aula3_bioquimica_

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ENZIMAS 
Profa Dra Halyka L. F. V. Seródio
Farmacêutica-Bioquímica
Especialista em Assistência Farmacêutica
Mestre em Biociências e Biotecnologia
Doutora em Ciências
Pós-Doutora em Imunologia
Já lhe passou pela cabeça alguma vez o número 
de reações que devem acontecer no seu corpo 
durante um dia para que ele funcione 
corretamente? 
CONCEITO
Os sistemas vivos são formados por uma enorme
variedade de reações bioquímicas, e quase todas
são mediadas por uma série de extraordinários
catalisadores biológicos, chamados enzima!!!!
São proteínas especializadas em catalisar reações
biológicas, ou seja, aumenta a velocidade de uma
reação química sem interferir no processo.
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS 
ENZIMAS
 Século XIX - poucas enzimas identificadas
 Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato: 
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
 Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
1. óxido-redutases: catalisam reações de óxido-redução, isto é, de
transferência de elétrons entre compostos;
2. transferases: catalisam a transferência de grupos entre moléculas;
3. hidrolases: catalisam reações de hidrólise (quebram moléculas utilizando
a água);
4. liases: catalisam a remoção não-hidrolítica de grupos, formando ligações
duplas (ou seja, retiram um grupamento da molécula sem usar água);
5. isomerases: catalisam reações de isomerização (reorganizam a molécula
sem que ela perca nenhum átomo);
6. ligases: catalisam a formação de uma ligação química entre dois
compostos utilizando a energia da quebra de um nucleotídeo trifosfatado
(por exemplo, ATP), que acontece ao mesmo tempo.
OUTRAS FORMAS DE CLASSIFICAR
Enzimas intracelulares
atuam no interior da célula
sintetizam o material celular
realizam reações catabólicas 
que suprem as necessidades 
energéticas da célula.
Enzimas extracelulares
atuam fora da célula
executando as alterações 
necessárias à penetração 
dos nutrientes para o interior 
das células.
OUTRAS FORMAS DE CLASSIFICAR
Endoenzimas
Exoenzimas
Agem dentro das moléculas
Ex: endoamilases, que
hidrolisam ligações
glicosídicas ao acaso ao
longo das cadeias de
amilose
Agem nas extermidades das 
moléculas
Ex: exoamilases, que
hidrolisam,sucessivamente,
ligações glicosídicas a partir
da extremidade não redutora
das mesmas.
OUTRAS FORMAS DE CLASSIFICAR
Enzimas habituais 
ou constitutivas
Enzimas indutivas
As células sempre as sintetizam
As células só as sintetizam 
quando estão na presença do 
substrato da enzima
Isoenzimas
Enzimas que têm a mesma função, 
ou seja, catalisam uma mesma 
reação, porém apresentam 
estruturas diferentes
COMO ACELERAM UMA REAÇÃO?
 Quando um composto químico é convertido em outro, o que está acontecendo é
uma reorganização dos átomos que fazem parte do reagente (substrato) para
que ele se torne o produto da reação.
 Para que a reação de conversão de um dado substrato em produto ocorra
espontaneamente (seja favorável termodinamicamente), é preciso que haja
liberação de energia durante a transformação do substrato em produto. Em
outras palavras, quando a energia contida na molécula de substrato é maior do
que a energia contida na molécula de produto, podemos dizer que a reação é
favorável e, portanto, espontânea.
 Entretanto, o fato de a reação ser favorável e espontânea não significa que ela
vá ocorrer rapidamente. Mas por quê? Isso ocorre porque, durante a conversão
de um substrato em produto, pode se formar um composto intermediário que
possui uma energia muito alta. Esse composto intermediário é chamado estado
de transição. A diferença de energia entre ele e o substrato é chamada energia
de ativação. Em outras palavras, a energia de ativação é o quanto de energia é
necessário no sistema para que o substrato possa ser convertido em produto.
