Introdução a Moléculas Biológicas

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Introdução a Moléculas Biológicas: 
Aminoácidos e Proteínas
Apresentação
Biomoléculas ou moléculas biológicas são aquelas presentes nas células dos seres vivos e que 
participam da estrutura e dos processos bioquímicos dos organismos. Nesse sentido, exemplos de 
moléculas de interesse biológico são os aminoácidos e de seus polímeros, as proteínas. Os 
aminoácidos, como o próprio nome já nos diz, são moléculas orgânicas que contêm uma função 
amina conectada ao carbono alfa de um ácido carboxílico. Alguns deles podem ser produzidos pelo 
nosso organismo (os não essenciais); outros devemos obter em nossa dieta (os essenciais). Eles são 
muito importantes por serem os blocos de construção das enzimas — as máquinas celulares 
responsáveis pelo nosso metabolismo.
Nesta Unidade de Aprendizagem, você vai aprender mais sobre moléculas biológicas, construindo 
um conhecimento sólido sobre aminoácidos e proteínas. Além disso, aprenderá a distinguir os 
diferentes aminoácidos e suas estereoquímicas e identificar as ligações peptídicas que levam à 
formação de proteínas, reconhecendo as reações químicas que envolvem aminoácidos.
Bons estudos.
Ao final desta Unidade de Aprendizagem, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
Distinguir os diferentes aminoácidos e suas estereoquímicas.•
Identificar as ligações peptídicas entre aminoácidos para a formação de proteínas.•
Reconhecer reações químicas envolvendo aminoácidos.•
Infográfico
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que têm, pelo menos, um grupo amina (NH2) e um grupo 
carboxila (COOH) em sua estrutura e são blocos de construção das proteínas. Existem mais de 100 
tipos de proteínas compostas por apenas 20 aminoácidos. Assim, as proteínas são macromoléculas 
biológicas formadas por uma ou mais cadeias de aminoácidos que estão ligados entre si.
 
Neste Infográfico, confira a estrutura dos aminoácidos e das proteínas, vendo exemplos de 
diferentes aminoácidos e como eles se unem e levam à formação de preteínas.
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Conteúdo do livro
Acesse o livro Química orgânica, que servirá de base teórica para esta Unidade de Aprendizagem. 
Comece pela seção 27.2, p. 1.141, para ler sobre a estereoquímica dos aminoácidos, e pela seção 
27.3 para verificar o comportamento ácido-base deles.
Boa leitura.
S É T I M A E D I Ç Ã O
Esta sétima edição, dividida em dois volumes, do livro-texto de Francis A. Carey propor-
ciona aos estudantes uma sólida compreensão da química orgânica partindo da ideia 
fundamental de que a estrutura determina as propriedades e dando uma ênfase espe-
cial aos mecanismos das reações. Totalmente revisado, incentiva os estudantes a en-
contrar similaridades entre os mecanismos das reações de diferentes grupos funcionais 
e permite que entendam e utilizem de forma criativa a relação entre as estruturas dos 
compostos orgânicos e suas propriedades.
Este Volume 2 dá continuidade ao estudo dos grupos funcionais e aborda as principais 
classes de compostos orgânicos que ocorrem em sistemas vivos como lipídios, proteí-
nas, ácidos nucleicos e carboidratos.
Obra concebida para atender às necessidades dos estudantes de química e farmácia, é 
também recomendada para alunos de engenharia química, agronomia, ciências bioló-
gicas, nutrição e zootecnia.
Destaques:
• Gráfi cos aperfeiçoados por avançados softwares de modelagem.
• As estratégias e as capacidades para a solução de problemas são enfatizadas em todo 
o livro.
• Uso de tabelas que possibilitam uma análise comparativa entre compostos.
• Quadros com resumos comentados. 
Química Orgânica
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material exclusivo (em inglês) deste livro.
 
