perpendicular ou em um ângulo de 90 graus com os filamentos grossos e
finos). Essa rotação faz com que a ponta da miosina mova-se ~11 nm ao longo do
filamento de actina, de modo que esse agora se alinha com um novo monômero de
actina, dois monômeros adiante ao longo do filamento de actina. Novamente, se
todas as pontes cruzadas em um músculo estivessem nesse estado, o músculo ficaria
totalmente relaxado.
(3) Formação das Pontes Cruzadas. A cabeça da miosina armada agora liga-se à sua
nova posição no filamento de actina. Essa ligação reflete a afinidade aumentada do
complexo miosina-ADP-Pi pela actina
(4) Liberação de Pi da miosina. A dissociação de Pi da cabeça de miosina
desencadeia o movimento de força, uma mudança de conformação na qual a cabeça
da miosina curva-se ~45 graus em torno da dobradiça e traciona o filamento de
actina ~11 nm em direção à cauda da molécula de miosina. Essa mudança de
conformação faz com que o filamento de actina seja puxado ao longo do filamento
de miosina, gerando, desse modo, força e movimento.
(5) Liberação de ADP. A dissociação de ADP proveniente da miosina completa o ciclo
e o complexo de actomiosina é deixado em um estado rígido. A cabeça da miosina
permanece na mesma posição e forma um ângulo de 45 graus em relação aos
filamentos grossos e finos. O complexo de miosina sem ADP continua ligado à actina,
até que outra molécula de ATP se liga e inicia um novo ciclo.
Regulaçãoda contração muscular
A regulação da contração envolve o Ca2+, o retículo sarcoplasmático e o
sistema tubular transverso. A existência de Ca2+ é necessária para que ocorra a
reação entre a actina e a miosina. Depois da contração, o Ca2+ precisa ser removido.
Esse aporte e remoção rápidos de Ca2+ são realizados pela atuação combinada do
retículo sarcoplasmático e do sistema tubular transverso (túbulos em T).
Em músculos esqueléticos, a interação da miosina com a actina e, por
consequência, a atividade ATPásica de S1 e a contração, são moduladas pela
atuação conjunta da troponina e da tropomiosina, mediada por íons Ca2+. No
músculo em estado de repouso (relaxado), essas proteínas bloqueiam regiões da
molécula de actina onde se ancoram as cabeças da miosina — a ATPase de S1 não
é ativada e a contração é inibida. O aumento da concentração de Ca2+ reverte a
inibição: aquelas regiões da actina ficam descobertas, viabilizando a ligação
miosina actina, o que aumenta a atividade ATPásica em cerca de 100 vezes e a
contração é estimulada.
A ligação de íons Ca2+ à subunidade TnC da troponina, análoga à
calmodulina, determina uma série de mudanças de conformação, alterando as
interações entre troponina, tropomiosina e actina e, portanto, a posição dessas
proteínas no filamento de actina. Os sítios de ligação fraca da miosina à actina,
anteriormente bloqueados, são deixados descobertos. O resultado é a ligação da
miosina à actina, que ativa a ATPase de S1 e causa translocações adicionais das
proteínas do filamento de actina, permitindo o estabelecimento de ligações fortes;
esta é a etapa que precede a liberação dos produtos e a produção de força,
ativando a contração.
Ca2+ é o intermediário entre o impulso nervoso e a contração muscular. A
contração de músculos esqueléticos é desencadeada por uma onda de
despolarização que se propaga pela membrana das fibras musculares em resposta
à chegada do impulso nervoso. A despolarização é transmitida até o interior da fibra
muscular, e a chegada do impulso nervoso torna a membrana do retículo permeável
a cálcio, e o vazamento deste íon para o sarcoplasma eleva a sua concentração até
10−5 M.
