Lista Bioquímica - UFAM

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1. Descreva os tipos de lipídeos encontrados na nossa dieta e as características de cada tipo.
Os lipídios mais simples são os triglicerídeos ou triacilgliceróis. Eles são compostos por três ácidos graxos, unidos com ligações éster ao glicerol. Os ácidos graxos são estruturas que armazenam energia, também chamada de gordura de reserva, e são eficientes para o isolamento térmico. Ácidos graxos também formam lipídios estruturais;
Os fosfolipídios ou fosfoglicerídios, resultam da união de lipídios com fosfato. Eles estão presentes na estrutura das membranas celulares;
Os esterídeos ou esteróis são grupos mais complexos de lipídios. Possuem quatro anéis e estrutura química contendo um ciclo-pentano-fenantreno e um núcleo cíclico, como o colesterol. Além do colesterol, alguns hormônios pertencem à classe de lipídios, como a progesterona e a testosterona. Existem também lipídios com pigmento, os carotenoides.
Os cerídeos, por sua vez, têm função protetora e impermeabilizante. É o caso do cerume ou cerúmen, popularmente conhecido como cera de ouvido, produzido pelas glândulas sebáceas para proteção do canal auditivo. Também estão presentes na superfície das folhas, no corpo de alguns insetos e na cera produzida pelas abelhas.
2. Como se dá a emulsificação, digestão e absorção dos lipídeos?
Para que possam ser absorvidos, os lipídios precisam sofrer a digestão. Dessa forma, os lipídios provenientes da dieta estimulam a secreção de enzimas presentes em glândulas situadas na base da língua, conhecidas como lipase lingual. Contudo, não ocorre a hidrólise dos lipídios na boca, que são dirigidos até o estômago. Uma vez no estômago, a lipase gástrica promove a continuidade do processo, contudo, o pH altamente ácido dificulta a ação enzimática, onde a maior parcela da digestão acontece no intestino delgado. Uma vez no duodeno, o bolo alimentar com o pH ácido acaba por induzir a liberação do hormônio digestivo colecistocinina (CCK), também conhecido como pancreozimina. O CCK faz com que a vesícula biliar sofra contração e liberação da bile para o duodeno, também estimulando a secreção pancreática. Os lipídios são emulsificados pela ação dos sais biliares, formando micelas mistas de triacilgliceróis, que sofrem a digestão pela ação da lipase pancreática, liberando ácidos graxos. Desta forma, os ácidos graxos podem ser absorvidos pelas células que compõem o intestino, os enterócitos, e reconvertidos em triacilgliceróis, onde juntamente com o colesterol e apoliproteínas, irão formar o quilomícron. Os quilomícrons (QM) são então secretados nos vasos linfáticos e corrente sanguínea, sofrendo ação de lipases lipoprotéicas e gerando ácidos graxos e glicerol. Esses ácidos graxos serão oxidados e utilizados como fonte de energia, ou formar ésteres, para serem armazenados nos adipócitos ou células musculares, principalmente.
3. Para onde são direcionados os lipídeos da dieta?
Os lipídeos da dieta humana são direcionados principalmente para o tecido adiposo, onde podem desempenhar diversas funções. Em determinadas situações, o tecido adiposo retira lipídios da circulação sanguínea e os armazena na forma de gordura, os triacilgliceróis, para serem utilizados como fonte de energia. Assim, quando necessário, os triacilgliceróis são hidrolisados, formando glicerol e ácidos graxos, que caem na corrente sanguínea e são utilizados pelos tecidos, como o fígado e os músculos. O fígado é o principal sintetizador de lipídios endógenos. Os lipídeos armazenados são fontes de fornecimento de energia, precursores de hormônios e de sais biliares, transportadores de vitaminas lipossolúveis, isolantes térmicos e físicos e impermeabilizantes de superfícies.
4. De qual forma os lipídeos são direcionados aos seus locais alvo?
Os lipídios são direcionados aos seus locais alvos através da corrente sanguínea em forma de colesteróis, principalmente no formato LDL. 
5. Comente sobre a formação das placas de ateroma e aterosclerose.
A aterosclerose pode ser desencadeada pelo excesso de colesterol na corrente sanguínea, o que ocasiona uma reação inflamatória no endotélio, uma capa celular que reveste as paredes internas das artérias. É nesses pontos que começam a nascer os ateromas, as tais placas. Ao longo dos anos, formam-se mais e mais camadas, congestionando o trânsito sanguíneo. A formação da placa de ateroma inicia-se com a agressão ao endotélio vascular (revestimento interno dos vasos) devida a diversos fatores de risco, como a elevação de lipoproteínas (gorduras) aterogênicas (como o LDL- colesterol ou "colesterol ruim"), hipertensão arterial, diabetes ou tabagismo. Como consequência, a disfunção do endotélio aumenta a permeabilidade da íntima às lipoproteínas plasmáticas (gorduras circulantes no sangue) favorecendo a retenção das mesmas.
