Questionário dos aminoácidos

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Exercício: SDE4452_EX_A1_202001340386_V1  
	16/03/2020 
	Aluno(a): MORGANA LANZIOTTI 
	2020.1 - F 
	Disciplina: SDE4452 - BIOQUÍMICA  
	 
1º Simulado 
1. A água possui grande importância para todos os seres vivos. Sob o ponto de vista biológico, ela possui funções fundamentais no nosso organismo, a alternativa que apresenta três funções importantes é: 
Grande poder de dissolução, transporte de substâncias e solvente importante. 
	 A água tem grande poder de dissolução (dissolver)substâncias polares, função de transporte de substâncias pelo sangue, linfa e meio intracelular e é o solvente principal do organismo. Estão corretas também as funções lubrificante e termorreguladora. 
	 
2. Qual a opção que apresenta o constituinte inorgânico mais abundante da matéria viva 
Água. 
O organismo humano é constituído em grande parte de água. O teor de água no organismo depende de uma série de fatores, como idade. Crianças têm, em média, 80% de água; idosos podem ter um conteúdo bem menor de água no organismo, chegando a 50% ou menos. O nosso organismo pode ser considerado um imenso meio aquoso, e a água possui propriedades que afetam a estrutura e a função de todos os outros constituintes celulares. 
 
3. A respeito do PH e tampões biológicos assinale a alternativa CORRETA: 
Como a medida do PH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de PH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons. 
O pH é uma medida de concentração de íons H+ em uma solução aquosa. 
Como a medida de PH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de PH significa que houve alteração de 10 vezes na concentração de íons H+. 
alterações de PH dos compartimentos biológicos altera a maioria dos processos bioquímicos já que macromoléculas como proteínas são sensíveis à alterações de PH. 
Você sistemas tampam do organismo não permitem várias ações no PH fisiológico quando pequenas quantidades de ácidos e bases são adicionados. O sistema tampão bicabornato é importante para manter o PH sanguíneo. 
 
4. A água é o principal constituinte do organismo humano, chegando a apresentar um teor de 70%, em média. Dessa forma, nosso organismo pode ser considerado um grande meio aquoso para a ocorrência de todos os processos químicos básicos que mantém a vida. 
As moléculas de água interagem através de forças intermoleculares de hidrogênio, responsáveis por seus baixos pontos de fusão, ebulição e calor de vaporização em relação a outros solventes.  
 
5. Nos organismos vivos a água tem importante função que vão interferir no metabolismo celular e no organismo como um todo:  
Atuar na manutenção do equilíbrio osmótico dos organismos em relação ao meio ambiente, participar das reações de hidrólise. 
 
6. *A alternativa que corresponde ao significado correto da sigla pH: 
Potencial Hidrogeniônico. 
 
 
7. Os valores pH=2; pH=7 e pH= 9 são respectivamente, de soluções: 
Ácidas, neutras e básicas. 
 
A capacidade que o ácido, ou a base, apresenta de formar íons em solução aquosa. Quanto maior essa capacidade, mais forte é considerado o ácido ou a base. A medida de PH (potencial hidrogeniônico) indica concentração de íons H+ ou H³O+ Em uma solução aquosa, indicando acidez ou alcalinidade. A escala de PH é uma medida logarítmica, isso significa que ser 2 medidas diferem em uma unidade, uma solução apresenta 10 vezes mais e um H+ que é outra.  
 
8. Água posso importantes funções no organismo, uma delas é funcionar como dissolvente no meio; 
Moléculas polares possuem tendência a se dissolver na água. 
Água é um solvente universal. Moléculas polares se dissolvem na água circula já que a água é polar e formam misturas homogêneas. Cloreto de sódio, o sal de cozinha, e o etanol, um álcool, são polares. 
 
9. A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada por uma ligação com as seguintes características: 
Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação. 
 
10. A ligação existente entre dois aminoácidos, em uma cadeia de proteína é denominar: 
Ligação peptídica. 
 
11. Dentre as principais biomoléculas que constituem nosso organismo, destacam-se as proteínas. São moléculas de estruturas químicas e espacial muito complexa, formadas por unidades fundamentais conhecidas como aminoácidos. 
Os aminoácidos são monômeros que constituem grande parte das biomoléculas do nosso organismo, como proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucleicos.  
12. Os aminoácidos são os compostos monoméricos que formam as proteínas. Com relação, aos aminoácidos é correto afirmar: 
São compostos que apresentam estereoisomeria. 
 
