Resumo degradação de proteínas

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Degradação de proteínas
Proteínas são macromoléculas formadas de polipeptídios (polímeros de aminoácidos), obtidas da alimentação (essenciais) e produzidos (não essenciais). De C, H, O, N e S. São moléculas polares. São 20 aminoácidos diferentes.
Metabolismo:
Digestão no estômago, enzima pepsina (percursos da pepsina é o pepsinogênio).
Maior quebra ocorre no intestino: pelo suco pancreático com enzimas e suco entérico = liberam aminoácidos livres.
Absorção: pelo sistema portal, fígado, 75% síntese de proteínas para estruturação, enzimas, anticorpos e hormônios.
Funções: 
· Transportam substâncias apolares
· Ação reguladora, enzimas
· Percursores hormonais
· Envolvidas na contração muscular
· Fazem partes da estrutura das membranas celulares
· Participam da defesa (anticorpos)
· Atuam na comunicação celular (glicoproteínas)
· Atuam no movimento e contração de estruturas como cílios e flagelos
· Promovem sustentação (colágeno)
· Transportam substâncias (hemoglobina) 
Aminoácidos naturais/não essenciais: produzidos. Glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico, histidina, asparagina, glutamina e prolina.
Aminoácidos essenciais: alimentação. Fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, leucina, isoleucina e metionina.
Os aminoácidos são ligados por ligação peptídica, libera uma molécula de água, formando as proteínas.
Estruturas:
· Primárias: cadeia de aminoácidos, não vital
· Secundárias: forma uma hélice, ligação por pontes de H (histonas)
· Terciárias: cadeia polipeptídica, vital (mioglobina)
· Quaternárias: subunidades agregadas (hemoglobina e anticorpos)
Desnaturação proteica: Desorganização da estrutura tridimensional, por agentes como pH, temperatura e substituição de aminoácidos, ocorre a perda da função. A desnaturação é permanente.
 - A anemia falciforme ocorre pela desnaturação da proteína, a forma da hemoglobina bloqueia o fluxo sanguíneo.
Caminho das proteínas:
Ingestão de proteínas/aminoácidos > incorporado e excesso é excretado (25%)
Em excesso do consumo > vira gordura
Degradação = proteólise, ocorre no citosol. Libera amina e ácido carboxílico, amina é amônia que é tóxica e será convertida.
O ácido carboxílico pode continuar por 4 rotas.
Aminoácidos divididos em:
· Aminoácidos glicogênios: percursores da glicose, o produto é intermediário (alanina, glutamato e aspartato)
· Aminoácidos cetogênicos: serão convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos, degradados a acetil ou oxalacetato, (leucina).
· Aminoácidos glicocetogênicos: atuam das duas formas.
Etapas:
Transaminação: por meio de transaminases (aminotransferases) transfere grupo amina de um aminoácido para um ceto ácido. Pela enzima Aspartato transaminase (AST) ou Transaminase glutâmico oxalacética (TGO)
OU pela transaminase glutâmico pirúvica ou alanina transaminase (ALT e TGP).
Em excesso no organismo, reagem com alfa cetolgutarato para formar glutamato.
Desaminação: retirada do grupamento amino dos aminoácidos com formação de amônia e cetoácido, pelas enzimas desidrogenases usa como cofator NADP, enzima glutamato desidrogenases.
Hiperamonemia: no fígado, converte a amônia (resultado da desaminação) em ureia.
Ciclo da ureia: em 5 reações, ocorre gasto de ATP.
1. O grupamento amino vão reagir formando a carbomoil fosfato, pela enzima carbomoil fosfato sintase.
2. O carbomoil fosfato vai pegar uma ornitina (aminoácido) e forma a citruline, pela enzima ornitina-transcarbamilase.
3. A citrulina sai da mitocôndria e vai para o citoplasma, reage com aspartato produzindo a argininasuccionato, gasta ATP, pela enzima arginino-succinato sintetase.
4. A argininasuccinato será quebrada pela enzima arginino-succinato liase formando fumarato e arginina
5. A arginina será degradada formando a ornitina e uréia, a ornitina retorna a mitocôndria (reutilizada) e a uréia será eliminada pelos rins.