Lactato, anidrase carbônica e hemoproteínas

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Lactato
Necessidades diárias: 
O lactato é um produto da glicólise, em que é produzido quando se tem pouco oxigênio para continuar a quebra do piruvato. Portanto, não há níveis diários fixos, já que esse mudará conforme o estilo de vida do indivíduo. A produção normal de lactato é de 1 mmol/Kg/hora.
Biodisponibilidade: 
À medida que o exercício físico se intensifica, ocorre um desequilíbrio entre a produção e remoção, com conseqüente acúmulo de lactato no sangue e aumento de sua concentração. 
Os esqueletos de carbono das moléculas de piruvato formados novamente a partir do lactato durante o exercício serão oxidados para a obtenção de energia ou serão sintetizados para glicose (gliconeogênese) no ciclo de Cori. O ciclo de Cori serve para remover o lactato, além de utilizá-lo para reabastecer as reservas de glicogênio depletadas no exercício árduo. 
Quando o metabolismo glicolítico predomina, a produção de NADH – coenzima envolvida na transferência de energia- ultrapassa a capacidade da célula de arremessar seus hidrogênios através da cadeia respiratória-etapa da respiração celular em moléculas fixadas na membrana interna da mitocôndria- devido ao fato de existir uma quantidade insuficiente de oxigênio ao nível tecidual. 
O desequilíbrio na liberação de oxigênio e a subseqüente oxidação fazem com que o piruvato possa aceitar o excesso de hidrogênios, o que resulta em acúmulo de lactato. 
Destinos fisiometabólicos/aplicações:
O lactato é fonte de energia devido aos baixos níveis de oxigênio. 
Atividade biológica: 
O ácido lático se dissocia em lactato (um sal) e um próton (H+). Esta molécula de hidrogênio é responsável pela acidose, ou seja, pela queda de ph sanguíneo, que impede o funcionamento de diversas enzimas e reações químicas. Isto diminuiria a capacidade de produção de força e levaria à conhecida sensação de queimação nos músculos durante a corrida.
Grupo funcional 
O ácido lático tem função mista, ácido carboxílico e álcool. Quando se transforma em lactato, perde o hidrogênio da função ácido carboxílico, permanecendo na forma ionizada. 
Local de produção e atuação: 
A produção de lactato ocorre principalmente no músculo esquelético, intestino, cérebro e glóbulos vermelhos; estudos em animais e humanos mostraram que o pulmão pode ser uma fonte importante de lactato no contexto de lesão pulmonar aguda. O lactato é formado continuamente durante o repouso e o exercício moderado. 
O lactato é uma molécula bastante dinâmica. Tem a tendência de sair do músculo onde se encontra, e ir para outros músculos vizinhos, na corrente sanguínea, ou no espaço entre células musculares contendo uma menor concentração de lactato.
Relação entre áreas:
A lactato desidrogenase é uma enzima que tem seus níveis elevados quando há danos em tecidos e hemólise. Câncer, pancreatite, meningite, encefalite, AIDS, entre outras, são patologias que também aumentam os níveis de LDH. 
Anidrase carbônica
Necessidades diárias: 
Anidrase carbônica é uma enzima que auxilia na regulação do pH sanguíneo e no transporte do gás carbônico, acelerando a reação de hidratação do dióxido de carbono. 
Biodisponibilidade: 
A biodisponibilidade da anidrase carbônica pode ser afetada pela deficiência de zinco, já que o sítio ativo desta enzima possui uma molécula de água coordenada a um átomo de zinco, a qual em condições adequadas de pH gera o íon hidróxido, responsável pela atividade catalítica.
Destinos fisiometabólicos/aplicações:
A anidrase carbônica tem um papel importante no transporte do CO2 e no controle do pH do sangue, além de catalisar a conversão de dióxido de carbono e água em ácido carbônico(H2CO3).
Atividade biológica: 
É devido à presença da anidrase carbônica que os eritrócitos participam no transporte do dióxido de carbono desde os tecidos até os pulmões. A enzima inicialmente catalisa a hidratação do CO2  e depois a desidratação do ácido carbônico. Nesta desidratação liberta o dióxido de carbono, que assim pode abandonar o eritrócito, passando para o plasma sanguíneo e deste para o ar pulmonar. 
Grupo funcional: 
A anidrase carbônica é uma proteína transmembranária de superfície celular, que é encontrada predominantemente no trato gastrointestinal e vesícula biliar. Pode também ser nominada como uma metaloenzima. 
Local de produção e atuação:
A anidrase carbônica atua no túbulo contorcido proximal, na reabsorção de íons e aumenta a velocidade da reação em 107.
Relação entre áreas:
Inibidores da anidrase carbônica são diuréticos que atuam diretamente no rim, aumentando o volume e diminuindo a concentração da urina. 
