Apresentação sobre síntese de proteínas

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Síntese Proteica
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O código genético
Transcrição
Tradução
Visão Geral
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Revisão: o que são proteínas?
São polipeptídeos (10+ U.M) resultantes da polimerização de aminoácidos;
Compõem: Cor da pele, olhos e cabelos;
É a biomolécula mais abundante na maioria dos organismos;
Funções: Estrutural, hormonal, imunológica, coagulante, enzimática, transportadora de gases e motora;
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Síntese Proteica
Parte I – O Código genético
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I. O Código Genético
“Dicionário biológico” com todas as informações necessárias à manutenção da vida;
A maior parte do DNA não são genes (não codificam proteínas);
Capaz de ser transcrito em mRNA;
Formado por 64 codons, cada um com 3 bases nitrogenadas, onde 61 codificam 20 aminoácidos específicos;
20 aminoácidos, por sua vez, formam todos os peptídeos.
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Síntese Proteica
Parte II – Transcrição
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II. Transcrição do DNA em mRNA
O DNA não sai do núcleo;
A RNA polimerase entra em ação;
As bases nitrogenadas, que são os caracteres da informação genética, são lidas e copiadas para o RNA exatamente como estão no DNA (exceto Timina, que no RNA é substituída pela Uracila)
A fita de mRNA com a informação genética sai do núcleo e vai para o citoplasma;
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Síntese Proteica
Parte III – Tradução do mRNA
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III. Tradução
Ocorre nos ribossomos livres no citosol ou associados ao retículo endoplasmático;
O mRNA sai do nucleoplasma “empacotado” com proteínas e é desenovelado no citosol;
O tRNA precisa de 2 GTP para associar-se a seu aminoácido específico no citosol;
O ribossomo, então, começa a leitura até chegar no tripleto de inicialização (MET). Cada “passo” gasta outro GTP;
Cada ligação peptídica é feita com hidrólise de 1 GTP.
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Etapas da síntese proteica
Consiste em 3 etapas fundamentais e duas preparatórias
Início, alongamento e término
Pré processamento (ativação de aminoácidos)
Pós processamento (conformação de proteínas)
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Estrutura do aminoacil-tRNA (ativação)
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Formação do complexo de iniciação
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Translocação dos tRNA com hidrólise de GTP
e repetição do ciclo de alongamento
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Importância clínica
A produção defeituosa de proteínas pode levar a limitações sistemáticas no organismo e até incompatibilidade com a vida, como no caso da 
Citrulinemia;
Proteínas defeituosas podem causar doenças:
Astenia Cutânea Felina
Encefalopatia Espongiforme Bovina (infectante e autóctone)
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É um erro inato do metabolismo;
Os bezerros com citrulinemia parecem normais ao nascer, mas, poucas horas depois, começam a apresentar sinais de depressão;
No dia seguinte, eles exibem depressão considerável, protrusão da língua e andar instável;
Nos dias seguintes, os bezerros vagam a esmo, espumam pela boca e pressionam a cabeça contra objetos sólidos, como as cercas. Por volta do 3º ao 5º dia, eles colapsam e morrem.
Citrulinemia
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Citrulinemia
O que acontece:
A causa desses intensos sinais clínicos é envenenamento por amônia, causado por um bloqueio no ciclo da ureia;
O Ciclo da Ureia é um importante processo bioquímico pelo qual a amônia, potencialmente tóxica (derivada do catabolismo de proteínas), é convertida em ureia, que é excreta- da na urina;
 Os bezerros com citrulinemia são deficientes em uma das enzimas envolvidas no ciclo da ureia, a arginina succinato sintetase (ASS);
A ausência dessa enzima leva a um acúmulo de citrulina e, pior, de amônia, e esta causa os sinais clínicos.
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Qual a causa da deficiência de ASS?
É apenas a substituição de uma única base na primeira posição da 86º trinca do gene da ASS;
No alelo normal, essa trinca é CGA, que codifica o aminoácido arginina. No alelo mutante, a C foi substituída por U, originando a trinca UGA;
Mais simples de todas as mutações possíveis, a substituição de um nucleotídeo por outro.
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Astenia Cutânea/Ehlers-Danlos/Síndrome do homem-elástico
É uma doença causada por um defeito em um (ou mais) dos genes envolvidos na produção e processamento do Colágeno;
Quando o colágeno fica pronto (pré-colágeno) ele possui bases aminoacídicas excedentes em ambas as terminações;
Essas terminações precisam ser cortadas pela ação de duas enzimas;
O erro acontece na formação de peptídeos que fazem parte das enzimas;
Isso impede que o colágeno se agrupe em feixes adequados, deixando o tecido frágil.
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Referências:
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre, Artmed, 2013.
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 
CHAMPE, Pamela C. Bioquímica Ilustrada. Champe e Harvey (Eds.), 2006.
DE ROBERTIS, E. D. P. & DE ROBERTIS, E. M. F. Bases da biologia celular e molecular. 4 ed. 2008.
FLORES, Eduardo Furtado. Virologia veterinária: virologia geral e doenças víricas. 2.ed. Santa Maria: Editora da UFSM, 2012.
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