Biomoléculas: Estrutura e Função

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Biomoléculas
Apresentação
As biomoléculas são compostos químicos sintetizados por seres vivos, incluindo os animais e os 
vegetais, e participam das estruturas e do funcionamento da matéria viva.
Nesta Unidade de Aprendizagem, estudaremos as diferentes funções e estruturas das 
biomoléculas. 
Bons estudos.
Ao final desta Unidade de Aprendizagem, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
Reconhecer as estruturas das biomoléculas.•
Identificar as estruturas com as funções das biomoléculas presentes nos alimentos de origem 
animal e vegetal.
•
Relacionar as estruturas das biomoléculas com os principais processos existentes na natureza.•
Infográfico
Veja, no Infográfico, uma síntese dos principais grupos de biomoléculas.
Aponte a câmera para o 
código e acesse o link do 
conteúdo ou clique no 
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https://statics-marketplace.plataforma.grupoa.education/sagah/ac69d1b3-d2f1-41dc-a323-397193df1ab5/19d4f820-e1d2-4113-bee3-9de114bbc326.jpg
Conteúdo do livro
As proteínas controlam inúmeras funções biológicas, sendo a biomolécula mais abundante em 
todas as células. Elas têm tipos de ligações químicas que mantêm sua estrutura e desempenham 
importância única nas células. Além disso, as proteínas são os produtos da informação genética 
contida no DNA.
Aprofunde seus conhecimentos lendo o capítulo Proteínas: estrutura, do livro Bioquímica humana, 
no item Saiba+ leia os outros capítulos indicados que serão necessários como base teórica para esta 
Unidade de Aprendizagem.
 
Boa leitura.
BIOQUÍMICA 
HUMANA
Débora Guerini
de Souza
Revisão técnica:
Lucimar Filot da Silva Brum
Graduada em Farmácia
Mestre em Farmácia
Doutora em Ciências Biológicas (Bioquímica)
Catalogação na publicação: Karin Lorien Menoncin CRB -10/2147
B615 Bioquímica humana / Talita Giacomet de Carvalho... [et al.] ;
[revisão técnica: Lucimar Filot da Silva Brum]. – Porto 
Alegre: SAGAH, 2018.
194 p. : il. ; 22,5 cm
ISBN 978-85-9502-435-9
1. Bioquímica. I. Carvalho, Talita Giacomet.
CDU 577.1
03124_Bioquimica_Humana_Livro.indb 2 23/05/2018 17:42:56
Proteínas: estrutura
Objetivos de aprendizagem
Ao final deste texto, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
 � Diferenciar as estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias 
das proteínas. 
 � Comparar os tipos de ligações que estão envolvidas na estabilidade 
das proteínas. 
 � Reconhecer a estrutura das proteínas de acordo com sua função.
Introdução
As proteínas controlam inúmeras funções biológicas, sendo a biomolécula 
mais abundante em todas as células. Elas possuem tipos de ligações 
químicas que mantêm sua estrutura e desempenham importância única 
nas células. Além disso, as proteínas são os produtos da informação 
genética contida no DNA. 
Neste texto, você vai estudar os níveis de organização das proteínas 
e a sua estrutura de acordo com a função.
Os quatro níveis da estrutura proteica
As proteínas são as moléculas mais abundantes e diversas do organismo. São 
formadas por aminoácidos unidos em cadeias lineares. Além de carbono, 
hidrogênio e oxigênio, elas contêm nitrogênio em sua estrutura. O processo 
digestivo quebra as proteínas em aminoácidos, que são então absorvidos.
Elas possuem funções estruturais, motoras e hormonais; são também en-
zimas e fazem parte da membrana plasmática. Servem como transportadoras 
de componentes hidrofóbicos pelo sangue, como hormônios que transmitem 
sinais de um grupo de células a outro, como canais de íons na membrana 
plasmática e como enzimas.
Existe uma grande quantidade de proteínas no nosso organismo, e elas 
executam funções bem distintas. Os 20 aminoácidos que compõem nossas 
proteínas podem ser organizados em uma ampla variedade de sequências 
determinadas pelo código genético. Em razão da sua grande variedade, as 
proteínas estão organizadas em uma estrutura tridimensional determinada 
pelos aminoácidos constituintes para desempenhar sua função específica. 
Os níveis estruturais das proteínas podem ser classificados em primário, 
secundário, terciário ou quaternário (Figura 1).
