A Química dos Aminoácidos

Prévia do material em texto

A Química dos Aminoácidos 
Introdução 
Os aminoácidos desempenham papéis centrais tanto como blocos de construção de proteínas e como intermediários no 
metabolismo. Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas transmitem uma vasta gama de versatilidade química.O 
conteúdo preciso de aminoácidos e a seqüência desses aminoácidos de uma proteína específica são determinados 
pela seqüência das bases no gene que codifica essa proteína. As propriedades químicas dos aminoácidos das 
proteínas determinam a atividade biológica da proteína. As proteínas não só catalisam todas (ou a maioria) das reações 
nas células vivas, elas controlam virtualmente todo o processo celular. Além disso, as proteínas contêm dentro de suas 
sequências de aminoácidos as informações necessárias para determinar como essa proteína se dobrará em uma 
estrutura tridimensional e a estabilidade da estrutura resultante. O campo de dobramento e estabilidade de proteínas 
tem sido uma área criticamente importante de pesquisa há anos, e permanece hoje um dos grandes mistérios não 
resolvidos. Está, no entanto, sendo ativamente investigado, e o progresso está sendo feito todos os dias. 
À medida que aprendemos sobre os aminoácidos, é importante ter em mente que uma das razões mais importantes 
para entender a estrutura e as propriedades dos aminoácidos é entender a estrutura e as propriedades das 
proteínas. Veremos que as características vastamente complexas de uma proteína pequena, relativamente simples, são um composto das 
propriedades dos aminoácidos que compõem a proteína. 
Principais aminoácidos 
Os humanos podem produzir 10 dos 20 aminoácidos. Os outros devem ser fornecidos na comida. A falha em obter até 1 dos 10 aminoácidos 
essenciais, aqueles que não podemos produzir, resulta na degradação das proteínas do corpo - músculos e assim por diante - para obter o 
aminoácido que é necessário. Ao contrário da gordura e do amido, o corpo humano não armazena o excesso de aminoácidos para uso 
posterior - os aminoácidos devem estar na comida todos os dias. 
 Os 10 aminoácidos que podemos produzir são alanina, asparagina, 
ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina. A tirosina é produzida a partir da fenilalanina, portanto, 
se a dieta for deficiente em fenilalanina, a tirosina será necessária 
também. Os aminoácidos essenciais são a arginina (necessária para 
os jovens, mas não para os adultos), histidina, isoleucina, leucina, 
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Estes 
aminoácidos são necessários na dieta. As plantas, é claro, devem ser 
capazes de produzir todos os aminoácidos. Os humanos, por outro 
lado, não possuem todas as enzimas necessárias para a biossíntese 
de todos os aminoácidos. 
http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/aa.html#top
Por que aprender essas estruturas e propriedades? 
É essencial que todos os estudantes das ciências da vida conheçam bem a estrutura e a química dos aminoácidos e outros blocos de 
construção das moléculas biológicas. Caso contrário, é impossível pensar ou falar sensatamente sobre proteínas e enzimas, ou sobre os 
ácidos nucléicos. 
Estrutura Básica de um Aminoácido 
Estrutura básica 
 
 
Todos os aminoácidos encontrados nas proteínas têm essa estrutura básica, diferindo 
apenas na estrutura do grupo R ou da cadeia lateral. A cadeia lateral (R) determina as 
propriedades de cada aminoácido, ou seja, as propriedades da cadeia lateral 
determinam o comportamento químico do aminoácido (isto é, se ele é considerado 
ácido, básico, polar ou apolar). 
• Aminoácidos apolares (hidrofóbicos): glicina, alanina, valina, leucina, 
isoleucina e prolina 
• Aminoácidos apolares aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano 
• Aminoácidos polares sem carga: serina, treonina, metionina, glutamina, 
cisteína, asparagina 
• Aminoácidos ácidos: ácido aspártico (aspartato), ácido glutâmico (glutamato), 
• Aminoácidos básicos: arginina, lisina, histidina 
Em todos os aminoácidos, o carbono α está ligado a quatro constituintes diferentes, à 
exceção da glicina, na qual o grupo R é um átomo de H. Em tal situação, dizemos que 
esse carbono é assimétrico, ou seja, que não há igualdade entre nenhum dos radicais, 
de forma que não há simetria na molécula (se você cortar a molécula ao meio, com 
uma linha que passe pelo carbono α, não verá igualdade nas duas metades). O menor 
e mais simples aminoácido encontrado nas proteínas é a glicina, para a qual o grupo R 
é um hidrogênio (H). 
Para cada molécula de aminoácido, há duas estruturas possíveis. Essas duas 
possibilidades estruturais representam os ESTEREOISÔMEROS desses aminoácidos, 
que são chamados de D (destrógero, nome derivado de “lado direito”) e L (levógero, 
 
