Apostila - Bioquímica Parte I

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Conteúdos 
 Micro e Macromoléculas 
 Água & Sais Minerais 
 Aminoácidos 
 Proteínas 
 Enzimas 
 Lipídeos 
 Gabarito dos 
Questionários de 
Aprendizagem 
 Tabela Periodíca 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Micromoléculas e 
Macromoléculas 
 A bioquímica questiona como as 
extraordinárias propriedades dos 
organismos vivos se originaram a 
partir de milhares de biomoléculas 
diferentes. 
 O estudo da bioquímica mostra 
como o conjunto de moléculas 
inanimadas que constituem os 
organismos vivos interage para 
manter e permanecer a vida 
obedecendo unicamente às leis físicas 
e químicas que regem o universo 
inanimado. 
 Bioquímica é o estudo das reações 
químicas que ocorrem em organismos 
biológicos. 
 
 
Figura 1-1: Algumas características da 
matéria viva. (a) A complexidade 
microscópica e a organização são visíveis 
nesse corte fino de tecido muscular de 
vertebrado, produzido por microscópio 
eletrônico e colorido artificialmente. (b) O 
falcão do campo capta nutrientes e energia 
comendo aves menores. (c) A reprodução 
biológica ocorre com uma fidelidade quase 
perfeita. [Fontes: (A) SPL/Science Source. 
(B) W. Perry Conway/Corbis. (C) F1 online 
digitale Bildagentur GmbH/Alamy.] 
 
FIGURA 1-2: Diferentes organismos vivos 
compartilham características químicas 
comuns. Aves, animais selvagens, plantas e 
microrganismos do solo compartilham com os 
humanos as mesmas unidades estruturais 
básicas (células) e os mesmos tipos de 
macromoléculas (DNA, RNA, proteínas) 
feitas dos mesmos tipos de subunidades 
monoméricas (nucleotídeos, aminoácidos). 
Eles utilizam as mesmas vias para a síntese 
dos componentes celulares, compartilham o 
mesmo código genético e provêm dos mesmos 
ancestrais evolutivos. Na figura é mostrado 
um detalhe de O jardim do Éden, por Jan van 
Kessel – o Jovem (1626-1679). 
 
 A membrana plasmática define o 
contorno da célula, separando o seu 
conteúdo do ambiente externo. Ela é 
composta por (moléculas de lipídeos e 
proteínas) que formam uma barreira 
fina, resistente, flexível e 
hidrofóbica ao redor da célula. 
 O volume interno envolto pela 
membrana plasmática, chama-se 
citoplasma, é considerado um 
composto por uma solução aquosa, o 
citosol, e uma grande variedade de 
partículas em suspensão com funções 
específicas. 
 Obs: Hidrofóbica: As moléculas 
hidrofóbicas são aquelas que possuem 
aversão à água. Elas não se dissolvem em água. 
São moléculas apolares. Exemplo: moléculas 
de gordura (lipídios). 
 
 
 
FIGURA 1-3 As caracteristicas universais 
das celulas vivas. Todas as células têm 
núcleo ou nucleoide, membrana plasmática e 
citoplasma. O citosol é definido como a 
porção do citoplasma que permanece no 
sobrenadante após rompimento suave da 
membrana plasmática e centrifugação do 
extrato resultante a 150.000 g por 1 hora. As 
células eucarióticas têm uma variedade de 
organelas contidas por membranas 
(mitocôndrias e cloroplastos) e partículas 
maiores (ribossomos, p. ex.), que são 
sedimentadas por esta centrifugação e 
podem ser recuperadas do precipitado. 
 
 Dentro dos domínios Archaea e 
Bactéria existem subgrupos 
distinguíveis por seus hábitats. Nos 
hábitats aeróbios com suprimento 
abundante de oxigênio, alguns 
organismos residentes obtêm energia 
pela transferência de elétrons das 
moléculas de combustível para o 
oxigênio dentro da célula. Outros 
ambientes são anaeróbios, 
praticamente desprovidos de 
oxigênio, e os microrganismos 
adaptados a esses ambientes obtêm 
energia pela transferência de 
elétrons para nitrato (formando N2), 
sulfato (formando H2S) ou CO2 
(formando CH4). Muitos organismos 
que evoluíram em ambientes 
anaeróbios são anaeróbios 
obrigatórios: morrem quando 
expostos ao oxigênio. Outros são 
anaeróbios facultativos, capazes de 
viver com ou sem oxigênio. 
 
O que é átomo? 
Átomo é uma unidade básica de 
matéria que consiste num núcleo 
central de carga elétrica positiva 
(prótons) envolto por uma nuvem de 
elétrons de carga negativa. 
Ex: Carbono (C), Oxigênio (O), 
Hidrogênio (H) e Nitrogênio (N). 
 
O que são moléculas? 
Molécula é um grupo de átomos, iguais 
ou diferentes, que se mantêm unidos 
e que não podem ser separados sem 
afetar ou destruir as propriedades 
das substâncias. 
Ex: Aminoácido (Valina), 
Monossacarídeo (Glicose), Ácido 
graxo (Ômega 3), Nucleotídeo, Água 
(H2O), Gás oxigênio (O2), Gás 
Carbônico (CO2), Cloreto de sódio 
(NaCl). 
 
Os compostos orgânicos a partir dos 
quais é formado a maior parte dos 
materiais celulares: o ABC da 
bioquímica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
FIGURA 1- 10 Os compostos orgânicos a 
partir dos quais e formada a maior parte dos 
materiais celulares: o ABC da bioquímica. 
Estão mostrados aqui (a) seis dos 20 
aminoácidos que formam todas as proteínas 
(as cadeias laterais estão sombreadas em 
vermelho; (b) as cinco bases nitrogenadas, os 
dois açúcares de cinco carbonos e os íons 
fosfato que formam os ácidos nucleicos; (c) 
os cinco 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
componentes dos lipídeos de membrana; e (d) 
D-glicose, o açúcar simples que forma a 
maioria dos carboidratos. Observe que o 
fosfato é um componente dos ácidos 
nucleicos e dos lipídeos de membrana. 
 
Hierarquia estrutural na 
organização molecular das células 
 
 
 
 
 
FIGURA 1-11 Hierarquia estrutural na 
organização molecular das células. As 
organelas e outras estruturas relativamente 
grandes das células são feitas de complexos 
supramoleculares, que por sua vez são feitos 
de moléculas menores e de subunidades 
moleculares menores. Por exemplo, o núcleo 
desta célula de planta contém cromatina, 
complexo supramolecular que consiste em 
DNA e proteínas (histonas). O DNA é feito 
de subunidades monoméricas simples 
(nucleotídeos), assim como as proteínas 
(aminoácidos). 
 
Substâncias Inorgânicas 
 As substâncias inorgânicas são 
de procedência mineral. Ex: 
Água e Sais Minerais. 
 
 Água: É a substância mais 
abundante nos sistemas vivos, 
constituindo mais de 70% do peso 
da maioria dos organismos. 
Principais Funções: Solvente 
universal; Participa das reações 
químicas de hidrólise; Regulação 
térmica; Transporte de 
substâncias; Lubrificante. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A molécula de água e seus produtos 
de ionização, H+ e OH, influenciam 
profundamente a estrutura, a 
organização e as propriedades de 
todos os componentes celulares. 
 
 Sais Minerais: Substâncias 
inorgânicas formadas por íons. 
São componentes reguladores do 
metabolismo celular. Obtenção: 
Água mineral e alimentos: 
frutos, verduras, cereais, leite, 
etc. 
Exemplos de Principais Minerais com 
as funções no organismo: 
 
 Cálcio: Composição dos ossos e 
dos dentes; Coagulação 
sanguínea; Funcionamento de 
nervos e músculos. 
 