A liberação de Ca2+ no sarcoplasma inicia a contração. Cessada a excitação
nervosa, os íons cálcio são bombeados de volta para o retículo sarcoplasmático,
restabelecendo as concentrações características do estado de repouso. Na falta de
cálcio, novas ligações de miosina à actina são impedidas; as cabeças de miosina,
contendo ATP, desligam -se da actina: instala- se o relaxamento do músculo.
Um decréscimo na concentração de ATP da fibra muscular faz com que
complexo actina miosina não se desfaça e o relaxamento é impedido, permanecendo
o estado de contratura. Esta é a condição de rigor mortis, a rigidez muscular
extrema verificada após a morte.
Os íons Ca2+ também induzem glicogenólise. Os íons Ca2+ liberados em resposta
a um estímulo nervoso, além de desencadearem a contração muscular, estimulam a
degradação de glicogênio e inibem a sua síntese. O resultado final consiste em um
aumento da oferta de substrato para a glicólise e da produção de ATP para
sustentar a contração muscular.
Inervação motora
As fibras musculares esqueléticas são ricamente inervadas por neurônios
motores que se originam na medula espinal ou no tronco encefálico. Os axônios dos
neurônios ramificam -se quando estão próximos do músculo, dando origem a brotos
ou ramos terminais que terminam em fibras musculares individuais.
A junção muscular é o contato estabelecido pelos ramos terminais do axônio
com a fibra muscular. Na junção neuromuscular (placa motora terminal), a bainha de
mielina das terminações axônicas e a porção terminal do axônio são cobertas
apenas por uma fina porção da célula neurilemal (de Schwann) com sua lâmina
externa. A extremidade do axônio ramifica- se em vários ramos terminais e cada um
deles se localiza em uma depressão na superfície da fibra muscular: a região do
receptor.
Um único neurônio pode inervar várias a centenas ou mais de fibras
musculares, e a inervação é necessária para que as fibras musculares mantenham a
sua integridade estrutural.
Fontes de energia para a contração muscular
A primeira fonte de energia, que é utilizada para reconstituir o ATP, é a
substância fosfocreatina, que transporta uma ligação fosfato de alta energia similar
às ligações do ATP. As ligações fosfato de alta energia da fosfocreatina têm teor de
energia livre pouco maior que cada ligação do ATP. Assim, a fosfocreatina é clivada
instantaneamente, e sua energia liberada causa a ligação de novo íon fosfato ao ADP,
para reconstituir o ATP. Entretanto, a quantidade total de fosfocreatina na fibra
muscular é também pequena — apenas cerca de cinco vezes maior que a quantidade
de ATP. Por isso, a energia combinada do ATP armazenado e da fosfocreatina, no
músculo, é capaz de manter a contração muscular máxima por apenas 5 a 8
segundos.
A segunda fonte importante de energia, que é utilizada para reconstituir o ATP
e a fosfocreatina, é a “glicólise” do glicogênio previamente armazenado nas células
musculares. O rápido desdobramento enzimático do glicogênio a ácidos pirúvico e
lático libera energia que é utilizada para converter o ADP em ATP; o ATP pode, então,
ser utilizado diretamente para energizar contrações musculares adicionais e também
para reconstituir as reservas de fosfocreatina.
A importância desse mecanismo de glicólise é dupla. Primeiro, as reações
glicolíticas podem ocorrer mesmo na ausência de oxigênio, de modo que a contração
muscular pode ser mantida por muitos segundos e, muitas vezes, por mais do que 1
minuto, mesmo quando o oxigênio liberado pelo sangue não estiver disponível.
Segundo, a velocidade de formação do ATP pelo processo glicolítico é cerca de 2,5
vezes mais rápida do que a formação do ATP, em resposta à reação dos nutrientes
celulares com o oxigênio. Entretanto, como muitos produtos finais da glicólise se
acumulam nas células musculares, a glicólise perde também sua capacidade de
sustentar a contração muscular máxima após 1 minuto.