Quím
ica Orgânica
95014 NOVA Quimica Organica 02capa dura.indd 1 22/03/2011 08:40:15
Catalogação na publicação: Ana Paula M. Magnus – CRB 10/2052
C273q Carey, Francis A.
 Química orgânica [recurso eletrônico] : volume 2 / 
 Francis A. Carey ; tradução: Kátia A. Roque, Jane de Moura 
 Menezes, Telma Regina Matheus ; revisão técnica: Gil Valdo 
 José da Silva. – 7. ed. – Dados eletrônicos – Porto Alegre : 
 AMGH, 2011.
 Editado também como livro impresso em 2011.
 ISBN 978-85-8055-054-2
1.Química orgânica. I. Título.
 
 CDU 547
de Lewis entre a forma desprotonada da histidana e íons metálicos é muito comum nas pro-
teínas. As cadeias laterais da histidina também estão envolvidas na transferência de prótons 
de um átomo para outro.
1NH3
Lisina
H3NCH2CH2CH2CH2CHCO2
2
1
1NH3
1NH2
Arginina Histidina
H2NCNHCH2CH2CH2CHCO2
2
1NH3
N
HN
CH2CHCO2
2
O que é notável é não apenas a variedade de propriedades que são cobertas com apenas 
20 aminoácidos, mas também o ajuste fino em relação a determinada propriedade.
27.2 Estereoquímica dos aminoácidos
A glicina é o único aminoácido da Tabela 27.1 que é aquiral. O átomo de carbono a é um centro 
de quiralidade em todos os outros. As configurações dos aminoácidos normalmente são especifi-
cadas pelo sistema notacional d, l. Todos os aminoácidos quirais obtidos de proteínas têm a confi-
guração l em seus átomos de carbono a. Isso significa que o grupo amino está à esquerda quando 
a projeção de Fischer está disposta de tal maneira que o grupo carboxila esteja na parte superior.
H3N
�
CO2
�
H
H
Glicina
(aquiral)
Projeção de Fischer
de um L-aminoácido
H3N
�
CO2
�
H
R
� C
R
H NH3
�
CO2
�
Qual é a configuração absoluta (R ou S) do átomo de carbono a de cada um dos seguintes 
l-aminoácidos?
(a) H3N
�
CO2
�
H
CH2OH
L-Serina
 (b) H3N
�
CO2
�
H
CH2SH
L-Cisteína
 (c) H3N
�
CO2
�
H
CH2CH2SCH3
L-Metionina
Exemplo de solução (a) Primeiramente, identifique os quatro grupos ligados ao centro de 
quiralidade e os classifique na ordem de precedência decrescente pela regra de sequência. 
Para a l-serina esses grupos são
H3N±
�
Maior prioridade
H
Menor prioridade
±CO2
� ±CH2OH� � �
A seguir, converta a projeção de Fischer da l-serina em uma representação tridimensional, 
e oriente-a para que o substituinte de menor prioridade do centro de quiralidade esteja 
orientado no sentido oposto ao seu.
H3N
�
CO2
�
H
CH2OH
� C
HOCH2
H
CO2
�
NH3
�
C
�NH3
HOCH2
CO2
�
H
�
Por ordem de precedência decrescente, os três grupos de maior prioridade traçam um 
caminho anti-horário.
HOCH2 CO2
�
NH3
�
A configuração absoluta da l-serina é S.
ProBLEmA 27.1
27.2 Estereoquímica dos aminoácidos 1141
1142 cAPÍtULo VintE E SEtE Aminoácidos, peptídeos e proteínas
Qual dos aminoácidos da Tabela 27.1 tem mais de um centro de quiralidade?
ProBLEmA 27.2
Embora todos os aminoácidos quirais obtidos das proteínas tenham a configuração l em 
seu carbono a, isso não quer dizer que os d-aminoácidos sejam desconhecidos. Na verdade, 
um número grande de d-aminoácidos ocorre naturalmente. Por exemplo, a d-alanina é um 
constituinte das paredes celulares bacterianas e a d-serina ocorre no tecido cerebral. A ques-
tão é que os d-aminoácidos não são codificados pelo DNA.
Uma técnica nova para datação de amostras arqueológicas chamada de racemização de 
aminoácidos (RAA) se baseia na estereoquímica dos aminoácidos. Com o tempo, a configu-
ração do átomo de carbono a dos aminoácidos de uma proteína é perdida, em uma reação que 
segue uma cinética de primeira ordem. Quando o carbono a é o único centro de quiralidade, 
esse processo corresponde à racemização. Para um aminoácido com dois centros de quirali-
dade, a mudança da configuração do carbono a de l para d resulta em um diastereoisômero. 
No caso da isoleucina, por exemplo, o diastereoisômero é um aminoácido chamado de aloi-
soleucina, o qual não está presente normalmente nas proteínas.
L-Isoleucina
CO2
�
CH2CH3
H3N
�
H
H3C H
D-Aloisoleucina
CO2
�
CH2CH3
H
�
NH3
H3C H
Ao medir a relação l-isoleucina/d-aloisoleucinana proteína isolada das cascas de ovos de 
um pássaro australiano extinto, uma equipe de cientistas determinou recentemente que esse 
pássaro viveu há aproximadamente 50 000 anos. A datação por carbono quatorze (14C) não é 
exata para amostras mais antigas do que cerca de 35 000 anos, portanto a RAA é uma adição 
útil às ferramentas disponíveis para os paleontólogos.
27.3 comportamento ácido-base dos aminoácidos
As propriedades físicas de um aminoácido típico como a glicina sugerem que essa é uma 
substância muito polar, muito mais polar do que seria esperado com base em sua formulação 
como H2NCH2CO2H. A glicina é um sólido cristalino; ela não se funde, mas ao ser aquecida 
se decompõe a 233 ºC. Ela é muito solúvel em água, mas praticamente é insolúvel em sol-
ventes orgânicos apolares. Essas propriedades são atribuídas ao fato de que a forma estável 
da glicina é um zwitterion.
H2NCH2C
O
OH
O
H3NCH2C
1
O2
Forma zwitteriônica da glicina
Ácido mais forte
pKa ≈ 5
Ácido mais fraco
pKa ≈ 9
O equilíbrio expresso na equação anterior está excessivamente deslocado para o lado do 
zwitterion.
Como outros aminoácidos, a glicina é anfotérica. Isso significa que ela contém um grupo 
funcional ácido e um grupo funcional básico. O grupo funcional ácido é o íon amônio H3N