6. Em qual compartimento celular ocorre a beta-oxidação de ácidos graxos?
A beta-oxidação de ácidos graxos ocorre nas mitocôndrias.
7. Como ocorre a ativação dos ácidos graxos e seu transporte para a matriz mitocondrial?
Antes de entrarem na mitocôndria, os ácidos gordos são ativados. A reação de ativação ocorre no citoplasma, e consiste na sua transformação em acil-CoA. As ligações tio éster do ciclo de Krebs são muito energéticas: para a fazer, um ATP é hidrolizado a AMP (equivalente à hidrólise de 2 ATP em 2 ADP). A membrana da mitocôndria é impermeável aos acil-CoA. Para entrarem na mitocôndria estes reagem com um aminoácido "especial", a carnitina, libertando a coenzima A. A carnitina esterificada é transportada para dentro da mitocôndria por um transportador específico. Dentro da mitocôndria, a carnitina transfere o grupo acilo para uma outra molécula de CoA. A carnitina livre volta então para o citoplasma através do transportador
8. O que é o ciclo de Lynen? Cite as quatro reações envolvidas nesse ciclo.
A acil-CoA presente na matriz mitocondrial é oxidada por uma via denominada b-oxidação no ciclo de Lynen. Esta via consta de uma série cíclica de quatro reações, ao final das quais a acil-CoA é encurtada de dois carbonos, que são liberados sob a forma de acetil-CoA. As quatro reações são:
1. oxidação da acil-CoA a uma enoil-CoA (acil-CoA b-instaurada) de configuração trans com formação de FADH2;
2. hidratação da dupla ligação, formando o isômero L da 3-hidroxiacil-CoA;
3. oxidação do grupo hidroxila a carbonila, com formação de b-cetoacil-CoA e NADH;
4. quebra da b-cetoacil-CoA por uma molécula de CoA, com formação de acetil-CoA e uma acil-CoA com dois carbonos a menos; está acil-CoA refaz o ciclo várias vezes, até ser totalmente convertida a acetil-CoA.
9. Após uma volta do ciclo de Lynen, quais produtos são formados?
Em cada volta do ciclo de Lynen, há produção de 1 FADH2, 1 NADH, 1 acetil-CoA e 1 acil-CoA com dois átomos de carbono a menos que o ácido graxo original.
10. Qual o principal órgão em que ocorre a síntese do colesterol?
A síntese de colesterol ocorre no citosol e no retículo endoplasmático de todas as células nucleadas do organismo a partir da acetil-CoA. Em teoria, todas as células dos mamíferos, excetuando eritrócitos maduros, têm a capacidade de sintetizar colesterol. Contudo, a síntese endógena ocorre primariamente, em mamíferos, em nível de fígado e intestino (cerca de 10% do total do colesterol sintetizado no organismo), sendo que os tecidos extra-hepáticos contribuem com uma fração menor.
11. Qual a quantidade aproximada de colesterol sintetizada diariamente nos seres humanos (indivíduo com dieta contendo baixo teor de colesterol)?
O nível desejável de colesterol LDL é menos do que 100 mg/dL (2,6 mmol/L), embora um novo alvo de <70 mg/dl pode ser considerado para indivíduos em alto risco baseado em alguns dos testes mencionados acima. O nível ideal de colesterol HDL é de >60 mg/dl(1.56 mmol/l) . Uma proporção de colesterol total para o HDL — outra forma útil de medição — de menos de 5:1 acredita-se ser saudável. Como nota, os valores típicos de LDL para criança antes que os estágios iniciais de ateroma comecem a se desenvolver é 35 mg/dL.
12. Qual a molécula precursora paraa síntese do colesterol?
O colesterol é sintetizado primariamente da acetil CoA através da cascata da HMG-CoA redutase em diversas células e tecidos. 
13. Qual o agente redutor utilizado na síntese de colesterol?
A síntese de ácidos graxos tem malonil-CoA como doador de carbonos e NADPH como agente redutor. Os NADPH têm duas origens: proveem da reação catalisada pela enzima málica e das reações da via das pentoses-fosfato catalisadas por desidrogenases. A importância relativa entre essas duas fontes de poder redutor depende do tecido considerado.
14. Cite 3 moléculas produzidas a partir do colesterol.
Atua na síntese de hormônios esteroides, sais biliares e da vitamina D. Que incluem o cortisol e a aldosterona nas glândulas suprarrenais, e os hormônios sexuais progesterona, os diversos estrógenos, testosterona e derivados.