Figura 1. Estrutura das proteínas.
Fonte: Níveis de estruturas protéicas (2013).
Estrutura
primária
Resíduos de 
aminoácidos
Estrutura 
secundária
Alfa-hélice
Estrutura 
terciária
Cadeia polipeptídica
Estrutura 
quaternária
Subunidades 
agrupadas
Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos da proteína. É o nível 
mais simples, responsável pela definição das demais estruturas. A ordem dos 
aminoácidos é de grande importância. 
Estrutura secundária: é caracterizada por arranjos regulares de ami-
noácidos agrupados na estrutura primária. Refere-se ao dobramento local 
do esqueleto polipeptídico em conformações de hélice, folha pregueada ou 
ao acaso. As conformações em alfa-hélice e em beta-pregueada são as mais 
estáveis termodinamicamente, mas existe a possibilidade de uma proteína se 
dobrar ao acaso. 
As cadeias laterais projetam-se para cima e para baixo da estrutura. Podem 
apresentar duas ou mais cadeias polipeptídicas dispostas de forma paralela ou 
antiparalela, diferentemente da conformação em alfa-hélice.
Proteínas: estrutura2
As sequências de aminoácidos se agrupam em formas denominadas motivos estru-
turais, que são arranjos simples de estruturas secundárias que se repetem em mais 
de uma proteína.
Um domínio estrutural, por sua vez, é uma estrutura globular compacta 
– uma unidade de enovelamento – formada internamente por polipeptídeos 
hidrofóbicos e externamente por polipeptídeos hidrofílicos.Geralmente, um 
domínio estrutural se dobra independentemente de outras unidades estruturais 
da cadeia. 
O dobramento proteico é passível de erros, apesar de estar sob controle termodinâmico 
e cinético, podendo resultar em uma molécula imprópria. Essas moléculas devem ser 
marcadas e degradadas. A marcação é feita principalmente pela ubiquitina.
Estrutura terciária: refere-se tanto aos domínios (unidades funcionais 
fundamentais com estruturas tridimensionais em um peptídeo) quanto ao 
arranjo final destes no polipeptídeo. Mostra a localização de cada um dos seus 
átomos no espaço. Inclui relações geométricas entre segmentos distantes na 
estrutura primária e secundária.
Estrutura quaternária: a proteína quaternária não está sempre presente. É 
mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e interações 
do tipo hidrofóbico.
3Proteínas: estrutura
Quais os tipos de ligações que estão envolvidas 
na estabilidade das proteínas?
A ligação peptídica ocorre entre um grupamento carboxílico e um grupamento 
amina, com liberação de um H2O. Esse tipo de ligação é a mais básica e une 
os aminoácidos, estando presente desde o nível primário das proteínas.
Na alfa-hélice da estrutura secundária, os peptídeos formam duas pontes de 
hidrogênio, uma com a ligação peptídica do quarto aminoácido acima e outra 
com a ligação peptídica do quarto aminoácido abaixo. As cadeias laterais per-
manecem do lado externo da estrutura em espiral. Já na folha beta-pregueada, 
ocorre o estabelecimento de pontes de hidrogênio perpendiculares à espinha 
dorsal, com outras regiões polipeptídicas semelhantes alinhadas em direção 
paralela ou antiparalela.
Na estrutura terciária, as cadeias laterais hidrofóbicas tendem a permanecer 
no interior, enquanto as hidrofílicas ficam no exterior para serem estabilizadas 
pela solvatação. As dobras da estrutura terciária são estabilizadas pela própria 
interação entre os radicais dos aminoácidos. Podem ser mantidas por ligações 
iônicas (atração eletrostática), covalentes (quando há compartilhamento de 
elétrons), hidrofóbicas (entre radicais apolares) ou pontes de hidrogênio (atração 
entre H e F, O ou N).
Por fim, na estrutura quaternária, as subunidades ficam associadas não 
covalentemente. Você deve ter em mente que não são todas as proteínas que 
alcançam esse nível de organização.
O sistema de controle de destruição das moléculas impróprias pode falhar e acarretar 
doenças. Como não há degradação, háacúmulo dessas moléculas impróprias. Esse 
acúmulo pode estar associado a amiloidoses, que são doenças degenerativas cuja 
principal característica é a deposição de agregados proteicos em determinados órgãos 
e tecidos. O acúmulo desses agregados denominados amiloides foi constatado em 
muitas doenças neurodegenerativas. O dobramento impróprio pode ser espontâneo ou 
genético. Entre as doenças que apresentam o acúmulo de agregados, estão o Parkinson, 
o Alzheimer (acúmulo de beta-amiloide na conformação beta-pregueada no cérebro) 
e as encefalopatias espongiformes transmissíveis (como a doença da vaca louca).