13. Entre os compostos a seguir, o que por hidrólise produz aminoácidos é: 
Proteína. 
A reação química entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma um dipeptídeo com uma ligação peptídica entre eles. Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão duas ligações peptídicas entre eles. Formando um tripeptídeo, e assim por diante, sendo até dez aminoácidos é um oligopeptídeo. Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso proteína. 
 
14. Qual dos substituintes do carbono o que são mostrados abaixo, não é característico da estrutura dos vinte aminoácidos constituintes das proteínas humanas: 
Grupo sulfidrila 
Nem todos aminoácidos apresentam sulfidrila. 
 
      15. A estrutura dos aminoácidos: 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais (grupo R) dos aminoácidos constituintes. 
 Uma cadeia Polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente a cadeias laterais grupos r dos aminoácidos constituintes. A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo por convenção o amino terminal o início da cadeia. Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir como ácidos fracos ou bases fracas. O carbono alfa é um carbono assimétrico em todos os 20 aminoácidos com exceção da glicina, possuindo, portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas L-aminoácidos. Cada aminoácido apresenta-se neutro em um determinado valor de PH, ou qual chamamos de ponto isoelétrico (pI). 
 
16. Os seguintes aminoácidos Serina, Cisteína e Treonina são classificados como polares.  
     Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na              superfície dela, em contato com a água. Por serem polares, hidrofílicas         possuem afinidade com a água. 
 
17*. A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada por uma ligação  com as seguintes características: 
Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação. São características da  ligação peptídica ser covalente, forte, rígida, com caráter de dupla  ligação. 
 
     18. A ligação existente entre dois aminoácidos, em uma cadeia de proteínas é  denominada: 
Ligação peptídica.    
 
     19. Dentre as principais biomoléculas que constituem nosso organismo, destacaram- se as proteínas. São moléculas de estruturas química e espacial muito complexas,  formadas por unidades fundamentais conhecidas como aminoácidos. Cite as           características dos aminoácidos; 
Os aminoácidos são monômeros, que dão origem às macromoléculas  necessitam acima de 50 monômeros para formar uma proteína. Lipídios,  carboidratos e ácidos graxos não fazem parte desse processo, somente  as proteínas. 
     
     20. Os aminoácidos são compostos monoméricos que formam proteínas. Com relação  aos aminoácidos é correto afirmar: 
São compostos que apresentam ESTEREOISOMERIA, seu grupo R é  variável entre os aminoácidos e os diferencia um do outro, a porção  carboxi e amina são considerados o final e o início da  cadeia, o  Carbono alfa é assimétrico (ou seja cada ligação é feita com um  grupo diferente, exceto com a sulfidrila SH-) São considerados anfóteros  por terem esse caráterbásico e ácido. 
 
     21.Qual o composto que por hidrólise* produz aminoácido? 
Proteínas. 
-A reação entre 2 aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma um  DIpeptídeo com uma ligação peptídica entre eles. 
-Se 3 aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão 2 ligações peptídicas entre  eles, formando um tripeptídeo. 
-Sendo até 10 aminoácidos é um  oligopeptídeo. Entre 10 e 50 aminoácidos é um  polipeptídeo e acima de 50 é uma proteína. 
 
HIDROLISE DE UMA PROTEÍNA; ocorre quando suas unidades de aminoácidos são  separadas umas das outras pela quebra da LIGAÇÃO PEPTÍDICA existente entre  elas. Isso ocorre em decorrência da ação da água e de algum outro agente. 
Por ser muito forte a ligação não é capaz de ser quebrada só pela água sem a  ajuda  de um agente com teor ácido capaz de auxiliar a quebra. No organismo   humano as enzimas realizam esse papel. 
 
     22. Qual é os substituintes do carbono alfa que não é característico da estrutura dos  vinte aminoácidos constituintes das proteínas humanas? 
Grupo Sulfidrila, pois nem todos os aminoácidos apresentam esse grupo. 
 
     23. Representem a fórmula geral de um aminoácido. 
 
 
 
     24. Diferenciar: 
Aminoácidos padrão / aminoácidos especiais; 
Aminoácidos padrão são os 20 tipos mais encontrados em todas as  proteínas.  
Aminoácidos especiais derivam de modificações de algum dos 20  aminoácidos, para melhor desempenho de uma função, são chamados de  especiais porque são encontrados em locais específicos. 
 
