Fundamentos da Biologia Celular - Alberts et al - 2017 - 4 Edicao-763

Prévia do material em texto

736 Respostas
V
el
o
ci
d
ad
e 
d
e 
re
aç
ão
 (
μ
m
o
l/s
)
Substrato (mM)
0 1 5 10
50
100
0,07
0,05
0,03
0,01
0 1 2 3 4 5
1
ve
lo
ci
d
ad
e 
1
[S]
s
μ
m
o
l
1
mM
Figura R3-21
RESPOSTA 3-22 Se [S] for muito menor do que KM, o sítio ativo 
da enzima está predominantemente desocupado. Se [S] for mui-
to maior do que KM, a velocidade da reação é limitada pela con-
centração de enzima (porque a maior parte dos sítios catalíticos 
estará totalmente ocupada).
RESPOSTA 3-23
 A,B. Os dados no quadro foram utilizados para construir a curva 
vermelha e a linha vermelha na Figura R3-23. Pelo gráfico, 
verifica-se que KM é 1 μM, e a Vmáx é 2 μmol/min. Note que 
os dados são muito mais fáceis de interpretar no gráfico li-
near, pois a curva em (A) se aproxima de, mas nunca atinge, 
Vmáx.
 C. É importante que apenas uma pequena quantidade de pro-
duto seja produzida, pois, do contrário, a velocidade da 
reação diminuiria, à medida que o substrato diminuísse e 
o produto se acumulasse. Assim, as velocidades medidas 
seriam menores do que deveriam ser.
 D. Se KM aumenta, a concentração de substrato necessária 
para produzir a metade da velocidade máxima aumenta. 
Como mais substrato é necessário para produzir a mesma 
velocidade, a reação catalisada pela enzima foi inibida pela 
fosforilação. Os dados esperados para a enzima fosforilada 
são a curva verde e a linha verde na Figura R3-23.
Capítulo 4
RESPOSTA 4-1 A ureia é uma pequena molécula orgânica que 
funciona de maneira eficiente tanto como doador de ligação de 
hidrogênio (por meio de seus grupos –NH2) quanto como acep-
tor de ligação de hidrogênio (por meio de seus grupos –C=O). 
Desse modo, a ureia pode colocar-se entre as ligações de hidro-
gênio que estabilizam moléculas proteicas, desestabilizando sua 
estrutura. Além disso, as cadeias laterais apolares da proteína 
são mantidas unidas no interior da estrutura enovelada, pois elas 
romperiam a estrutura da água se expostas. Em altas concen-
trações de ureia, a rede de ligações de hidrogênio formada por 
moléculas de água se torna desorganizada, diminuindo as forças 
hidrofóbicas. As proteínas desnaturam na presença de ureia em 
consequência desses dois fenômenos.
RESPOSTA 4-2 A sequência é composta por aminoácidos apo-
lares intercalados e polares ou carregados. A fita resultante em 
uma folha β será polar em um de seus lados e hidrofóbica no 
outro. Essa fita provavelmente será circundada por outras estru-
turas similares, formando uma folha β com uma face polar e uma 
hidrofóbica. Em uma proteína, essa folha β (chamada de anfipá-
tica, do grego amphi, “dos dois tipos”, e pathos, “paixão”, em 
função das suas duas superfícies com propriedades diferentes) 
estará posicionada de modo que sua face hidrofóbica esteja vol-
tada para o interior da proteína e sua face polar esteja na super-
fície, exposta à água.
RESPOSTA 4-3 Mutações benéficas a um organismo são sele-
cionadas na evolução pelo fato de conferirem vantagens na sua 
reprodução ou sobrevivência. Por exemplo, a mutação pode con-
ferir melhor aproveitamento das fontes de alimento; maior resis-
tência às dificuldades ambientais; ou maior capacidade de atrair 
um parceiro para a reprodução sexuada. Em contraste, proteínas 
que não conferem vantagens são danosas aos organismos, uma 
vez que a energia metabólica necessária para a sua síntese é um 
desperdício de energia. Caso essas proteínas mutantes sejam 
produzidas em excesso, a síntese de proteínas normais será pre-
2
1
0 5 10
Substrato (μM)
V
el
o
ci
d
ad
e 
(μ
m
o
l/m
in
)
1
[S]
1
μM
1
ve
lo
ci
d
ad
e
m
in
μ
m
o
l
2
4
6
0 4 8 12
1
[S]
1
μM
12,50
8,30
1,85
0,81
0,56
0,37
0,20
0,10
0,08
0,12
0,54
1,23
1,82
2,72
4,94
10,00
1
velocidade
min
μmol
6,7
4,8
1,4
0,91
0,77
0,67
0,59
0,56
0,15
0,21
0,70
1,1
1,3
1,5
1,7
1,8
[S] (μM)
Velocidade
(μmol/min)
DADOS PARA A E B
Figura R3-23
Allberts_Respostas.indd 736Allberts_Respostas.indd 736 16/01/2017 13:39:2616/01/2017 13:39:26