SP 3.3

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Aparecida Viana, 1º Semestre 
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SP 3.3 
Em busca da perfeição... 
Objetivos de Estudos: 
1) Caracterizar aminoácidos e proteínas, seus tipos e funções. 
2) Descrever o processo de digestão e absorção de proteínas e aminoácidos (AA). 
3) Descrever o processo de síntese de proteínas. 
4) Descrever o processo de obtenção de energia pela degradação de proteínas e AA. 
5) Conceituar icterícia, seus tipos, suas causas e consequências (Fisiológico: bilirrubina e seu efeito tóxico, 
efeitos neurológicos etc). 
6) Discutir o uso de esteroides anabolizantes e suplementos alimentares para mudança da imagem 
corporal e suas consequências para outros órgãos. 
 
OBJ. 1: Caracterizar aminoácidos e proteínas, seus tipos e funções. 
Aminoácidos Aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual se 
ligam um grupo carboxila, um grupo amino, um hidrogênio e um grupo variável. Existem 20 
aminoácidos considerados como padrões e que são os responsáveis por formar todas as proteínas 
existentes. A grande quantidade de proteínas resulta da combinação dos aminoácidos de diferentes 
maneiras. 
Essas moléculas podem ser classificadas em aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos 
essenciais são aqueles que os seres humanos são incapazes de produzir, enquanto os não essenciais são 
produzidos no nosso corpo. 
Estrutura dos aminoácidos 
Os aminoácidos são uma classe de moléculas que apresentam uma estrutura em comum. Todos eles 
possuem um carbono assimétrico chamado de carbono alfa, o qual detém quatro ligantes distintos: 
 grupo amino; 
 grupo carboxila; 
 átomo de hidrogênio; e 
 um grupo variável (representado por R). 
Esse grupo variável, também denominado cadeia 
lateral, promove a variabilidade química dos 
aminoácidos. 
 
De acordo com as propriedades da cadeia 
lateral, os aminoácidos podem ser agrupados 
em apolares, polares e com cadeias laterais 
eletricamente carregadas. 
Os aminoácidos apolares são glicina, alanina, 
valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, 
triptofano e prolina. Os aminoácidos polares são 
serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e 
glutamina. Os aminoácidos com cadeias laterais 
eletricamente carregadas são o ácido aspártico, 
ácido glutâmico, lisina, arginina e histidina. 
 
https://mundoeducacao.uol.com.br/quimica/carbono.htm
https://mundoeducacao.uol.com.br/quimica/hidrogenio.htm
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Existem 20 aminoácidos chamados de “aminoácidos-padrão”. 
As células os utilizam para construir as milhares de proteínas existentes. Os 20 aminoácidos são: 
1. ácido aspártico; 
2. ácido glutâmico; 
3. alanina; 
4. arginina; 
5. asparagina; 
6. cisteína; 
7. fenilalanina; 
8. glicina; 
9. glutamina; 
10. histidina. 
11. isoleucina; 
12. leucina; 
13. lisina; 
14. metionina; 
15. prolina; 
16. serina; 
17. tirosina; 
18. treonina; 
19. triptofano; 
20. valina. 
Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
Como vimos anteriormente, existem apenas 20 aminoácidos-padrão, mas diferentes proteínas. Isso é 
possível graças às diferentes combinações que podem ser feitas com essas moléculas. Para se entender 
melhor como isso acontece, basta se lembrar do alfabeto, o qual possui 26 letras e garante a formação de 
inúmeras palavras. 
 
Os aminoácidos formam os peptídeos e as proteínas. 
 
Os aminoácidos se unem por meio de ligações peptídicas, as quais se formam entre o grupo carboxila de 
um aminoácido e o grupo amino de outro. Essas ligações permitem a formação de cadeias de aminoácidos, 
que recebem o nome de peptídeos. 
Quando dois aminoácidos estão ligados, temos um dipeptídeo; quanto três estão ligados, temos um 
tripetídeo; quando quatro estão ligados, temos um tetrapeptídeo e assim sucessivamente. A união de muitos 
aminoácidos é conhecida como polipeptídeo. 
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/proteinas.htm
https://mundoeducacao.uol.com.br/quimica/ligacao-peptidica.htm
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/peptideos.htm
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Uma proteína, por sua vez, pode apresentar milhares de aminoácidos. É possível diferenciar um polipeptídeo 
de uma proteína analisando-se sua massa molecular. Quando a molécula apresenta massa molecular 
abaixo de 10.000, temos um polipeptídeo, e quando a massa molecular está acima de 10.000, temos uma 
proteína. 
Aminoácidos essenciais e não essenciais 
Os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: aminoácidos essenciais e não essenciais. 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não são sintetizados em nosso corpo, assim devem 
estar presentes em nossa dieta. Os aminoácidos não essenciais, por sua vez, são aqueles que nosso corpo 
é capaz de produzir. 
Consideram-se como aminoácidos essenciais para o adulto: 
 isoleucina; 
 leucina; 
 lisina; 
 metionina; 
 fenilalanina; 
 treonina; 
 triptofano; 
 valina. 
Além dos aminoácidos citados anteriormente, nas crianças, a histidina é também considerada um 
aminoácido essencial. 
Os aminoácidos podem ser conseguidos em diferentes alimentos, como carnes vermelhas, frango, ovos, 
queijos, soja, feijão, lentilha, amendoim, aveia, granola e arroz. Alguns alimentos, como carnes magras, leite 
e derivados e ovos, são considerados completos, pois fornecem todos os aminoácidos essenciais de que 
necessitamos. 
Proteínas A maioria das proteínas vegetais é dita incompleta, por não fornecer todos os aminoácidos 
essenciais de que necessitamos. Entretanto, isso não é um empecilho para uma dieta vegetariana, uma 
vez que uma dieta variada e bem planejada pode permitir que todos os aminoácidos sejam 
fornecidos ao indivíduo. 
 
