Teoria Celular e Estruturas Celulares

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células 
 
TEORIA CELULAR: 
“Todos os seres vivos são formados por células” 
Além disso, a teoria celular afirma: 
- A célula é a menor unidade viva; 
- Células sempre surgem de outras células. 
 
 
Céluls Procariontes e Eucariontes 
 Os primeiros seres vivos eram procariontes. Logo 
podemos afirmar que esse tipo de célula é mais primitiva 
 sugiram as células eucarióticas a partir de dois 
processos, endomembranas e endossimbiose 
 Células eucarióticas são mais complexas, e não mais evoluídas do 
que as procariontes. 
 Ribossomos, muito embora sejam chamados de organelas não 
membranosas, não são organelas 
 A principal diferença entre células eucarióticas e procarióticas é a 
ausência de compartimentos internos (organelas) nos procariotos, e 
não apenas o envoltório nuclear 
 Seres procariotos – Bactérias e Archeas (unicelulares, exclusivamente). 
 Seres eucariotos – Protozoários (unicelulares), Fungos (uni ou 
pluricelulares), Plantas e animais (multicelulares). 
 a célula procariótica é muito mais simples. Seu material genético está disperso no 
citoplasma, você não encontra as organelas que estão presentes nas eucarióticas. Mas 
os ribossomos estão presentes em ambas as células, essas estruturas são responsáveis 
pela síntese de proteína, fundamental para todos os seres vivos. 
 plasmídeo, DNA extra cromossômico presente nas bactérias (procariotos), responsável 
pela resistência da bactéria contra os antibióticos. 
 
Célula Animal e Vegetal 
Tanto a célula animal quanto à vegetal são eucarióticas 
- As plantas possuem plastos (entre eles o cloroplasto) – Fazem 
fotossíntese; 
- As plantas possuem parede celular de celulose; 
- As plantas possuem grandes vacúolos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Membrana Plasmática 
 envoltório celular comum a TODAS as células ela é formada pelos fosfolipídios, os 
lipídios anfipáticos com carga polar na cabeça (hidrofílico) e carga apolar na calda 
(hidrofóbico) 
- Proteção para a célula; 
- Revestimento da célula; 
- Seleção do que entre e sai da célula (permeabilidade seletiva). Elas possuem constituição 
lipoproteica, ou seja: lipídios + proteínas. 
- Fosfolipídios – sua característica molecular permite a formação de 
membrana; 
- Canal proteico – passagem de substâncias selecionadas; 
- Colesterol – Rigidez para a membrana; 
- Glicocálice – Reconhecimento celular, adesão entre células e 
proteção; 
- Proteínas periféricas – Atuam como enzimas. 
 
Envoltórios Externos a Membrana Plasmática: Glicocálix e Parede Celular 
 
GLICOCÁLICE 
Também pode ser chamado de glicocálix. Ele fica externo a membrana plasmática das células 
animais, como uma malha protetora. Lembre-se que ele pode estar associado aos fosfolipídios, 
quando são chamados de glicolipidios, ou podem estar associados a proteínas de membrana, 
quando são chamados de glicoproteínas. 
-Reconhecimento celular (inclusive entre células sanguíneas, os tipos sanguíneos – A, B, AB, O – 
são devido aos diferentes glicídios do glicocálice); 
- Adesão entre células; 
- Trocas de informação. 
 
PAREDE CELULAR 
A parede celular varia entre os grupos que as possuem. A mais famosa é a parede celular das 
plantas, formada pelo açúcar polissacarídeo chamado de celulose. Veja os tipos de parede 
celular para cada grupo. 
- Plantas (todas possuem) – Celulose; 
 
DUAS REPRESENTAÇÕES DO GLICOCÁLICE 
- Bactérias (nem todas possuem) – Peptideoglicano; 
- Fungos (nem todos possuem) – Quitina; 
- Protozoários (Nem todos possuem) – Sílica; 
- Animais não possuem parede celular. 
Função: 
- Rigidez para a célula. 
Uma característica importante é que diferentemente da membrana plasmática, a parede celular 
não seleciona o que entra ou sai da célula, e por isso dizemos que ela é permeável. Veja a parede 
celular das células vegetais revestindo a célula (em verde), as demais estudaremos quando 
estudarmos cada reino. 
 