O. 
O grupo funcional básico é o íon carboxilato OCO22. Como sabemos isso? Além de suas 
propriedades físicas, as propriedades ácido-base da glicina (ilustradas pela curva de titulação 
da Figura 27.1) requerem isso. Em um meio fortemente ácido, a espécie presente é o cátion 
H3N

CH2CO2H. À medida que o pH aumenta, seu próton mais ácido é removido. Esse próton 
é removido do nitrogênio carregado positivamente ou do grupo carboxila? Sabemos o que 
O zwitterion também é chamado de íon 
dipolar. Observe, porém, que ele não é um 
íon, mas uma molécula neutra.
esperar da acidez relativa do RN

H3 e do RCO2H. Um íon amônio típico tem pKa  9 e um 
ácido carboxílico típico tem pKa  5. O pKa medido para o ácido conjugado da glicina é 
2,34, um valor mais próximo daquele esperado para a desprotonação do grupo carboxila. À 
medida que o pH aumenta, observa-se uma segunda etapa de desprotonação, que corresponde 
à remoção de um próton do nitrogênio do zwitterion. O pKa associado a esta etapa é 9,60, 
semelhante ao dos íons alquilamônio típicos.
Zwitterion Espécie presente
em base forte
Espécie presente
em ácido forte
2H1
1H1
2H1
1H1
H3NCH2C
1
O
OH O2
H3NCH2C
1
O
O2
H2NCH2C
O
Assim, a glicina é caracterizada por dois valores de pKa: o correspondente ao sítio mais 
ácido é designado pKa1, o correspondente ao sítio menos ácido é designado como pKa2. A 
Tabela 27.2 lista os valores de pKa1 e pKa2 para os a-aminoácidos que têm cadeias laterais 
neutras, que são os dois primeiros grupos de aminoácidos da Tabela 27.1 Em todos os casos, 
seus valores de pKa são semelhantes aos da glicina.
12
10
8
6
4
2
0
pH
0,5 1,0 1,5 2,0
Equivalentes de HO2
H3NCH2CO2H H3NCH2CO2
2 H2NCH2CO2
2 
1
±£ ±£
pKa1 5 2,34
pI 5 5,97
pKa2 5 9,60
1
F i g U r A 27.1
Curva de titulação da glicina. 
Em valores pH abaixo de 2,34, o 
H3

