Aminoacidos e Pept 1

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NÃO PODE FALTAR
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Christian Grassl
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PRATICAR PARA APRENDER
Caro aluno, já avançamos mais um pouco e estamos na seção 2. Agora, iniciaremos
a nossa jornada pelo mundo das biomoléculas e vias metabólicas, a começar pelo
estudo dos aminoácidos, dos peptídeos e das proteínas. Aliás, proteína vem do
grego proteios, que signi�ca “em primeiro lugar”, termo criado pelo cientista sueco
Jacob Berzelius, em 1838, pois considerava essa molécula a principal substância da
nutrição de animais. De fato, trata-se de um nome bem apropriado para essas
moléculas que controlam praticamente todos os processos celulares e têm
in�uência em todas as funções do organismo.
Nesta seção, focaremos, principalmente, os aminoácidos, as unidades de
construção dos peptídeos e as proteínas. Além de constituírem as cadeias
proteicas, os aminoácidos possuem muitas funções no organismo, como veremos
no texto. Assim, para uma melhor compreensão de muitos processos �siológicos,
�siopatológicos e farmacológicos, é essencial que conheça as propriedades físico-
Fonte: Shutterstock.
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químicas e as funções dos aminoácidos, bem como das vias metabólicas que
envolvem a biossíntese dos aminoácidos. Para os pro�ssionais da área da saúde, o
conhecimento em nutrição é fundamental para a preservação ou recuperação da
saúde do paciente. A base da nutrição é a bioquímica, e conhecer a importância
dos aminoácidos é imprescindível. 
Durante a prática pro�ssional, você, provavelmente, entrará em contato com os
aminoácidos, os peptídeos e as proteínas em diferentes situações, logo, os
assuntos abordados nesta seção são relevantes para a sua formação pro�ssional,
levando-o a compreender, analisar e resolver situações cotidianas de um trabalho
na área da saúde.
Para trabalharmos os temas desta seção com as possíveis atividades do contexto
pro�ssional, acompanharemos o contexto de um pro�ssional da saúde recém-
contratado por uma clínica especializada em doenças genéticas. Você já imaginou
quantos desa�os esse pro�ssional terá de lidar? Será que os conhecimentos em
bioquímica podem ser úteis nesse tipo de segmento de atuação? Pois bem,
teremos um vislumbre disso na situação-problema desta seção. 
Imagine que você acabou de ser contratado para trabalhar como um pro�ssional
de saúde em uma clínica especializada em doenças genéticas. Nessa clínica, você
entrará em contato com várias doenças envolvendo o metabolismo de
aminoácidos, também chamadas de erros inatos do metabolismo de aminoácidos
ou aminoacidopatias. Mais de 50 dessas doenças foram descritas e muitas delas
são raras. Essas doenças têm importância na pediatria e são alvos da triagem
neonatal. Sem a identi�cação e o adequado tratamento, os erros inatos no
metabolismo dos aminoácidos resultam em retardo mental e outras de�ciências
no desenvolvimento do paciente.
A fenilcetonúria é o erro inato do metabolismo de aminoácidos mais frequente e
caracterizado por hiperfenilalaninemia. Existem muitas variantes da fenilcetonúria
e todas possuem herança autossômica recessiva. Essas variantes da fenilcetonúria
são decorrentes de defeitos na enzima fenilalanina-hidroxilase ou na reutilização
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de seu cofator (tetrahidrobiopterina). Mais de 1000 mutações já foram
identi�cadas no gene da fenilalanina-hidroxilase, resultando em uma grande
variedade de manifestações clínicas e espectro de gravidade.
A fenilcetonúria clássica é a mais importante aminoacidopatia na clínica. Os sinais
clínicos surgem entre 3 e 6 meses de idade, caso a doença não seja detectada pela
triagem neonatal. Entre os sinais clínicos, podemos destacar a de�ciência na
pigmentação de cabelo e pele, irritabilidade, di�culdades de aprendizado,
hiperatividade, dé�cit de atenção, retardo no crescimento e desenvolvimento. A
de�ciência intelectual é a principal manifestação clínica e está relacionada aos
níveis plasmáticos de fenilalanina. Como a fenilalanina se acumula no organismo,
esse aminoácido é desviado para outras vias metabólicas que resultam em
fenilcetonas (como o fenilacetato). Esses metabólitos conferem à urina um odor
característico e dão o nome à doença (presença de fenilcetonas na urina).