 Cloro: Composição do ácido 
clorídrico; Auxilia a digestão. 
 
 Cobalto: Componente da vitamina 
B12 (cobalamina) – Produção de 
hemácias. 
 
 Cobre: Formação da 
hemoglobina. 
 
 Enxofre: Controle da atividade 
metabólica; Presente na 
estrutura de certos aminoácidos. 
 
 
 
 Ferro: Componente da 
hemoglobina; Respiração celular. 
 
 Flúor: Componente dos ossos e 
dos dentes. 
 
 Fósforo: Componente dos ossos e 
dos dentes. 
 
 Iodo: Componente dos hormônios 
da tireoide; Estimulam o 
metabolismo. 
 
 Potássio: Condução dos impulsos 
nervosos; Equilíbrio osmótico. 
 
 Sódio: Condução dos impulsos 
nervosos; Equilíbrio osmótico. 
 
 Zinco: Componente de várias 
enzimas; Metabolismo. 
 
Substâncias Orgânicas 
 As substâncias orgânicas sãoformadas a partir dos arranjos 
do elemento químico carbono. 
 O carbono é, por esse motivo, a 
base de todas as formas de vida. 
Proteínas são macromoléculas 
biológicas constituídas por uma ou 
mais cadeias de aminoácidos. 
 Carboidratos são: 
Poliidroxialdeídos ou 
Poliidroxicetonas. 
 Lipídios são biomoléculas de 
estruturas diversas, insolúveis em 
água e solúveis em compostos 
orgânicos (álcool, clorofórmio, 
acetona, etc.). 
 As vitaminas são substâncias 
químicas que o organismo necessita 
em pequenas quantidades, atuando 
como reguladoras do metabolismo. 
Vitaminas Hidrossolúveis e 
Lipossolúveis. 
 Ácidos nucléicos são polímeros de 
nucleotídeos. São eles: DNA (ácido 
desoxirribonucléico) e RNA (ácido 
ribonucléico). 
 
Questionário de Aprendizagem 
(Micro & Macromoléculas) 
01. (Alfredo Nassar/2014) As 
células vivas são constituídas de 
macromoléculas e sua correta 
organização é indispensável para 
o funcionamento celular. Sobre 
este tema avalie as questões 
abaixo: 
 
I. Os carboidratos são divididos em 
três grupos: trioses, pentoses e 
hexoses. 
 
II. Os lipídios são derivados dos 
ácidos graxos, são insolúveis em água, 
um dos principais componentes das 
membranas celulares e precursores 
dos hormônios sexuais femininos e 
masculinos. 
 
III. Proteínas são constituídas 
somente por 20 diferentes tipos de 
aminoácidos. 
 
IV. O código para síntese das 
proteínas nos organismos eucarióticos 
está contido no RNA transportador. 
 
a) II e III 
 
 
b) II e IV 
a) I, II e III 
b) I, III e IV 
c) Todas estão corretas. 
 
02. (UDESC 2008) Os organismos 
vivos são constituídos de várias 
macromoléculas orgânicas, 
conhecidas como polímeros 
biológicos. Sobre essas 
macromoléculas, é incorreto 
afirmar: 
a) Ácidos nucléicos são polímeros de 
monossacarídeos unidos por 
ligações glicosídicas, com funções 
estruturais. 
b) Os lipídeos são compostos 
formados por ácidos graxos, que 
podem constituir membranas 
celulares e exercer papéis 
importantes como hormônios. 
c) Proteínas são polímeros de 
aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas e que podem exercer 
funções enzimáticas, estruturais e 
energéticas. 
d) Carboidratos são conhecidos como 
açúcares, constituídos por 
carbono, hidrogênio e oxigênio, 
sendo as principais fontes de 
energia da célula. 
e) Alguns tipos de polissacarídeos 
podem ser encontrados na 
estrutura da parede celular dos 
vegetais e também ser estocados 
como reservas energéticas em 
vegetais. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Água & Sais Minerais 
Ligação covalente 
 Todo tipo de ligação química podem 
ser caracterizada pelo 
compartilhamento de uma ou mais 
pares de elétrons entre átomos, 
causando uma atração mútua entre 
eles, que mantêm a molécula 
resultante unida. 
 
Atenção!! 
Monômero X Polímero 
 Monômero – pequena molécula que 
pode se ligar a outros monômeros 
semelhantes formando moléculas 
maiores, os polímeros. 
 Polímeros – macromolécula 
formada por unidades de 
monômeros. Ex: Proteínas são 
polímeros de aminoácidos. 
 
O que é agua? 
 É uma substância líquida que 
parece incolor a olho nu em 
pequenas quantidades, inodora e 
insípida, essencial a todas as 
formas da vida. 
 Sua composição: 
 Hidrogênio (H) e Oxigênio (O). 
 
 
 70% ou mais da massa dos 
organismos vivos é agua!! 
 
Atenção!! 
Insípida – sem sabor. 
 Todos os aspectos de estrutura 
da célula e das suas funções são 
adaptadas às propriedades 
físico-químicas da água. 
 
 Essencial para formação de 
macromoléculas. 
 
 Solvente no qual ocorre a maioria 
das reações bioquímicas. 
 
É muito provável que as primeiras 
moléculas “evoluíram” em soluções 
aquosas, ou seja, é bem certo que 
os primeiros organismos celulares 
apareceram em ambientes 
aquáticos. 
 
IMPORTÂNCIA - A água é 
essencial que favorece na qualidade 
e na sobrevivência da vida, 
beneficia na variação de protocolos 
que apontam na nossa temperatura 
corpórea. 
 
Estrutura da água: Os átomos de 
hidrogênio apresentam cargas 
elétricas parciais positivas, e o 
átomo de oxigênio, carga elétrica 
parcial negativa. 
 
Estrutura eletricamente polar: “A 
ÁGUA É UM DIPOLO”. 
Obs: Dipolo - Devido a questão da 
eletricidade das ligações entre os átomos 
de hidrogênio e oxigênio que estão com os 
seus polos negativos e positivos. 
 
Estados físicos da água 
 
 
 Água em estado líquido: moléculas 
mais livres, formando e quebrando 
ligações o tempo todo; 
 Água em estado sólido: a estrutura 
é mais estável, a mobilidade da 
molécula diminui com as baixas 
temperaturas; 
 Água em estado gasoso: 
mobilidade maior e não estabelece 
pontes de hidrogênio. 
 
Pontes de Hidrogênio: A água tem a 
capacidade de formar ligações de 
hidrogênio com moléculas de água ou 
com moléculas com características 
polares. 
 A ponte de hidrogênio é uma 
interação eletrostática entre o 
polo positivo de uma molécula e o 
polo negativo de outra molécula. 
 
A água pode formar ligações de 
hidrogênio com outras moléculas 
polares: 
 Ex: Cetonas, nitrogênio, 
carboxilas e aldeídos. 
 
Importante: O átomo mais 
eletronegativo vai ser o aceptor de 
hidrogênio e o hidrogênio do outro 
átomo pode ser o doador de 
hidrogênio. 
 
Classificação das moléculas quanto 
a solubilidade em água: 
léculas polares (hidrofílicas) – 
dissolvem-se facilmente na água; 
Moléculas apolares (hidrofóbicas) – 
são incapazes de formar interações 
com a água, sendo assim insolúveis, 
e com tendência de se agregar; 
Moléculas anfipáticas – possuem 
porções polares e apolares. 
 