15. As estatinas são fármacos que reduzem os níveis de colesterol. Qual seu mecanismo de ação?
O mecanismo de ação das estatinas para obtenção da redução do colesterol se deve a inibição da enzima HMG-CoA redutase, por meio de uma afinidade destes fármacos com o sítio ativo da enzima. Esta inibição é reversível e competitiva com o substrato HMG-CoA.
16. Em qual compartimento celular ocorre a síntese de ácidos graxos?
A síntese de ácidos graxos ocorre no citossol, para onde deve ser transportada a acetil-CoA formada na mitocôndria.
17. Como se constrói um ácido graxo a partir de moléculas de acetil-CoA?
Em situações de abundância de acetil-CoA, o fígado e o tecido adiposo sintetizam ácidos graxos. O processo de síntese apresenta bastantes semelhanças com o inverso da b-oxidação, mas também tem diferenças importantes:
· ocorre no citoplasma, e não na mitocôndria.
· usa NADPH como fonte de electrões
· o transportador de grupos acilo é a ACP (Acyl Carrier Protein), e não a coenzima A.
A síntese de ácidos graxos é feita a partir de acetil-CoA. No entanto, o processo é endergónico, pelo que o acetil-CoA deve ser previamente ativado. Este é, portanto, carboxilado pela acetil-CoA carboxilase, uma enzima que tal como as outras carboxilases (p.ex., do piruvato ou do propionil-CoA) possui biotina:
O malonil é então transferido para a proteína transportadora de acilos (ACP), dando a origem a malonil-ACP. Este será então condensado com acetil-ACP (sintetizado de forma semelhante a partir de acetil-CoA).
Em animais, todos os passos da síntese do ácido palmítico (o ácido gordo saturado com 16 carbonos) são catalizados pela sintase dos ácidos graxos, uma enzima bastante grande que leva a cabo todas as reações seguintes desta via. O butiril-ACP produzido na primeira reação vai ser transformado em butil-ACP. A sequência de reações é o inverso da que ocorre na b-oxidação, i.e., redução, desidratação e hidrogenação:
O butil-ACP pode então condensar com outra molécula de malonil-ACP. O ciclo repete-se sete vezes, até se formar palmitoil-ACP, que por hidrólise produz ácido palmítico. A estequiometria da síntese do ácido palmítico é portanto:
Acetil-CoA + 7 Malonil-CoA + 14 NADPH + 7 H+ ---> palmitato + 7 CO2 + 14 NADP+ + 8 CoA + 6 H2O
Ácidos graxos insaturados ou de cadeia mais longa são produzidos a partir do ácido palmítico por ação de elongases e desaturases.
18. Qual a primeira reação que a glicose sofre ao entrar em uma célula? Esta reação é catalisada pela mesma enzima em todos os tecidos?
A primeira reação que ocorre na célula após a entrada de uma molécula de glicose é a glicólise, pois a célula precisa quebrar a glicose para utiliza-la. Cada reação da glicólise é catalisada por sua própria enzima. A enzima mais importante na regulação da glicólise é a fosfofrutoquinase, a qual catalisa a formação da molécula instável de açúcar com dois fosfatos, frutose-1,6-bifosfato. A fosfofrutoquinase acelera ou reduz a velocidade da glicólise em resposta à necessidade energética da célula. Dessa forma, essa enzima catalisa a glicólise em todos os tecidos.
19. Quais as reações irreversíveis que aparecem no mapa? Cite o nome das enzimas que as catalisam.
São três reações irreversíveis, possuem maior, ou seja, são mais negativas. Hexoquinase (reação 1) Fosfofrutoquinase (reação 3) Piruvato quinase (reação 10) são as enzimas que as catalisam.
20. Quantas moléculas de piruvato se formam a partir de uma molécula de glicose?
Duas moléculas de piruvato
21. Que hexose dá origem a trioses?
Glicose (hexose) na glicólise da origem ao piruvato (triose).
22. Considerando o número de moléculas de ATP consumidas e formadas, estabelecer o saldo final de ATP na oxidação de uma molécula de glicose pela via glicolítica.
O saldo energético da segunda fase da glicólise são duas moléculas de NADH e quatro moléculas de ATP. Assim, o saldo final da glicólise, será de duas moléculas de piruvato, duas moléculas de NADH e duas moléculas de ATP, produzidas a partir de uma molécula de glicose.
23. Esboce a equação geral da glicólise (o que entra na via glicolítica e o que a via produz)
24. Sabendo que a concentração intracelular de NAD+ é da ordem de 10-5 M (muito baixa), o que acontecerá se o NADH formado pela glicólise não for reoxidado a NAD+ (como em casos de hipóxia muscular)? Como a célula contorna o “problema” da baixa oferta de NAD+?
A via glicolítica pararia se o NADH formado nesta etapa da glicólise não fosse continuamente reoxidado e reciclado.