 A energia de P é menor do que a de S, de forma que a variação de energia da reação é negativa
(energia de P – energia de S < 0), e favorece a formação de P. No entanto, existe uma barreira
energética entre S e P, a energia de ativação, relacionada à formação do estado de transição, que
pode envolver formação de cargas instáveis na molécula, rearranjo de ligações etc.
 Quanto maior a energia de ativação, mais lenta é a reação. Diminuir a energia de ativação de uma
reação é exatamente o que uma enzima faz. Por isso é que ela aumenta a velocidade da reação!
CONCLUSÃO ATÉ AGORA...
As enzimas participam de diversos processos, 
fazendo com que eles aconteçam em tempos 
compatíveis com as necessidades do 
organismo. Caso contrário nossas atividades 
diárias poderiam acontecer em prazos que 
inviabilizassem nossa existência.
ONDE SE LIGA O SUBSTRATO?
 Sítio ativo: uma pequena porção da enzima que
apresenta resíduos de aminoácidos cujas cadeias
laterais são capazes de interagir com o substrato.
 É da especificidade desta ligação entre o
substrato e o sítio ativo da enzima que surge a
especificidade de cada atividade enzimática.
 Ligações não-covalentes.
HIPÓTESE CHAVE E FECHADURA
 Foi proposta por Emil Fisher, na qual a
especificidade da enzima (fechadura) por seu
substrato (chave) era decorrente de suas
formas geométricas serem complementares
CHAVE E FECHADURA
 Um problema no modelo chave e fechadura
proposto por Fisher, para explicar a interação
enzima/substrato, era que ele explicava o
funcionamento de algumas, mas não da maioria
das enzimas.
NOVA HIPÓTESE: AJUSTE INDUZIDO
O sítio ativo deve ser complementar ao estado de transição e não ao substrato. Assim,
quando o substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a
formação do estado de transição.
MODELO AJUSTE INDUZIDO
RESUMINDO 
Uma enzima é uma proteína capaz de acelerar o 
acontecimento de uma reação. Ela faz isso se 
ligando ao seu substrato por uma porção da sua 
estrutura chamada sítio ativo e diminuindo a 
energia necessária para que esse substrato vença 
a barreira energética existente na reação – a 
formação do estado de transição. Para que isso 
aconteça, o sítio ativo da enzima tem de ser capaz 
de se associar ao substrato, mas não de maneira 
perfeitamente complementar, pois, senão, acabaria 
por inviabilizar, e não por favorecer a reação.
MECANISMO DE AÇÃO
 Enzima age diminuindo a energia de ativação.
 O que é ENERGIA DE ATIVAÇÃO?
Quantidade de energia requerida para romper a configuração 
eletrônica estável de qualquer molécula específica para que os 
elétrons possam ser reorganizados.
Energia de Ativação
∆G reação
MECANISMO DE AÇÃO
 ∆G: A diferença de energia entre produtos e reagentes
 Não depende da E.A.
Energia de Ativação
∆G reação
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
E
n
e
rg
ia
 d
o
 s
is
te
m
a
 (
G
)
Progresso da Reação
Energia de Ativaçao na 
presença de enzima
Energia de Ativação na 
ausência de enzima
∆G reação
Não catalisada
Catalisada
Reagentes
Produtos
E
n
e
rg
ia
 d
o
 s
is
te
m
a
 (
G
)
Progresso da Reação
Energia de Ativaçao na 
presença de enzima
Energia de Ativação na 
ausência de enzima
∆G reação
Não catalisada
Catalisada
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
Reagentes
Produtos
Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativação
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
E
n
e
rg
ia
 d
o
 s
is
te
m
a
 (
G
)
Progresso da Reação
Energia de Ativaçao na 
presença de enzima
Energia de Ativação na 
ausência de enzima
∆G reação
Não catalisada
Catalisada
Não altera : equilíbrio nem o ∆G
Reagentes
Produtos
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
 Embora a enzima participe da sequência da reação, ela não 
sofre nenhuma transformação. 
 Poucas moléculas de E são capazes de catalisar a 
conversão de milhares de moléculas de S a P.