"As proteínas são macromoléculas formadas por um ou mais polipeptídeos (polímeros de aminoácidos), os 
quais estão arranjados de maneira única. Todas elas são formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio, 
nitrogênio e enxofre. A presença de fósforo nessas macromoléculas é rara. 
 
As proteínas são extremamente importantes para os seres vivos, sendo, por exemplo, as responsáveis por 
formar mais de 50% da massa seca de grande parte das células. Além disso, elas atuam como 
catalisadores (alteram a velocidade de uma reação), na defesa do organismo e em várias outras 
importantes funções. 
 
→ Estrutura das proteínas 
A estrutura tridimensional de cada proteína é determinada pela sequência de aminoácidos que formam 
cada polipeptídeo. Veja a seguir os quatro níveis de estrutura das proteínas: 
 
 
 
Estrutura primária: nada mais é que a sequência 
de aminoácidos. Ela determina as estruturas 
secundária e terciária dessa proteína. 
 
Estrutura secundária: forma-se quando ocorre a 
ligação entre os elementos repetidos da cadeia 
principal polipeptídica. As junções desses 
elementos são por meio de ligações de 
hidrogênio. Nesse caso, observa-se que as 
cadeias estão torcidas, dobradas ou enroladas 
sobre elas mesmas. 
 
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Estrutura terciária: corresponde à forma adquirida 
por um polipeptídeo depois da interação de suas 
cadeias laterais. Observamos, nesse caso, mais 
dobras e enrolamentos. 
Estrutura quartenária: há a associação de duas 
ou mais cadeias polipeptídicas. 
 
→ Desnaturação de proteínas 
As proteínas formam uma estrutura tridimensional, a qual pode ser desfeita caso alterações no ambiente 
ocorram. Dizemos que ocorreu a desnaturação de uma proteína quando ela se desenrola e perde a sua 
forma original. Quando a proteína perde sua conformação, ela também perde sua capacidade de 
exercer suas funções no organismo. 
 
→ Proteínas globulares e fibrosas 
As proteínas podem ser classificadas em globulares e fibrosas. As proteínas globulares são aquelas que 
possuem formas esféricas e são dobradas várias vezes. As proteínas fibrosas apresentam formato de fibra 
alongada. Quando comparamos as proteínas globulares com as fibrosas,percebemos que essas últimas 
são menos compactas. 
 
→ Proteínas simples, conjugadas e derivadas 
As proteínas também podem ser classificadas em simples, conjugadas e derivadas. 
 
Proteínas simples: formadas apenas por aminoácidos. 
 
Proteínas conjugadas: quando sofrem hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Esse 
radical é denominado de grupo prostético. 
 
Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são obtidas pela degradação, por meio da ação 
de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou conjugadas. 
 
→ Função das proteínas 
 
O colágeno é uma proteína que apresenta função de sustentação. 
 
As proteínas estão relacionadas com praticamente todas as funções de um organismo vivo. Veja algumas 
de suas funções: 
 
- Funcionam como catalisadores de reações químicas. 
 
- Atuam na defesa do organismo, uma vez que os anticorpos são proteínas. 
 
- Atuam na comunicação celular. 
 
- Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, que atua no transporte de 
oxigênio. 
 
- Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as proteínas responsáveis pela 
movimentação de cílios e flagelos. 
 
- Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele. 
 
Algumas proteínas possuem função mais específica no nosso organismo, como a albumina, o fibrinogênio, 
a queratina, a caseína e o colágeno. Vejamos: 
 Albumina: encontrada principalmente na clara de ovos, é importante no transporte e 
armazenamento de grande variedade de substâncias. Está presente no plasma sanguíneo humano 
 Fibrinogênio: importante componente do plasma sanguíneo participando dos processos de 
coagulação 
 Queratina: participa da formação de estruturas como unhas, pelos, cornos e cascos de animais 
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 Caseína: proteína encontrada no leite e que tem todos os aminoácidos essenciais para a espécie 
humana 
 Colágeno: encontrado na pele humana, conferindo-lhe resistência nas cartilagens. É a proteína 
mais abundante do nosso corpo. 
Além disso, existem tipos de proteínas que desempenham muitas outras funções importantes para os seres 
vivos, são elas: enzimas, substâncias que aumentam a velocidade das reações químicas; anticorpos, 
substâncias fundamentais em certos mecanismos de defesa do corpo dos seres vivos e alguns hormônios; 
a insulina e o glucagon, por exemplo, são sintetizados pelo pâncreas, e atuam no metabolismo de 
açúcares (a insulina reduz o nível de glicose no sangue, enquanto o glucagon aumenta). 
As funções de cada proteína estão associadas, entre outros fatores, às suas estruturas primárias, ou seja, a 
sequência de aminoácidos na proteína. Alterações na sequência dos aminoácidos, em função de 
mutações do material genético (mutação gênica), podem provocar alterações na forma e função da 
proteína. 
 
→ Alimentos ricos em proteínas 
 
Muitos alimentos possuem proteínas e devem fazer parte da nossa alimentação. 
 
As proteínas estão presentes nos mais variados alimentos, principalmente carnes, leite e ovos. As carnes 
destacam-se pelo seu alto valor de proteínas. A carne de galinha, por exemplo, é composta por 20% de 
proteínas. Os ovos, por sua vez, são constituídos de 11,8% de proteínas. 
 
