Perguntas atividade água e proteinas

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Água, pH e tampões
1- Explique as características químicas da molécula de água que a caracteriza como uma molécula polar.
Dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio representam a composição química da molécula da água. Ainda que exista uma relação química entre um átomo de hidrogênio e um de oxigênio e por ser estabelecidos pelos dois átomos, os átomos de oxigênio aproximam de forma mais efetiva os elétrons, que dessa forma permanecem mais juntos dele. A partir daí, a molécula de água exibe uma região positiva, os hidrogênios, e uma negativa, o oxigênio, dando origem a uma molécula polar e/ou dipolo. Portanto, a molécula de água é polar pelo fato de que o oxigênio não compartilha todos os elétrons com o hidrogênio, caracterizando a presença de um par de elétrons desemparelhados.
2- Explique o que são e como ocorrem as ligações de hidrogênio? Elas ocorrem apenas com a água?
As ligações de hidrogênio são o tipo de força intermolecular mais intenso, que ocorre entre dipolos permanentes das moléculas, em que o polo positivo é sempre o hidrogênio e o polo negativo é um átomo mais eletronegativo, como flúor, oxigênio e nitrogênio. Esses elementos são bastante eletronegativos e, atraem mais fortemente os elétrons da ligação dupla e ficam com carga parcial negativa. Este fenômeno ocorre com todos os líquidos, mas com a água acontece mais intensamente.
3- Em relação às ligações covalentes as ligações de hidrogênio são consideradas fortes ou fracas? Explique. Qual a importância biológica?
Em relação as forças intermoleculares sim, as pontes de hidrogênio são as mais intensas (fortes). No entanto, as ligações de hidrogênio individuais são fracas e facilmente quebradas, mas muitas ligações de hidrogênio juntas podem ser muito fortes. Por isso, apesar de as ligações de hidrogênio serem aproximadamente dez vezes mais fracas que as ligações covalentes; em determinadas circunstâncias elas conseguem romper as ligações covalentes. Biologicamente são fundamentais para a estrutura de moléculas orgânicas com base em carbono tais como o DNA e as proteínas.
4- O que são compostos anfipáticos?
São aqueles que possuem uma região que é hidrofílica, capaz de interagir com a água, e uma região hidrofóbica, que repeli a água. 
5- Explique como ocorre a solvatação do NaCl em água.
Ao entrar em contato com a água, a estrutura cristalina do NaCl vai começa a dissociar-se em íons Na+ e Cl-. As moléculas de água formam camadas de solvatação em torno dos íons: íons Na+ positivamente carregados são rodeados pelas cargas parcialmente negativas das extremidades do oxigênio das moléculas de água, enquanto os íons Cl- negativamente carregados são rodeados pelas cargas parcialmente positivas das extremidades hidrogênio. À medida que o processo continua, todos os íons dos cristais do sal de cozinha são envolvidos por camadas de solvatação e dispersados na solução.
6- Diferencie ácido de base.
Ácidos e bases são dois grupos químicos relacionados entre si, mas que se diferem porque o ácido é uma substância que doa próton e, uma base é qualquer substância que recebe um próton. As bases, em contato com solução aquosa, liberam íons negativos, as hidroxilas (OH-). Já os ácidos, em contato com água liberam íons positivos de hidrogênio (H+).
7- Defina pH.
O pH é o Potencial Hidrogeniônico de uma substancia, consiste num índice de 0 a 14, que indica a acidez, neutralidade ou alcalinidade de um meio qualquer. Quanto menor o pH de uma substância, maior a concentração de íons H+ e menor a concentração de íons OH-. Valores de pH 0 a 7, são consideradas ácidas, valores em torno de 7 são neutras e valores acima de 7 são denominadas básicas ou alcalinas.
8- A escala de pH é logarítmica e não aritmética. Se duas soluções diferem em pH por uma unidade (5-6), significa que uma solução tem quantas vezes mais a concentração de íons H+?
A primeira solução primeira tem dez vezes mais íons hidrônio do que a segunda.