 Atuam em pequenas concentrações
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
Número de renovação = n° de moléculas de substrato 
convertidas em produto por uma única molécula de 
enzima em uma dada unidade de tempo.
1 molécula de Catalasedecompõe
5 000 000 de moléculas 
de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
FATORES QUE INFLUENCIAM A AÇÃO 
ENZIMÁTICA
 pH
 Temperatura
 Ureia
 Detergente
 Concentração da Enzima
 Concentração do Substrato
FATORES QUE INFLUENCIAM A AÇÃO 
ENZIMÁTICA
 pH
 A ionização de aa pode provocar modificações na 
conformação da enzima.
 O substrato pode ver-se afetado.
Pepsina pH ótimo 1,5
Tripsina pH ótimo 7,7
FATORES QUE INFLUENCIAM A AÇÃO 
ENZIMÁTICA
 Temperatura
 temperatura dois efeitos ocorrem:
 A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria
das reações químicas;
 A estabilidade da proteína decresce devido a
desativação térmica.
• Enzima  temperatura
ótima para que atinja sua
atividade máxima
FATORES QUE INFLUENCIAM A AÇÃO 
ENZIMÁTICA
 Concentração da Enzima
 A velocidade máxima da reação é uma função da
quantidade de enzima disponível (existindo substrato em
excesso).
Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial (V0) com de 
substrato em excesso.
FATORES QUE INFLUENCIAM A AÇÃO 
ENZIMÁTICA
 Concentração do Substrato
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
 Uma enzima pode, mesmo na presença de seu substrato e em condições ótimas para o seu
funcionamento, não realizar catálise, ou ter sua velocidade de reação diminuída. Isso pode acontecer se,
no meio de reação, houver aquilo que chamamos de inibidor enzimático.
 Um inibidor enzimático é uma molécula capaz de se associar à enzima e reduzir ou até zerar sua
velocidade de catálise, isto é, de gerar produto a partir do substrato.
Existem dois tipos de inibidor: os irreversíveis e os reversíveis.
1. Inibidores irreversíveis – são aqueles que se ligam à enzima, modificando sua estrutura de tal forma que
inutilizam permanentemente essa proteína.
2. Inibidores reversíveis – são aqueles que podem se dissociar da enzima e, de acordo com a maneira como
isso acontece, estão subdivididos em:
a. Inibidores reversíveis competitivos: competem com o substrato pela ligação ao sítio ativo da
enzima. Assim, se aumentamos a concentração de substrato, favorecemos o acontecimento da catálise por
dois mecanismos:
– aumentando a chance de enzimas livres se associarem ao substrato em vez de ao inibidor;
– deslocando o inibidor da enzima. Por afinidade, o substrato pode fazer com que a enzima se
dissocie do inibidor e se associe a ele e, a partir daí, aconteça a reação.
b. Inibidores reversíveis não-competitivos: são aqueles que se associam à enzima em uma parte de
sua estrutura diferente daquela onde se liga o substrato. Esta ligação promove alterações na enzima, de forma
que a catálise seja comprometida e que, mesmo aumentando a concentração de substrato, nenhuma
mudança no acontecimento da reação seja observada.
INIBIÇÃO REVERSÍVEL COMPETITIVA
 Uma substância que compete diretamente com o substrato
pelo sitio de ligação de uma enzima.
 Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo
que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do
substrato por não poder reagir com ele.
 O inibidor liga-se á enzima formando o complexo EI
cataliticamente inativo.
INIBIÇÃO REVERSÍVEL NÃO COMPETITIVA
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que
não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma
grande afinidade com a enzima.
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo
catalítico ineficiente.
ISOZIMAS
Isozimas - enzimas que catalisam a mesma reação mas apresentam estruturas
diferentes (primária e/ou quaternária). 
Podem ser :
- constituem diferentes enzimas produzidas por diferentes genes;
Desidrogenase lática
CO-FATORES
 Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não 
protéico para sua atividade, denominado cofator
CO-FATORES
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos 
inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CATALASE
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL 
DESIDROGENASE
Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2