Nas células vegetais jovens, há apenas uma parede fina e flexível, a parede primária, elástica o 
suficiente para permitir o crescimento celular, após isso é formada a parede celular secundária, 
que pode conter outros componentes além da celulose, como a lignina e a 
suberina. 
 
Plasmodesmas: são comunicações citoplasmáticas entre diferentes 
células vegetais, através da parede celular 
 
 
 
ORGANELAS E ESTRUTURAS CITOPLASMÁTICAS 
uma célula eucariótica possui no 
citoplasma as organelas (envoltas por membrana), estruturas 
como os ribossomos e citoesqueleto, e o citosol (a parte líquida). 
 
 
ESTRUTURAS DO CITOPLASMA: 
Citoesqueleto 
Funções: sustentação e movimentos celulares 
Tipos: 
- Microtubulos; 
- Microfilamentos; 
- Filamentos intermediários. 
Vamos falar sobre cada um. 
 
Microtúbulos 
- Formados pela proteína tubulina; 
- Gera sustentação para a célula; 
- Formam os centríolos (9 trios de microtúbulos); 
- Os centríolos formam o fuso mitótico (puxa os cromossomos na 
meiose e mitose) e os cílios e flagelos. 
 
Microfilamentos 
- Formados pela proteína actina; 
- Proteína intracelular mais abundante nos eucariotos; 
- Gera consistência para a célula (ectoplasma); 
- Associam-se a miosina e permitem a contração das células 
musculares; 
- Permitem os movimentos celulares como a ciclose ou a emissão de 
pseudópodes ou ainda, formam as microvilosidades, especializações 
importantes em células do intestino delgado. 
Ciclose Microvilosidade 
Movimento do músculo Pseudópodes 
Filamentos intermediários 
- Formados por diversas proteínas, por exemplo, a queratina; 
- Gera proteção mecânica e adesão entre as células. 
Ribossomos 
- São estruturas presentes em todas as células (mesmo os 
procariontes); 
- Responsável pela síntese (formação) de proteínas; 
- Podem estar livres no citoplasma ou aderidos ao reticulo 
endoplasmático rugoso. As proteínas formadas pelos ribossomos 
livres ficam na célula, as produzidas no reticulo endoplasmático 
rugoso saem da célula ou vão para membrana plasmática, como 
regra geral; 
- Os ribossomos só são funcionais quando a subunidade menor 
(pequena) e a subunidade maior (grande) estão unidas. 
Falaremos mais sobre os ribossomos na aula de síntese protéica. 
Agora vamos estudar cada uma das organelas: 
Reticulo endoplasmático rugoso (RER) 
- Próximo ao núcleo; 
- Possui ribossomos aderidos e portanto, também sintetizam 
proteínas, essas proteínas serão lançadas para fora da célula ou para 
a membrana plasmática; 
- Produzem enzimas digestivas que vão atuar nos lisossomos; 
- Células secretoras são ricas em RER, pois sintetizam muitas 
proteínas que saem da célula. 
Retículo endoplasmático liso (REL) ou não granuloso 
- Próximo ao RER; 
- Não possuem ribossomos aderidos; 
- Sintetizam lipídios (abundantes nas gônadas – produção de 
hormônios sexuais); 
- Atuam na desintoxicação (abundante em células do fígado), 
metabolizam o álcool. 
Complexo de Golgi (ou aparelho de Golgi) 
- Pense nessa organela como o correio da célula, pois ela recebe, 
modifica, empacota e envia para fora da célula essas secreções. Veja 
a ligação entre o complexo de Golgi e o RER: as proteínas 
sintetizadas no RER antes de sair da célula são enviadas para o 
complexo de Golgi e só depois enviada para fora da célula; 
- Forma os lisossomos (falaremos dessa organela a seguir); 
- Forma o acrossoma (estrutura na porção anterior do 
espermatozoide, com enzimas digestivas para permitir a penetração 
no óvulo); 
- Armazenam temporariamente algumas proteínas, antes de enviar. 
Complexo de Golgi Espermatozoide (veja o acrossoma) 
Lisossomos 
- Organelas formadas no complexo de Golgi, com função de 
digestão celular, as enzimas presentes nessa organela são formadas 
no RER; 
- A digestão celular pode ser heterofagia (digestão de algo de 
fora da célula, como uma bactéria) ou autofagia (digestão de algo de 
dentro da célula, como uma organela que não será mais usada). 
Lisossomos 
Veja que na fagocitose, os lisossomos se fundem na partícula 
fagocitada para fazer a digestão, no caso, heterofagia. 
Peroxissomos 
- Organelas muito pequenas; 
- Contém a enzima catalase que quebra a água oxigenada(peróxido 
de hidrogeno (H2O2); 
- Auxiliam na formação da bainha de mielina; 
- Metabolizam aproximadamente 25% do álcool (o restante é com o 
REL); 
- No fígado participam da formação de ácidos biliares. 
Bizu – assistam ao filme “O óleo de Lorenzo”! 
Mitocôndrias 
- Organelas famosas por fazerem a respiração celular e produzirem 
energia (ATP) na presença de gás oxigênio (respiração aeróbia); 
- Essas organelas surgiram por um processo conhecido como teoria 
da endossimbiose nos primórdios da vida na Terra, elas eram 
organismos de vida livre que produziam ATP utilizando gás oxigênio, 
por um importante passo evolutivo foram fagocitadas por células que 
ao invés de digerir esses ancestrais das mitocôndrias, passaram a 
viver juntos – as mitocôndrias ganharam abrigo e proteção, as 
células receberam um aporte maior de ATP. Evidências: mitocôndrias 
possuem DNA próprio, dupla membrana, ribossomos, e fazem autoduplicação. 
Núcleo 
- A maior organela; 
- Centro de controle da célula; 
- Armazena e protege o material genético (DNA). 
Falaremos do núcleo em uma aula exclusiva no próximo módulo. 
Vacúolo 
- Grande organela nas células vegetais (nos animais raramente é 
encontrado, e quando encontrado é pequeno); 
- Nos vegetais pode ocupar 80% da célula; 
- A membrana que envolve o vacúolo é chamada de tonoplasto; 
- Possui uma solução ácida contendo íons inorgânicos, 
açúcares, aminoácidos e em alguns casos proteínas. 
Podem também conter enzimas digestivas, com funções 
semelhantes aos vacúolos animais; 
- Além de armazenar essas importantes substâncias são 
importantes para a regulação osmótica. 
 