NCH2CO2H é a espécie principal. 
Em pH 5 2,34 [H3

NCH2CO2H] 5 
[H3

NCH2CO22]. Entre pH 5 2,34 
e 9,60, H3

NCH2CO22 é a espécie 
principal. Sua concentração 
é máxima no ponto isoelétrico 
(pI 5 5,97). Em pH 5 9,60, 
[H3

NCH2CO2H] 5 [H3

NCH2CO22]. 
Acima de pH 5 9,60, H2NCH2CO22 
é a espécie predominante.
Aminoácidos
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Prolina
Fenilalanina
Triptofano
Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina
Tirosina
pKa1* 
2,34
2,34
2,32
2,36
2,36
2,28
1,99
1,83
2,83
2,02
2,17
2,21
2,09
2,20
pKa2*
9,60
9,69
9,62
9,60
9,60
9,21
10,60
9,13
9,39
8,80
9,13
9,15
9,10
9,11
pI
5,97
6,00
5,96
5,98
6,02
5,74
6,30
5,48
5,89
5,41
5,65
5,68
5,60
5,66
*Em todos os casos, o pKa1 corresponde à ionização do grupo carboxila; o pKa2 corresponde à desprotonação do íon amônio.
TABELA 27.2 Propriedades ácido-base dos aminoácidos com cadeias laterais neutras
27.3 Comportamento ácido-base dos aminoácidos 1143
1144 cAPÍtULo VintE E SEtE Aminoácidos, peptídeos e proteínas
A Tabela 27.2 inclui uma coluna rotulada como pI, que é o ponto isoelétrico do aminoá-
cido. O ponto isoelétrico (também chamado de ponto isoiônico) é o pH no qual o aminoáci-
do não tem carga líquida. Esse é o pH no qual a concentração do zwitterion é máxima. A um 
pH mais baixo do que o pI, o aminoácido é carregado positivamente. A um pH mais alto do 
que o pI, o aminoácido é carregado negativamente. Para os aminoácidos da Tabela 27.2, o pI 
é a média entre pKa1 e pKa2 e está ligeiramente para o lado ácido da neutralidade.
Alguns aminoácidos têm cadeias laterais com grupos ácidos ou básicos. Como indica 
a Tabela 27.3, esses aminoácidos são caracterizados por três valores de pKa. O terceiro pKa 
reflete a natureza da cadeia lateral. Os aminoácidos “ácidos” (ácido aspártico e ácido glutâ-
mico) têm cadeias laterais ácidas. Os aminoácidos “básicos” (lisina, arginina e histidina) têm 
cadeias laterais básicas.
Os pontos isoelétricos dos aminoácidos da Tabela 27.3 estão entre os valores de pKa do 
zwitterion e seu ácido conjugado. Vejamos dois exemplos: ácido aspártico e lisina. O ácido 
aspártico tem uma cadeia lateral ácida e um pI de 2,77. A lisina tem uma cadeia lateral básica 
e um pI de 9,74.
Ácido aspártico:
pKa1
5 1,88
pKa2
5 9,60
pKa (cadeia lateral)
5 3,65
Ácido conjugado
do zwitterion
HO2CCH2CHCO2H
1NH3
Zwitterion
HO2CCH2CHCO2
2
1NH3
2O2CCH2CHCO2
2
1NH3
2O2CCH2CHCO2
2
NH2
O pI do ácido aspártico é a média entre o pKa1 (1,88) e o pKa da cadeia lateral (3,65) ou 
seja, 2,77.
Lisina:
pKa1
5 2,18
pKa2
5 8,95
pKa (cadeia lateral)
5 10,53
H3N(CH2)4CHCO2H
1
1NH3
H3N(CH2)4CHCO2
2
1
1NH3
Ácido conjugado
do zwitterion
H3N(CH2)4CHCO2
2
1
 NH2
Zwitterion
H2N(CH2)4CHCO2
2
 NH2
O pI da lisina é a média entre o pKa2 (8,95) e o pKa da cadeia lateral (10,53) ou seja, 9,74.
A cisteína tem pKa1 5 1,96 e pKa2 5 10,28. O pKa para a ionização do grupo –SH da 
cadeia lateral é 8,18. Qual é o ponto isoelétrico da cisteína?
ProBLEmA 27.3
Aminoácidos
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Lisina
Arginina
Histidina
pKa1*
1,88
2,19
2,18
2,17
1,82
pKa2
9,60
9,67
8,95
9,04
9,17
pKa da
cadeia lateral
3,65
4,25
10,53
12,48
6,00
pI
2,77
3,22
9,74
10,76
7,59
*Em todos os casos, o pKa1 corresponde à ionização do grupo carboxila de RCHCO2H, o pKa2 corresponde à ionização do 
íon amônio. W
NH3
�
TABELA 27.3 Propriedades ácido-base dos aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis
Acima de um pH de cerca de 10, a espécie principal presente em uma solução de tirosina 
têm carga líquida de 22. Sugira uma estrutura razoável para essa espécie.
ProBLEmA 27.4
Os aminoácidos individuais diferem em suas propriedades ácido-base. Isso é importante 
nos peptídeos e nas proteínas, nos quais as propriedades da substância dependem de seus 
constituintes aminoácidos, particularmente da natureza das cadeias laterais. Isso também é 
importante em análises nas quais uma mistura complexa de aminoácidos é separada em seus 
componentes, aproveitando as diferenças de sua capacidade de doação e aceitação de pró-
tons.
27.4 Síntese de aminoácidos
Um dos métodos mais antigos para a síntese de aminoácidos remonta ao século dezeno- 
ve e é simplesmente uma substituição nucleofílica na qual a amônia reage com um ácido 
a-halocarboxílico.
CH3CHCO2H
Br
Ácido 2-bromopropanoico
CH3CHCO2
�
NH3
�
Alanina (65%�70%)
� �2NH3
Amônia
NH4Br
Brometo de amônio
H2O
O a-haloácido normalmente é preparado pela reação de Hell-Volhard-Zelinsky (Seção 19.16).
O isolamento em grande escala e a síntese 
de aminoácidos é o assunto do artigo 
“The Monosodium Glutamate Story: The 
Commercial Production of MSG and Other 
Amino Acids” da edição de março de 
2004 do Journal of Chemical Education 
(p. 347–355).
27.4 Síntese de aminoácidos 1145
EletroforeseA eletroforese é um método de separação e purificação que depende da movimentação de partículas carregadas em um campo elétrico. Seus princípios podem ser entendidos con-
siderando-se alguns aminoácidos representativos. O meio é uma 
tira de acetato de celulose que é umedecida em solução aquo-
sa tamponada em determinado pH. As extremidades opostas da 
tira são colocadas em compartimentos separados que contém o 
tampão, sendo que cada compartimento está conectado a uma 
fonte de corrente elétrica direta (Figura 27.2a). Caso a solução 
tampão seja mais ácida do que o ponto isoelétrico (pI) do amino-
ácido, o aminoácido tem uma carga positiva líquida e migra na 
direção do eletrodo carregado negativamente. Da mesma forma, 
quando o tampão é mais básico do que o pI do aminoácido, 
o aminoácido tem uma carga negativa e migra na direção do 
eletrodo carregado positivamente. Quando o pH do tampão cor-
responde ao pI, o aminoácido não tem carga líquida e não migra 
da origem.
Assim, se uma mistura com alanina, ácido aspártico e lisina 
for submetida à eletroforese em um tampão que coincida com 
o ponto isoelétrico da alanina (pH 6,0), o ácido aspártico (pI 5 
2,8) migra na direção do eletrodo positivo, a alanina permanece 
na origem e a lisina (pI 5 9,7) migra na direção do eletrodo 
negativo (Figura 27.2b).
�O2CCH2CHCO2
�
�NH3
Ácido aspártico
(íon �1)
CH3CHCO2
�
�NH3
Alanina
(neutro)
H3N(CH2)4CHCO2
�
�
�NH3
Lisina
(íon �1)
A eletroforese é utilizada principalmente para analisar mistu-
ras de peptídeos e proteínas, em vez de aminoácidos individuais, 
mas os mesmos princípios se aplicam. Como eles incorporam 
números diferentes de aminoácidos e como suas cadeias laterais 
são diferentes, dois peptídeos terão propriedades ácido-base e 
cargas líquidas ligeiramente diferentes em determinado pH. As-
sim, suas mobilidades em um campo elétrico serão diferentes e a 
eletroforese pode ser usada para separá-los. O meio utilizado para 
separar peptídeos e proteínas é em geral um gel de poliacrilami-