Atenção!!! 
A água é um solvente 
A água pode ainda, solubilizar íons. 
Ex. NaCl – cloreto de sódio, 
fazendo interações eletrostáticas. 
O sal é cristalino é dissolvido em 
água. 
 
Escala de pH 
Potencial hidrogênio ou potencial de 
hidrogênio (pH). 
Obs: Para uma solução exatamente neutra, 
pH = 7. 
 
 
 
A escala de pH é um meio 
conveniente para designar a 
concentração de H+. 
 
E para medir o pH é usado um 
aparelho que chama-se (pHmetro); 
Adição de indicador de pH na 
solução em análise – Ex: 
Fenolftaleína, azul de tomassol. 
 
O pH é importantíssimo para o 
funcionamento de uma série de 
proteínas, pois qualquer alteração 
no pH pode afetar as funções das 
mesmas. 
 
A sua escala se dá através de 
logarítimo. 
 
 
O nosso organismo controla o pH 
através do famoso: “SISTEMA 
TAMPÃO”. 
 
Solução tampão: solução que 
consegue manter o pH, mesmo 
quando é adicionada em pequenas 
concentrações de ácido (H+) ou base 
(OH-). 
 
De acordo com Johannes Bronsted e 
Thomas Lowry, 1923) – relata que 
“ácido é uma substância que pode 
doar prótons (H+) e base uma 
substância que pode aceitar prótons 
(H+).” 
 
Obs: Os ácidos e bases fracas atuam como 
tampões nas células e tecidos evitando 
variações do pH, para que não ocorram 
danos às estruturas das macromoléculas. 
Os fluídos intra e extracelulates têm um 
pH característicos que é regulado 
principalmente pelos sistemas tampão. 
Algumas soluções muito comuns e o 
seu pH 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os principais sistemas tampão 
biologicamente importantes são: 
 O sistema fosfato – age no 
citoplasma de todas as células; 
 O sistema bicarbonato – age no 
tamponamento do sangue. 
 
 Curiosidades: O plasma 
sanguíneo humano normalmente tem 
um pH de 7, 35 a 7, 45, e muitas 
das enzimas que funcionam no 
sangue evoluíram para ter a 
atividade máxima nesse intervalo de 
pH. As enzimas apresentam a 
atividade catalítica máxima em um 
pH ótimo. Portanto, uma pequena 
mudança no pH pode fazer uma 
grande diferença na velocidade de 
algumasreações cruciais catalisadas 
por enzimas. 
 
 O controle biológico do pH das 
nossas células e dos fluídos 
biológicos é de importância central 
em todos os aspectos do 
metabolismo e atividades celulares, 
e mudanças no pH sanguíneo têm 
consequências fisiológicas 
marcantes. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Minerais: Os sais minerais têm 
funções variadas nos seres vivos: 
 Podem atuar em componentes da 
estrutura esquelética; 
 Co-fatores de enzimas; 
 Manutenção do equilíbrio 
osmótico. 
Aparecem em três maneiras 
diferentes nos organismos: 
Dissolvidos na forma de íons na água 
do corpo; Formando cristais como o 
carbono e o fosfato de cálcio 
encontrados no esqueleto. 
 
 
Muitos dos minerais essenciais estão 
amplamente distribuídos nos 
alimentos, e os indivíduos que 
consomem na própria dieta 
balanceada e tendem, em sua 
 
 
maioria, a consumir quantidades 
bastantes adequada. 
 
 Fósforo – encontrado em 
abundância nos tecidos da pele, 
atuando na formação de ossos e 
dentes. 
Carência: Dores ósseas, delírio e 
perda de memória. 
Fontes: Carne, aves, peixes e ovos. 
Obs: Constituinte de nucleotídeos e do 
ATP; Evitando as variações bruscas de pH 
da célula. 
 
 Sódio (Na) e Potássio (K). O 
equilíbrio osmótico; 
Fontes: Sal de cozinha (Na), 
carnes, leite, frutas, legumes, 
batatas, grãos e cereais (K). 
Obs: Através da membrana, a água pode 
se movimentar livremente de modo que 
prevaleça o equilíbrio soluto-solvente. 
Assim, a água se movimenta sempre da 
região de menor concentração de soluto 
para o de maior concentração. A pressão 
responsável pelo movimento da água é 
denominada pressão osmótica. Famosa 
bomba de sódio e pótassio. 
 
 Cloro (Cl)Auxilia o equilíbrio 
hídrico; Equilíbrio osmótico e 
ácido-básico; 
Carência – desequilíbrio ácido-
básico dos líquidos orgânicos, 
podendo causar vômitos, diarreia, 
ou sudorese intensa. 
Fonte – Sal de cozinha. 
 
 Cálcio (Ca) Formação dos ossos e 
dos dentes; Transmissão de 
impulsos nervosos, batimentos 
cardíacos; 
Carência: Osteoporose, unhas 
fracas e cáries; 
Fontes: Leite e seus derivados e 
vegetais verdes-escuros. 
Obs: Atua na coagulação sanguínea. 
 
 Ferro (Fe) e Iodo (I) Transporte 
de oxigênio; 
Carência – anemia ferropriva 
Fonte – fígado, gema de ovo, 
carnes, feijão, espinafre. 
Obs: Junto da hemoglobina – que é uma 
proteína. 
 Iodo é um componente de 
hormônios da tireoide. 
Carência: bócio - Bócio é o aumento 
do volume da glândula tireoide, que 
pode ter vários motivos. Esse 
aumento pode ser notado pelo 
próprio paciente, principalmente 
quando ele se observa na frente do 
espelho e durante a deglutição. Os 
homens também podem notar 
o bócio quando estão se barbeando. 
Fontes: frutos do mar e sal 
marinho. 
 
Questionário de Aprendizagem 
(Água & Sais Minerais) 
01. Qual a importância de se 
controlar o pH nos sistemas 
biológicos? 
 
02. Doenças causadas pela carência 
de minerais? 
 
03. Sabemos que diversos íons atuam 
em nosso corpo desempenhando 
as mais variadas funções. Um 
exemplo desses íons é o cálcio, 
que: 
 
 
 
a) atua na formação de ossos e 
dentes. 
b) está presente na composição de 
hormônios da tireoide. 
c) atua na digestão. 
d) é um componente extremamente 
importante das hemácias. 
e) faz parte da bomba cálcio-potássio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos 
São as unidades estruturais básicas 
(monômeros) das proteínas. 
 
Apesar de existirem 
aproximadamente 300 aminoácidos na 
natureza, apenas 20 comumente 
constituem as proteínas. 
Só os aminoácidos L são constituintes 
de nossas proteínas! 
Os aminoácidos D podem ser 
encontrados: na parede celular 
bacteriana e em alguns antibióticos. 
 
Classificação dos aminoácidos: 
 Quanto à capacidade de síntese do 
organismo – naturais e essenciais; 
 Quanto à cadeia lateral – natureza 
apolar e polar e a presença de 
grupo ácido ou básico. 
 Naturais ou não essenciais: 
 Glutamato; Alanina; Glutamina; 
Glicina; Prolina; Serina; Aspartato; 
Tirosina; Cisteína; Asparagina. 
 Essenciais – organismos não 
produz. 
 Triptofano; Leucina; Treonina; 
Valina; Arginina; Lisina; Histidina. 
 
Quanto à cadeia lateral: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos com cadeias 
laterais apolares – cadeia 
lateral hidrofóbica-, não é 
capaz de formar pontes de 
hidrogênio. 
Aminoácidos com cadeias laterais 
polares eletricamente neutras. 
Aminoácidos com grupos carboxila em 
suas cadeias laterais (carregados 
negativamente). 
Aminoácidos com cadeias laterais 
básicas (carregados positivamente). 
 