Plastos 
- Presentes apenas em células de plantas e algas; 
- Existem os cromoplastos – com pigmentos. Ex.: cloroplastos que 
fazem a fotossíntese e os leucoplastos– sem pigmentos. 
Armazenam substânciascomo o amido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Biomoléculas 
 
Macromoléculas existem nas células com grande diversidade 
Macromoléculas de diferentes tipos se associam para formar complexos: 
lipoproteínas(lipídeo+proteína), glicoproteínas(oligossacarídeo+proteína), 
proteoglicanas(proteínas+polissacarídeos), nucleoproteínas(ácido nucleico+proteínas) 
Polímeros encontrados nos seres vivos: biopolímeros 
polímeros menores: lipídios, água, sais e vitaminas; relevante na constituição e no 
funcionamento das células 
Diversidade estrutural e funcional de um polímero depende da variedade de seus monômeros 
constituição das proteínas: 20 aminoácidos diferentes, ácidos nucleicos: 5 tipos de nucleotídeos 
 
característica da matéria viva, a presença de molécuças de alto peso 
monômeros: moléculas pequenas 
polímeros: macromoléculas: repetição de monômeros 
 homopolímeros: monômeros semelhantes, glicogênio: glicose 
 heteropolímeros: monômeros diferentes, ácidos nucleicos 
 
 
 
Constiuintes Inorgânicos: água e sais 
Constituintes Orgânicos: Carboidratos, Lipideos, Proteínas, Ácido nucleico 
 
Água 
 permite a célula alterar, montar e desmontar supramoleculares sem gasto energético 
 
a) H2O:cada hidrogênio é ligado ao oxigênio por uma ligação covalente. 
Ligação covalente é quando dois átomos compartilham um ou mais 
pares de elétrons 
 
b) A água é uma molécula polar. A molécula da água é assimétrica: dois átomos de hidrogênio 
formam com o oxigênio um ângulo, tem natureza dipolar, forte atração exercida pelo núcleo do 
oxigênio sobre os elétrons: positiva(H) e negativa(O) 
Veja que os átomos de hidrogênio estão em um ângulo de 
104,5°, isso faz com que a molécula da água estabeleça uma zona 
positiva (onde estão os hidrogênios) e uma negativa (onde está o 
oxigênio), por isso é chamada de polar (pólos com cargas diferentes). 
 