Os alimentos podem ser classificados em alimentos proteicos completos e incompletos. Os alimentos 
proteicos completos são aqueles que possuem todos os aminoácidos essenciais. Já os incompletos são 
aqueles em que se observa a falta de um ou mais aminoácidos essenciais. Os alimentos incompletos são, 
na sua maioria, de origem vegetal. 
 
→ Aminoácidos 
Todas as proteínas são formadas por um conjunto de aminoácidos. Cada aminoácido é uma molécula 
orgânica constituída por grupos carboxila e amino. No centro do aminoácido, há um carbono que 
apresenta quatro ligantes: um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupo 
variável, que é geralmente representado por R.
 
 
 
Observe a estrutura geral de um aminoácido. 
 
No total, 20 aminoácidos formam todas as 
proteínas. É importante salientar, no entanto, que 
nem todos os aminoácidos estão presentes em 
uma proteína, que, por sua vez, pode apresentar 
aminoácidos repetidos. Os aminoácidos, em uma 
cadeia polipeptídica, estão ligados uns aos 
outros por ligações peptídicas. 
 
Os 20 aminoácidos encontrados na natureza são: 
alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, 
fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, 
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e 
valina. Desses, alguns são considerados essenciais 
por serem obtidos apenas com a alimentação. 
Nos seres humanos adultos, oito aminoácidos são 
essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
fenilalanina, treonina, triptofano e valina. 
 
 
 
 
→ Resumo 
As proteínas são macromoléculas que possuem como unidade básica os aminoácidos. Elas atuam nas 
mais variadas funções do organismo, estando relacionadas, por exemplo, com a defesa, aceleração de 
reações químicas, transporte de substâncias e comunicação celular. 
https://www.estudopratico.com.br/tecido-cartilaginoso-caracteristicas-tipos-e-formacao/
https://www.estudopratico.com.br/hormonios-caracteristicas-quimicas-e-propriedades-fisiologicas/
https://www.estudopratico.com.br/mutacoes-genicas/
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As proteínas apresentam diferentes configurações tridimensionais, podendo apresentar estrutura primária, 
secundária, terciária e quaternária. No que diz respeito à composição, elas podem ser simples, conjugadas 
ou derivadas. 
 
Encontramos proteínas em diversos alimentos, sendo as carnes, leite e ovos os mais ricos nessas 
macromoléculas." 
 
OBJ. 2: Descrever o processo de digestão e absorção de proteínas e 
aminoácidos (AA). 
 
A fim da proteína da dieta contribuir tanto para o metabolismo energético quanto para o pool (conjunto) 
de aminoácidos essenciais, a proteína precisa ser digerida a aminoácidos livres ou pequenos peptídeos e 
absorvida no intestino. 
 
Digestão começa no estômago 
A digestão da proteína começa no estômago, por ação da pepsina, em pH baixo promovido pela 
secreção de ácido clorídrico no suco gástrico, que é secretado por ação do hormônio gastrina. 
 
Intestino delgado 
Em seguida, continua no intestino delgado com a inserção de secreções pancreáticas. O pâncreas libera 
bicarbonato de sódio para neutralizar o conteúdo gástrico, aumentando o pH para aproximadamente 7. 
Além disso, são secretadas enzimas pancreáticas como a tripsina, a quimotripsina e as carboxipeptidades 
em suas formas inativas (zimogênios) e são ativadas no intestino. Com o auxílio de algumas enzimas 
proteolíticas localizadas na borda em escova das células do intestino delgado, o processo de quebra das 
proteínas em aminoácidos é completado. Depois que todos os di- ou tripeptídeos remanescentes são 
degradados nos enterócitos, os aminoácidos livres são transportados pela veia porta ao fígado para o 
metabolismo energético, ou distribuídos para outros tecidos. 
Segundo Anita Marzzoco, as proteínas, como os demais compostos constituintes de um organismo, não 
são permanentes, estando em contínua degradação e síntese. Estima-se que, em um ser humano adulto 
com uma dieta adequada, haja uma renovação (turnover) de aproximadamente 400g de proteínas por 
dia. A manutenção da concentração de uma determinada proteína é obtida pela síntese desta proteína 
em uma velocidade equivalente à de sua degradação e, embora existam variações de concentrações 
em tempos muitos curtos, em geral, a concentração protéica mantém-se constante no indivíduo adulto e 
hígido. 
 
A digestão das proteínas é feita ao longo do sistema digestório, iniciando no estômago e finalizando no 
intestino. Quando ingerimos um alimento rico em proteínas o nosso organismo tem o trabalho de 
fragmentá-las empartes menores para que assim possam ser absorvidas pelo organismo. 
 
Digestão de proteínas bioquímica 
A digestão das proteínas é um processo bioquímico, pois está intimamente ligado aocpH e à ação de 
enzimas específicas durante a degradação. No estômago ocorre a primeira etapa de digestão das 
proteínas. 
Com o pH do meio ácido devido a presença do ácido clorídrico, a enzina pepsina inicia a quebra das 
ligações existentes entre os aminoácidos. A enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas 
menores, hidrolisando as ligações peptídicas. 
Quando o alimento chega ao duodeno (intestino delgado) ocorre a liberação da enzima enteroquinase 
pelas células intestinais, agindo na degradação. 
A enteroquinase ativa outra enzima do pâncreas, a tripsina, que por sua vez desencadeará reações de 
ativação em cascata das demais enzimas pancreáticas proteolíticas, como a quimiotripsina, a elastase, as 
carboxipeptidases e as aminopeptidases. 
Digestão das proteínas no intestino 
No intestino é onde ocorre a maior parte da digestão das proteínas. O duodeno recebe as secreções do 
fígado e do pâncreas, onde acontece a digestão química. A bile, o suco pancreático e o suco entérico 
atuam sobre o bolo alimentar, chamado quimo. 
Além disso, o intestino conta com a atuação de algumas enzimas que têm função essencial no processo 
de digestão. 
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Absorção das proteínas 
Os nutrientes oriundos da degradação das proteínas serão absorvidos pelo organismo, pois agora, já 
podem atravessar as microvilosidades do intestino delgado e alcançar os capilares sanguíneos. 
O produto da digestão será absorvido pelas células é denominado de quilo e contem vitaminas e 
minerais. O que não for absorvido (parte da água e fibras) é direcionado para o intestino grosso e 
posteriormente para o reto, sendo eliminado através das fezes pelo ânus. 
 