Você foi justamente designado para cuidar dos casos de fenilcetonúria, logo, após
essas informações iniciais, você precisa aprofundar os seus conhecimentos por
meio de pesquisas para lidar de maneira adequada com os casos de fenilcetonúria.
Os pontos que exigem a sua atenção são:
1. A fenilalanina é um aminoácido essencial ou não essencial? Qual é o signi�cado
dessa informação?
2. Descrição da reação enzimática envolvendo a fenilalanina e a fenilalanina-
hidroxilase. Qual é o produto �nal dessa reação?
3. Qual é a relação entre a mutação de um gene e a perda da atividade
enzimática?
4. Por que os pacientes apresentam hipopigmentação do cabelo e da pele? Tem
relação com o produto �nal da reação catalisada pela fenilalanina hidroxilase?
5. Qual é a importância do teste do pezinho para os casos de fenilcetonúria? Em
casos de diagnóstico tardio da doença, quais são as consequências? Como
pro�ssional da saúde, qual deve ser o seu papel na orientação aos pais sobre
os benefícios da detecção precoce da doença?
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6. Como deve ser o tratamento nos pacientes com fenilcetonúria? Como você
deve orientar os responsáveis pela criança sobre a importância de se seguir as
recomendações médicas?
7. Remover completamente a fenilalanina da alimentação do paciente é uma
opção viável? Quais seriam as consequências para o organismo caso essa
opção fosse colocada em prática?
8. O aconselhamento genético é uma ferramenta muito útil na orientação aos
pacientes com fenilcetonúria e seus familiares. Como pro�ssional da saúde,
qual deve ser o seu papel em relação a essa prática?
Por �m, qual é o seu posicionamento frente a essa doença? A numeração desses
pontos visa, apenas, a organizar o seu raciocínio, pois todas essas informações
estão conectadas para resultar em conhecimento. Esse conhecimento, sempre
incompleto e em construção, é uma das mais importantes ferramentas para a
prática pro�ssional. Que essa situação-problema seja apenas o ponto de partida
para mais questionamentos e um estímulo à procura por mais conhecimentos.
O estudo é uma tarefa que apresenta muitas di�culdades. Por isso, é importante
que se dedique com a�nco para superar essas di�culdades e, com isso, obter
resultados que contribuam para o seu crescimento e amadurecimento enquanto
ser humano e pro�ssional. 
Seja o protagonista da sua história de conquistas acadêmicas e pro�ssionais e
vamos aos estudos!
CONCEITO-CHAVE
Na seção anterior, estudamos as propriedades físico-químicas e a importância da
água, dos ácidos e das bases, bem como a autoionização da água, o pH e sua
importância. Agora, vamos ver os aminoácidos, os peptídeos e as proteínas que
fazem parte da primeira classe de biomoléculas. As outras biomoléculas que
estudaremos são os carboidratos e os lipídios.
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Existem inúmeros tipos de peptídeos e proteínas com variadas funções no
organismo. Temos as enzimas, que são proteínas que atuam como catalisadores,
ou seja, aceleram as reações químicas, e outros, como: hemoglobina (transporte
de gases oxigênio e carbônico no sangue), albumina (manutenção do volume
plasmático e transporte de substâncias apolares, como os ácidos graxos no
sangue), colágeno (resistência mecânica aos tecidos), anticorpos (defesa do
organismo contra microrganismos), actina e miosina (proteínas contráteis
responsáveis pela contração muscular), canais sódio – voltagem dependente
(geração de impulsos nervosos nos neurônios e �bras musculares), insulina
(hormônio pancreático responsável pelo controle da glicemia) etc. Na próxima
seção, veremos mais detalhadamente alguns desses peptídeos e proteínas. Em
disciplinas como Fisiologia, Farmacologia e Patologia, você entrará em contato com
muitas dessas proteínas ao estudar os mecanismos �siológicos, farmacológicos e
�siopatológicos.
