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Capítulo 4 • Estrutura e função das proteínas 141 romper a parede celular bacteriana – mantém sua atividade bactericida por longo tempo, pois é estabilizada por essas ligações cruzadas dissulfeto. As pontes dissulfeto em geral não se formam no citosol, onde a alta concen- tração de agentes redutores converteria as pontes novamente em grupos –SH de cisteínas. Aparentemente, as proteínas não requerem esse tipo de reforço estru- tural nas condições relativamente amenas do citosol. COMO AS PROTEÍNAS FUNCIONAM Conforme vimos, as proteínas são compostas por uma grande variedade de se- quências de aminoácidos e se enovelam em conformações únicas. A superfície topográfica das cadeias laterais de uma proteína confere função única a cada proteína, com base nas suas propriedades químicas. O efeito conjunto da estru- tura, química e função confere às proteínas a capacidade extraordinária de de- sempenhar o grande número de processos dinâmicos que ocorrem nas células. Para as proteínas, a forma e a função estão inexoravelmente ligadas. Mas uma questão fundamental ainda permanece: como as proteínas funcionam? Nes- ta seção, descrevemos como a atividade das proteínas depende da sua capacida- de de se ligar a moléculas específicas, o que permite que atuem como catalisa- doras, suporte estrutural, pequenos motores, entre outras funções. Os exemplos que revisamos aqui não cobrem todo o repertório funcional das proteínas. No entanto, as funções especializadas das proteínas que você encontrará ao longo deste livro se baseiam em princípios similares aos aqui descritos. Todas as proteínas se ligam a outras moléculas As propriedades biológicas de uma molécula proteica dependem da sua intera- ção física com outras moléculas. Os anticorpos se ligam a vírus ou bactérias como um sinal para os sistemas de defesa do corpo, a enzima hexocinase liga gli- cose e ATP para então catalisar a reação entre eles, moléculas de actina se ligam umas às outras para formar longos filamentos, e assim por diante. De fato, todas as proteínas aderem, ou se ligam, a outras moléculas de uma maneira específica. Em alguns casos, essas ligações são muito fortes; em outros, elas são fracas e de curta duração. Conforme visto no Capítulo 3, a afinidade de uma enzima pelo seu substrato se reflete no seu valor de KM: quanto menor o valor de KM, maior a força da ligação. Independentemente de sua força, a ligação de uma proteína a outra molécu- la biológica sempre apresenta grande especificidade: cada proteína pode ligar-se a uma ou a poucas moléculas, entre as milhares a que está exposta. Qualquer substância que está ligada a uma proteína – seja um íon, uma pequena molécula C C C C C C C C CH2 CH2 S S CH2 CH2 S S CH2 SH CH2 SH CH2 SH CH2 SH OXIDAÇÃO REDUÇÃO Cisteína Ponte dissulfeto intracadeia Ponte dissulfeto intercadeia Polipeptídeo 1 Polipeptídeo 2 QUESTÃO 4-4 O cabelo é composto principalmen- te por fibras de queratina. Fibras individuais de queratina são ligadas umas às outras por meio de diversas pontes dissulfeto covalentes cruza- das (S-S). Se um cabelo crespo for tratado com agentes redutores su- aves, que rompem algumas dessas ligações cruzadas, e então alisado e oxidado novamente, ele permane- cerá liso. Desenhe um diagrama que ilustre as três etapas desse processo químico e mecânico no nível dos filamentos de queratina, com ênfase nas pontes dissulfeto. O que aconte- ceria se o cabelo fosse tratado com um agente redutor forte, capaz de romper todas as pontes dissulfeto? Figura 4-30 Pontes dissulfeto ajudam a estabilizar a conformação nativa de uma proteína. Este diagrama ilustra como as pontes dissulfeto covalentes se formam entre cadeias laterais adjacentes de cisteína por meio da oxidação de seus grupos –SH. Conforme indicado, essas liga- ções cruzadas podem unir duas partes de uma mesma cadeia polipeptídica ou duas cadeias diferentes. Como a energia neces- sária para romper uma ligação covalente é muito maior do que a energia necessária para romper todo o conjunto de ligações não covalentes (ver Tabela 2-1, p. 48), uma ponte dissulfeto tem grande efeito estabili- zador na estrutura de uma proteína enove- lada (Animação 4.6). Alberts_04.indd 141Alberts_04.indd 141 16/01/2017 09:25:0416/01/2017 09:25:04
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