Aminoácidos essenciais / aminoácidos padrão; 
Aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo humano não é capaz de            produzir, necessitando que sejam ingeridos, para que satisfaça as                        necessidades do organismo. Já os padrões são os 20 mais encontrados                em todas as proteínas. 
 
    25. Dada a afirmativa: “Todos os aminoácidos padrões encontrados nas proteínas, possuem um átomo de              carbono alfa assimétrico e por isso, são moléculas opticamente ativas, podendo ocorrer em duas formas     estereoisoméricas (D e L) no espaço”. Dizer se esta afirmativa é verdadeira ou falsa e explicar por quê? 
Falsa, pois a Glicina é um aminoácido padrão e o seu Carbono não é alfa pois no.           lugar do grupo variável existe outro hidrogênio fazendo ligação, fazendo com que não seja um carbono Quiral. 
  
 
 
26. Quais os aminoácidos essências ? 
      Fenilalanina, Histidina (aminoácido essencial na infância), Isoleucina, Leucina., Lisina, Metionina,                 Valina, Triptofano, Treonina. 
 
27. Fale sobre o Carbono alfa. 
Carbono alfa ou quiral é denominado assim por suas características; 
Quiral por se ligar a grupos químicos diferentes (amina, carboxi, cadeia lateral e H), com isso ele tem Isomeria óptica que torna a imagem especular, esses estereoisômeros são denominados de enantiômeros pois são ópticamente ativos, desviando o plano de luz polarizado para direita ou esquerda. 
Na estrutura do D-aminoácido a amina está do lado Direito e na estrutura L-aminoácido a amina está ao lado esquerdo. Nas nossas proteínas são encontrados os L-aminoácidos de modo que as células do corpo humano só utilizam essa estrutura. 
 
28.Quais são as propriedades dos aminoácidos e explique cada uma. 
1- Polaridade da cadeia lateral ou o grupo R, são estruturas apolares, ou seja, hidrofóbicas quando não interagem com a água. São estruturas polares quando interagem com a água chamadas de hidrofílicas com carga ou sem carga. 
-Com carga podem ser carregadas positivamente ou negativamente. 
2- Essencialidade: Alguns aminoácidos não são capazes de ser sintetizado pelo organismo, sendo assim necessário a ingestão dos mesmo para manter as necessidades do corpo. Existem 9 aminoácidos essenciais para os humanos: Fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, valina, treonina e triptofano. 
3-Caráter anfótero, Quando o aminoácido é exposto a um ambiente aquoso com pH neutro (7,0) ele pode servir de tampões de pH por essa caraterística de íon dipolo sendo chamado de zwiterion (ion hibrido). 
Com a grupo amina temos um caráter básico e a grupo carboxila tem um caráter ácido, dando a possibilidade do monômero agir de dois modos; caráter ácido quando ele doa prótons ou caráter básico quando recebe prótons.  
 
30- Qual a polaridade dos aminoacidos essenciais: 
Fenilalanina -apolar 
Histidina –polar, carregada positivamente 
Isoleucina- apolar 
Leucina-apolar 
Lisina-polar, carregada positivamente 
Metionina-apolar 
Valina- apolar 
Triptofano-apolar 
Treonina-polar sem carga 
 
31.Como é formada a ligação peptídica, para a sintese de proteína? 
A ligação pepitídica é forte e covalente, ou seja, não quebra fácil, só com ajuda de agentes químicos como enzimas, calor ou agitação. Ocorre quando o aminoácido aqui denominado de número 1 perde uma hidroxila(hidrogênio e oxigenio) e o aminoácido 2 perde um H, formando assim uma molécula de água e legando os dois aminoácidos. O nitrogênio liga ao carbono formando assim um dipepitídeo com uma ligação pepitídica, quando ocorre esse processo com 3 monômeros, temos: um tripeptídeo com uma ligação bipeptídica e assim por diante, formando os oligopeptídio(10 aminoácidos), polipeptideo (com 20 aminoácidos) e acima de 50 é chamado de proteína, o nome dessas reações de ligação se chama condensação. 
 