A primeira questão a ser resolvida é saber a relação entre aminoácidos, peptídeos
e proteínas. Os aminoácidos são as unidades de construção dos peptídeos e
proteínas. Em outras palavras, os peptídeos e as proteínas são cadeias ou
polímeros lineares de aminoácidos. Mas qual é a diferença entre peptídeos e
proteínas? A diferença está na quantidade de aminoácidos na cadeia, sendo que os
peptídeos são cadeias curtas, com no máximo 50 aminoácidos, já as proteínas são
cadeias maiores, com mais de 50 aminoácidos (em geral, são centenas e até
milhares de aminoácidos presentes na cadeia). 
ASSIMILE
Polímeros são grandes moléculas formadas por unidades estruturais
menores que se repetem, chamadas de monômeros. A proteína e o
peptídeo são polímeros formados por monômeros chamados de
aminoácidos. Outro exemplo é o DNA, um polímero formado por
monômeros chamados de nucleotídeos.
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A estrutura do aminoácido é composta por um átomo de carbono central (C) ligado
covalentemente a quatro ligantes: átomo de hidrogênio (H), cadeia lateral (R),
grupo amino (  ou  , a depender do pH) e grupo ácido carboxílico (--
COOH ou   , a depender do pH). O termo aminoácido é derivado dos dois
grupos químicos presentes na estrutura, o grupo amino e o grupo ácido
carboxílico. Embora haja mais de 300 tipos de aminoácidos descritos, apenas 20
entram na composição de todas as proteínas e peptídeos, independentemente do
ser vivo, como nós, as bactérias, as plantas e até os vírus. Esses 20 aminoácidos
são chamados de aminoácidos comuns. Com tantos tipos de aminoácidos, o que
difere um tipo do outro? A cadeia lateral, simplesmente, pois o restante dos
ligantes é o mesmo para todos os aminoácidos. A Figura 1.3 demonstra uma
perspectiva da estrutura geral dos aminoácidos.
Figura 1.3 | Estrutura do aminoácido (em pH 7,0)
Fonte: elaborada pelo autor.
ASSIMILE
-NH2 -N
+
H3
-COO
−
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A selenocisteína tem sido considerada o 21º aminoácido comum. A sua
estrutura é semelhante ao da cisteína, porém, em vez do enxofre, a
selenocisteína contém selênio; além disso, ela está presente em poucas
proteínas conhecidas.
Os aminoácidos comuns, além de serem unidades de construção de peptídeos e
proteínas, podem desempenhar outras funções no organismo. O glutamato age
como neurotransmissor excitatório, enquanto que a glutamina e a alanina
transportam amônia proveniente do metabolismo celular para o fígado, em que a
amônia será convertida em ureia. A histidina é precursora da histamina,
importante mediador in�amatório e regulador da secreção gástrica ácida; já o
triptofano é precursor do neurotransmissor serotonina; a tirosina, por sua vez, é
precursora de vários produtos biológicos importantes, como a adrenalina, a
dopamina, a noradrenalina e a melanina (pigmento responsável pela cor da pele,
pelos e cabelos). 
Esses aminoácidos podem ser classi�cados, conforme a natureza da cadeia lateral,
em apolares, polares sem carga elétrica, ácidos (presença de carga negativa na
cadeia lateral) e básicos (presença de carga positiva na cadeia lateral). A seguir,
serão representadas as estruturas dos aminoácidos com seus respectivos nomes,
abreviações (com três letras) e símbolos (com uma letra):
Figura 1.4 | Estrutura dos aminoácidos apolares (em pH 7,0)
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Fonte: elaborada pelo autor.
Figura 1.5 | Estrutura dos aminoácidos polares sem carga elétrica na cadeia lateral (em pH 7,0)
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Fonte: elaborada pelo autor.
Figura 1.6 |Estrutura dos aminoácidos ácidos (em pH 7,0)
Fonte: elaborada pelo autor.
Figura 1.7 | Estrutura dos aminoácidos básicos (em pH 7,0)
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Fonte: elaborada pelo autor.
