RESPOSTA PROVA BIOQUÍMICA

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RESPOSTA PROVA BIOQUÍMICA 
QUESTÃO 1
REFERENCIA: ARTIGO SCIELO 5120
A- FOSFOCREATINA
B- A CK catalisa a conversão da creatina e consome trifosfato de adenosina (ATP) para criar fosfocreatina (PCr) e difosfato de adenosina (ADP). Esta reação da enzima CK é reversível e, assim, o ATP pode ser gerado a partir de PCr e ADP.[2]
C-
D- As isozimas ou isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos , ou propriedades de regulação diferentes.permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento. Em bioquímica, as isozimas são isoformas das enzimas. Em muitos casos, são codificadas por genes homólogos que divergiram com o tempo. Ainda que de forma estrita, as isoenzimas representam enzimas de diferentes alelos de um mesmo gene e as isozimas representam enzimas de diferentes genes cujos produtos catalisam a mesma reação. As duas terminologias podem-se usar indistintamente.
Isoenzimas são enzimas que apresentam mesma função, recebem o mesmo nome, mas se encontram em tecidos diferentes, catalizam mesma reação. Apresentam pequena alteração estrutural, possui estrutura quaternária, alteração em poucos aminoácidos.
E- A creatina quinase é enzima composta pela união de duas subunidades do tipo B e/ou M, em três combinações possíveis, que correspondem às isoenzimas CK-BB, CK-MB e CK-MM. Cada uma delas possui atividade preponderante em algum tecido ou órgão específico:
- isoenzima CK-BB: próstata, útero, placenta, tiróide, cérebro e musculatura lisa;
- isoenzima CK-MB: 1% da CK total em músculo esquelético e 45% em músculo cardíaco; 
- isoenzima CK-MM: 99% da CK total em músculo esquelético e 55% em músculo cardíaco.
Nas células, as enzimas CK citosólicas consistem de duas subunidades, que podem ser tanto B (do tipo cerebral) ou M (tipo muscular). Existem, portanto, três tipos de isoenzimas: CK-MM, CK-BB e CK-MB. Os genes para essas subunidades estão localizados em diferentes cromossomos: B em 14q32 e M em 19q13. Além desses três isoformas do CK citosólico, existem outras duas isoenzimas de creatina quinase mitocondrial, as formas ubíqua e sarcomérica. A identidade funcional das duas últimas isoformas da CK mitocondrial é um octâmero, sendo cada uma constituída por quatro dímeros.
Enquanto a creatina quinase mitocondrial está diretamente envolvida na formação de fosfo-creatina do ATP mitocondrial, a CK citosólica regenera ATP a partir de ADP, usando PCr. Isso acontece em sítios intracelulares onde o ATP é usado na célula, com o CK atuando como um regenerador in situ de ATP.
Os padrões de isoenzimas diferem nos tecidos. O músculo esquelético expressa 98% de CK-MM e possui baixos níveis de CK-MB (1%). O miocárdio (músculo cardíaco), em contrapartida, expressa CK-MM a 70% e CK-MB a 25-30%. CK-BB é predominantemente expressado no cérebro e músculo liso, incluindo os tecidos vascular e uterino.
F- TESTE LABORATORIAL, EXAME DE SANGUE
G- ligação da enzima com funções importantes do corpo, o reservátorio de energia do nosso corpo que é a fosfocratina 
A utilização da mesmo para teste de sangue onde é possível descobrir marcador do infarto do miocárdio, rabdomiólise, distrofia muscular, inflamações musculares autoimunes e falência renal aguda.
A enzima CK, também conhecida como creatina fosfoquinase (CPK), existe na forma de dímeros, cujas subunidades correspondem às formas M (muscular) ou B (cerebral), havendo 3 isoenzimas (MM, MB e BB). A principal atividade da CK está no tecido muscular (esquelético e cardíaco), tendo como função fosforilar de forma reversível a creatina a expensas do ATP, como uma forma adicional de armazenamento de energia em ligações fosfatadas. Além do tecido muscular, a CK pode estar localizada, em menor quantidade, no rim, cérebro, diafragma, trato gastrointestinal, útero e bexiga.