 
Obs: A Císteína possui o grupo triol (-SH) 
– pode reagir com outros grupos cisteína –
SH e formar pontes dissulfeto. 
 
Alimentos ricos em aminoácidos 
Carne de frango, bovina, suína e 
peixes; Laticínios; Frutos do mar; 
Ovo; Dieta vegetariana – nozes, 
castanhas, amendoins, amêndoas, 
feijão, lentilha, arroz e aveia. 
 
Aminoácidos biologicamente ativos 
Alanina: Ajuda a fortalecer o 
sistema imunológico. 
 
Lisina: Combinada à vitamina C, 
forma carnitina, que possibilita ao 
tecido muscular usar oxigênio com 
mais eficiência, retardando a 
fadiga. 
 
 
 
Glicina: Tem efeito calmante. 
Histidina: Pode ser convertida em 
histamina, um potente 
vasodilatador, liberado em 
respostas alérgicas. 
 
Triptofano: Precursor da serotonina 
– importante nos processos 
bioquímicos do sono e do humor e em 
seus níveis muitos baixos de 
serotonina são associados com a 
depressão. 
 
Fenilalanina e tirosina: precursores 
da adrenalina, noradrenalina e 
dopamina – com ações estimulantes 
do sistema nervoso central, e em 
seus níveis baixos que os normais de 
dopamina estão relacionados com a 
doença de Parkinson. 
 
Caráter anfótero 
 Devido ao fato dos aminoácidos 
poderem agir tanto como um ácido, 
quanto como uma base, os 
aminoácidos são chamados de 
anfóteros. 
 Depende do pH. Ponto Isoelétrico 
(pl) – pH no qual a carga líquida do 
aminoácido é zero. 
 
Ligações Peptídicas 
Os aminoácidos podem ser unidos 
pela formação de ligações 
covalentes, chamadas de ligações 
peptídicas. 
 Atenção!!! 
A Ligação peptídica é a ligação 
formada entre o grupo carboxila de 
um aminoácido e o grupo amina do 
próximo, com a liberação de uma 
molécula de água (síntese por 
desidratação). 
 
Peptídeos de interesse fisiológico 
São peptídeos capazes de exercer 
uma atividade reguladora no 
organismos humano, ou no 
metabolismo de microrganismos, 
independente do seu valor nutritivo. 
 
Obs: Glutationa (3 resíduos) – ação 
antioxidante; Oxitocina (9 resíduos) – 
estimula as concentrações uterinas; 
Bradicina (9 resíduos) – inibe a inflamação 
dos tecidos. Insulina (2 cadeias 
polipeptídicas, uma com 21 outra com 30 
resíduos) – promovendo a entrada de glicose 
nas células; Glucagon (29 resíduos) – 
efeitos antagônico ao da insulina. 
 
Questionário de Aprendizagem 
(Aminoácidos) 
01. Os aminoácidos são moléculas 
orgânicas que possuem um átomo 
de carbono ao qual se liga um 
átomo de hidrogênio, um grupo 
amina, um grupo carboxílico e 
uma cadeia lateral “R”. Marque 
a alternativa que indica 
corretamente o que difere um 
aminoácido de outro. 
a) Átomo de hidrogênio 
b) Átomo de carbono 
c) Cadeia lateral “R” 
 
 
d) Grupo Carboxílico 
e) Grupo amina 
 
02. Como todos sabem, os 
aminoácidos são as moléculas 
orgânicas que formam as 
proteínas. Todas as proteínas 
são formadas por diferentes 
aminoácidos, que se combinam de 
formas diferentes. Sabemos que 
existem 20 aminoácidos e que 
alguns podem ser produzidos no 
nosso organismo; outros, no 
entanto, devem ser ingeridos na 
nossa dieta. Os aminoácidos quenão podem ser produzidos pelo 
organismo são chamados de: 
a) Essenciais 
b) Alimentares 
c) Especiais 
d) Dietéticos 
 
03. Sabemos que os aminoácidos são 
as unidades constituintes das 
proteínas. Essas moléculas orgânicas 
são ligadas umas às outras por 
ligações denominadas de: 
a) ligações de hidrogênio. 
b) ligações dativas. 
c) ligações iônicas. 
d) ligações metálicas. 
e) ligações peptídicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
O que são proteínas? 
 Proteínas são macromoléculas 
(moléculas biológicas) formadas 
pela união de 100 ou mais 
aminoácidos. 
Possuem funções diversas nos seres 
vivos. 
Estrutural: colágeno, queratina 
Hormonal: insulina 
Contração: actina, miosina 
Transporte de oxigênio: mioglobina, 
hemoglobina 
Defesa: anticorpo 
Coagulação sanguínea: fibrinogênio 
Catálise (realização de reações 
químicas): enzimas. 
 Os aminoácidos obtidos das 
proteínas dos alimentos (ou de 
suplementos), bem como os 
aminoácidos sintetizados pelas 
células do organismo (aminoácidos 
não essenciais) são utilizados pelo 
RNA transportador no ribossomo 
para a síntese de novas proteínas 
necessárias ao organismo (processo 
de Tradução). 
 
Estruturas das Proteínas 
 Estrutura primária: sequência 
linear de aminoácidos; 
 Estrutura secundária: forma 
como os aminoácidos se 
organizam entre si na sequência 
primária, forma como os 
aminoácidos se organizam entre 
si na sequência primária; 
 Estrutura terciária: arranjo 
tridimensional dos átomos da 
proteína; 
 
 Estrutura quaternária: união 
não-covalente de várias 
moléculas protéicas enoveladas 
num complexo multi-protéico. 
Estrutura primária 
Estrutura secundária 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura terciária 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura quartenária 
 
 
Tipos de proteínas 
Globulares: Cadeias polipeptídicas 
dobradas em forma esférica; 
Solúveis em água; Ex.: enzimas; 
 
 
proteínas transportadoras, anticorpos, etc. 
Fibrosas: Cadeias polipeptídicas arranjadas 
em longos filamentos; Insolúveis em água; 
Ex.: queratina, colágeno. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Desnaturação proteica 
 Desnaturação é um processo que 
se dá em moléculas biológicas, 
principalmente nas proteínas, 
expostas a condições diferentes 
àquelas em que foram produzidas, 
como variações de temperatura, 
mudanças de pH, força iônica, entre 
outras. 
 A desnaturação ocorre quando a 
proteína perde sua estrutura 
secundária e/ou terciária, ou seja, 
o arranjo tridimensional da cadeia 
polipeptídica é rompido, fazendo 
com que, quase sempre, perca sua 
atividade biológica característica. 
Obs: Algumas proteínas desnaturadas, ao 
serem devolvidas para o seu meio original, 
podem recuperar a sua configuração 
espacial normal, renaturando-se. 
Entretanto, quando a desnaturação ocorre 
por elevações extremas de temperatura ou 
alterações muito intensas do pH, as 
modificações, geralmente, são 
irreversíveis. 
 
 
Dois exemplos simples de 
desnaturação ocorrem: 
 Ao pingar gotas de limão no leite, 
o pH é alterado, causando a 
desnaturação das proteínas, que 
se precipitam na forma de 
coalho. 
 Ao cozinhar um ovo. O calor 
modifica irreversivelmente a 
clara, que é formada pela 
proteína albumina e água. 
Obs: Os fatores que causam a 
desnaturação são: Aumento de temperatura 
(cada proteína suporta certa temperatura 
máxima, se esse limite é ultrapassado ela 
desnatura); 
Extremos de pH; 
Solventes orgânicos miscíveis com a água 
(etanol e acetona); 
Solutos (ureia); 
Exposição da proteína a detergentes; 
 
 
Agitação vigorosa da solução proteica até 
formação abundante de espuma. 
 