EXEMPLIFICANDO
A cisteína é precursora de um importante peptídeo antioxidante, a
glutationa, encontrada em grande quantidade no fígado e nos rins. Esse
antioxidante neutraliza os radicais livres e outros compostos reativos
gerados nas reações metabólicas. O paracetamol, fármaco com
propriedades analgésica e antitérmica, sofre reações de biotransformação
no fígado, resultando em um composto reativo (N-acetil-p-
benzoquinonaimina ou NAPQI). A glutationa hepática, por sua vez,
neutraliza esse composto tóxico, protegendo o fígado. No entanto, quando
há superdosagem de paracetamol, a quantidade de glutationa não é
su�ciente para neutralizar todo NAPQI formado, o que resulta em lesão nos
hepatócitos, um processo chamado de hepatite medicamentosa. Nesse
caso de intoxicação por paracetamol, pode-se utilizar um antídoto, um
fármaco chamado acetilcisteína, composto pelo aminoácido cisteína ligado
a um grupo acetil. Esse fármaco exerce ação antioxidante direta, além de
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ser precursor para a síntese de glutationa. Dessa maneira, as defesas
antioxidantes e contra compostos reativos no fígado são aumentadas,
neutralizando o excesso de NAPQI.
Além desses aminoácidos comuns, existem os aminoácidos incomuns. O termo
“incomum” vem do fato de que esses aminoácidos são encontrados em proteínas
especí�cas, não sendo comuns a todas as proteínas. Após a incorporação dos
aminoácidos comuns na cadeia proteica, alguns deles podem sofrer modi�cações
químicas no retículo endoplasmático rugoso, originando os aminoácidos
incomuns. Exemplos de aminoácidos incomuns: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina,6-
N-metil-lisina e desmosina. Essas modi�cações químicas conferem propriedades
importantes às proteínas, como a 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina contribuem
para uma maior estabilidade da proteína colágeno.
Os aminoácidos, em solução aquosa, são compostos anfóteros, ou seja, possuem
comportamento ácido e básico. Os grupos amino e carboxila podem agir como
ácidos quando doam prótons ao meio ou como bases quando recebem prótons do
meio. Nos aminoácidos ácidos e básicos, as cadeias laterais também podem agir
como doadores ou receptores de prótons. As formas protonadas ou
desprotonadas dos grupos amino e carboxila, além das cadeias laterais, em alguns
casos, dependem do pH do meio. Nas ilustrações anteriores das estruturas dos
aminoácidos em pH 7,0 (neutro), o grupo amino se encontra totalmente protonado
e o grupo carboxila está desprotonado. As formas protonadas e desprotonadas
dos grupos ionizáveis (grupo amino, grupo carboxila e cadeia lateral de
aminoácidos ácidos e básicos) contribuem para se determinar as relações entre os
aminoácidos em uma cadeia proteica e, consequentemente, interferem nas
funções de peptídeos e proteínas, por isso, é importante a homeostase ácido-base
para o organismo.
REFLITA
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Como visto na seção anteriormente, o organismo possui sistemas-tampão
para a manutenção do pH, tanto para o meio intracelular quanto para o
meio extracelular. No caso do sangue, a manutenção do pH é realizada
principalmente pelo sistema-tampão do íon bicarbonato, porém temos as
proteínas, como hemoglobina e albumina, que também agem como
sistemas-tampão. Agora que você avançou um pouco mais nos seus
conhecimentos, sente-se seguro para explicar como essas proteínas
conseguem participar da manutenção do pH do sangue?
Os aminoácidos comuns possuem o carbono central ligado à quatro ligantes
diferentes, exceto a glicina, na qual o carbono central está ligado a dois ligantes
iguais ao átomo de hidrogênio (ver a estrutura da glicina na �gura). No caso desses
aminoácidos, o carbono central é assimétrico, o que permite duas con�gurações
moleculares possíveis. O químico alemão Emil Fischer, em 1891, propôs um
modelo de con�guração absoluta para os aminoácidos, o sistema D-L. Nesse
modelo, a con�guração do aminoácido é baseada na con�guração do açúcar de 3
carbonos: o gliceraldeído, que também possui carbono central assimétrico.