 
 OBJ. 3: Descrever o processo de síntese de proteínas. 
A síntese de proteínas ocorre pelos processos de transcrição (que envolve a transferência da mensagem 
genética do DNA para o RNA) e tradução (que envolve a transferência da mensagem genética dos 
nucleotídeos dos ácidos nucleicos para os aminoácidos das proteínas). A seguir, será feita uma análise 
geral desses mecanismos. 
Inicialmente, a transcrição pode ser definida como o processo de cópia de uma fita de DNA para uma de 
RNA. Para que isso aconteça, é necessário que haja o correto reconhecimento da sequência a ser 
transcrita. Então, as duas fitas de DNA se separam momentaneamente, através do rompimento das 
ligações de hidrogênio, de forma que nucleotídeos livres de RNA se ligam à fita-molde de DNA e 
produzem uma fita de RNA que é complementar ao filamento de DNA utilizado como molde. Assim, os 
tripletos do código de DNA são transcritos para códons (tripletos complementares). Esses códons definirão 
a sequência de aminoácidos de cada proteína. 
Essa etapa se dá de forma a respeitar a complementaridade das bases de nitrogenadas, conforme 
apresentado a seguir: a Adenina (A) do DNA é transcrita como Uracila (U) no RNA; a Timina (T) do DNA 
como Adenina (A) do RNA; a Citosina (C) do DNA como Guanina (G) do RNA; a Guanina (G) do DNA 
como Citosina (C) do RNA. Essas bases nitrogenadas são organizadas em códons, que são grupos 
formados por 3 bases que possuem resultado pré-definido, ou seja, o códon GAU, por exemplo, sempre 
codificará o ácido aspártico. 
Além disso, o códon de RNA AUG é responsável por determinar a iniciação da transcrição, enquanto os 
códons UAA, UAG e UGA são responsáveis por determinar o término da transcrição. Pode-se perceber, 
pela análise dos códons de RNA, que a maioria dos aminoácidos é representada por mais de um códon. 
Isso se dá porque o código genético é degenerado, ou seja, possui mais de um códon para cada 
aminoácido. Entretanto, o código genético não é ambíguo, ou seja, um mesmo códon não especifica 
mais de um aminoácido. Por fim, pode-se perceber que, na maioria dos casos em que um aminoácido é 
representado por mais de um códon, a variação ocorre na terceira base de cada códon (por exemplo, 
na treonina, todos os códons possuem as duas primeiras bases iguais [AC], havendo diferença apenas na 
última, de forma que temos os códons ACU, ACC, ACA e ACG). 
Duas diferenças principais podem ser vistas na formação do DNA e do RNA. Enquanto o DNA é composto 
por pela pirimidina timina, no RNA ocorre a substituição pela uracila. Outra diferença diz respeito ao 
açúcar que compõe cada estrutura, visto que, enquanto no DNA está presente a desoxirribose, o açúcar 
presente no RNA é a ribose. 
Essa montagem da molécula de RNA a partir da fita-molde de RNA se dá sob a influência do RNA 
polimerase, uma enzima que possui estrutura complementar à sequência de genes promotores do DNA, 
de forma que faz o reconhecimento e se liga a esse promotor para dar início ao processo de transcrição. 
Após esse ligamento, o RNA polimerase tem papel fundamental no desenrolar do DNA (que ocorre por 
cerca de duas voltas da hélice) e separação das duas fitas na região desenrolada. A polimerase se move 
pela fita de DNA promovendo esse desenrolar e separação e, em cada estágio desse processo, adiciona 
novo nucleotídeo ativado no final da cadeia de RNA, a partir dos seguintes passos: 
 Formação de ponte de hidrogênio entre a base final da fita de DNA e a base do nucleotídeo de 
RNA, no nucleoplasma; 
 Clivagem de dois dos três radicais de fosfato de cada um dos nucleotídeos de DNA, de forma a 
liberar grande quantidade de energia, utilizada para ligar covalentemente o fosfato restante no 
nucleotídeo e a ribose no final da cadeia de RNA; 
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 Quando a polimerase encontra a sequência de terminação de cadeia, no fim do gene de DNA, a 
polimerase e a cadeia de RNA recém-formada se separam da fita de DNA; 
 A polimerase, já solta do DNA e do RNA, pode ser reutilizada para a formação de outras cadeias 
de RNA; 
 As fracas pontes de hidrogênio entre a fita de DNA e RNA se soltam, e o filamento de DNA volta a 
se ligar à sua fita complementar, a partir de pontes de hidrogênio fortes; 
 A cadeia de RNA é solta do DNA e liberada no nucleoplasma. 
O processo de síntese proteica conta com o auxílio de seis tipos de RNA, a saber: 