Hemoglobina e Anemias 
A ANEMIA é definida como 
síndrome caracterizada por 
diminuição de massa eritrocitária 
total. Laboratorialmente, define-se 
anemia como hemoglobina menor que 
12 g/dl em mulheres ou 13 g/dl em 
homens. 
 
ANEMIA FERROPRIVA 
 A deficiência de ferro 
representa a causa mais comum 
de anemia. Tratamento: Suporte 
nutricional e Reposição de ferro. 
Obs: A ferritina é uma proteína globular 
que se localiza essencialmente no fígado. A 
ferritina é a mais importante proteína de 
reserva do ferro e é encontrada em todas 
as células, especialmente naquelas 
envolvidas na síntese de compostos férricos 
e no metabolismo e na reserva do ferro. 
Valores de ferritina inferiores ao valor 
normal indicam, com certeza, carência de 
ferro e permitem o diagnóstico diferencial 
entre anemia ferropriva (da carência de 
ferro) e anemias devido a outras causas. 
 
ANEMIA MEGALOBLÁSTICA 
 Pode ser causada por deficiência 
de vitamina B12 (cobalamina) ou 
vitamina B9 (ácido fólico), que 
ocorre por baixa ingesta 
(deficiência de folato) ou por 
impacto na absorção, como é o 
caso da anemia perniciosa 
(deficiência de vitamina B12). 
 
TALASSEMIA 
 É uma doença hereditária 
resultante de um defeito 
genético na síntese de uma ou 
mais cadeias globínicas da 
hemoglobina. O tratamento varia 
de simples observação e 
acompanhamento, nas formas 
mais brandas, até transfusões 
sanguíneas frequentes, nas 
formas mais severas. 
 
ANEMIA FALSIFORME 
 Ocorre por mutação que substitui 
o ácido glutâmico por valina na 
posição 6 da cadeia ß da globina. 
A hemácia com a globina mutante 
quando desoxigenada torna a 
clássica forma de foice, 
perdendo a flexibilidade 
necessária para atravessar os 
pequenos capilares. Suplementar 
ácido fólico: 5mg/dia, VO. Ferro 
é contraindicado. 
 
Questionário de Aprendizagem 
(Proteínas) 
01. As proteínas são substâncias 
formadas pela união de uma 
grande quantidade de moléculas 
denominadas: 
 
a) nucleotídeos. 
b) base nitrogenada. 
c) aminoácidos. 
d) glicídios. 
 
 
 
02. (Efoa-MG) Além de serem as 
macromoléculas mais 
abundantes nas células vivas, as 
proteínas desempenham 
diversas funções estruturais e 
fisiológicas no metabolismo 
celular. Com relação a essas 
substâncias, é correto afirmar 
que: 
 
a) são todas constituídas por 
sequências monoméricas de 
aminoácidos e monossacarídeos. 
b) além de função estrutural, são 
também as mais importantes 
moléculas de reserva energética e de 
defesa. 
c) são formadas pela união de 
nucleotídeos por meio dos 
grupamentos amina e hidroxila. 
d) cada indivíduo produz as suas 
proteínas, que são codificadas de 
acordo com o material genético. 
e) a sua estrutura é determinada pela 
forma, mas não interfere na função ou 
especificidade. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Enzimas 
 As enzimas estão no centro de cada 
processo bioquímico. Agindo em 
sequências organizadas, elas 
catalisam cada uma das reações das 
centenas de etapas que degradam as 
moléculas dos nutrientes, que 
conservam e transformam energia 
química e que constroem as 
macromoléculas biológicas a partir de 
precursores elementares. 
 
Obs: Toda ENZIMA é uma PROTEÍNA. 
 
Atenção!! 
 As enzimas têm um poder catalítico 
extraordinário, geralmente muito 
maior do que os catalisadores 
sintéticos ou inorgânicos. Elas têm um 
alto grau de especificidade para os 
seus respectivos substratos, 
aceleram as reações químicas e atuam 
em soluções aquosas sob condições 
suaves de temperatura e pH. Poucos 
catalisadores não biológicos têm esse 
conjunto de propriedades. 
Porque todas enzimas são proteínas, 
devido uma conclusão de dois 
pesquisadores – ressaltar que pepsina, 
tripsina e outras enzimas digestivas e 
descobrirem que todas são proteínas. 
 
 As enzimas, assim como as demais 
proteínas, têm pesos moleculares que 
variam entre cerca de 12.000 e mais 
de um milhão. Algumas não necessitam 
de outrosgrupos químicos além dos 
próprios resíduos de aminoácidos. 
Outras necessitam de um componente 
químico adicional, denominado 
COFATOR, que pode ser um ou mais 
íons inorgânicos. 
Os íons inorgânicos são: Fe2+, Mg2+, 
ou Zn2+, ou molécula orgânica ou 
metalorgânica complexa, denominada 
COENZIMA. 
 
Atenção!! 
 As COENZIMAS agem como 
carreadores transitórios de grupos 
funcionais específicos. A maioria 
delas é derivada das vitaminas, 
nutrientes orgânicos que estar 
presentes em pequenas quantidades 
na dieta. 
 
Classificação 
 Muitas enzimas receberam seus 
nomes pela adição do sufixo “ase” ao 
nome dos seus substratos ou a uma 
palavra que descreve sua atividade. 
Assim, a urease catalisa a hidrólise da 
ureia e a DNA-polimerase catalisa a 
polimerização de nucleotídeos para 
formar DNA. Outras enzimas foram 
batizadas pelos seus descobridores 
em razão de uma função ampla, antes 
que fosse conhecida a reação 
específica catalisada por elas. Por 
exemplo, uma enzima conhecida por 
atuar na digestão de alimentos foi 
denominada pepsina, do grego pepsis 
(digestão), e a lisozima foi 
denominada pela sua capacidade de 
lisar (degradar) a parede de 
bactérias. 
 
Outras formas de classificar 
Enzimas habituais ou constitutivas: 
As células sempre as sintetizam. 
Ex.: enzimas da glicólise. 
 
 
Enzimas indutivas: As células só as 
sintetizam quando estão na presença 
do substrato da enzima. 
Ex.:enzimas que quebram a 
galactose em leveduras. 
Isoenzimas: Enzimas que têm a 
mesma função, ou seja, catalisam 
uma mesma reação, porém 
apresentam estruturas diferentes. 
Ex.: glicoquinase e hexoquinase. 
Catálise 
 A catálise enzimática das reações é 
essencial para os sistemas vivos. Nas 
condições biológicas relevantes, as 
reações não catalisadas tendem a ser 
lentas – a maioria das moléculas 
biológicas é muito estável nas 
condições internas das células com pH 
neutro, temperaturas amenas e 
ambiente aquoso. Além disso, muitos 
processos químicos corriqueiros, 
como a formação transitória de 
intermediários instáveis carregados 
ou a colisão de duas ou mais moléculas 
exatamente na orientação exata 
necessária para que as reações 
ocorram, são desfavoráveis ou 
improváveis no ambiente celular. As 
reações necessárias para digerir os 
alimentos, enviar sinais nervosos ou 
contrair os músculos simplesmente 
não ocorrem em velocidades 
adequadas sem catálise. 
 A propriedade característica das 
reações catalisadas por enzimas é que 
a reação ocorre confinada em um 
bolsão da enzima denominado sítio 
ativo. A molécula que liga no sítio ativo 
e sobre a qual a enzima age é 
denominada substrato. O contorno da 
superfície do sítio ativo é delimitado 
por resíduos de aminoácidos com 
grupos nas cadeias laterais que ligam 
o substrato e que catalisam a sua 
transformação química. 
Frequentemente, o sítio ativo engloba 
o substrato, sequestrando-o 
completamente da solução. O 
complexo enzima-substrato, cuja 
existência foi primeiramente 
proposta por Charles-Adolphe Wurtz 
em 1880, é fundamental para a ação 
enzimática. Também é o ponto de 
partida para o tratamento 
matemático que define o 
comportamento cinético das reações 
catalisadas por enzimas e para a 
descrição teórica dos mecanismos das 
enzimas. 
 