Existem duas con�gurações (estereoisômeros) da molécula de gliceraldeído: a
con�guração L, quando o grupo hidroxila (OH) ligado ao carbono central está à
esquerda, e a con�guração D, quando o grupo hidroxila ligado ao carbono central
está à direita. Assim, os aminoácidos que possuem con�guração relacionada ao L-
gliceraldeído são denominados L-aminoácidos e apresentam o grupo amino à
esquerda do carbono central. Já os aminoácidos que possuem con�guração
relacionada ao D-gliceraldeído, com o grupo amino à direita do carbono central,
são chamados de D-aminoácidos. Na Figura 1.8, podemos veri�car a relação entre
os estereoisômeros D e L do gliceraldeído e do aminoácido. Os aminoácidos
constituintes de todos os peptídeos e das proteínas são exclusivamente da
con�guração L; os ribossomos só reconhecem os L-aminoácidos como substratos
para a síntese proteica; e a con�guração D-aminoácido só é encontrada em poucos
exemplares de peptídeos de bactérias e plantas.
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Figura 1.8 | Con�gurações D e L do gliceraldeído e do aminoácido
Fonte: elaborada pelo autor.
Como os aminoácidos constroem os peptídeos e as proteínas? Sabemos que os
aminoácidos estão ligados para formar uma cadeia proteica; essa ligação,
denominada ligação peptídica, é do tipo covalente e formada nos ribossomos
durante o processo de tradução. A ligação peptídica, por sua vez, ocorre entre o
grupo carboxila (ou ácido carboxílico) de um aminoácido e o grupo amino de outro
aminoácido. Nessa reação, há a formação de uma molécula de água, e a reação de
formação da ligação peptídica está representada na Figura 1.9. 
Como você pode ver, o peptídeo de dois aminoácidos (dipeptídeo) possui duas
extremidades, a N-terminal, correspondente ao grupo amino livre, e a C-terminal,
correspondente ao grupo carboxila livre. Por convenção, a extremidade N-terminal
sempre estará à esquerda da cadeia proteica, já a extremidade C-terminal estará à
direita da cadeia proteica. Assim, para a leitura da sequência de aminoácidos da
cadeia proteica, deve-se sempre começar pela extremidade N-terminal.
Figura 1.9 | Representação da reação de formação da ligação peptídica
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Fonte: elaborada pelo autor.
ASSIMILE
A síntese proteica depende dos processos de transcrição e tradução.
Inicialmente, as informações referentes às sequências de aminoácidos de
cada tipo proteico se encontram nos genes, segmentos do DNA, presentes
nos cromossomos. Os ribossomos são estruturas citoplasmáticas, formadas
por RNA ribossômico e proteínas, responsáveis pela síntese proteica. Como
as informações genéticas estão no núcleo e os ribossomos estão no
citoplasma, é necessário um intermediário que faça essa comunicação.
Então, as informações genéticas são transferidas para o RNA mensageiro,
em um processo chamado de transcrição; a seguir, o RNA mensageiro sai
do núcleo para o citoplasma, em que se associa aos ribossomos. Essas
estruturas traduzem a linguagem de bases nitrogenadas do RNA
mensageiro em linguagem de aminoácidos para a síntese proteica, por isso,
esse processo é denominado de tradução.
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As proteínas e os peptídeos sofrem digestão no trato gastrintestinal por ação das
proteases e peptidases, enzimas que quebram a ligação entre os aminoácidos. No
estômago, em ambiente ácido (pH entre 1,0 e 3,0), as proteínas sofrem
desnaturação, o que facilita a ação da enzima pepsina, e o resultado dessa
digestão química é a formação de aminoácidos e pequenos peptídeos. Em seguida,
no duodeno, as enzimas digestivas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, elastase),
especialmente a tripsina, bem como as da mucosa duodenal, terminam a digestão
proteica, restando os aminoácidos que serão absorvidos pelas células da mucosa
duodenal por meio do sistema de cotransporte com o íon sódio (  ).
Figura 1.10 | Esquema da digestão proteica e absorção de aminoácidos
Fonte: elaborada pelo autor.
Os aminoácidos comuns também podem ser classi�cados conforme a capacidade
de síntese desses aminoácidos pelo organismo; já os aminoácidos não essenciais
são sintetizados pelo organismo em quantidades adequadas à demanda
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metabólica; e os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo organismo, por
isso, precisam ser obtidos por meio da alimentação. Existe um terceiro grupo, o
dos aminoácidos condicionalmente essenciais, que é sintetizadopelo organismo,
porém em determinadas situações, tais como crescimento, gestação e doenças. A
quantidade produzida, por sua vez, não é su�ciente para atender às necessidades
metabólicas. Nesses casos, é necessário obter um suprimento adicional por meio
da alimentação.