32. Qual a alteração bioquímica encontrada na anemia falciforme? 
Essa patologia é uma alteração genética onde o nucleotídeo timina é substituído pelo nucleotídeo adenina. 
Nesse processo o DNA manda a msg errada, o RNAm recebe errado e propaga a mensagem, substuituíndo um códon GAA pelo códon GUA. Ou seja, na hemoglobina normal temos o glutamato e na falciforme temos a valina, alterando assim forma e função da hemoglobina. 
 
Motivo da patologia: DNA e RNAm (alteração de informações entre eles – logo, alteração genética) 
Onde ocorre: Nos nucleotídeos- Timina por Adenina 
Como ocorre: Onde tem o códon de GAA é trocado pelo códon GUA. 
Porque ocorre: na hemoglobina temos o aminoácido glutamato e ele é substituído pela valina. 
Sequelas: altera a forma da hemoglobina dificultando que ela cumpre com eficiência seu transporte de oxigênio e seu fluxo nas paredes sanguíneas pois como ele agora tem uma forma de foice(daí o nome falciforme) contribuindo para a coagulação irradiando dores no paciente. 
 
32. A respeito do aminoácido abaixo afirmar: 
 
 
É um monômero apolar, pois a cadeia lateral R é constituída apenas por hidrocarbonetos. 
 
 
 
33.Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, alguns possuem enxofre na sua composição. 
Qual é o aminoácido que não apresenta isomeria óptica e por quê? 
Glicina, porque o carbono não é quiral, fazendo ligação na cadeia lateral com outro Hidrogênio. 
 
34.qual o composto que por hidrólise produz um aminoácido? 
Proteína. 
 
35. Explique o processo de hidrólise. 
É um fenômeno que ocorre nas interações moleculares, através da molécula de água ocorre a quebra de outros compostos. 
 
36. Qual é o composto que não se apresenta frequentemente nos aminoácidos? 
Grupo Sulfidrila, compostos orgânicos do grupo tiol, com a presença do enxofre (S) onde é substituído pelo átomo de oxigênio, ligando-se então ao átomo de Hidrogênio. Assim surge uma afinidade para o átomo de mercúrio. 
 
36.como são classificados os peptídeos quanto ao número de aminoácidos integrantes. Defina e exemplifique. 
 
A ligação pepitídica vem de uma reação de condensação, onde o nitrogenio de uma amina liga ao carbono do outro grupo carboxila, liberado a hidroxila de um lado e o hidrogenio de outro aminoácido gerando uma molécula de água.  Essa ligação é forte e covalente, quando a ligação é dupla torna rígida nessa porção estrutural. 
Os números de aminoácidos são de acordo com essas ligações, ex; 
2 aminoácidos formam um dipeptídeo e uma ligação peptídica. 
3 aminoácidos formam um tripeptídeo e uma ligação dipeptídica. 
10 aminoácidos formam um oligopeptídeo e 9 ligações peptídicas. 
Acima de 20 aminoácidosformam polipeptídeos e acima de 50 formam as proteínas. 
 
37. Como são chamadas as unidades de aminoácidos em um peptídeo? 
Resíduos. 
 
38. O aminoácido localizado na ponta de um peptídeo com um grupo alfa-amino e outro alfa-carboxila livre é denominado? 
N-terminal, e é localizado no lado esquerdo. 
C-terminal, e é localizado ao lado direito. 
 
39. Cite duas enzimas digestivas que hidrolisam ligações peptídicas de proteínas alimentares. 
Tripsina e pepsina. 
 
40. Cite 2 importantes oligopeptídeos com atividade hormonal e fale de sua função biológica? 
Ocitocina e vasopressina, a primeira atua nas paredes uterinas do musculo liso induzindo as concentrações no trabalho de parto e estimula o fluxo de leite em mãe que amamenta. A segunda atua no controle da pressão sanguínea regulando as concentrações do músculo liso, estimula a absorção de água pelo rim tendo um efeito diurético. 
 
 
41.Cite 2 importantes polipeptídios com atividade hormonal e fale de sua função biológica? 
Insulina e Glucagon, a primeira regula o nível de açúcar no sangue, habilitando as células para absorverem a glicose livre no sangue. Quando isso ocorre é sintetizado o glicogênio nos músculos e fígado. 
Glucagon é antagônico a insula, ele atua quando tem baixa taxa de açúcar no sangue, na conversão de atp para AMP-cíclico é o glucagon que atua na glicogenólise para liberar o açúcar na corrente sanguínea. 
 
Isulina-Gligogênio 
Glucagon-Glicogenólise.