 
FIGURA 6-1 Ligação de um substrato no 
sítio ativo de uma enzima. A enzima 
quimotripsina, com o substrato ligado (PBD 
ID 7GCH). Alguns dos resíduos-chave do sítio 
ativo aparecem como uma mancha vermelha na 
superfície da enzima. [Fonte: PDB ID 7GCH, 
K. Brady et al., Biochemistry 29:7600, 1990] 
 
As enzimas alteram a velocidade da 
reação, não o seu equilíbrio 
Uma reação enzimática simples pode 
ser escrita como: 
 
 
 
onde E, S e P representam enzima, 
substrato e produto; ES e EP são 
complexos transitórios da enzima com 
o substrato e com o produto. 
Para entender a catálise, deve-se 
primeiro avaliar a importância de 
distinguir entre o equilíbrio e a 
velocidade de uma reação. A função 
do catalisador é aumentar a 
velocidade da reação. A catálise não 
afeta o equilíbrio da reação. Qualquer 
reação, como S P, pode ser descrita 
por um diagrama de coordenadas da 
reação que representa a variação de 
energia durante a reação. 
 
Figura I 
 
Obs: As enzimas afetam as velocidades da 
reação, mas não seu equilíbrio. 
FIGURA 6-2 Diagrama da coordenada da 
reação. A energia livre do sistema está 
colocada no gráfico versus o progresso da 
reação S -> P. Diagramas deste tipo 
descrevem as mudanças de energia durante a 
reação. O eixo horizontal (coordenada da 
reação) reflete as mudanças químicas 
progressivas (p. ex., quebra ou formação da 
ligação) à medida que S é convertido em P. As 
energias de ativação, DG‡, para as reações S 
-> P e P -> S estão indicadas. DG9° é a variação 
total da energia livre padrão na direção S ->P. 
 
 
 
 
 
Figura II 
 
Obs: As enzimas baixam a energia de 
ativação sem alterar a constante de 
equilíbrio. 
 
FIGURA 6-3 Diagrama da coordenada da 
reação comparando uma reação catalisada 
por enzima com uma não catalisada. Na 
reação S S P, os intermediários ES e EP 
ocupam o nível mínimo na curva da progressão 
da energia de uma reação catalisada por uma 
enzima. Os termos DG‡ não catalisada e DG‡ 
catalisada correspondem, respectivamente, à 
energia de ativação da reação não catalisada 
e à energia de ativação total da reação 
catalisada. A energia de ativação é menor 
quando a reação é catalisada por uma enzima. 
 
Cinética enzimática 
 
 
[S]: concentração do substrato 
V0: velocidade inicial da reação 
Vmáx: velocidade máxima da reação 
Km: constante de Michaelis-Menten. 
 
 
Obs: Equivale à concentração do substrato 
na qual a velocidade inicial é a metade da 
velocidade máxima. É o inverso da 
afinidade da enzima pelo substrato. 
 
Inibição enzimática 
 A inibição enzimática é a redução da 
velocidade de uma reação enzimática 
provocada por uma molécula. 
 As moléculas que provocam essa 
ação inibitória são chamadas de 
inibidores e podem ser tanto 
constituintes da própria célula como 
podem ser substâncias estranhas a 
ela. 
 
 Inibição Enzimática Reversível 
 Diminui a atividade enzimática 
através de interação reversível. Ou 
seja, o inibidor estabelece com a 
enzima um complexo com uma ligação 
instável, não covalente. Como a ligação 
é instável, após a dissociação com o 
inibidor, a enzima pode retomar sua 
atividade. 
 Existem três tipos de inibição 
enzimática reversível: competitiva, 
incompetitiva e mista. Esses tipos 
podem ser distinguidos 
experimentalmente pelos efeitos do 
inibidor sobre a cinética de reação 
da enzima. 
 
 Inibição Enzimática 
Irreversível 
 Os inibidores irreversíveis são 
aqueles inibidores que se ligam no 
sítio ativo da enzima, de modo a 
formar um complexo estável, ou seja, 
há a formação de uma ligação 
covalente entre o inibidor e a enzima, 
o que pode promover uma destruição 
dos grupos funcionais essenciais da 
enzima. Essa inibição é progressiva, 
aumentando com o tempo até que 
atinja uma máxima inibição. As 
substâncias que modificam 
quimicamente os resíduos de 
aminoácidos específicos podem agir 
como inibidores irreversíveis. Os 
inibidores irreversíveis são muito 
úteis em estudos de mecanismo de 
reação. 
 
 Inibição Competitiva 
 A molécula inibidora apresenta 
estrutura semelhante ao substrato da 
enzima que se liga para realizar a 
catálise. Ela se liga ao sítio ativo da 
enzima, que não pode realizar o 
processo catalítico, pois seu sítio 
ativo está ocupado para poder ligar-se 
ao substrato correto. Portanto o 
inibidor compete como substrato pelo 
sítio de ação. 
 O inibidor forma com a enzima o 
complexo enzima-inibidor EI, que é 
análogo ao complexo enzima substrato 
ES. 
 
 Inibição Incompetitiva 
 Caracteriza-sepelo fato de o 
inibidor não se combinar com a enzima 
livre, nem afetar sua reação com o 
substrato normal; contudo ele se 
combina com o complexo ES para 
 
 
originar um complexo ternário inativo 
ESI, incapaz de sofrer a etapa 
subsequente da reação para produzir 
o produto. 
 Essas inter-relações indicam que o 
grau de inibição pode aumentar à 
medida que se aumenta a 
concentração do substrato. 
 Podem ser observadas em reações 
catalisadas por enzimas que possuem 
mais de um substrato. 
 Reduz igualmente a Vmax e Km. 
 
 Inibição Mista (Não 
Competitiva) 
 Um inibidor não competitivo pode se 
combinar com a enzima livre ou com o 
complexo ES, interferindo na ação de 
ambos. Esses inibidores ligam-se a um 
sítio da enzima diferente do sítio 
ativo, muitas vezes ocasionando 
deformação da mesma de forma que 
ela não forme o complexo ES na 
velocidade usual e, uma vez formado, 
ele não se desdobra na velocidade 
normal para originar o produto. 
 Ocorre quando uma molécula ou íon 
pode se ligar em um segundo local na 
superfície enzimática, que não seja o 
sítio ativo. Isso pode distorcer a 
enzima, tornando o processo 
catalítico ineficiente. 
 O inibidor não competitivo pode 
ser uma molécula que não se 
assemelha com o substrato, mas 
apresenta uma grande afinidade com 
a enzima. É o mecanismo inverso do 
inibidor competitivo, porque inibe a 
ligação do complexo ES e não da 
enzima livre. 
 O efeito da reação modifica a 
velocidade e o Km permanece 
constante. 
 Como exemplo, há a proteína α1-
antitripsina que liga-se à tripsina e 
inibe a ação desta. 
 