derivado de “lado esquerdo”). Por convenção, na forma L, o grupo α − NH3+ está 
projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está direcionado para a direita. 
Em proteínas, somente o isômero L é encontrado normalmente. As proteínas só 
possuem L-aminoácidos porque as enzimas que sintetizam os aminoácidos possuem 
SÍTIOS ATIVOS capazes de sintetizar apenas as formas L dos aminoácidos. 
 
 
 
Veja abaixo alguns detalhes e informações extras acerca dos aminoácidos! 
 
Aminoácidos Alifáticos 
Os grupos alifáticos R são não polares e hidrofóbicos. A hidrofobicidade aumenta com o aumento do número de átomos de carbono na 
cadeia de hidrocarbonetos. Embora esses aminoácidos prefiram permanecer dentro das moléculas de proteína, a alanina e a glicina são 
ambivalentes, o que significa que podem estar dentro ou fora da molécula de proteína. A glicina tem uma cadeia lateral tão pequena que não 
tem muito efeito sobre as interações hidrofóbicas. 
 
 
 
 
 
Menos hidrofóbico Mais hidrofóbico 
 
Aminoácido Cíclico 
A prolina é o único aminoácido cíclico. É não polar e compartilha muitas propriedades com o grupo alifático. A prolina é um dos 
aminoácidos ambivalentes, o que significa que pode estar dentro ou fora de uma molécula de proteína. Devido à sua estrutura única, a 
prolina ocorre em proteínas frequentemente em curvas ou curvas, que são frequentemente na superfície. 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos Aromáticos 
Aminoácidos aromáticos são relativamente não polares. Em diferentes graus, todos os aminoácidos aromáticos absorvem a luz 
ultravioleta. A tirosina e o triptofano absorvem mais do que a fenilalanina; O triptofano é responsável pela maior parte da absorvância da luz 
ultravioleta (cerca de 280 nm) pelas proteínas. A tirosina é o único dos aminoácidos aromáticos com uma cadeia lateral ionizável. A tirosina é 
um dos três aminoácidos que contêm hidroxila. 
 
 
Menos hidrofóbico Muito hidrofóbico 
 
 
 
Aminoácidos Hidroxílicos 
Os aminoácidos hidroxilílcos são polares, não carregados em pH fisiológico e hidrofílicos. 
 
 
Aminoácidos Contendo Enxofre 
Os aminoácidos contendo enxofre (cisteína e metionina) são geralmente considerados não-polares e hidrofóbicos. De fato, a metionina é um dos 
aminoácidos mais hidrofóbicos e quase sempre é encontrada no interior das proteínas. A cisteína, por outro lado, ioniza para produzir o ânion 
tiolato. Mesmo assim, é incomum encontrar cisteína na superfície de uma proteína. Existem várias razões. Primeiro, o enxofre tem baixa propensão à 
ligação de hidrogênio, diferentemente do oxigênio. Uma conseqüência desse fato é que o H2S é um gás sob condições em que o H2O é um líquido. Em 
segundo lugar, o grupo tiol da cisteina pode reagir com outros grupos tiol numa reação de oxidação que origina uma ligação dissulfeto. Talvez como 
consequência, os resíduos de cisteína são mais freqüentemente enterrados dentro de proteínas. 
 
 
Aminoácidos ácidos 
Os aminoácidos ácidos são polares e carregados negativamente em pH fisiológico. Ambos os aminoácidos ácidos têm um segundo grupo 
carboxila. Todos são muito hidrofílicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos BásicosOs aminoácidos básicos são polares e carregados positivamente e são muito hidrofílicos. Mesmo que os aminoácidos básicos estejam quase sempre em 
contato com o solvente, a cadeia lateral da lisina tem um caractere marcado de hidrocarboneto; portanto, é frequentemente encontrada PERTO da 
superfície, com o grupo amino da cadeia lateral em contato com o solvente. 
 
 
 
Bibliografia: 
Texto adaptado de Baldwin, T. & Lapointe, M. (2003). A Química dos Aminoácidos. O Projeto de Biologia [Online], Disponível: 
http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/