25. Cite as enzimas e coenzimas do complexo multienzimático da piruvato-desidrogenase.
Enzimas: Piruvato desidrogenase (E1); Diidrolipoil-transacetilase (E2); Dihidrolipoil-desidrogenase (E3). Coenzimas: Pirofosfato de tiamina, CoA, Lipoamida, FAD e NAD+.
26. Explique o propósito do Ciclo de Krebs e a sua localização celular.
O Ciclo de Krebs é uma das etapas do processo de respiração celular. O Ciclo de Krebs é uma série de reações anabólicas e catabólicas com objetivo de produzir energia para as células, sendo uma das três etapas do processo da respiração celular. Nas células eucariontes, o ciclo acontece na matriz da mitocôndria, já nos organismos procariontes essa etapa acontece no citoplasma.
27. Quais são as vitaminas que participam do Ciclo de Krebs?
Tiamina (B1) e Ácido Pantatênico (B5).
28. De que modo um aumento na relação ADP/ATP influencia a atividade da isocitrato desidrogenase?
A isocitrato desidrogenase controla a primeira fase do Ciclo de Krebs, transformando uma molécula de seis carbonos em uma molécula de cinco carbonos. Esta enzima é inibida por ATP e NADH, e é ativada por ADP. Logo, quanto maior for a quantidade de ATP presente no sistema menor será sua atividade e consequentemente o ciclo também diminuirá sua energia e, para manter o equilíbrio constante quando é liberada uma molécula de ADP pelo ciclo a isocitrato desidrogenase aumenta sua atividade.
29. Na oxidação completa de uma molécula de glicose a CO2, identifique as reações que produzem NADH, FADH2 e ATP. Quantos destes são produzidos? Quantos ATPs são produzidos?
São produzidas três moléculas NADH, uma de FADH2 e uma de ATP.
30. Como a célula converte a energia proveniente das oxidações de substratos em energia útil (ATP)?
Ele capta a energia liberada nas reações que liberam energia, armazena em ligações moleculares e transferem está para processos que necessitam de energia. Para a geração de energia, moléculas maiores dos alimentos são reduzidas a unidades menores: aminoácidos, glicerol e ácidos graxos. Em uma segunda etapa, ocorre a glicólise. Após esse longo processo, há o terceiro e último estágio, conhecido por "Ciclo de Krebs". 
31. Como estão organizados os componentes da cadeia transportadora de elétrons? Descreva o fluxo de elétrons proveniente das coenzimas NADH e FADH2 até o oxigênio.
A cadeia transportadora de elétrons é um grupo de proteínas e moléculas orgânicas inseridas na membrana, a maior parte delas organizadas em quatro grandes complexos numerados de I a IV. Em eucariontes, muitos exemplares dessas moléculas são encontrados na membrana mitocondrial interna. Em procariontes, os componentes da cadeia transportadora de elétrons são encontrados na membrana plasmática.
Os elétronsao passarem pela cadeia, passam de um nível mais alto de energia para outro mais baixo, movendo-se de moléculas menos ávidas por elétrons para moléculas mais ávidas. Libera-se energia nessa transferência "descendente" de elétrons, e muitos dos complexos de proteínas utilizam a energia para bombear prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembranar, formando um gradiente de prótons.
CADEIA TRANSPORTADORA DE ELETRONS
Todos os elétrons que entram na cadeia de transporte vêm das moléculas de NADH e FADH2 produzidas durante os primeiros estágios da respiração celular: glicólise, oxidação do piruvato e do ciclo do ácido cítrico.
· O NADH é um bom doador de elétrons em reações redox (ou seja, seus elétrons estão em um alto nível de energia), portanto ele pode transferir seus elétrons diretamente para o complexo I, voltando a ser NAD+. Conforme os elétrons percorrem o complexo I em uma série de reações redox, energia é liberada e o complexo usa essa energia para bombear prótons da matriz para o espaço intermembranar.
· O FADH2 não é tão bom doador de elétrons quanto o NADH (ou seja, seus elétrons estão em um nível de energia mais baixa), então não pode transferir seus elétrons para o complexo I. Em vez disso, ele os leva pela cadeia de transporte até o complexo II, que não bombeia prótons através da membrana.
Por causa desse "atalho", cada molécula de FADH2 faz com que menos prótons sejam bombeados (e contribui menos ao gradiente de próton) do que cada molécula de NADH.
Fora dos dois primeiros complexos, os elétrons de NADH e FADH2 percorrem exatamente a mesma rota. Tanto o complexo I quanto o complexo II passam seus elétrons para um pequeno e ágil carreador de elétrons chamado ubiquinona (Q), que é reduzido para formar QH2 e atravessa a membrana entregando os elétrons ao complexo III. Conforme os elétrons percorrem o complexo III, mais íons H+ íons são bombeados através da membrana, e os elétrons são finalmente entregues a outro ágil carreador chamado citocromo C (cit C). O cit C carrega os elétrons até o complexo IV, onde um último grupo de íons H+ é bombeado através da membrana. O complexo IV passa os elétrons para o O2, que se divide em dois átomos de oxigênio que aceitam prótons da matriz, formando água. São necessários quatro elétrons para reduzir cada molécula de O2 e duas moléculas de água são formadas no processo.