Enzimas alostéricas 
 Enzimas alostéricas (ou 
regulatórias) são enzimas que contêm 
uma região separada daquela em que 
se liga o substrato, na qual pequenas 
moléculas regulatórias (moduladores) 
podem ligar-se e modificar a atividade 
catalítica destas enzimas. 
 
 
 
Atenção!! 
 Muitas enzimas alostéricas são 
oligoméricas (constituídas de 
múltiplas subunidades); geralmente 
estão localizadas em um ponto de 
ramificação, ou próximo a ele, em 
uma via metabólica, influenciando no 
direcionamento de 
substratos para 
uma ou outra via 
disponível. 
Ex: Aspartato 
transcarbamilase. 
 
 
Questionário de Aprendizagem 
(ENZIMAS) 
01. As enzimas estão presentes em 
pequenas quantidades no organismo. 
Elas são moléculas extremamente 
específicas, atuando somente sobre 
um determinado composto e efetuam 
sempre o mesmo tipo de reação. Em 
relação às enzimas, foram feitas 
quatro afirmações: 
I. Enzimas são proteínas que atuam 
como catalisadores de reações 
químicas. 
II. Cada reação química que ocorre em 
um ser vivo, geralmente é catalisada 
por um tipo de enzima. 
III. A velocidade de uma reação 
enzimática independe de fatores 
como a temperatura e o pH do meio. 
IV. As enzimas sofrem um processo 
de desgaste durante a reação química 
da qual participam. 
a) I e II 
b) I e III 
c) I, II e IV 
d) III e IV 
e) I, II, III e IV 
 
02.O gráfico abaixo mostra a taxa 
de digestão de um alimento em 
diferentes pH. Com base nesses 
dados, podem ser substrato e 
enzima, respectivamente: 
 
a) amido e amilase da saliva. 
b) proteína e pepsina. 
c) proteína e tripsina. 
d) gordura e lipase intestinal. 
e) amido e amilase intestinal. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lipídeos 
 Lipídios são biomoléculas de 
estruturas diversas, insolúveis em 
água e solúveis em compostos 
orgânicos (álcool, clorofórmio, 
acetona, etc.). 
 
 
 
 
 
 
Classificação dos Lipídeos 
 Lipídios de armazenamento de 
energia. Ex.: Óleos, 
gorduras, ceras. 
 Lipídios estruturais em 
membranas.Ex.:Fosfolipídios, 
glicolipídios. 
 
 Lipídios como sinalizadores, 
cofatores e pigmentos. Ex.: 
Hormônios, ubiquinonas, 
caroteno. 
 
Ácidos graxos: saturados e 
insaturados 
 As gorduras e os óleos utilizados 
de modo quase universal como formas 
de armazenamento de energia nos 
organismos vivos são derivados de 
ácidos graxos. 
 Os ácidos graxos são derivados de 
hidrocarbonetos, com estado de 
oxidação quase tão baixo (i.e., 
altamente reduzido) quando os 
hidrocarbonetos nos combustíveis 
fósseis. 
 
 
Os triacilgliceróis são ésteres de 
ácidos graxos e glicerol 
 Os lipídeos mais simples 
construídos a partir de ácidos graxos 
são os triacilgliceróis, também 
chamados de triglicerídeos, gorduras 
ou gorduras neutras. Os 
 
 
triacilgliceróis são compostos por 
três ácidos graxos, cada um em 
ligação éster com uma molécula de 
glicerol. Aqueles que contêm o mesmo 
tipo de ácido graxo em todas as três 
posições são chamados de 
triacilgliceróis simples, e sua 
nomenclatura é derivada do ácido 
graxo que contêm. Os triacilgliceróis 
simples de por exemplo, são 
tripalmitina, triestearina e trioleína, 
respectivamente. A maioria dos 
triacilgliceróis de ocorrência natural 
é mista, pois contém dois ou três 
ácidos graxos diferentes. Para dar 
nome a esses compostos sem gerar 
ambiguidade, o nome e a posição de 
cada ácido graxo devem ser 
especificados. 
 
Atenção!! 
 Como as hidroxilas polares do 
glicerol e os carboxilatos polares dos 
ácidos graxos estão em ligações 
éster, os triacilgliceróis são moléculas 
apolares hidrofóbicas, 
essencialmente insolúveis em água. Os 
lipídeos têm densidades específicas 
mais baixas do que a água, o que 
explica por que as misturas de óleo e 
água (p. ex., tempero de salada com 
azeite e vinagre) têm duas fases: o 
óleo, com densidade específica mais 
baixa, flutua sobre a fase aquosa. 
 
FIGURA 10-3 O glicerol e um 
triacilglicerol. O triacilglicerol misto 
mostrado aqui tem três ácidos graxos 
diferentes ligados à cadeia do glicerol. 
Quando o glicerol apresenta ácidos graxos 
diferentes em C-1 e C-3, o C-2 é um centro 
quiral. 
 
Revisão – Lipídeos de 
armazenamento 
 Os lipídeos são componentes 
celulares insolúveis em água, de 
estruturas diversas, que podem 
ser extraídos dos tecidos por 
solventes apolares. 
 Quase todos os ácidos graxos, os 
componentes hidrocarbonados de 
 
 
muitos lipídeos, têm um número 
par de átomos de carbono 
(geralmente 12 a 24); eles são 
saturados ou insaturados, com 
ligações duplas quase sempre na 
configuração cis. 
 Os triacilgliceróis contêm três 
moléculas de ácidos graxos 
esterificadas aos três grupos 
hidroxila do glicerol. Os 
triacilgliceróis simples contêm 
somente um tipo de ácido graxo; os 
mistos contêm dois ou três tipos. 
Eles são principalmente gorduras 
de reserva, estando presentes em 
muitos alimentos. 
 A hidrogenação parcial de óleos 
vegetais na indústria alimentícia 
converte algumas ligações duplas 
cis para a configuração trans. 
Ácidos graxos trans na dieta são 
um importante fator de risco para 
doenças cardíacas coronarianas. 
 
Lipídeos estruturais em membranas 
 A característica central na 
arquitetura das membranas biológicas 
é uma dupla camada de lipídeos que 
atua como barreira à passagem de 
moléculas polares e íons. Os lipídeos 
de membrana são anfipáticos: uma 
extremidade da molécula é 
hidrofóbica e a outra é hidrofílica. 
Suas interações hidrofóbicas entre si 
e suas interações hidrofílicas com a 
água direcionam o seu empacotamento 
em camadas, chamadas de bicamadas 
de membrana. Esta seção descreve 
cinco tipos gerais de lipídeos de 
membrana: glicerofosfolipídeos, nos 
quais as regiões hidrofóbicas são 
compostas por dois ácidos graxos 
ligados ao glicerol; galactolipídeos e 
sulfolipídeos, que também contêm 
dois ácidos graxos esterificados com 
o glicerol, mas não apresentam os 
fosfatos característicos dos 
fosfolipídeos; lipídeos tetraéter em 
arqueia, nos quais duas cadeias muito 
longas de alquilas estão unidas por 
ligação éter ao glicerol em ambas as 
extremidades; esfingolipídeos, nos 
quais um único ácido graxo está ligadoa uma amina graxa, a esfingosina; e 
esteróis, compostos caracterizados 
por um sistema rígido de quatro anéis 
hidrocarbonados fusionados. 
 