Quadro 1.2 | Os aminoácidos não essenciais, condicionalmente essenciais e essenciais
Aminoácidos não
essenciais
Aminoácidos condicionalmente
essenciais
Aminoácidos
essenciais
Alanina Arginina Histidina
Asparagina Cisteína Isoleucina
Aspartato Glutamina Leucina
Glutamato Glicina Lisina
Serina Prolina Metionina
Tirosina Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Fonte: elaborado pelo autor.
Os aminoácidos não essenciais e os condicionalmente essenciais são sintetizados a
partir de intermediários de várias vias metabólicas, como a glicólise e o ciclo de
Krebs (mais adiante estudaremos essas vias com mais detalhes). Como os
aminoácidos são compostos nitrogenados, o nitrogênio é essencial para a síntese
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dessas moléculas. O nitrogênio é obtido pelo organismo por meio da alimentação,
especialmente dos aminoácidos contidos nas proteínas dos alimentos; já o
glutamato e o aspartato são sintetizados a partir da adição de grupo amino aos
intermediários do ciclo de Krebs  - cetoglutarato e oxaloacetato, respectivamente;
o glutamato é precursor da glutamina e da prolina, enquanto que o aspartato é
precursor da asparagina; a alanina é sintetizada a partir da adição do grupo amino
ao piruvato, molécula resultante da glicólise; a serina é derivada do 3-
fosfoglicerato, um intermediário da glicólise, por sua vez, é precursora da glicina; a
cisteína é derivada da homocisteína, que é derivada da metionina, um aminoácido
essencial, por isso, a síntese de cisteína depende da ingestão adequada de
metionina; e a tirosina é derivada da fenilalanina, um aminoácido essencial.
Semelhante à cisteína, a síntese de tirosina depende de um suprimento adequado
de fenilalanina na alimentação.
Figura 1.11 | Esquema da biossíntese dos aminoácidos não essenciais
Fonte: elaborada pelo autor.
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EXEMPLIFICANDO
A homocisteína é um aminoácido derivado da metionina e atua como
precursora da biossíntese da cisteína. As vitaminas B6 e B12 atuam como
cofatores nas reações metabólicas da homocisteína, e altos níveis
plasmáticos de homocisteína têm sido associados a um risco maior de
doenças cardiovasculares. A hiperhomocisteinemia favorece a oxidação da
homocisteína, o que resulta na formação de espécies reativas de oxigênio.
As consequências são a formação de ateromas e o efeito trombogênico; já
as causas da hiperhomocisteinemia são: genética (enzimas defeituosas
envolvidas no metabolismo da homocisteína), de�ciência de vitaminas B6 e
B12, uso de alguns fármacos (metotrexato e teo�lina) e tabagismo.
Aqui, encerramos esta seção dedicada ao estudo das propriedades físico-químicas
e funcionais dos aminoácidos, da digestão proteica e da absorção de aminoácidos,
da biossíntese dos aminoácidos não essenciais e dos peptídeos. Na próxima seção,
estudaremos as proteínas e enzimas.
FAÇA A VALER A PENA
Questão 1
Os aminoácidos comuns podem ser classi�cados, conforme a natureza química da
sua cadeia lateral, em apolares, polares sem carga elétrica, ácidos e básicos. Além
disso, há uma classi�cação conforme a capacidade do aminoácido ser
biossintetizado ou não pelo organismo.
Baseado nisso, assinale a alternativa correta.
a. A fenilalanina possui cadeia lateral apolar e é do tipo essencial.
b. A cisteína possui cadeia lateral polar com carga negativa e é do tipo não essencial.
c. O glutamato possui cadeia lateral apolar e é do tipo não essencial.
d. A tirosina é um aminoácido básico e é do tipo essencial.
e. A lisina é um aminoácido ácido e é do tipo não essencial.
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Questão 2
Polímeros são grandes moléculas formadas por unidades estruturais menores que
se repetem, chamadas de monômeros. As proteínas, os peptídeos e o DNA são
exemplos de polímeros naturais. No caso das proteínas e dos peptídeos, os
aminoácidos são os monômeros que estão ligados entre si por meio da ligação
peptídica.