32. Como o NADH produzido no citosol é transportado para a matriz mitocondrial?
A cadeia transportadora de elétrons é uma série de proteínas e moléculas orgânicas encontradas na membrana interna da mitocôndria. Os elétrons são passados de um componente da cadeia transportadora para outro em uma série de reações redox. A energia liberada nestas reações é capturada na forma de um gradiente de prótons, o qual é usado para produzir ATP em um processo chamado quimiosmose. Juntas, a cadeia transportadora de elétrons e a quimiosmose formam a fosforilação oxidativa. As principais etapas desse processo, mostradas de maneira simplificada no diagrama acima, incluem:
· Entrega de elétrons por NADH e FADH2. Os carreadores reduzidos (NADH e FADH2) das outras etapas da respiração celular transferem seus elétrons para moléculas próximas ao início da cadeia de transporte. No processo, eles voltam a ser NAD+ e FAD, que podem ser reutilizados em outras etapas da respiração celular.
· Transferência de elétrons e bombeamento de prótons. Conforme os elétrons passam pela cadeia, eles se movem de um nível de energia mais alta para um de mais baixa, liberando energia. Parte dessa energia é usada para bombear íons H+ tirando-os da matriz celular e jogando-os no espaço intermembranar. Esse bombeamento estabelece um gradiente eletroquímico.
· Divisão do oxigênio, formando água. No final da cadeia de transporte de elétrons, os elétrons são transferidos para a molécula de oxigênio, que é se divide ao meio e se junta ao H+ formando água.
· Síntese de ATP causada pelo gradiente. Conforme os íons H+ fluem a favor do gradiente para a matriz, eles passam por uma enzima chamada ATP sintase, que aproveita o fluxo de prótons para sintetizar ATP.
33. Descreva a hipótese do acoplamento quimiosmótico para a fosforilação oxidativa.
No processo de transporte de elétrons, as proteínas dos complexos respiratórios recebem prótons da matriz para transferi-los em reações redox; ao serem reoxidados, esses transportadores de elétrons liberam prótons para dentro do espaço intemembranas, criando um gradiente de prótons. Como resultado, há uma concentração mais elevada de prótons no espaço intermembranas que na matriz. 
Os prótons fluem de volta para a matriz pelos canais de íons na ATP sintase. Esse fluxo é acompanhado pela formação de ATP, que ocorre na unidade de F1. A característica marcante d o acoplamento quimiosmótico é a ligação direta do gradiente de prótons com a reação de fosforilação.
34. Qual o mecanismo de toxicidade do 2,4-DNP (dinitrofenol)? Por que esta molécula foi utilizada para emagrecimento?
Ele desacopla a fosforilação oxidativa por meio do transporte de prótons através da membrana mitocondrial, levando a um rápido consumo de energia sem a geração de ATP.
O Dinitrofenol foi utilizado como emagrecedor por que provoca:
· Um aumento notório do ritmo metabólico
· Na temperatura corporal, o suficiente para promover a perda de gordura
· E também o ganho de massa muscular a um ritmo acelerado.
O DNP atua sobretudo provocando alterações na membrana interna das mitocôndrias. Elas reduzem a produção normal de ATP e que, em vez disso, promovem a libertação de energia em forma de calor. Isto por sua vez faz com que o DNP aumente a utilização de carboidratos e de gordura a um ritmo mais acelerado. Isso conduz à perda de peso. Podemos dizer que o DNP atua como como o tecido adiposo marrom cuja função é sobretudo gerar calor em vez de gerar ATP.
35. Qual o mecanismo de toxicidade do cianeto?
O cianeto liga-se avidamente ao íon férrico (Fe3 +) da citocromo oxidase a3, bloqueando a fosforilação oxidativa. A célula deve, então, mudar para o metabolismo anaeróbico da glicose para gerar ATP. O metabolismo anaeróbico leva à formação de ácido láctico e ao desenvolvimento de acidose metabólica e assim, ocorre a toxicidade do cianeto.
36. Cite e comente sobre as principais fontes do pool de aminoácidos (conjunto de aminoácidos) livres no organismo.
As proteínas constituintes dos organismos estão continuamente sendo renovadas (turnover das proteínas).