9- Explique o que é uma solução tampão.
É uma mistura de ácidos fracos e suas bases conjugadas em uma solução de pH próximo ao pKa do ácido, capaz de resistir a mudanças de pH quando ácidos ou bases são adicionados.
10- Explique a relação do sistema respiratório com pH.
A relação existente está entre a ventilação pulmonar e o pH do sangue arterial. Partindo da seguinte reação: CO2 + H2O ⇔ H2CO3⇔ H+ + HCO3. Quando a aumento na frequência respiratória, a aumento na retirada de CO2 e, consequentemente, aumento n Caso a necessidade seja oposta, isto é, diminuir o pH, a frequência respiratória diminui mantendo assim mais H+ livre e como consequência reduz o pH.a velocidade da reação à esquerda. Isso faz com que mais hidrogênio livre seja direcionado para formação de H2CO3. Como consequência, diminui-se a concentração de H+, elevando-se o pH.
11- Você já deve ter observado um inseto caminhando pela superfície da água de uma lagoa. Como é chamada a propriedade da água que permite que a pata do inseto não rompa a camada de água? Explique como isso ocorre.
A propriedade da água que permite que a pata do inseto não rompa a camada de água, é chamada de tensão superficial. Ocorre como resultado das ligações de hidrogênio, causadas pela atração dos hidrogênios de determinadas moléculas de água (que são os polos positivos (H+)) com os oxigênios das moléculas vizinhas (que são os polos negativos (O-)). A força de atração das moléculas na superfície da água é diferente da força que ocorre entre as moléculas abaixo da superfície. Isso ocorre porque essas últimas apresentam atração por outras moléculas de água em todas as direções: para cima, para baixo, para a esquerda, para a direita, para a frente e para trás. Isso significa que elas se atraem mutuamente com a mesma força.
12-
Explique o que ocorrerá com as hemácias quando mergulhadas em:
a) Solução hipertônica: devido à alta concentração externa de soluto, haverá uma perda de água, levando a desidratação da hemácia.
b) Solução isotônica: não ocorrerá nada, visto que as concentrações de soluto intra e extracelulares são as mesmas.
c) Solução hipotônica: a hemácia absorverá a água, por estar em um meio menos concentrado, levando ao rompimento da hemácia (hemólise).
13-
Qual o valor de pH considerado ideal para o sangue? Como são denominadas as alterações nos valores de pH?
O pH do sangue deve estar dentro de 7,35 e 7,45. Os resultantes de alterações da concentração de CO2 no sangue são chamados acidose respiratória (pH baixo) e alcalose respiratória (pH alto). Os distúrbios que têm influência na concentração de HCO3- são chamados acidose metabólica (pH baixo) e alcalose metabólica (pH alto).
14-
Por que a administração intravenosa de uma solução de bicarbonato (HCO3-) aumenta o pH do plasma sanguíneo?
Porque diminui a acidez e eleva o pH sanguíneo, revertendo manifestações clínicas de acidose e tamponando o excesso da concentração do íon hidrogênio.
Aminoácidos e Proteínas
15-
Qual a estrutura química que forma um aminoácido?
A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α. O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R.
16-
As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do conjunto de quantos aminoácidos? O que diferencia entre um aminoácido e outro?
A partir do conjunto onipresente de 20 aminoácidos. O que diferencia um aminoácido do outro é o RADICAL (R).
17-
Qual a diferença da Prolina para os demais aminoácidos?
Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao fato de possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida.  Tem uma cadeia lateral alifática, ligada tanto ao nitrogênio, quanto ao átomo de carbono.  Sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados geneticamente.
18-
Como os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a cadeia lateral? Qual a principal característica de cada classe?
São classificados em:
· Aminoácidos com cadeias laterais apolares: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons.· Aminoácidos com cadeias laterais polares: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases.
· Aminoácidos ácidos: possuem cadeias laterais com carga negativa devido à presença de grupos carboxila
Aminoácidos básicos: possuem o grupo amino nas cadeias laterais.