 RNA mensageiro precursor (pré-mRNA): Fita única de RNA que é processada, no núcleo da célula, 
para formar o mRNA maduro; 
 RNA nuclear pequeno (npRNA): Responsável pelo processo de transformação do pré-mRNA em 
mRNA, denominado splicing; 
 RNA mensageiro (mRNA): Responsável por levar o código genético do núcleo ao citoplasma, após 
o processo de transcrição; 
 RNA de transferência (tRNA): Sua função é levar os aminoácidos ativados até os ribossomos. de 
forma que cada tRNA reconhece um mRNA específico e entrega o aminoácido no local 
adequado da molécula de proteína que está se formando; 
 RNA ribossômico: Esse RNA forma os ribossomos, local onde as proteínas são formadas; 
 MicroRNA (miRNA): Responsável por regular a transcrição gênica e a tradução. 
A tradução, por sua vez, é o mecanismo em que a síntese proteica é finalizada. Para tal, a molécula de 
RNA mensageiro entra em contato com o ribossomo, em ligação que se dá inicialmente no códon de 
iniciação de cadeia (AUG, mesmo códon que codifica a metionina). A sequência de códons é lida, 
então, em ordem, até chegar ao códon para terminação (que pode ser UAA, UAG ou UGA). Esse 
processo é regido por reações químicas, a seguir especificadas: 
 Cada aminoácido é ativado por processo químico, através da ligação com ATP e consequente 
formação do complexo monofosfato de adenosina com aminoácido e liberação de duas ligações 
de fosfato; 
 Esse aminoácido ativo se combina, então, com um RNA transportador para formação do 
complexo aminoácido-tRNA, onde ocorre a liberação do monofosfato de adenosina; 
 O tRNA faz contato com o mRNAdo ribossomo, para que o anticódon específico presente no 
ribossomo se una ao códon, permitindo a formação da molécula apropriada de proteína. 
Ademais, um único mRNA pode formar moléculas de proteína em diversos ribossomos simultaneamente, 
visto que ao passar pelo primeiro ribossomo, pode encontrar um segundo logo em seguida, iniciando uma 
nova tradução enquanto a anterior ainda não está finalizada. Assim, as moléculas de proteína nos 
diferentes ribossomos ligados a um mesmo mRNA encontram-se em diferentes estágios de 
desenvolvimento. O agrupamento de dois ou mais ribossomos (frequentemente, de três a dez) ligados a 
um único mRNA pode ser chamado de polirribossomo. 
É importante salientar, também, que não há especificidade do ribossomo para determinada proteína. O 
ribossomo é o local onde a proteína é formada a partir de reações químicas, sem haver seletividade. 
É a ligação peptídica que ocorre entre os aminoácidos na cadeia proteica que permite a formação de 
tantas proteínas diferentes. Isto torna possível que, mesmo com a existência de apenas 20 aminoácidos, 
mais de 100 mil proteínas podem ser criadas (levando-se em conta tanto as proteínas formadas no corpo 
humano quanto em diversos outros organismos vivos, haja vista que todos utilizam os mesmos 20 
aminoácidos no processo) 
Transporte de proteínas 
Por fim, as proteínas produzidas precisam ser entregues aos seus locais de atuação, que podem ser tanto 
intracelulares quanto extracelulares. 
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Logo no início do transporte, ocorre a primeira ramificação: a proteína pode permanecer no citosol 
(proteínas não sinalizadas pelo peptídeo sinal) ou serem encaminhadas ao retículo endoplasmático 
(proteínas sinalizadas pelo peptídeo sinal). No caso de serem encaminhadas ao retículo endoplasmático, 
essa transferência se dá logo ao fim da tradução, através de ligação do ribossomo ao retículo 
endoplasmático. Quanto a proteína entra nessa estrutura, confere a ela uma aparência granular. 
No retículo endoplasmático, as proteínas – após algumas alterações estruturais – são novamente divididas: 
desta vez, entre aquelas que permanecem nessa estrutura (e, portanto, atuam nela) e aquelas que são 
transportadas ao complexo golgiense. Novamente, as proteínas são subdivididas, após novas 
modificações: algumas permanecerão e atuarão no complexo golgiense, enquanto outras serão 
secretadas para fora desse complexo. Quando para fora do complexo golgiense, as proteínas podem ser 
encaminhadas ao exterior da célula ou à membrana celular, a depender de suas especificidades. 
Em todas as etapas do processo, podem ser identificados na proteína marcadores que correspondam a 
outras localizações. Nesse caso, a proteína é devidamente encaminhada para seu local correto. 
 