Os aminoácidos presentes nas células animais originam-se das proteínas da dieta (1/4) e das proteínas endógenas (3/4), constituindo um pool. Esse pool de aminoácidos é usado para a síntese de proteínas endógenas e de outras moléculas que contenham nitrogênio (bases nitrogenadas, nitrogenadas, aminas e seus derivados, derivados, como adrenalina, adrenalina, histamina). Dos 75% dos aminoácidos obtidos pela hidrólise das proteínas corporais são recapturados na biossíntese de novas proteínas teciduais. 25% são metabolizados para servir como precursores para síntese de: creatina, neurotransmissores, purinas, pirimidinas. 
A digestão das proteínas dos alimentos é obtida por hidrólise catalisada por enzimas proteolíticas localizadas no estômago e no intestino delgado. Os aminoácidos resultantes são absorvidos pela mucosa intestinal e distribuídos para os tecidos.
Os seres vivos não são capazes de armazenar aminoácidos nem proteínas e, portanto, satisfeitas as necessidades de síntese, os aminoácidos excedentes são degradados.
Existem aminoácidos essenciais e não essenciais. Um aminoácido essencial é aquele que o organismo (considerado normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de obtê-los através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas. 
Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos.Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes convencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". Estes aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais. 
Entre os aminoácidos 8 são considerados essenciais (o organismo não é capaz de sintetizar, devendo provir da alimentação), incluem a isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, fenilalanina, triptofano, valina. Consumindo uma variedade de alimentos proteicos há como obter aminoácidos essenciais. Fontes de proteína animal, como carnes, peixes, ovos e lácteos (são consideradas proteínas completas) contêm todos os aminoácidos essenciais. Plantas como a quinoa, semente de cânhamo, amaranto e soja também, embora a utilização deste Aminoácido esteja influneciada pelo aminoácido limitante. 
No feijão: metionina (cisteína); arroz e trigo: lisina; milho e cereais: lisina e triptofano; legumes: triptofano; Vegans sabem que necessitam de boas combinações para obter aminoácidos essenciais. O destino pode ser cetogênico ou glicogênico. 
O Destino cetogênico quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do ciclo de Krebs na forma de acetil coenzima A ou outra substância. Os aminoácidos que são degradados a acetil-CoA ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.  
Destino glicogênico quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.  Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. 
A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio. Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos.
37. Faça um resumo das principais proteases que atuam na digestão de proteínas no sistema digestório.
Os principais tipos de protease encontrados no corpo humano são: pepsina e peptidase. Outra das enzimas do sistema digestivo é a lipase. A função da lipase é decompor as gorduras, como as encontradas em óleos, carnes e laticínios. Alguma lipase é gerada na boca e no estômago, mas a maioria provém do pâncreas e atua no intestino delgado. Aqui, ele trabalha com a bile, gerada pelo fígado, que emulsiona as grandes moléculas de gordura, tornando-as menores para que a lipase possa quebrá-la ainda mais em glicerol e ácidos graxos.
As peptidases atuam sobre os oligopeptídeos presentes nos alimentos e sobre os peptídeos formados pela decomposição enzimática das proteínas, a qual se inicia apenas no estômago, através da ação da pepsina, uma protéase capaz de atuar em meio ácido. A pepsina é uma enzima digestiva produzida pelas paredes do estômago e secretada pelo suco gástrico, sua função é desdobrar as proteínas em peptídeos mais simples. Ela só reage em meio ácido, por isso o estômago também produz ácido clorídrico (HCl).
38. O que é a via ubiquitina-proteassomo? Explique sua função.
A via da ubiquitina-proteossoma é o principal mecanismo para o catabolismo de proteínas no citosol e no núcleo de mamíferos, possuindo enorme importância para a destruição de proteínas durante o Ciclo Celular.
Isso ocorre devido ao fato de haver ampla necessidade de se haver uma degradação ordenada de proteínas para a progressão normal do Ciclo Celular. Dessa forma, a via ubiquitina-proteassoma atua como o principal processo de degradação de proteínas em células eucarióticas.
A partir das ubiquitinas disponíveis, há a formação de cadeias de poliubiquitinas, as quais são ligadas covalentemente a outras proteínas. Tal complexo é reconhecido e proteolisado por um complexo multiproteico denominado proteassomo 26S.
Essa conjugação é um processo bastante complexo o qual é mediado por três grupos de enzimas:
· A primeira é o grande grupo de enzimas que ativam a ubiquitina, sendo classificadas como E1.
· A segunda envolve as enzimas conjugadoras de Ubiquitina, classificadas como E2.
· A terceira envolve a presença das enzimas ubiquitina-ligases, classificadas como E3.
· 
39. Qual a função das enzimas ALT e AST? Explique sua importância no metabolismo de aminoácidos.
Um passo inicial para detectar problemas no fígado é um exame de sangue para determinar a presença de certas enzimas no sangue, comumente chamadas de transaminases. Debaixo de circunstâncias normais, estas enzimas residem dentro das células do fígado. Mas quando o fígado está com problemas, estas enzimas são derramadas no fluxo de sangue.