A CK é amplamente usada para diagnosticar transtornos musculares. A enzima é citosólica ou associada às estruturas das miofibrilas. Requer Mg como cofator e, portanto, sua atividade pode estar inibida em presença de compostos quelantes (EDTA, citrato, oxalato). Seu nível está aumentado no infarto cardíaco e em danos musculares, como na isquemia muscular por decúbito prolongado, em convulsões, nos tremores, nos traumas, no excesso de exercício, na necrose, em cirurgias, em injeções intramusculares, no choque e em miopatias nutricionais que envolvam deficiência de vitamina E e selênio.
Em problemas musculares, é conveniente dosar também a AST. Ocorre elevação da CK antes da AST, desaparecendo primeiro também. Assim, o padrão de alteração dessas enzimas pode indicar o estágio do transtorno: a CK aumentada, com baixa AST, indica lesão recente; níveis persistentemente altos das duas indicam lesão continuada, enquanto que níveis baixos de CK e altos de AST indicam processo em fase de recuperação.
QUESTÃO 2 
A- Inibindo B-C, facilitando A-G
10.Como a atividade de enzimas pode ser controlada?
R.: A atividade de enzimas pode ser controlada de várias maneiras, entre elas:
Inibições competitiva, não competitiva e incompetitiva
(na incompetitiva oinibidor se liga ao complexo ES já formado, e provoca redução d V
Máx e aumento de Km)
Feedback negativo: Numa via metabólica A→B→C→D→E→F o produto final Fgeralmente inibe a etapa inicial A→B
Inibição pelo produto: Numa única etapa A→B o produto B inibe a própria reação queo originou.
Modulação alostérica: Mudanças conformacionais devidas a ligações não covalentesde algumas substâncias com a enzima que aumentam ou diminuem a atividadecatalítica, e essa inibição manifesta curva sigmoide no gráfico que mostra V em funçãode [S]
B-
C- O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.
O controle alostérico ocorre através da mudança conformacional de uma proteína ocasionada por moléculas chamadas "moduladores". Os moduladores podem inibir ou ativar essas proteínas. Quando o modulador é igual ao ligante normal, trata-se de uma ligação homotrópica. Já quando o modulador é diferente, trata-se de uma interação heterótropica.[1]
QUESTÃO 4 
Defina e exemplifique: glicosaminoglicanos, peptideoglicanos, proteoglicanos, glicoproteínas e glicolipídeos.
Glicosaminoglicano
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Glicosaminoglicanos, também chamados glucosaminaglicanos, glicosaminoglicanas ou mucopolissacarídeos[1][2] são polímeros lineares longos, não flexíveis e com cadeias não ramificadas, e têm como base unidades dissacarídicas repetidas. Um dos monossacarídeos que compõem os dissacarídeos é sempre a N-acetilglicosamina ou a N-acetilgalactosamina. Outro monossacarídeo é, na maioria dos casos, um ácido urônico.
As unidades dissacarídicas são formadas por uma hexosamina (açúcar de seis carbonos com grupo amina, como a N-acetilglicosamina) ligada a um monossacarídeo não nitrogenado (em geral um ácido urônico).
Peptidoglicano
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O peptidoglicano, por vezes denominado mureína, é um heteropolissacarídeo ligado a péptidos presente na parede celular de procariontes[1].
É formado por dois tipos de açúcares (o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina) e alguns aminoácidos. O peptidoglicano é a estrutura que confere rigidez à parede celular de bactérias, determina a forma da bactéria e protege da lise osmótica, quando em meio hipotónico.
Proteoglicano
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Proteoglicanos, também chamados de proteoglicanas, são glicoproteínas extracelulares, cuja estrutura consiste em uma proteína central ligada a vários glicosaminoglicanos. Dos diferentes tipos de glicosaminoglicanos que existem, o único que não compõe o proteoglicano é o ácido hialurônico, no entanto, os proteoglicanos já formados comumente estão ligados a moléculas de ácido hialurônico. Os glicosaminoglicanos possuem alta quantidade de carga negativa e por isso acabam atraindo uma nuvem de cátions, onde o mais atraído é o sódio que traz com ele moléculas de água. Essa capacidade dos glicosaminoglicanos de atrair cátions e água, confere aos proteoglicanos a função de dar a matriz extracelular uma característica hidratada. Além disso os proteoglicanos têm a função de dar rigidez à matriz, resistindo à compressão e preenchendo espaços não ocupados pelas células. Alguns proteoglicanos ainda podem estar ancorados na membrana, podendo se ligar a fatores de crescimento e a outras proteínas, servindo como sinal para as células. Eles também podem formar géis que atuam como um filtro para regular a passagem de moléculas através do meio extracelular, e ainda, podem bloquear, ativar ou guiar a migração celular através da matriz.