OBJ. 4: Descrever o processo de obtenção de energia pela 
degradação de proteínas e AA. 
Há dois processos pra degradação protéica em células eucarióticas . 
 
O primeiro é feito por proteases de lisossomos, as catepsinas, e é usado pra degradar as proteínas 
extracelulares, internalizadas por endocitose e proteínas citosólicas de meia-vida longa . 
 
O segundo é bem mais geral que o primeiro, ocorre no citosol e cumpre-se com a mediação de uma 
proteína que é a ubiquitina. Essa proteína tem 76 aminoácidos e está presente em todas as células 
eucarióticas e é altamente conservada . 
 
Pra marcar a proteína destinada a degradação, varias moléculas de ubiquitina são ligadas 
seqüencialmente a proteína, formando uma cadeia poliubiquitina, essas reações são catalisadas por 
famílias de ligase e tem gasto de ATP . 
 
A proteína ubiquitina, torna-se apta a interagir com um grande complexo proteolítico multienzimático, o 
proteassomo; é formado por dezenas de subunidades, a custa de ATP, é capaz de catalisar a hidrolise de 
ligações peptídicas envolvendo praticamente qualquer aminoácido. 
 
A própria ubiquitina resiste a hidrolise, podendo participar de outros ciclos proteolíticos. 
 
OBJ. 5: Conceituar icterícia, seus tipos, suas causas e consequências 
(Fisiológico: bilirrubina e seu efeito tóxico, efeitos neurológicos etc). 
 
A icterícia é definida como coloração amarelada da pele, escleróticas e membranas mucosas 
consequente a deposição, nesses locais, de pigmento biliar (bilirrubina), o qual se encontra em níveis 
elevados no plasma (hiperbilirrubinemia). A icterícia é clinicamente detectada quando a concentração 
sérica de bilirrubina ultrapassa 2-3mg/100ml (valor normal:0,3-1,0mg/100ml). 
A icterícia reflete perturbações na produção e/ou em passos do metabolismo/excreção da bilirrubina e 
pode ser manifestação clínica de numerosas doenças hepáticas e não hepáticas. A icterícia pode ser a 
primeira ou mesmo a única manifestação de uma doença hepática 
Para a detecção da icterícia, é fundamental que o paciente seja examinado em ambiente com luz 
natural adequada, uma vez que, com pouca claridade ou com iluminação artificial, sua percepção pode 
ser prejudicada 
Os locais onde a icterícia é mais frequentemente percebida são conjuntiva ocular (em casos mais 
discretos particularmente na periferia) e pele. 
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Essa distribuição faz-se como conseqüência da afinidade da bilirrubina por tecido elástico. Essa afinidade 
pode explicar ainda a discrepância entre a intensidade da icterícia e os níveis séricos de bilirrubina em 
fases de recuperação de doenças que se acompanham de icterícia 
A bilirrubina também pode impregnar a urina, o suor, o sêmen e o leite, além de, em casos de icterìcia 
intensa, o fluido ocular, podendo determinar queixas de xantopsia (objetos são vistos de cor amarela) 
A icterícia é um sinal clínico caracterizado por hemoglobinemia seguida de hiperbilirrubinemia, que se 
mostra nos tecidos do organismo animal em uma coloração amarelada na pele e nas mucosas. Podem 
ser divididas em três classificações, pré-hepática, hepática e pós-hepática 
A icterícia caracteriza-se pelo acumulo de bilirrubina no plasma e nos tecidos e conseqüentemente 
coloração amarelada da esclera, pele e mucosas. Na degradação da hemoglobina pelo sistema 
fagocitário mononuclear, a estrutura cíclica do composto ferroporfirina (heme) é aberta, o ferro é 
removido e reutilizado pelo corpo, também ocorre com a globina. A cadeia aberta de porfirina é 
convertida num pigmento verde, denominado biliverdina. Em seguida, a biliverdina é reduzida pela 
biliverdina redutase, até bilirrubina, um pigmento laranja-amarelado. Sucessivamente ligada à albumina, a 
bilirrubina é transportada das células fagocitárias mononucleares até o fígado através da circulação. 
No hepatócito o pigmento é clivado da albumina, conjugado ao ácido glicurônico, e excretado na bile 
como diglicuronato de bilirrubina. No intestino a bilirrubina conjugada sofre redução pelas bactérias até 
urobilinogênio (mesobilirrubinogênio e estercobilinogênio). Parte do urobilinogênio é reabsorvido na 
circulação portal, conduzido até o fígado (circulação entero-hepática), onde a maior parte deste 
componente é convertido a um composto similar à bilirrubina e reexcretado na bile. Pequena quantidade 
do urobilinogênio absorvido ingressa na circulação geral e é excretada pela urina. O urobilinogênio não 
reabsorvido do intestino é oxidado nas partes inferiores do intestino até urobilina e estercobilina, que são os 
pigmentos normais das fezes. Nesse esquema, três pigmentos têm importância fundamental para o 
diagnóstico de icterícia: (1) diglicuronato de bilirrubina, também chamado de bilirrubina conjugada ou 
bilirrubina de reação direta (reage diretamente no teste de Van den Bergh); (2) bilirrubina não conjugada, 
que também é chamada de bilirrubina de reação indireta (3) urobilinogênio 
 
Tipos de icterícia: 
Existem diferentes tipos de icterícia, com causas numerosas, e são divididas em: icterícias hemolíticas ou 
pré-hepáticas, icterícias tóxico-infecciosasou hepatocelulares e icterícias obstrutivas ou pós-hepáticas 
 A icterícia hemolítica ou pré-hepáticas ocorre por uma destruição excessiva de eritrócitos, resultando 
num aumento do complexo bilirrubina-albumina no sangue, excedendo a capacidade excretora do 
fígado 
 A icterícia obstrutiva ou pós-hepáticas caracteriza-se por uma obstrução pós-hepática, impedindo o 
fluxo normal da bile. Retida em qualquer local nas vias biliares, grande parte dela é reabsorvida na 
corrente sanguínea. 
 Icterícia fisiológica: ocorre como uma resposta à capacidade limitada do bebê para eliminar a 
bilirrubina nos primeiros dias de vida. 
 Icterícia do leite materno: ocorre em bebês amamentados, devido à baixa ingestão de calorias ou 
desidratação. Como as causas da icterícia são múltiplas, seu tratamento não é único. Faz-se necessário 
quando possível a verificação do bom funcionamento do aparelho urinário, pois os sais biliares geralmente 
são encontrados na urina 
 