Entre as mais sensíveis destas enzimas são as mais representativas estão as transaminases. Elas incluem a aminotransferase de aspartato (AST ou SGOT ou TGO ou GOT) e a aminotransferase de alanina (ALT ou SGPT ou TGP ou GPT). Estas enzimas normalmente são contidas dentro das células do fígado. Se o fígado estiver com algum problema, as células derramam as enzimas na corrente sanguínea, elevando os níveis destas enzimas no sangue e sinalizando o problema que possa existir.
As transaminases catalisam reações químicas nas células nas quais um grupo de amino é transferido de uma molécula doadora a uma molécula recipiente. Consequentemente, disto deriva o nome “transaminases”.
Enzimas dependentes desse fator estão envolvidas em uma série de reações metabólicas de aminoácidos, bem como reações de fosforilação e de quebra de glicogênio, nessas reações, o piridoxal fosfato se liga covalentemente a um resíduo de lisina de enzimas das quais é cofator. A suplementação das reações de transaminação com piridoxal fosfato garante a total utilização das enzimas durante seu doseamento, evitando atividades diminuídas em amostras com deficiência de enzima. 	
40. Como a amônia é transportada dos tecidos periféricos pela circulação sanguínea até o fígado? Descreva ainda o principal mecanismo de transporte de aminoácidos do músculo para o fígado.
No caso de alguns tecidos a amônia livre é combinada ao glutamato para formar glutamina e ser transportada até o fígado, pela ação da glutamina sintetase em uma reação que requer ATP para ativar o glutamato. Quando chega a mitocôndria hepática a amônia é liberada da glutamina por ação da glutaminase e retorna a glutamato. A glutamina é um importante transportador de grupos amino no sangue, pois não possui cargas elétricas o que lhe confere capacidade de atravessar com facilidade as membranas. A formação de glutamina é essencial para o transporte de grupos amino para muitos processos biológicos, além é claro, de conduzi-los até o ciclo da ureia para excreção, quando estão em excesso.
Os grupos amino liberados nos músculos se ligam ao glutamato e este pode ser convertido à glutamina (receber amônia) ou transferir seu grupo α-amino para o piruvato pela ação da alanina-aminotransferase formando alanina, para serem levados até o fígado. Essa reação pode ser revertida em ambos os tecidos e a alanina também não possui cargas elétricas o que lhe permite passar facilmente pelas membranas. A alanina também pode remover piruvato do músculo e leva-lo até o fígado para servir de precursor da glicose na via de gliconeogênese e a glicose produzida pode voltar para o músculo para servir de energia no ciclo conhecido como glicose-alanina. Ocorre que no citosol hepático a alanina aminotransferase transfere o grupo amino da alanina para o α-cetoglutarato formando piruvato e glutamato. O glutamato entra na mitocôndria para liberar a amônia e o piruvato será convertido em glicose.
41. Faça um esquema mostrando as reaçõesdo ciclo da ureia.
42. Qual a importância da via das pentoses fosfato para o metabolismo celular?
A via das pentoses-fosfato é uma via alternativa de oxidação de glicose-6-fosfato, que leva à produção de três compostos, a ribose-5-fosfato, CO2 e o NADPH e é importante para as seguintes reações:
· A ribose-5-fosfato, produto da reação da ribulose-5-fosfato com a enzima ribulose-5P isomerase, é a pentose constituinte dos nucleotídeos, que vão compor os ácidos nucleicos, e de muitas coenzimas, como o ATP, NADH, FADH2 e coenzima A.
· O NADPH que atua como coenzima doadora de hidrogênio em sínteses redutoras e em reações para proteção contra compostos oxidantes.
43. Onde ocorre a Via das Pentoses?
Esta via alternativa de oxidação das hexoses, independente da glicólise, está presente em muitos organismos e em mamíferos, especialmente no fígado. No músculo, onde os carboidratos são utilizados quase que exclusivamente na geração de energia, as enzimas necessárias não são encontradas. As funções principais são: produção de NADPH e ribose-5-P.
44. Onde está rota metabólica apresenta maior importância no organismo. Explique as etapas oxidativa e não oxidativa da via no organismo? 
A via inicia-se a partir da oxidação da glicose-6-P a CO2 a um açúcar-P de 5 carbonos. Os carbonos das pentoses são então distribuídos em várias vias por duas enzimas que catalisam a transferência de pedaços de 2 e 3 carbonos entre as moléculas. Os produtos finais podem conter de 3 a 7 átomos de carbono.
Transferência de unidade 2C e 3C entre as aldoses e cetoses na via das pentoses.