Proteínas: estrutura4
Estrutura das proteínas de acordo 
com sua função
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a função, as características 
e a conformação de cada cadeia. As proteínas fibrosas ou fibrilares ‒ a alfa 
queratina, o colágeno e a fibroína da seda ‒ são compostas de uma estrutura 
simples secundária que se repete. Além disso, possuem força e flexibilidade, 
devido à grande tensão estabelecida entre os resíduos. São todas insolúveis; os 
radicais hidrofóbicos estão tanto no interior quanto na superfície da proteína.
Já as proteínas globulares, como a albumina, as enzimas e as imunoglo-
bulinas, têm segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas. Os segmentos 
dobram-se uns sobre os outros, gerando uma molécula de forma mais compacta 
e extremamente solúvel nos fluidos biológicos.
Já com relação aos produtos de hidrólise, as proteínas são classificadas 
da seguinte forma: 
 � Simples: formadas somente por aminoácidos, como a albumina sérica.
 � Conjugadas: aminoácidos + compostos de origem não proteica, como 
glicoproteínas e lipoproteínas.
Confira um estudo interativo da estrutura das proteínas acessando o link a seguir.
https://goo.gl/cvVifS 
As modificações pós-traducionais podem reduzir o tamanho da proteína, 
como é o caso do pepsinogênio, reduzido à pepsina. Podem também ocorrer 
alterações por modificação covalente, como:
 � Fosforilação: importante na ativação e desativação de compostos.
 � Hidroxilação: torna as proteínas mais solúveis.
 � Glicosilação: importante no monitoramento da hemoglobina glicosilada 
no diabetes.
5Proteínas: estrutura
No caso da anemia falciforme, uma mutação de um aminoácido polar ácido (gluta-
mato) por um hidrofóbico (valina) causará um prejuízo na função da hemoglobina no 
paciente. A solubilidade da hemoglobina depois dessa alteração fica comprometida 
e precipita a proteína dentro das hemácias. O diagnóstico pode ser feito por meio do 
teste do pezinho, quando pode ser detectada a hemoglobina S no sangue da criança, 
e também por exames adicionais.
NÍVEIS de estruturas protéicas. 2013. Disponível em: <http://aquimicadasproteinas.
blogspot.com.br/p/estrutura-das-proteinas.html>. Acesso em: 28 ago. 2017.
Leituras recomendadas
ANTEBI, U. et al. Efeitos da radiação ionizante nas proteínas presentes em ossos hu-
manos desmineralizados, liofilizados ou congelados. Revista Brasileira de Ortopedia, 
São Paulo, v. 51, n. 2, p. 224-230, mar./abr. 2016. Disponível em: <http://ref.scielo.org/
hncm9g>. Acesso em: 28 ago. 2017.
MURRAY, R. K. et al. Bioquímica ilustrada de Harper. 29. ed. Porto Alegre: McGraw-Hill, 
2014.
NELSON, D. L; COX M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2014.
Referência
Proteínas: estrutura6
Encerra aqui o trecho do livro disponibilizado para 
esta Unidade de Aprendizagem. Na Biblioteca Virtual 
da Instituição, você encontra a obra na íntegra.
Conteúdo:
Dica do professor
O vídeo, a seguir, apresenta uma breve abordagem sobre as biomoléculas, assim como as 
principais importâncias de cada grupo. Confira.
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Exercícios
1) Nas biomoléculas, é possível agrupar os constituintes químicos. Usualmente, esses 
constituintes são divididos em dois conjuntos, são eles:
A) Compostos bio-orgânicos e inorgânicos.
B) Compostos orgânicos e inorgânicos.
C) Compostos glico-orgânicos e orgânicos.
D) Compostos químicos e biológicos.
E) Compostos inorgânicos e botânicos.
2) Sobre as macromoléculas, assinale a alternativa correta:
A) São chamadas de polímeros com baixa massa molecular.
B) São chamadas de compostos inorgânicos.
C) São chamadas de polímeros de moléculas com elevada massa molecular.