Em relação à ligação peptídica, assinale a alternativa correta.
a. A ligação peptídica ocorre entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido
com formação de uma molécula de água.
b. A ligação peptídica é uma ligação do tipo covalente tão forte que só pode ser rompida pela ação de
enzimas especí�cas: as proteases e peptidases.
c. A ligação peptídica é resultado da interação entre dois grupos carboxila de aminoácidos diferentes com
formação de uma molécula de água.
d. A ligação peptídica é uma ligação de hidrogênio, pois envolve a interação entre duas moléculas. Essa
ligação é facilmente rompida pelo calor e pelo pH ácido.
e. O D-aminoácido é o constituinte das proteínas humanas e a ligação peptídica ocorre entre o grupo amino
de um aminoácido e o grupo carboxila de outro aminoácido.
Questão 3
Os aminoácidos não essenciais são sintetizados no organismo humano,
envolvendo várias vias metabólicas. Erros inatos do metabolismo de aminoácidos
ou aminoacidopatias podem afetar a biossíntese de vários desses aminoácidos,
resultando em retardo mental ou em outras anormalidades do desenvolvimento.
Sobre a biossíntese dos aminoácidos não essenciais e as doenças decorrentes de
de�ciências nessas vias metabólicas, assinale a alternativa correta.
a. O albinismo, caracterizado pela hipopigmentação da pele, olhos e cabelos é decorrente da de�ciência na
produção da melanina. Quando a enzima fenilalanina-hidroxilase está defeituosa, a fenilalanina não é
convertida em melanina nos melanócitos.
b. Na fenilcetonúria, a ação da fenilalanina hidroxilase pode estar ausente ou reduzida, o que resulta em
graus variados de conversão da fenilalanina em tirosina. Isso explica a diversidade de fenótipos com
gravidade variada.
c. Os intermediários de várias vias metabólicas, como a glicólise e o ciclo de Krebs, atuam como inibidores
da biossíntese de vários aminoácidos, como o glutamato, o aspartato e a alanina.
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REFERÊNCIAS
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BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L (Org.). Bioquímica. 7. ed. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2014.
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fenilcetonúria. n. 16. Brasília: CONITEC, 2019. 47p. Disponível em:
https://bit.ly/3txTG4z. Acesso em: 21 mar. 2021. 
FERRIER, D. R. Bioquímica Ilustrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.
GABRIEL, S. A. et al. Homocisteína como fator de risco para doenças
cardiovasculares. Revista da Faculdade de Ciências Médicas de Sorocaba,
Sorocaba, v. 7, n. 1, p.11-14, 2005. Disponível em: https://bit.ly/3xZ1Q9r. Acesso
em: 21 mar. 2021.  
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Revista da Sociedade Brasileira de Clínica Médica, [S.l.], v. 15, n. 4, p. 282-288,
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NAGAI, R.; TANIGUCHI, N. Aminoácidos e proteínas. In: BAYNES, J. W.; DOMINICZAK,
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NELSON, D. L.; COX, M. M. Água. In: NELSON, D. L.; COX, M. M. (Org.). Princípios de
bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
d. A fenilalanina é um aminoácido não essencial e é produzida em quantidade adequada para as
necessidades do organismo. Por isso, na fenilcetonúria, é preciso retirar a fenilalanina da dieta para se evitar
acúmulo desse aminoácido no organismo.
e. A hiperhomocisteinemia é uma consequência do erro inato do metabolismo da fenilalanina. Com isso, há
o aumento do nível plasmático de cisteína, o que estimula a aterogênese e a trombogênese. Assim, o risco é
maior para as doenças cardiovasculares.
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http://conitec.gov.br/images/Consultas/Relatorios/2019/Relatrio_PCDT_Fenilcetonria_CP16_2019.pdf
https://revistas.pucsp.br/RFCMS/article/viewFile/320/pdf
https://pesquisa.bvsalud.org/portal/resource/pt/biblio-877193
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VANNUCCHI, H.; MELO, S. S. Hiperhomocisteinemia e risco cardiometabólico.
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https://www.scielo.br/scielo.php?pid=S0004-27302009000500007&script=sci_arttext