Icterícia no período 
 neonatal A icterícia é um achado clínico comum em recém nascidos. A maioria dos casos de icterícia é 
benigna, mas, devido à potencialidade de toxicidade da bilirrubina, os recém-nascidos devem ser 
monitorados para identificar aqueles que poderão desenvolver encefalopatia bilirrubínica aguda ou 
kernícteros. 
No recém-nascido que se apresente com icterícia no setor de emergência, devemos suspeitar de alguns 
diagnósticos diferenciais, incluindo a icterícia fisiológica: 
• Icterícia de início tardio e de progressão lenta 
• Pico entre terceiro e quinto dia no recémnascido de termo e entre o quarto e sexto dia no prematuro 
• Duração média de 7-10 dias no recém-nascido de termo e de 14 dias no prematuro 
 
Do ponto de vista do manejo do recém-nascido, é útil dividir em categorias a hiperbilirrubinemia grave, de 
acordo com o tempo de início, precoce ou tardia, independentemente de uma etiologia específica 
 
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Em geral, a hiperbilirrubinemia grave de início precoce está associada a um aumento da produção de 
bilirrubina, enquanto a hiperbilirrubinemia de início tardio está frequentemente associada à diminuição da 
eliminação de bilirrubina, com ou sem aumento da produção de bilirrubina. 
 
Alguns fatores podem potencializar a intensidade da icterícia: 
• Pletora 
• Hipertensão arterial materna 
• Filho de mãe diabética 
• Jejum / hipoglicemia 
• Obstipação intestinal 
• Cefalo-hematoma / tocotraumatismo 
• Oferta inadequada de líquidos (baixa frequência de mamadas) 
• Raça amarela 
Em caso de suspeita de icterícia, é preciso realizar alguns exames subsidiários. Inicialmente, descartar a 
possibilidade de doença hemolítica, se o curso clínico não sugerir icterícia fisiológica: • Bilirrubina total e 
frações 
• Tipagem sanguínea (mãe e recém-nascido), Coombs Direto/Indireto, Eluato 
• Hematócrito / hemoglobina 
• Contagem de reticulócitos (normal até 5%-6%) 
• DHL (desidrogenase láctica) – considerar valores 2 a 3 vezes do normal em recém- nascido de termo 
saudável e ictérico 
• Dosagem de G6-PD 
• Fragilidade osmótica nos pais 
A encefalopatia bilirrubínica aguda é influenciada pela idade pós-natal, maturidade, duração da 
hiperbilirrubinemia e a taxa de aumento da bilirrubina total. Alguns fatores (recém-nascidos próximos do 
termo, hipoalbuliminemia, asfixia, trauma, hemólise, infecção e hipoglicemia) que interferem com a 
ligação da bilirrubina com albumina predispõem os recém-nascidos à encefalopatia, com níveis mais 
baixos de bilirrubina total. O risco de kernícteros aumenta com níveis de bilirrubina total acima de 19 
mg/dL. 
Os sinais clínicos da encefalopatia bilirrubínica aguda são sutis e não específicos. Os sinais precoces 
podem ser descritos em relação ao nível de consciência, tônus muscular e choro: 
• Dificuldade de alimentação 
• Letargia, com alteração do padrão de sono – vigília 
• Irritabilidade, difícil de ser acalmado 
• Arqueamento intermitente 
 
Sintomas de Icterícia 
A icterícia é uma condição que pode aparecer repentinamente ou desenvolver-se lentamente com o 
tempo. Os principais sinais e sintomas da icterícia costumam incluir: 
• Pele amarelada 
• Esclera (a parte branca do olho) amarela. Se a icterícia for ainda mais grave, essa parte pode 
apresentar também uma coloração marrom 
• Cor amarela na parte de dentro da boca 
 
OBJ. 6: Discutir o uso de esteroides anabolizantes e suplementos 
alimentares para mudança da imagem corporal e suas consequências 
para outros órgãos. 
Os anabolizantes são feitos a partir de hormônios e proporcionam maior força. Já os suplementos são 
extraídos dos alimentos e vêm para completar a dieta. O anabolizante é ilegal e geralmente conseguido 
no "mercado negro", enquanto os suplementos são liberados 
Os suplementos alimentares são cápsulas ou pós desenvolvidos para serem adicionados ao seu cardápio, 
a fim de complementar sua alimentação, como o Whey Protein. eles são ricos em vitaminas, aminoácidos, 
proteínas e minerais que potencializam os resultados de uma dieta balanceada e cheia de elementos 
necessários para regular o funcionamento do seu organismo. 
É por isso que muitos atletas e pessoas que praticam bastante atividade física incluem o uso de 
suplementação na sua rotina, a fim de potencializar seus resultados e conquistar um estilo de vida mais 
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saudável. No entanto, é importante ter em mente que mesmo não apresentando nenhum hormônio, eles 
devem ser recomendados por um nutricionista. 
Isso porque a indicação de um suplemento alimentar precisa considerar o seu metabolismo, falta ou 
excesso de nutrientes e a intensidade da atividade física realizada. Assim, eles contribuem para o pré e 
pós-treino, além de regular a sua dieta todos os dias. 
 