da, o que leva ao termo eletroforese em gel para esta técnica.
Um segundo fator que governa a velocidade de migração 
durante a eletroforese é o tamanho (comprimento e forma) do 
peptídeo ou da proteína. As moléculas maiores se movimentam 
através do gel de poliacrilamida mais lentamente do que as mo-
léculas menores. Em geral, o experimento é modificado para 
explorar as diferenças de tamanho mais do que as diferenças de 
carga líquida, particularmente na eletroforese em gel de SDS de 
proteínas. Aproximadamente 1,5 g do detergente dodecilssulfa-
to de sódio (SDS, p. 799) por grama de proteína são adiciona-
dos ao tampão aquoso. O SDS liga-se à proteína, provocando o 
seu desenovelamento e fazendo com que ela tenha uma forma 
aproximada de haste, com os grupos CH3(CH2)10CH2O do SDS 
associados às partes lipofílicas (hidrofóbicas) da proteína. Os 
grupos sulfato com carga negativa são expostos à água. As mo-
léculas de SDS que elas carregam garantem que todas as molé-
culas de proteína estejam carregadas negativamente e migrem 
na direção do eletrodo positivo. Além disso, todas as proteínas 
da mistura agora têm formas semelhantes e tendem a viajar a 
velocidades proporcionais ao comprimento de suas cadeias. 
—Continua
Dica do professor
As proteínas são essenciais para a manutenção e a saúde do corpo humano. Elas estão presentes 
nos músculos, nos ossos e também são importantes para a imunidade e as reações químicas do 
nosso organismo, uma vez que anticorpos e enzimas são feitos de proteína. Essas importantes 
biomoléculas são obtidas devido à união de uma ou mais cadeias de aminoácidos ligados entre si 
por meio de ligações peptídicas.
Nesta Dica do Professor, você vai aprofundar seus conhecimentos sobre a formação de proteínas. 
Mais especificadamente, estudará como os aminoácidos se ligam, compreendendo como o corre e 
o que é a ligação peptídica. Além disso, verá quais são as estruturas das proteínas (folhas ou hélice).
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Exercícios
1) A seguir, estão elencados um dipeptídeo, um tripeptídeo e um tetrapeptídeo para que você os 
associe corretamente aos aminoácidos:
( ) Dipeptídeo, serina-ácido aspártico.
( ) tetrapeptídeo, histidina-treonina-prolina-lisina.
( ) Tripeptídeo, valina-alanina-cisteína.
Assinale a alternativa que contém a ordem correta de preenchimento das lacunas.
A) II, III, I.
B) I, II, III.
C) III, II, I.
D) III, I, II.
E) II, I, III.
2) 
Ponto isoelétrico (pl) é o valor de pH em que uma molécula, por exemplo, um aminoácido ou uma 
proteína, apresenta carga elétrica líquida igual a zero. Isso ocorre devido ao fato de que essas 
biomoléculas têm grupos (como o COOH e o NH3+). A figura a seguir representa a tabela de 
pontos isoelétricos de diferentes aminoácidos:
Consultando essa tabela de pontos isoelétricos, analise os aminoácidos: 
I. Lisina 
II. Ácido glutâmico 
III. Arginina 
IV. Alanina 
Quais deles estão majoritariamente carregando uma carga positiva em pH neutro?
A) I e II.
B) I e III.
C) I e IV.
D) II e III.
E) II e IV.
A isoleucina é um aminoácido de cadeia ramificada e é melhor absorvida e utilizada pelo organismo 
na presença de vitaminas do complexo B, sendo usada pelo organismo especialmente para 
3) 
construir os tecidos musculares. Uma maneira de se preparar a isoleucina em sua forma racêmica é 
mostrada na figura a seguir:
Quais são os compostos A, B, C e D utilizados na síntese da isoleucina?
A) A: 2-sec-butilmalonato de dietila. B: ácido 2-sec-butilmalônico. C: ácido 2-bromo-2-sec-
butilmalônico. D: ácido 2-bromo-3-metilpentanóico.
B) A: 2-sec-butilmalonato de dietila. B: 2-sec-butilmalonato de potássio. C: ácido 2-bromo-2-
sec-butilmalônico. D: ácido 2-bromo-3-metilpentanóico.
C) A: 2-sec-butilmalonato de dietila. B: ácido 2-sec-butilmalônico. C: ácido 2-(4-bromobutano-2-
il) malônico. D: ácido 2-bromo-3-metilpentanóico.
D) A: 2-butilmalonato de dietila. B: ácido 2-sec-butilmalônico. C: ácido 2-bromo-2-sec-
butilmalônico. D: ácido 2-bromo-3-metilpentanóico.
E) A: 2-sec-butilmalonato de dietila. B: ácido 2-(etoxicarbonil)-3-metilpentanóico. C: ácido 2-
bromo-2-sec-butilmalônico. D: ácido 2-bromo-3-metilpentanóico.
Na figura a seguir, é indicada a reação da ftalimida com ácido clorídrico concentrado a 100 graus 
por diversas horas:
4) 
Sabendo disso, quatro possíveis produtos formados nessa reação são dados:
Qual desses aminoácidos será realmente formado nessa reação?
A) 1.
B) 2.
C) 3.
D) 4.
E) Todos serão formados em pequenas quantidades.
5) Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a polaridade da sua cadeia lateral. 
Dessa forma, podem ser apolares (hidrofóbicos ou insolúveis em água), polares neutros (ou 
hidrofílicos ou solúveis em água), polares com carga negativa (ou ácidos) e polares com carga 
positiva (ou básicos).
Sabendo disso, são feitas as seguintes afirmações sobre a polaridade dos aminoácidos:
I. A arginina é polar, porém pouco básica.
II. A cisteína pode ser considerada polar, porém em menor grau do que a serina.
III. A valina é apolar.
Qual(is) delas está(ão) correta(s)?
A) I, II e III.
B) I e II.
C) III.
D) II e III.
E) II.
Na prática
Os aminoácidos são conhecidos por serem as moléculas base que levam à formação das proteínas, 
as "máquinas" responsáveis por catalisar reações químicas em sistemas biológicos. 
Aproximadamente, 500 aminoácidos foram identificados na natureza, mas apenas 20 constituem as 
proteínas encontradas no corpo humano. Assim, nem todos os aminoácidos são proteinogênicos — 
isto é, nem todos participam da formação das proteínas. Exemplo disso é a L-ornitina.
Neste Na Prática, você vai ver uma aplicação do aminoácido L-ornitina na área farmacológica.
Saiba +
Para ampliar o seu conhecimento a respeito desse assunto, veja abaixo as sugestõesdo professor:
Química orgânica
Veja, especialmente no capítulo 27 deste livro, mais informações sobre os aminoácidos, os 
peptídeos e as proteínas, compreendendo sobre a estereoquímica dos aminoácidos e o 
comportamento ácido-base deles.
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Saiba da importância dos aminoácidos para uma alimentação 
saudável
Confira, nesta matéria, a importância de ingerir aminoácidos por meio da alimentação ou da 
suplementação, uma vez que eles proporcionam diferentes benefícios ao corpo humano (síntese 
proteica, regulamentação da pressão sanguínea e dos hormônios, entre outros).
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Proteínas – Compostos orgânicos – Bioquímica
Confira, neste vídeo, mais informações sobre as proteínas, sua importância no organismo e sua 
constituição. Além disso, também são indicadas informações fundamentais sobre os aminoácidos e 
como eles estão relacionados às proteínas.
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