Aula 3 - Aminoácidos e proteínas

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Aminoácidos e Proteínas
Profa. Dra. Joséli Schwambach
Universidade de Caxias do Sul
Área de Conhecimento de Ciências da Vida
Disciplina de Bioquímica Metabólica – FBB5002
Introdução
• Proteínas mediam praticamente qualquer processo 
que ocorra em uma célula, exibindo uma diversidade 
imensa de funções.
– São as macromoléculas biológicas mais abundantes
– São os instrumentos através dos quais a informação 
genética é expressa
– Todas são constituídas a partir de um conjunto de 20 
aminoácidos 
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Aminoácidos
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• Os 20 aminoácidos são ɑ-
aminoácidos
– Possuem um grupo carboxil e 
um grupo amino ligados ao 
mesmo átomos de carbono 
(carbono ɑ)
– Diferem uns dos outros em 
suas cadeias laterais (grupo R)
– O átomo de carbono ɑ é um 
centro quiral
Aminoácidos - Estereoquímica
Carbono assimétrico: 
confere formas isoméricas diferentes = estereoisômeros
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Estereoisômeros são 
imagens especulares um 
do outro, não sobreponíveis
(enantiômeros)
L-aminoácido é a 
forma biológica 
mais comum
Aminoácidos - propriedades
Um ácido = doador de prótons Uma base = receptor de prótons
Substância com esta dupla natureza = anfotérica
Quando um aminoácido cristalino é dissolvido em água, ele existe
na solução como um íon dipolar ou “zwitterion”, o qual pode agir
como:
Como outros compostos iônicos, os aminoácidos são mais solúveis em 
compostos polares do que em não-polares
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Os AA podem ser agrupados em classes de
acordo com as propriedades de seus grupos
R, principalmente em relação:
• Natureza polar ou apolar da cadeia lateral
Aminoácidos – classificação
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Cadeias laterais apolares
Metionina
Prolina
Glicina
Menor 
Alanina Valina Leucina Isoleucina
Alifáticos
Fenilalanina Triptofano
Aromáticos 
tiol éter 
Grupo pirrolidina 
cíclico
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Aminoácidos – classificação
Cadeias laterais polares não carregadas
Serina Treonina
Asparagina
GlutaminaTirosina
Cisteína
Grupos carboxílicos
Grupos aminoGrupos fenólico
Grupo tiol q pode formar ponte 
dissulfeto com outra cisteina 
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Aminoácidos – classificação
Cadeias laterais carregadas
Histidina Lisina Arginina
Ac. aspártico Ac. glutâmico
BÁSICOS:
Carregados + em
valores de pH
fisiológicos
ÁCIDOS:
Carregados – em
valores de pH
acima de 3
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Aminoácidos – classificação
Aminoácido essencial é aquele que o organismo
considerado (normalmente, o humano) não é capaz de
sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. O
organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de
metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de
os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos
ricos em proteínas
Os aminoácidos não essenciais são também
necessários para o funcionamento do organismo, mas
podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados
metabólitos.
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Aminoácidos – classificação
http://pt.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidos
http://pt.wikipedia.org/wiki/Alimentos
http://pt.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnas
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Metabolitos&action=edit&redlink=1
Polímeros de aminoácidos compostos de 
- 2 aa= dipeptideo
- 3 aa = triptideo
- 3-10 aa = oligopeptideo
- Muitos aa = polipeptideo
- Muitos aa = proteínas (massa molecular acima de 10.000)
Classificação: polaridade de suas cadeias laterais. 
n apolares, 
n polares não carregados e
n polares carregados.
Peptídeos
Peptídeos e Proteínas 
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Peptídeos e Proteínas: Ligação Peptídica
Caráter 
parcial de 
ligação dupla
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Os aminoácidos podem ser polimerizados por enzimas para
formar cadeias
• Os peptídios são nomeados começando da esquerda para a
direita, do resíduo amino terminal (grupo amino livre) para o
carboxila terminal (grupo carboxila livre);
• Estrutura do pentapeptídio serilgliciltirosinilalanileucina
ou Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
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Proteínas: Ligação Peptídica
Proteínas
• Proteínas podem ser diferentes uma das outras com 
relação aos seguintes aspectos:
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- Quantidade de 
aminoácidos presente 
na cadeia polipeptídica
- Tipos de aminoácidos 
que constituem a 
cadeia polipeptídica
- Sequência que os 
aminoácidos 
estabelecem as 
ligações entre si
A vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas
realizam as mais variadas funções no nosso organismo:
Reserva alimentar (nutriente): albumina
Transporte: hemoglobina (transporte O2)
Contrácteis: miosina
Protetoras: anticorpos
Toxinas: venenos de cobras ou insetos
Estruturais: glicoproteínas (parede celular), queratina (pele, 
unha), colágeno 
Função hormonal: insulina
Enzimas: catalase, hidrolases, isomerases, etc.