A água, por possuir diferentes cargas em pólos opostos, tende 
a se unir a outras moléculas de água, de modo que o H com carga 
positiva se liga ao O, com carga negativa. Essa ligação é do tipo 
pontes de hidrogênio ou ligação de hidrogênio. As moléculas da água, 
portanto, ficam fortemente unidas. No estado liquido, as pontes de 
hidrogênio se rompem e se refazem constantemente, o que dá fluidez 
a água. No estado sólido (gelo), devido à baixa temperatura, as 
moléculas se movem menos e as pontes de hidrogênio são mais 
estáveis, formando uma estrutura cristalina. 
 
Uma molécula de H2O se liga a outras quatro 
 
 
 
Proteínas 
 
Funções das proteínas: 
- Estrutural (pode ser chamada em alguns exercícios de “plástica”) 
- Energética 
- Defesa (anticorpos) 
- Enzimática (enzimas) 
- Hormonal (ex. insulina e glucagon) 
- Contráteis (movimentos celulares e contração das células musculares) 
- Transporte(heomoglobina) 
 
As proteínas são polímeros formados por dezenas ou milhares de 
aminoácidos. Para entender a proteína, começaremos a analisar os 
aminoácidos (AA). 
Aminoácido 
Existem apenas 20 tipos de AA que podem participar da formação de 
uma proteína, a combinação e a quantidade deles que determina as 
diferentes proteínas. Todo aminoácido possui um grupamento 
amina (NH2), e um grupamento ácido carboxílico ou carboxila, 
daí o nome aminoácido. Esses grupamentos estão ligados a um 
carbono central, que por sua vez, está ligado a um hidrogênio e um 
radical “R”. O que muda de um aminoácido para o outro é o radical. 
Existem os aminoácidos essenciais e os naturais: 
- Aminoácidos naturais: nossas células produzem 
- Aminoácidos essenciais: nossas células não produzem – temos que 
ingerir. 
existem alguns aminoácidos chamados de semi-essenciais, são os 
que nosso corpo produz, mas em pequena quantidade, portanto 
também devemos ingerir. 
Para formar uma proteína, os AA se ligam pela famosa ligação 
peptídica. Ela ocorre sempre entre o grupo ácido carboxílico de um 
aminoácido com o grupo amina do outro. O grupo carboxílico perde 
Polímeros: moléculas grandes formadas por 
moléculas menores que se repetem. Essas moléculas 
menores são chamadas de monômeros. 
 
 
um OH e o grupo amina perde um H, formando uma molécula de 
água (síntese por desidratação, reveja a aula de água). Muitos 
exercícios podem chamar as proteínas de peptídeos, de fato é o nome 
genérico de uma proteína, portanto podemos classificá-las como: 
Dipeptídeo, dois aminoácidos; Trípeptídeo, três aminoácidos; 
Tetrapeptídeos, quatro aminoácidos. 
Os termos oligopeptídeos refere-se a união de poucos aminoácidos 
e polipeptídeos de um grande número de aminoácidos (geralmente 
uma proteína é um polipeptídeo). 
Estruturas das proteínas 
Do inicio ao término da formação de uma proteína podemos dividir o 
processo didaticamente em quatro etapas. Mas é muito importante 
você saber que elas ocorrem na sequência. As proteínas são 
formadas no citoplasma de nossas células. Lá os ribossomos 
interagem com os “RNAs”, juntam os aminoácidos no numero e 
ordem de acordo com a informação vinda do material genético 
(gene). 
Estruturas: 
- Primária: sequência linear de aminoácidos 
- Secundária: enrolamento da sequência primária, se dobram, enrolam de modo complexo 
- Terciária: estrutura secundária enrolada nela mesma, tridimensional, interações e sequência 
entre amionoácidos 
- Quaternária: união de duas ou mais estruturas terciárias, duas ou mais cadeias polipeptídica, 
lig. não covalentes 
As proteínas estão ativas para sua função a partir da estrutura 
terciária. Algumas não precisam se “transformar” em quaternária, 
outras como a hemoglobina, sim. 
 
