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Fisiologia do eritrócito, síntese e degradação da hemoglobina Eritropoese Síntese de eritrócitos maduros a partir da stem cell. Regulação da eritropoese §Através da eritropoie.na §Produzida nos rins (90%) e 8gado (10%) §Ação: Atua nos precursores eritróides, es.mulando sua diferenciação e produção de hemoglobina. §Os níveis de eritropoie.na são regulados pela tensão de oxigenio. Hemoglobina §Pigmento com propriedade de transportar oxigênio aos tecidos. §Estrutura: §Heme (4%): Porção invariável Composta por ferro ligado ao anel protoporfirínico §Globina (96%) : Porção variável Composta por cadeias polipep?dicas § Hemoglobina Oxi-hemoglobina Carboxi-hemogloina Síntese do grupo heme Produzido na mitocôndria e no citoplasma de precursores eritróides Duas moléculas de ALA Quatro moléculas de Porfobilinogênio Descarboxilação Oxidação Oxidação Globinas §Proteínas §Síntese nos ribossomos §Gene/camente determinada §São sinte/zadas nas fases embrionária, fetal e após o nascimento. Cromossomos 11 e 16 TIPOS DE HEMOGLOBINA ü Hemoglobinas embrionárias -Gower 1 (ζ2ε2) -Gower 2 (α2ε2) -Portland (ζ2γ2) üHemoglobinas da fase adulta -Hb Fetal (α2γ2) -Hb A (α2β2) -Hb A2 (α2δ2) Até o 3º mês de gestação HbF < 2% HbA até 97,5% HbA2 até 3,5% ONTOGENIA DAS CADEIAS GLOBÍNICAS HbA até 97,5% HbA2 até 3,5% HbF < 2% Destruição dos eritrócitos §Após 100-120 dias. §Fagocitose pelo sistema monocí8co-macrofágico (baço, @gado e MO) §Globina e ferro são reaproveitados. §Anel protoporfirínico é excretado via renal e fecal. Metabolismo do anel protoporfirínico §Oxidação da protoporfirina à biliverdina §Redução da biliverdina à bilirrubina §A bilirrubina liga-se a albumina sendo transportada até o @gado na forma de bilirrubina indireta §Através da ação enzimáCca da glicuroniltransferase, a bilirrubina é transferida ao ácido glicurônico presente no @gado dando origem a bilirrubina direta, que irá formar a bile, substância importante no processo de emulsão dos lipídeos da dieta. §Eliminação pelas fezes e urina. Estercobilinogênio Urobilinogênio Obrigada!
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