SLIDES - Proteínas

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Proteínas
São compostos orgânicos de alto peso 
molecular, são formadas pelo 
encadeamento de aminoácidos.
Representam cerca do 50 a 80% do 
peso seco da célula sendo, portanto, o 
composto orgânico mais abundante de 
matéria viva.
* São compostos orgânicos de 
alto peso molecular, são 
formadas pelo encadeamento de 
aminoácidos.
* Representam cerca do 50 a 
80% do peso seco da célula 
sendo, portanto, o composto 
orgânico mais abundante de 
matéria viva.
Funções das Proteínas
• Estrutural: queratina (cabelo e unha).
• Estrutural: histonas (DNA/cromossomo).
• Hormonal: insulina.
• Defesa: anticorpos (imunoglobulinas).
• Resistência a tecidos: colágeno.
• Contração muscular: actina e miosina.
• Transporte de O2 e CO2: hemoglobina.
• Catalisadora: enzimas. 
* albumina, elastina, fibrinogênio, dentre outras, como da estrutura da 
membrana plasmática (carreadoras). 
AMINOÁCIDO
GRUPO 
CARBOXILA 
(ÁCIDO CARBOXÍLICO)
GRUPO 
AMINA
PROTEÍNAS
• Unidade básica=
—N—
H
H
H
|
—C—
|
C—OH
||
O
Radical
AMINOÁCIDO
◆ Há 20 diferentes aminoácidos
OBS.: Os vegetais têm a capacidade de fabricar os 
vinte aminoácidos necessários para a produção de 
suas proteínas, já as células animais não 
sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser 
ingeridos com o alimento.
* Assim, os aminoácidos podem ser classificados 
em dois tipos: NATURAIS E ESSENCIAIS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS 
CONHECIDOS 
09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos 
alimentos (carne, leite, ovos, 
leguminosas/soja/ervilha/feijão); 
11- NATURAIS (NÃO ESSENCIAIS) –
As células produzem (NO NOSSO 
FÍGADO E MÚSCULO).
Polipeptídeo
Proteínas Menores: 
PEPTÍDEOS
Oligopeptídeo
Quantidade de 
aminoácidos
50
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
ENTRE OS AMINOÁCIDOS
H2O
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
GRUPO CARBOXILAGRUPO AMINA
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
321 54
número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio
PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 
AMINOÁCIDOS OU MAIS
FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
ESTRUTURA 
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Proteínas: estrutura
• PRIMÁRIA
(sequência linear de aminoácidos); 
*SECUNDÁRIA
(dobra tridimensional da estrutura 1ª em forma de hélice, α-
hélice ou folha-β pregueada); 
*TERCIÁRIA (ESPACIAL) - função
(dobra tridimensional da estrutura 2ª, é a hélice que dobra 
sobre si mesma); 
*QUATERNÁRIA
(associação de várias cadeias, ramificações).
Estrutura das Proteínas
(DETERMINA A FUNÇÃO)
DESNATURAÇÃO
ESTRUTURA TERCIÁRIA
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS:
• ALTA TEMPERATURA / 
agitação das moléculas  rompimento de 
ligações / Ex: ovo cozido. 
• GRAU DE ACIDEZ /
meios  ácidos ou  básicos  rompimento 
de atrações elétricas que ajudam manter a 
configuração espacial / fabricação de queijos 
e coalhadas.
* Sequência de aminoácidos (quantidade total, tipos):
aa1 aa2 aa3 aa4 aa5 aa6
Ligações peptídicas
Aminoácidos
Estrutura Primária da proteína
O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
• Quantidade de aminoácidos do polipeptídio;
• Tipos de aminoácidos;
• Ordem dos aminoácidos.
Estrutura Secundária
•Dobra tridimensional da estrutura primária
•Resulta de ligações de hidrogênio que 
ocorrem entre alguns a.a.
Alfa-Hélice
Folha-Beta, pregueada
ligações de hidrogênio
Estrutura Terciária – forma espacial (função)
•É a forma como a hélice dobra sobre si mesma;
•Resulta de certas atrações e repulsões entre 
diferentes pontos da cadeia. (ex. S-S
ligações dissulfeto)
Alfa-hélice
Estrutura Quaternária (algumas proteínas)
•Composta por associação
entre duas ou mais
estruturas terciárias.
•Exemplo: hemoglobina
Cadeias peptídicas
APROFUNDAMENTO
Obs.: ENERGIA DE ATIVAÇÃO : É a energia fornecida em forma de calor - para que 
a reação ocorra .
Enzima: diminui a energia necessária para a 
ocorrência da reação.
Será (geralmente): o nome do substrato sobre o
qual a enzima atua, seguido da terminação ase.
Enzima: urease, que catalisa (acelera) a
hidrólise (quebra) da ureia;
Enzima: maltase, que catalisa a hidrólise da
maltose;
Enzima: amilase, que catalisa a hidrólise do
amido.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Enzimas: proteínas com sítio ativo
SUBSTRATO (ex: maltose): Substância sobre a qual a enzima
(maltase) atua, sofre modificações, gera produtos (glicoses).
SÍTIOS ATIVOS (área ativa): Regiões de uma enzima 
onde o substrato se liga (encaixa).
E + S ES E + PRODUTO
• Não são consumidas durante a reação, saindo
intactas do processo;
• Muito específicas (não generalistas);
• Sistema “chave-fechadura”: alta especifidade
da enzima com o seu substrato (encaixe no
sítio-ativo/área ativa);
• Atualmente dizemos: ENCAIXE INDUZIDO
• Uso industrial: queijos, remoção do amargor,
fermentação (cacau); controle do mau cheiro,
produtos de limpeza, remédios, etc.
ENZIMAS
FATORES QUE INTERFEREM NA AÇÃO ENZIMÁTICA
(o que altera a atividade da enzima?) p. 283 ap. 1
• TEMPERATURA
• pH (potencial hidrogeniônico)
Influência da TEMPERATURA (°C)
Dentro de certos limites, a velocidade de uma 
reação enzimática aumenta com o aumento da 
temperatura. ATENÇÃO!!!!!!!
DESNATURAÇÃO
* Mudança na forma espacial da 
proteína/enzima (deformação)
* Condições: altas temperaturas e 
mudança brusca de pH
DESNATURAÇÃO
ALTA TEMPERATURA