19-
Diferencie aminoácidos essenciais dos não essenciais. O que são os aminoácidos condicionalmente essenciais?
Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. Aminoácidos condicionalmente essenciais, são os aminoácidos que, devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo.
20-
O que são proteínas e cite algumas funções?
São macromoléculas biológicas mais abundantes das células, constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos, fundamentais para a estrutura e função celular. As proteínas apresentam uma extensa lista de funções no organismo, mas destaca-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.
21-
O que você entende por estrutura primária de uma proteína? Que informações importantes ela nos fornece? Que tipo de ligação estabiliza essa estrutura?
A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. As ligações que estabilizam essa estrutura são as ligações peptídicas. 
22-
O que é estrutura secundária de uma proteína? Quais são os tipos? Que tipos de interações químicas estabilizam este tipo de estrutura?
São estruturas regulares formadas por um padrão regular de pontes de hidrogênio entre os grupamentos peptídicos N- H e C=O dos aminoácidos. Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta. As interações químicas que estabilizam esse tipo de estrutura são Hélices α e conformações β.
23-
O que é estrutura terciária? Quais são as forças que a mantêm?
É a estrutura tridimensional da proteína. As forças que a mantêm são as interações hidrófobas entre os aminoácidos no interior.
24-
Quais as principais características estruturais das proteínas quaternárias?
Agregação de 2 ou m ais cadeias polipeptídicas, cada cadeia individual é chamada de subunidade, as subunidades podem ser idênticas ou diferentes, na maioria dos casos, as subunidades são mantidas unidas por interações não covalentes. 
25-
Explique a característica que permite a isomeria dos aminoácidos. Explique por que o aminoácido glicina não apresenta isomeria.
A característica que permite a isomeria dos aminoácidos é o fato de as moléculas possuírem átomos com os 4 ligantes diferentes, ou seja, os átomos de carbono são quirais (ou assimétricos). A glicina não apresenta isomeria, pois a cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando a ligação do carbono α com dois substuintes iguais.
26-
Na fórmula abaixo temos a representação da alanina. A estrutura pode ser classifica com D ou L aminoácido? Explique.
 Pode ser classificada como L aminoácido, pois o grupo 
 amino (NH3+) está à esquerda e também porque a alani
 na é um  aminoácido proteico.
27-
Existem diferentes enantiômeros, ou seja, formas de aminoácidos que são a imagem do espelho uma de outra. Os enantiômeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, explique o que significa essa classificação. As duas classes são constituintes de proteínas?
Os enantiómeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.
28-
Explique como ocorre a ligação peptídica.
O grupamento carboxila de um dos aminoácidos perde uma hidroxila (OH), disponibilizando uma ligação. O grupamento amina do outro aminoácido perde um hidrogênio (H), disponibilizando também uma ligação. A hidroxila que foi liberada pelo grupo carboxila se une ao hidrogênio liberado pelo grupo amina do outro aminoácido, consequentemente formando uma molécula de água. Assim, a união dos aminoácidos ocorre por essas ligações que ficaram disponíveis, definindo, assim, uma ligação peptídica.
29-
Quanto ao número de aminoácidos, como os peptídeos podem ser classificados?
De acordo com o número de aminoácidos presentes na molécula, os peptídeos são classificados em:
· Dipeptídeo: formado por dois aminoácidos
· Tripeptídeo: formado por três aminoácidos
· Tetrapeptídeo: formado por quatro aminoácidos
· Oligopeptídeo: de 4 até 50 aminoácidos
· Polipeptídeo: formado por mais de 50 aminoácidos
30-
Observe a imagem abaixo e responda:
a) Quantos aminoácidos formam o peptídeo?
Dois aminoácidos formam o peptídeo
b) Classifique quanto a número de aminoácidos.
É classificado como um dipeptídeo quanto a número de aminoácidos
c) Qual o número de ligações peptídicas? Demonstre a ligação na figura.
Uma ligação peptídica 
d) Quantos centros quirais estão presentes na molécula? Marque com asterisco.