Hemoproteínas 
Necessidades diárias:
As hemoproteínas são proteínas conjugadas cuja porção não protéica é um heme. Através de hidrólise liberam outros componentes além dos aminoácidos. Constituída por uma parte orgânica protoporfirina IX, que é ligada ao ferro.
Atividade biológica: 
 É responsável pela cor vermelha da hemoglobina e da mioglobina e auxilia na fixação do oxigênio.
Pode-se citar dois exemplos principais, a mioglobina e a hemoglobina. 
Grupo funcional 
HEME:complexa estrutura orgânica em anel, a PROTOPORFIRINA lX, ligada a um átomo de ferro (FE2+ - estado FERROSO) . Muito encontrado em proteínas transportadoras de oxigênio, assim como em citocromos (reações de oxirredução, transportadores de e-). O oxigênio ao se ligar ao grupo heme altera a cor sanguínea devido à alteração das propriedades eletrônicas do ferro. Presente na hemoglobina, mioglobina e muitas outras proteínas denominadas hemoproteínas. A síntese de hemoproteínas se dá principalmente no fígado. Distribuição do ferro: um indíviduo adulto apresenta de 3-4g de ferro nas formas de:hemoglobina (80%), mioglobina (3-5%), outras hemoproteínas (1%), ferritina e hemosiderina (15%).
Relação entre áreas: fisiologia da oxigenação tecidual, transporte ativo em membranas, desintoxicação.
Hemoglobina e Mioglobina:
Primeiras proteínas cuja estrutura tridimensional foi determinada. Nenhuma das cadeias laterais de proteínas é eficaz no transporte reversível de oxigênio, esse papel é desempenhado por metais de transição (ferro e cobre). O ferro livre favorece a transformação do oxigênio em espécies altamente reativas. Dessa forma o ferro se encontra incorporado a um grupo prostético (associado de modo permanente e contribui para a função da proteína) ligado a uma proteína denominado HEME
Necessidades diárias e aspectos estruturais:
A mioglobina tem um único sítio de ligação para o oxigênio. Encontrada basicamente no tecido muscular. Armazena oxigênio para os momentos de aumento de demanda energética. Constituída por uma única cadeia de 153 resíduos de aminoácidos e uma única molécula heme. Pertencem a uma família de proteínas denominada globinas.
A hemoglobina transporta o oxigênio sanguíneo através dos eritrócitos (bicôncavos, discoidais, se originam de células tronco precursoras denominadas hemicitoblastos. Ausência de organelas intracelulares). Sangue venoso: saturação de O2 de 64%.Sangue arterial: saturação de O2 96%. Grosseiramente esférica. Quatro grupos prostéticos heme associados a cadeias polipeptídicas. Dois tipos de globinas (duas cadeias alfa, 141 resíduos AA, duas cadeias beta, 146 resíduos AA). ESTADO R: alta afinidade O2. ESTADO T: baixa afinidade O2. Hemoglobina transporta, além do oxigênio, H+ e CO2 (excretados pelos pulmões e rins).CO2 (g) é hidratado formando bicarbonato (HCO2-(AQ)), sendo essa reação catalisada pela Anidrase Carbônica.A ligação da hemoglobina com o oxigênio é alostérica (a ligação de um ligante – moduladores - a um sítio influencia as propriedades de ligação de outro sítio da mesma proteína) e cooperativa (T-R mudança de conformação– curva de ligação com o formato sigmoide).
Comprometimento da biodisponibilidade:
Anemia falciforme: substituição de um único aminoácido (GLU por VAL) na posição 6 das cadeias beta da hemoglobina.
Aspectos nutricionais de aminoácidos e precursores da disponibilidade de íons ferro heme: O ferro denominado heme está ligado ao centro do anel protoporfirina, formandoa estrutura "heme" das hemoproteínas (hemoglobina, mioglobina, citocromos, peroxidases e oxidases citocrômicas). É encontrado nas carnes em geral, incluindo aves e pescados, na proporção de aproximadamente 40% do ferro presente nesses alimentos. Uma vez que o complexo ferro-porfirina é absorvido intacto pelas células da mucosa intestinal, a absorção do ferro heme é pouco influenciada pela composição da dieta, sendo determinada, fundamentalmente, pelo status de ferro do organismo. Assim, estima-se que as taxas de absorção do ferro heme variam entre 15% (no caso de reservas máximas de ferro) e 35% (quando os estoques estão depletados) (MoreiraJR). 
Destinos fisiometabólicos:
· Hemoglobina: transporte de oxigênio no sangue
· Mioglobina: armazenamento de oxigênio no músculo 
· Citocromo C: participação na cadeia de transporte de elétrons.
· CitocromoP450: oxidam uma variedade de xenobióticos (estranhos à vida), em particular os compostos lipofílicos. 
· Catalase: degradação de peróxido de hidrogênio.
· Triptofanopirrilase: oxidação do triptofano