Qual a diferença entre suplementos, esteroides e anabolizantes? 
Envolve três elementos diferentes: fabricação, ingredientes e indicação. Cada um é composto por 
substâncias que podem auxiliar ou prejudicar a sua saúde e desempenho, dependendo do caso. 
Como explicamos, os suplementos são responsáveis por complementar a alimentação para aumentar o 
ganho de massa muscular e balancear a dieta. Por outro lado, os anabolizantes e esteroides são 
substâncias injetáveis ou em cápsulas compostas por hormônios, desenvolvidos para aumentar a 
musculatura rapidamente. 
Esses elementos (esteróides) são repletos de hormônios que o nosso próprio corpo produz, como a 
testosterona. Quando consumido, alteram intensamente o funcionamento da hipófise e da tireóide, 
responsáveis pela produção hormonal. 
Como consequência, o corpo alcança a hipertrofia muito mais rápido, mas também pode desenvolver 
queda de cabelo, enfraquecimento das unhas, queda da imunidade, alterações na concentração 
hormonal no sangue, câncer hepático e alargamento da próstata. 
Os esteroides anabolizantes (EA) são drogas que têm como função principal a reposição de testosterona 
(hormônio responsável por características que diferem homem e mulher). Isso ocorre nos casos em que 
tenha ocorrido um déficit desse hormônio, por exemplo, no envelhecimento, pois atuam no crescimento 
celular e em tecidos do corpo, como o ósseo e o muscular. 
Há também os efeitos crônicos causados pelo consumo indevido desses produtos: 
Em homens: 
 - redução na quantidade de esperma; 
 - calvície; 
 - crescimento irreversível das mamas (ginecomastia); 
 - impotência sexual. 
 
Em mulheres: 
 - engrossamento da voz; 
 - crescimento de pelos no rosto e no corpo; 
 - redução dos seios; 
 - irregularidade ou interrupção das menstruações. 
Se o consumo começa cedo, na pré-adolescência, o crescimento pode ser interrompido, deixando o 
usuário com baixa estatura. O uso das injeções de anabolizantes esteróides pode levar ao risco de 
infecção pelo HIV e pelos vírus da hepatite, se as agulhas forem compartilhadas.O uso de anabolizantes vem se tornando, a cada dia, um hábito comum, principalmente pelas pessoas 
que praticam esportes, para aumentar a competitividade, ajudar na cura de lesões ou simplesmente por 
questões estéticas. Porém, o consumo excessivo desse tipo de produto é muito perigoso e pode causar 
danos irreparáveis ao corpo humano. 
 
1.Os esteróides androgênicos anabólicos, mais 
conhecidos como anabolizantes, são um produto 
derivado principalmente da testosterona, 
hormônio responsável por muitas características 
que diferem homem e mulher. Eles atuam no 
crescimento celular e em tecidos do corpo, 
como o ósseo e o muscular. 
 
2. O uso de anabolizantes gera efeitos colaterais, 
tanto em homens e mulheres, como: aumento de 
acnes, queda do cabelo, distúrbios da função do 
fígado, tumores no fígado, explosões de ira ou 
comportamento agressivo, paranóia, 
alucinações, psicoses, coágulos de sangue, 
retenção de líquido no organismo, aumento da 
pressão arterial e risco de adquirir doenças 
transmissíveis (AIDS, Hepatite). 
 
3. No caso das mulheres, o uso de anabolizantes 
pode gerar características masculinas no corpo, 
como engrossamento da voz e surgimento de 
pelos além do normal. Além disso, aumento do 
tamanho do clitóris, irregularidade ou interrupção 
das menstruações, diminuição dos seios e 
aumento de apetite. 
 
4.Nos homens, o excesso de anabolizantes pode 
causar aparecimento de mamas, redução dos 
testículos, diminuição da contagem dos 
espermatozóides e calvície. 
 
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5.Em adolescentes, as consequências podem ser 
piores, como comprometimento do crescimento, 
maturação óssea acelerada, aumento da 
frequência e duração das ereções, 
desenvolvimento sexual precoce, hipervirilização, 
crescimento do falo (hipogonadismo ou 
megalofalia), aumentos dos pelos púbicos e do 
corpo, além do ligeiro crescimento de barba. 
 
6. Esses hormônios podem ser usados 
clinicamente e, ocasionalmente, serem prescritos 
sob orientação médica para repor o hormônio 
deficiente em alguns homens e para ajudar 
pacientes soropositivos a recuperar peso. Nos 
casos de necessidade clínica, os pacientes são 
indicados a tomarem apenas doses mínimas para 
apenas regularizar sua disfunção. 
 
7. O uso das injeções de anabolizantes esteróides 
pode levar ao risco de infecção pelo HIV e vírus 
da hepatite, se as agulhas forem compartilhadas. 
Esteróides Anabólicos obtidos sem uma 
prescrição não são confiáveis, pois podem 
conter outras substâncias, os frascos podem não 
ser estéreis e, além disso, é possível que nem 
esteróides contenham. 
 
8. Usar anabolizantes para fins estéticos ou para 
aumentar o rendimento esportivo é proibido, 
além de ser de grande risco para a saúde. 
Entretanto, por aumentarem a massa muscular, 
estas drogas têm sido cada vez mais procuradas 
e utilizadas por alguns atletas para melhorar a 
performance física e por outras pessoas para 
obter uma melhor aparência muscular. 
 
9. Um estudo de 2007 traçou o perfil do usuário 
de anabolizantes no mundo. De acordo com os 
dados, o usuário típico não é o adolescente ou o 
atleta, mas o homem de cerca de 30 anos, bem 
educado e com renda alta, segundo um estudo 
publicado hoje. Foram pesquisados 2.663 homens 
e mulheres de 81 países, indicando que o motivo 
principal para o uso desses compostos é o 
aumento da musculatura. 
 
10. Muitos atletas consomem anabolizantes a fim 
de conseguirem uma melhora na performance 
dentro do esporte. Os anabolizantes, quando 
entram em contato com as células do tecido 
muscular, aumentam o tamanho dos músculos 
do corpo humano. Porém, isso é caracterizado 
Doping, e o esportista pode ser punido por isso, 
como já ocorreu em inúmeros casos. 
Dependendo da situação, o atleta pode ser 
banido do esporte.