Dois centros quirais estão presentes na molécula
e) Demonstre na figura o grupo N e C terminal.
Demonstrado na figura o grupo N e C terminal.
f) Quantas moléculas de água foram liberadas para a formação do peptídeo?
Uma molécula de água foi liberada para a formação do peptídeo.
31-
Observe a imagem abaixo e responda:
a) Quantos aminoácidos formam o peptídeo?
Três aminoácidos formam o peptídeo
b) Qual o número de ligações peptídicas? Demonstre a ligação na figura.
Duas ligações peptídicas
c) Demonstre na figura o grupo N e C terminal.
Demonstrado na figura o grupo N e C terminal.
d) Quantas moléculas de água foram liberadas para a formação do peptídeo?
Duas moléculas de água foram liberadas para a formação do peptídeo.
e) Circule os grupos R (cadeias laterais) na figura.
Circulados os grupos R (cadeias laterais) na figura
32-
A hidrólise de um peptídeo rompe a ligação peptídica, originando aminoácidos. Quantos aminoácidos se formam na hidrólise total do peptídeo representado a seguir?
Na hidrólise total do peptídeo representado, se formam cinco peptídeos. Percebe-se a formação de quatro aminoácidos diferentes e um semelhante.
33-
A estrutura abaixo representa o aminoácido isoleucina:
a) Quantos centros quirais ela tem?
Ela tem 2 centros quirais
b) Quantos isômeros ópticos?
4 isômeros ópticamente ativos, sendo 2 dextrogiros e 2 levogiros
c) Desenhe as fórmulas para todos os isômeros ópticos da isoleucina. 
34- O que é uma proteína conjugada?
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. 
35-
O que são grupos prostéticos e cite exemplos.
Grupos prostéticos são a porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada. Alguns exemplos de grupos prostéticos incluem o grupo heme da hemoglobina e os derivados de vitaminas tiamina, pirofosfato de tiamina e biotina.
36-
Diferencie proteína fibrosa de globular.
Nos níveis mais altos de organização, as proteínas são classificadas em dois grupos principais, muito diferentes entre si: fibrosas e globulares. Nas proteínas fibrosas, as cadeias de polipeptídios são organizadas em filamentos. Essas proteínas são pouco solúveis na água e estão associadas a funções mais estruturais, fornecendo suporte, forma, flexibilidade e proteção quanto a fatores externos. Nas proteínas globulares, o arranjo das cadeias é feito de maneira esférica ou globular. Essas proteínas são solúveis na água e estão associadasa atividades de regulação, são enzimas, proteínas transportadoras e imunoglobulinas. 
37-
Diferencie mutação de desnaturação. Explique quais são os tipos.
Mutação e desnaturação diferem basicamente por suas funções, pois a desnaturação ocorre quando a conformação nativa de uma proteína é destruída devido à quebra de ligações covalente ou perda de interações intermoleculares, resultando em uma cadeia polipeptídica distendida. Já na mutação, ocorre a substituição de aminoácidos em proteínas podendo alterar as suas funções, fazendo com que ocorra uma mutação da sua função original, podendo haver ou não inatividade.
38-
Explique como as endopeptidases e as exopeptidases atuam no processo de digestão proteica.
As endopeptidases catalisam a clivagem de ligações peptídicas dentro de um polipeptídeo ou proteína. Agem sobre as enzimas pepsina, tripsina e quimotripsina. Também estão envolvidas na sinalização celular, quebrando outras proteínas, como anticorpos ou hormônios; ativando ou desativando os caminhos. Para concluir o processo digestivo para produzir aminoácidos únicos a partir de uma cadeia proteica, é necessária uma exopeptidase. Onde cada exopeptidase catalisa a clivagem da ligação peptídica terminal ou penúltima, liberando um único aminoácido ou dipeptídeo da cadeia peptídica. 
39-
Quais os produtos de digestão proteica que podem ser absorvidos?
Os produtos de digestão proteica a serem absorvidos são as vitaminas e minerais. O que não for absorvido (parte da água e fibras) é eliminado por excreção fisiológica.