D) As macromoléculas não existem.
E) As macromoléculas são capazes de formar cinco ligações moleculares.
3) Os glicídios, conhecidos também como hidratos de carbono ou carboidratos, são compostos 
orgânicos ternários, isso é, são constituídos por três elementos químicos, são eles:
A) Carbono, fósforo e nitrogênio.
B) Carbono, oxigênio e nitrogênio.
C) Carbono, oxigênio e cobre.
D) Carbono, fósforo e hidrogênio.
E) Carbono, oxigênio e hidrogênio.
4) Os carboidratos, também chamados de glicídios ou hidratos de carbono, podem ser 
classificados como monossacarídeos (constituição mais simples de um carboidrato), como 
dissacarídeos (formados pela união de dois monossacarídeos por uma ligação glicosídica) ou, 
ainda, como polissacarídeos (formados pela união de diversos monossacarídeos por ligações 
glicosídicas). Dessa forma, qual alternativa abaixo apresenta apenas monossacarídeos:
A) Glicose e amido.
B) Celulose e frutose.
C) Celulose e amido.
D) Lactose e sacarose.
E) Galactose e frutose.
5) Em relação aos carboidratos, assinale a alternativa incorreta:
A) Os carboidratos, também chamados de glicídios, podem ser classificados de acordo com a 
composição e a organização de sua molécula, sendo divididos, principalmente, em três 
grupos: monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos.
B) Os polissacarídeos podem ser representados pelo amido, maltose, celulose e glicogênio.
C) Os dissacarídeos são carboidratos constituídos pela união de dois monossacarídeos, e seus 
representantes mais conhecidos são a sacarose e a lactose.
D) Os carboidratos, além de terem função energética, ainda podem participar como componente 
estrutural do vegetal.
E) O glicogênio é um polissacarídeo composto por moléculas de glicose.
Na prática
Você é o engenheiro agrônomo de um importante centro de pesquisas em tecnologia e controle de 
pragas, e foi convidado a dar uma palestra para produtores. Um dos temas tratados é a falta de 
conhecimento, por parte dos produtores, sobre a pesquisa desenvolvida em seus centros e de onde 
são obtidos os inseticidas e repelentes de pragas utilizados no campo. Você, como engenheiro 
agrônomo, pode orientá-los sobre a origem, o mecanismo de ação, a potência, os resultados, e até 
mesmo conceder orientações de uso.
Saiba +
Para ampliar o seu conhecimento a respeito desse assunto, veja abaixo as sugestões do professor:
Atividade inseticida das plantas e aplicações: revisão.
Neste artigo, é apresentada uma revisão sobre os inseticidas naturais dos vegetais.
Aponte a câmera para o código e acesse o link do conteúdo ou clique no código para acessar.
Biotransformação de limoneno: uma revisão das principais 
rotas metabólicas.
Neste artigo de revisão, são apresentados alguns elementos referentes à biotransformação do 
limoneno, com ênfase no metabolismo de sua produção.
Aponte a câmera para o código e acesse o link do conteúdo ou clique no código para acessar.
Inseticidas Botânicos: Seus Princípios Ativos, Modo de Ação e 
Uso Agrícola
Este documento refere-se ao uso agrícola dos inseticidas botânicos.
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http://www.scielo.br/pdf/rbpm/v13n4/a16v13n4.pdf
http://www.scielo.br/pdf/qn/v30n2/26.pdf
http://www.agencia.cnptia.embrapa.br/recursos/doc205ID-E5DFp9Pf68.pdf
Bioquímica Humana
No livro a seguir, leia os tópicos: Água, pagina 29. Ácidos nucleicos, página 55. Lipídeos, página 
105. Carboidratos (glicídios) na página 97 que complementaos estudos referente a esta unidade de 
aprendizagem.
Conteúdo interativo disponível na plataforma de ensino!
Sais minerais e suas funcionalidade
Os minerais são substâncias nutritivas indispensáveis aos organismos, pois promovem desde a 
constituição de ossos, dentes, músculos, sangue e células nervosas até a manutenção do equilíbrio 
hídrico e osmótico. Leia no artigo a seguir:
Aponte a câmera para o código e acesse o link do conteúdo ou clique no código para acessar.
http://revista.universo.edu.br/index.php?journal=1CAMPOSDOSGOYTACAZES2&page=article&op=viewFile&path%5B%5D=5227&path%5B%5D=2856