A via pode ser assim dividida em duas etapas: 
Primeiramente ocorre a formação de ribulose-5-P que, entretanto, não possui a configuração certa para servir de substrato às enzimas-chave da próxima etapa: transaldolase e translocase. Ambas requerem uma cetose como doador e uma aldose como receptor. A conversão da ribulose-5-P à ribose-5-P é uma simples isomerização cetose-aldose. Já a conversão a xilulose-5-P envolve uma epimerização. 
Uma vez que tenha sido formada uma molécula doadora (xilulose-5-P) e uma receptora (ribose-5-P), várias vias são possíveis e, provavelmente, ocorrem simultaneamente. A reação abaixo é a que caracteriza o ciclo de formação de NADPH+ H+: 
6 glicose-6-P + 12 NADP+ 6 CO2 + 5 frutose-6-P + 12 NADPH + H+.
O NADPH+ H+ é utilizado nas vias biossintéticas. Outros dos produtos formados na via das pentoses e de grande importância biológica são:
· triose-P - que pode alimentar a via glicolítica;
· eritrose-4-P - utilizada na síntese de muitos aminoácidos;
· ribose-5-P - requerido na síntese de nucleotídeos; 
Pode ainda haver regeneração das hexoses. As vias sempre serão direcionadas de acordo com a necessidade da célula. Em divisão por exemplo, a síntese de nucleotídeos exige grande produção de riboses, enquanto que o gasto de energia demanda maior produção de hexoses. Quando há necessidade de NADPH, também há reciclagem das pentoses a glicose-6-P, pois é este caminho que conduz à formação desta molécula.
45. Descreva uma patologia que envolva a Via das Pentoses Fosfato. Exclua a discutida no caso clínico (Deficiência da enzima Glicose-6-fosfato desidrogenase)
A deficiência em G6PD é o defeito genético mais comum na população humana, levando a níveis reduzidos de NADPH nos eritrócitos e predispondo ao aparecimento de anemia hemolítica induzida por stress oxidativo. Recentemente, foram descritas duas novas deficiências enzimáticas na via das pentoses fosfato: a deficiência em ribose-5-fosfato isomerase (RPI) e a deficiência em transaldolase (TALDO). A primeira deficiência enzimática está associada a leucoencefalopatia progressiva e ligeira neuropatia periférica. O perfil metabólico da doença revela níveis elevados dos polióis: ribitol e arabitol no cérebro, tal como demonstrado por ressonância magnética, na urina, plasma e líquido cefalorraquidiano (LCR). Por outro lado, a deficiência em transaldolase está associada a alterações hepáticas, havendo um grau variado de comprometimento por parte de outros órgãos. O fenótipo metabólico desta deficiência está associado à excreção de níveis elevados dos polióis: eritritol, arabitol, ribitol, sedoheptitol, perseitol e dos açúcares: sedoheptulose e manoheptulose, bem como de sedoheptulose-7-fosfato. A forte influência da transaldolase nos níveis de NADPH em situações de disfunção mitocondrial e stress oxidativo é atribuída ao bloqueio da reciclagem da glucose-6-fosfato a partir da ribose-5-fosfato e à hipotética ligação à actividade de aldoses redutases (AR), responsáveis pela conversão dos açúcares-C5-fosfatados a C5- polióis, às custas de NADPH. A disfunção mitocondrial associada à deficiência em transaldolase leva a uma doença hepática progressiva que se inicia com o aparecimento do fígado gordo não alcoólico (NAFLD), passando a esteatohepatite não alcoólica (NASH), cirrose e carcinoma hepatocelular (CHC). Assim, a deficiência em transaldolase está associada a doença hepática de variado grau de severidade.
 O diagnóstico dos defeitos da via das pentoses fosfato é possível pela análise dos perfis bioquímico dos açúcares e polióis nos fluidos biológicos. Concentrações elevadas destes compostos aparecem em diversas situações patológicas, tais como a diabetes mellitus, a doença renal e hepática e vários erros hereditários do metabolismo dos hidratos de carbono, tais como a galactosemia. Assim, torna-se imperativo ter em conta a grande variabilidade de perfis metabólicos e o conhecimento dos seus significados.
46. O que são corpos de Heinz?
Os corpos de Heinz consistem na precipitação de cadeias de globina que libertam-se do heme quando a hemoglobina é oxidada. Normalmente são removidos pelo baço.
47. Explique como a via das pentoses fosfato é controlada, tendo em vista que grande parte das reações dessa via é reversível.
A primeira reação da via das pentoses, a desidrogenação da glicose-6-fosfato, é praticamente irreversível. E é essa a reação em que a via das pentoses é controlada. O fator regulatório mais importante é o nível de NADP+, o receptor de elétrons na oxidação da glicose-6-fosfato a 6- fosfogluconolactona. Além disso, NADPH compete com NADP+ pela ligação à enzima. A parte não oxidativa da via das pentoses é controlada principalmente pela disponibilidade de substratos.