O que determina a forma da proteína é a informação genética do 
indivíduo, guardada no DNA. Como a função da proteína está ligada 
intimamente a sua forma, a troca de um aminoácido gera problemas 
na função proteica. É o caso da anemia falciforme, veja a imagem 
abaixo: 
 
Outra forma da proteína modificar sua forma e consequentemente 
trazer problemas a sua função é pela famosa desnaturação, que pode 
ser devido a temperatura ou PH. Por exemplo, quando você frita um 
ovo a clara fica branca, pois ela é rica em albumina (proteína) e o 
calor desnaturou ela, esse é um processo irreversível, embora 
algumas proteínas podem voltar da desnaturação.ENZIMAS. 
As enzimas aceleram as reações no nosso corpo (são 
catalizadoras), sem elas muitas reações nem ocorreriam. E como 
toda enzima é uma proteína (mas nem toda proteína é uma enzima), 
ela está sujeita a desnaturação pela temperatura e PH, veja esse 
exemplo: 
Duas enzimas A e B possuem temperaturas diferentes para seu ótimo 
de atividade (velocidade de reação). A enzima “A” funciona melhor 
perto dos 40°C enquanto que a enzima “B” próxima dos 80°C. É claro 
que você deve ter sacado que, se uma delas for de nosso corpo, será 
a enzima A, pois tem a temperatura ótima próximo a nossa 
temperatura média. 
Esse exemplo funciona com PH, veja a aula e copie aqui: 
É importante saber que enzimas são muito específicas, ou seja, uma 
enzima que atua em uma reação, não atua em outra diferente. Por 
isso essas reações são chamadas “chave-fechadura”. 
O substrato se acopla na enzima formando o complexo enzimasubstrato, ocorre a reação 
liberando o produto. Como exemplo, 
imagine que o substrato (verde) seja a sacarose, e a enzima 
(amarela), a sacarase (que quebra a sacarose), no final como 
produto serão liberadas glicose + frutose, e a enzima volta a ficar 
livre para fazer a mesma reação quando encontrar com uma 
sacarose. 
Para finalizar, meu querido e visionário estudante, falarei sobre mais 
uma classificação que uma proteína pode ter: simples e conjugada. 
Proteínas simples – formada apenas por aminoácidos 
Proteínas conjugadas – outros componentes além dos aminoácidos 
Cromoproteínas: grupos proteicos que confere cor a proteína (ex. 
hemoglobina) 
Glicoproteínas: proteínas associadas a um glicídio (ex. muco) 
Lipoproteínas: proteínas associadas a lipídios (ex. HDL e LDL) 
Nucleoproteínas: associados a ácidos nucleicos (ex. cromossomos) 
- Insulina: reduz níveis de açúcar no sangue 
- Glucagon: aumenta o nível de açúcar no sangue 
- Albumina: encontrada na clara do ovo, importante para nutrição 
- Queratina: estrutura das unhas, cabelo, pele etc. 
- Colágeno: resistência para a pele, cartilagens (a mais abundante no 
corpo humano) 
 
 
formação do proteossoma elimina peptídeos indesejáveis 
Moléculas chaperonas 
transferência de proteínas p/dentro da mitocôndria 
chaperona+ proteína mitocondrial 
cisternas do reticulo endoplasmático 
chaperona auxilia a orientação do dobramento de moléculas 
 
sem chaperona 
uniaão, ao acaso de cadeias polipeptídicas 
formação de agregados proteicos em atividade funcional 
 
holoproteínas: simples, só aminoácidso: albumina, queratina 
heteroproteínas: proteínas conjugadas 
 
grupamento de Nh2 e Cooh- são ionizáveis 
conferem carga elétrica as proteínas 
condiciona migração em um campo elétrico 
predominância, ácida(NH2), básica(COOH) 
 
ligações covalentes 
desfeita por hidrólise em ácido forte e alta temperatura 
aminoácidos: pelo menos um carbono quiral 
aminoácidos das proteínas: L-esteroisômeros 
 
 
cofator: porção não proteica da enzima 
apoenzima: parte proteica da enzima, inativa 
holoenzima: apoenzima+cofator: conjunto ativo