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Proteínas 
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do
tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da
configuração espacial da cadeia polipeptídica.
Estruturas
Primária
Terciária
Secundária
Quaternária
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Proteínas 
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem
ser organizadas em quatro níveis crescentes de complexidade.
As estruturas das proteínas determinam as suas funções
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Proteínas 
• Estrutura Primária
– Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.
– Determina a forma e a função da proteína.
As interações intermoleculares
fazem com que a cadeia
protéica assuma uma estrutura
2ária e, algumas vezes, uma 3ária
Proteínas – Estrutura
• Estrutura Secundária
– Dada pelo arranjo espacial de aa próximos entre si na
seqüência primária da proteína.
– É o último nível de organização das proteínas fibrosas
mais simples estruturalmente.
– Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre
os carbonos dos aminoácidos e seus grupamentos amina e
carboxila.
– Força de estabilização são as ligações de hidrogênio
Proteínas – Estrutura
Alfa-hélice
Proteínas – Estrutura
Folha b pregueada paralela
Folha b pregueada antiparalela
Folha b
• Estrutura Terciária
– Conformação tridimensional,
– Resulta do enovelamento (proteína globular) da estrutura 2ária.
Proteínas – Estrutura
• Estrutura Terciária
– Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.
– Enquanto a estrutura 2ária é determinada pelo
relacionamento estrutural de curta distância, a 3ária é
caracterizada pelas interações de longa distância entre aa.
– Estas dobras são mantidas em posição por ligações entre
os diversos radicais -R dos aa.
– Forças fracas, podem ser facilmente quebradas =
desnaturação.
Proteínas – Estrutura
Forças que mantém a estrutura terciária das proteínas
Como resultado desse conjunto de forças estabilizadoras, resíduos que estão distantes na
seqüência primária podem estar próximos uns dos outros na estrutura tridimensional
produzida pelo enovelamento da proteína.
Proteínas – Estrutura
• Estrutura Quaternária
Proteínas – Estrutura
– Associação de várias
subunidades, iguais ou
diferentes, através de ligações
não covalentes.
– Nível superior de complexidade
que se pode encontrar na
estrutura proteica em proteínas
globulares (hemoglobina).
– São guiadas e estabilizadas pela
mesmas interações da 3ária
– O tamanho da proteína reflete
sua função. A função da enzima
requer uma estrutura muito
grande.
• Temperatura, grau de acidez, concentração de sais e polaridade 
do meio podem afetar a estrutura espacial das proteínas
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Proteínas - Desnaturação
Simples Constituída somente por aminoácidos
Conjugadas Contém grupos prostéticos (tais como 
carboidratos, íons, pigmentos)
Hemoglobina Grupo Heme: átomo de Fe e porfirina
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Proteínas - Tipos 
• Fibrosa: estrutura longa e fina. 
– Normalmente são agregados insolúveis.
– Chegam até a estrutura secundária.
– Ex.: fibra da seda, colágeno e queratina.
•Globular: possuem formas esféricas. 
– Normalmente solúveis no citoplasma.
– Chegam até estrutura terciária ou quaternária.
– Ex.: tripsina, mioglobina, hemoglobina.
– Todas as proteínas globulares possuem dois lados bem definidos: lado
interno (hidrofóbico) e lado externo (hidrofílico). As moléculas de água
são eficientemente retiradas do lado interno hidrofóbico.
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Proteínas - Forma 
Estudo dirigido
• 1. O que são aminoácidos? Quais suas características?
• 2. O que são aminoácidos essenciais? 
• 3. O que é uma ligação peptídica? Como a ligação peptídica é formada?
• 4. Defina estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína.
• 5. Quais são os tipos de estruturas secundárias mais comuns de serem encontradas? 
• 6. Quais são as forças químicas que estabilizam os diferentes níveis estruturais das 
proteínas?
• 7. Defina quais são as principais funções das proteínas em um sistema biológico.
• 8. Quais são os tipos e as formas de proteínas encontradas nos organismos?
Extra
• Sugestão de leitura: 
– Capítulo 3 – Princípios de Bioquímica de Lehninger (Nelson e 
Cox)
– Capítulo 3 – Bioquímica Clínica (Pinto)
– Capítulos 1 e 3 – Bioquímica Ilustrada (Harvey e Ferrier)
– Disponíveis como e-book na Minha Biblioteca
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