Lipídeos estruturais em membranas 
 
 
 
FIGURA 10 -7 Alguns tipos comuns de 
lipídeos de armazenamento e de membrana. 
Todos os tipos de lipídeos representados aqui 
têm ou glicerol ou esfingosina como esqueleto 
(em cor salmão), ao qual estão ligados um ou 
mais grupos alquila de cadeia longa (em 
amarelo) e um grupo cabeça polar (em azul). 
Em triacilgliceróis, glicerofosfolipídeos, 
galactolipídeos e sulfolipídeos, os grupos 
alquilas são ácidos graxos em ligação éster. 
Os esfingolipídeos contêm um único ácido 
graxo em ligação amida com o esqueleto. 
 
Os glicerofosfolipídeos são 
derivados do ácido fosfatídico 
 Os glicerofosfolipídeos, 
também chamados de 
fosfoglicerídeos, são lipídeos 
de membrana nos quais dois 
ácidos graxos estão unidos por 
ligação éster ao primeiro e ao 
segundo carbono do glicerol e 
um grupo fortemente polar ou 
carregado está unido por 
ligação fosfodiéster ao 
terceiro carbono. O glicerol é 
pró-quiral: não apresenta 
carbonos assimétricos, mas a ligação 
de fosfato a uma extremidade 
converte-o em um composto quiral, 
que pode ser chamado corretamente 
de L-glicerol-3-fosfato, D-glicerol-1-
fosfato, ou sn-glicerol-3 fosfato. Os 
glicerofosfolipídeos são denominados 
como derivados do composto 
precursor, o ácido fosfatídico, de 
acordo com o álcool polar no grupo 
cabeça. A fosfatidilcolina e a 
fosfatidiletanolamina têm colina e 
etanolamina como grupos cabeça 
polares, por exemplo. Em todos esses 
compostos, o grupo cabeça está unido 
ao glicerol por uma ligação 
fosfodiéster, na qual o grupo fosfato 
tem carga negativa em pH neutro. 
 
O que é colesterol? O que é o 
colesterol bom e o ruim? Quais os 
fatores de risco para colesterol? O 
que fazer para não ter um colesterol 
alto? 
 
Lipídios como sinalizadores, 
cofatores e pigmentos 
Sinalizadores: hormônios 
eicosanóides (carregam mensagens a 
células próximas). Ex.: substâncias 
inflamatórias (prostaglandina, 
tromboxano e leucotrieno). 
 
 
 
 Ácido araquidônico e derivados 
eicosanóides. NSAIDs – Compostos 
antiinflamatórios não esteroidais 
(Aspirina, Acetoaminofeno, 
Ibuprofeno) que bloqueiam a 
formação de prostaglandinas e 
tromboxanos a partir de aracdonato 
inibindo a enzima cicloxigenase. 
 Sinalizadores: hormônios 
esteroides (carregam mensagens 
entre os tecidos). Cofatores: 
Ubiquinonas e plastoquinonas 
(transportadores de elétrons na 
mitocôndria e no cloroplasto, 
respectivamente). 
 
Acúmulos intracelulares-lipídios 
Acúmulos – Triglicerídeos & Colesterol 
 
 
Obs: ESTEATOSE (DEGENERAÇÃO 
GORDUROSA) 
 São acúmulos anormais de 
triglicerídeos dentro das células 
parenquimatosas. 
 Órgãos afetados: fígado (mais 
comum devido ao metabolismo 
lipídico), coração, músculo e rins. 
 Causas: Toxinas, desnutrição 
protéica, diabetes melito, obesidade 
e anoxia. Nas nações desenvolvidas, as 
causas mais comuns de degeneração 
gordurosa hepática significativa 
(fígado gorduroso) são o abuso do 
álcool e doença hepática gordurosa 
não alcoólica, que frequentemente 
está associada com diabetes e 
obesidade. 
 
ESTEATOSE HEPÁTICA (FÍGADO 
GORDUROSO). 
 
 
 
COLESTEROL E ÉSTERES DE 
COLESTEROL 
 O metabolismo celular do 
colesterol é estreitamente regulado 
de modo que a maioria das células usa 
o colesterol para a síntese das 
membranas celulares sem acúmulo 
intracelular de colesterol ou ésteres 
de colesterol. 
Acúmulos em vacúolos intracelulares 
 processos patológicos. 
 
Lipoproteínas 
 
Lipoproteínas: Quilomícrons 
 
 
Lipoproteínas: HDL, VLDL e LDL 
 
 
 
 
 
Gordura Trans 
 
 
 
 
Questionário de Aprendizagem 
(Lipídeos) 
01. Dentre os lipídios abaixo, o mais 
apolar é: 
a) Esteróides 
b) Triacigliceróis 
c) Esfingolipídios 
d) Ácidos Graxos 
 
02. Os lipídios são envolvidos em 
vários processos de reconhecimento 
 
 
celular, bem como determinantes 
dos grupos sanguíneos humanos: 
a) Ésteres de colesterol 
b) Esfingolipipídios 
c) Glicerofosfolipídios 
d) Glicoproteínas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Gabarito: 
(Micro e Macromoléculas) 
01 – A 
I – FALSA, TRIOSE E PENTOSES SÃO 
GRUPOS DE MONOSSACARÍDEOS DE 
ACORDO COM A SUA QUANTIDADE DE 
ÁTOMOS DE CARBONO NA MOLÉCULA. 
OS CARBOIDRATOS SÃO DIVIDIDOS EM 
MOSSACARÍDEOS, DISSACARÍDEOS 
(OU ATÉ MESMO EM 
OLIGOSSACARÍDEOS) E 
POLISSACARÍDEOS. 
II – VERDADEIRA 
III – VERDADEIRA 
IV – O CÓDIGO PARA SÍNTESE DE UMA 
PROTEÍNA NO DNA E É TRANSCRITO 
PARA RNA MENSAGEIRO, QUE SOFRERÁ 
A TRADUÇÃO NO RIBOSSOMO. 
 
02. A 
(ÁGUA & SAIS MINERAIS) 
01 - As substâncias são consideradas 
ácidas quando o valor de pH está entre 0 e 
7 e alcalinas (ou básicas) entre 7 e 14. A 
diminuição do pH no sangue humano está 
relacionado com o surgimento de doenças. 
O valor normal do pH sanguíneo deve ser 
7,4. 
 
02 – Pressão alta e Anemias. 
 
 
03 - Alternativa “a”. O cálcio forma dentes 
e ossos, além disso participa da coagulação 
sanguínea e atua na contração muscular. 
 
(AMINOÁCIDOS) 
01 – Alternativa “c”. A cadeia lateral “R” 
é diferente para cada aminoácido. É ela que 
difere essas moléculas umas das outras, 
garantindo propriedades físico-químicas 
distintas. 
 
02 - Alternativa “a”. Os aminoácidos 
essenciais são aqueles que nosso organismo 
não consegue sintetizar e, por isso, devem 
ser incluídos na nossa dieta. 
 
03 - Alternativa “e”. As ligações peptídicas 
são formadas por uma reação entre o grupo 
carboxílico de um aminoácido e o grupo 
amina de outro. 
 
(PROTEÍNAS) 
01 - Alternativa “c”. As proteínas são 
formadas por uma sequência de aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas. 
02 - Alternativa “d”. Todas as proteínas 
são formadas em um processo conhecido por 
tradução, em que os aminoácidos são unidos 
de acordo com a sequência determinada 
pelo RNAm. Este RNA, por sua vez, é 
produto de um processo de transcrição, 
onde ele é formado a partir de um molde 
de DNA. 
(ENZIMAS) 
01 - A 
02 - B 
(LIPÍDEOS) 
01 –D 
02 - B 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Referências Bibliográficas 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & 
COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 
6ª Edição, 2014. Ed. Artmed. 
 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & 
COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 
7ª Edição, 2019. Ed. Artmed.