A terceira e última fonte de energia é o metabolismo oxidativo, o que significa
combinar o oxigênio com os produtos finais da glicólise e com vários outros
nutrientes celulares, para liberar ATP. Mais de 95% de toda a energia, usada pelos
músculos para a contração mantida por longo tempo, são derivados do metabolismo
oxidativo. Os nutrientes alimentares consumidos são carboidratos, gorduras e
proteínas. Para a atividade muscular máxima extremamente longa — por período de
várias horas —, a maior proporção de energia, de longe, vem da gordura, mas, por
período de 2 a 4 horas, a metade da energia vem dos carboidratos armazenados
Tipos de fibras musculares
Fisiologicamente, cada músculo do corpo é composto por mistura das
chamadas fibras musculares rápidas e lentas, além das fibras com diferentes
gradações entre esses dois extremos. Os músculos que reagem rapidamente, como o
tibial anterior, são compostos, em sua maior parte, por fibras “rápidas” com apenas
pequeno número da variedade lenta. Inversamente, músculos que respondem
lentamente, mas com contração prolongada, como o sóleo, são compostos, na maior
parte, por fibras “lentas”.
Fibras Lentas (Tipo 1, Músculo Vermelho). As características das fibras lentas são as
seguintes:
1. As fibras são menores que as fibras rápidas.
2. As fibras lentas são também inervadas por fibras nervosas menores.
3. Comparadas às fibras rápidas, as fibras lentas têm um sistema de
vascularização mais extenso e mais capilares, para suprir quantidades extras de
oxigênio.
4. As fibras lentas têm números muito elevados de mitocôndrias, também para dar
suporte aos altos níveis de metabolismo oxidativo.
5. As fibras lentas contêm grande quantidade de mioglobina, proteína que contém
ferro, semelhante à hemoglobina nas hemácias. A mioglobina se combina com o
oxigênio e o armazena até que ele seja necessário, o qual acelera também,
notavelmente, o transporte de oxigênio para as mitocôndrias. A mioglobina dá
aomúsculo lento sua aparência avermelhada e o nome de músculo vermelho.
Fibras Rápidas (Tipo 2, Músculo Branco). As características das fibras rápidas são:
1. As fibras rápidas são grandes para obter uma grande força de contração.
2. Existe um retículo sarcoplasmático muito extenso, para a rápida liberação dos
íons cálcio com o objetivo de desencadear a contração.
3. Estão presentes grandes quantidades de enzimas glico líticas, para a rápida
liberação de energia pelo processo glicolítico.
4. As fibras rápidas têm um suprimento de sangue menos extenso que as fibras
lentas, porque o metabolismo oxidativo tem importância secundária.
5. As fibras rápidas têm menor número de mitocôndrias que as fibras lentas,
também porque o metabolismo oxidativo é secundário. Ao déficit de mioglobina
vermelha no músculo rápido damos o nome de músculo branco.
Os músculos esqueléticos dos vertebrados são músculos mistos, que
expressam diferentes tipos de fibras.
Fadiga muscular
A fadiga muscular, que ainda não é totalmente compreendida, é a
incapacidade de manter a contração e instala -se após estimulação repetida de
um grupo muscular. As fibras lentas são mais resistentes à fadiga do que as
fibras rápidas, provavelmente por conterem mais mitocôndrias e enzimas do
metabolismo aeróbio mais eficientes. A explicação costumeira de que o acúmulo
intracelular de ácido lático causaria a disfunção das proteínas contráteis não se
sustenta. O lactato gerado na glicólise anaeróbia durante o exercício intenso é
transportado rapidamente pelo transportador de monocarboxilatos (MCT) dos
músculos para a corrente sanguínea, sendo absorvido pelo fígado e outros tecidos. A
concentração de lactato intramuscular volta ao nível basal muito antes (queda de
cerca de 80%, 30 minutos após o exercício), que se instale a dor característica na
musculatura exercitada em demasia.