Glicoproteína
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A glicosilação de proteínas N-ligadas (N-glicosilação de N-glicanos) nos resíduos Asn (motivos Asn-X-Ser/Thr) em glicoproteínas.[1]
As glicoproteínas são proteínas que contêm cadeias de oligossacarídeos (glicanos) covalentemente ligados a cadeias laterais de polipeptídeos. O hidrato de carbono é ligada à proteína numa modificação translacional ou pós-traducional. Este processo é conhecido como a glicosilação. Proteínas extracelulares segregadas são geralmente glicosiladas. Em proteínas que possuem segmentos que se estendem no meio extracelular, os segmentos extracelulares também são glicosiladas. As glicoproteínas são muitas vezes proteínas integrais de membrana importantes, em que desempenham um papel nas interações célula-célula. As glicoproteínas são também formadas no citosol, mas as suas funções e os caminhos que produzem estas modificações neste compartimento são menos bem compreendidas.[2]
As glicoproteínas são facilmente marcadas com o corante PAS (ácido periódico-Schiff), que é utilizado na histologia para identificar células com alto conteúdo glicoprotéico. As células assim marcadas são ditas PAS+. É um exemplo de célula rica em glicoproteína a célula caliciforme, amplamente distribuída por diversas mucosas do organismo.
Glicolipídio
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Os glicolipídeos, são lipídeos anfipáticos, contendo uma porção hidrofílica, geralmente referida como grupo cabeça polar (PHG - "polar head group")que é composta por unidades de carboidratos, de onde origina seu nome (o prefixo "glico" faz menção à presença de carboidratos). Sua porção lipídica é referida como cauda hidrofóbica, geralmente constituída de cadeias alifáticas de ácidos graxos. As duas classes principais de glicolipídeos são os gliceroglicolipídeos e esfingoglicolipídeos. Gliceroglicolipídeos - são glicolipídeos formados por monossacarídeos ou oligossacarídeos ligados à uma hidroxila presente na unidade de glicerol. Duas outras hidroxilas da molécula de glicerol são, geralmente esterificadas por duas cadeias de ácidos graxo de tamanho variável, embora possam ser encontrados com apenas uma ácido graxo (liso-glicolipídeos). Exemplos de gliceroglicolipídeos são galactolipídeos e sulfonolipídeos presentes nos vegetais. Esfingoglicolipídeos - estes glicolipídeos podem ser formados por monossacarídeos ou oligossacarídeos ligados à uma base de cadeia longa (LCB - "long chain base"), conhecida como esfingosina, (daí o nome do grupo) geralmente formada por 18 átomos de carbono, embora existam variações estruturais. Os carbonos 1 e 3 da esfingosina apresentam grupos hidroxila, enquanto o carbono 2 apresenta um grupo amina. À hidroxila do carbono 1 são ligados os mono- ou oligossacarídeos, enquanto um ácido graxo é ligado ao grupo amina (formando uma ligação amida). Esfingoglicolipídeos estão relacionados com o sistema sanguíneo ABO. Além destes glicolipídeos, outras estruturas ainda são conhecidas, entre elas os ramnolipídeos, os quais não apresentam glicerol ou esfingosina, ao invés disto, são formados por ácidos graxo hidroxilados e o carboidrato é ligados diretamente ao ácido graxo. Outros glicolipídeos nos quais o carboidrato é ligado diretamente ao ácido graxo são os soforolipídeos. Ambos, ramnolipídeos e soforolipídeos são importantes biossurfactantes. Além deles, exitem glicolipídeos produzidos por arqueias, são semelhantes aos gliceroglicolipídeos, mas no lugar dos ácidos graxos, estes lipídeos apresentam dois álcoois de cadeia ramificada ligadas ao glicerol por ligações éter. A função destes glicolipídeos é variada, mas eles estão presentes nas membranas celulares ou intracelulares. Sua porção hidrofóbica fica no interior das bicamadas lipídicas interagindo com as cadeias hidrofóbicas dos fosfolipídeos. Já o grupo cabeça polar fica orientado para o exterior das membranas, onde podem participar de uma série de funções biológicas.