ED Aminoácidos RESOLUÇÃO

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ
CENTRO DE CIÊNCIAS 
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR
DISCIPLINA: INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA
PROFA. DANIELE DE OLIVEIRA BEZERRA SOUSA
ESTUDO DIRIGIDO
1. Escreva as reações de dissociação dos aminoácidos abaixo, indicando suas respectivas cargas elétricas resultantes:
a) ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65)
b) lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
2. Escreva a(s) estrutura(s) predominante(s) para cada um dos aminoácidos abaixo nos pHs 2; 7 e 12.
a) leucina (pK1 = 2,36 e pK2 = 9,60)
b) ácido glutâmico (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
c) lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
3. Para cada um dos aminoácidos abaixo, determine seu ponto isoelétrico (pI):
a) ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65)
b) arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48)
Em que direção migrará (anodo ou catodo) cada um dos aminoácidos acima, quando uma solução contendo uma mistura equimolar deles, for submetida à uma diferença de potencial elétrico, tal como uma eletroforese em papel, pH 5,7? Explique.
4. Escreva as estruturas iônicas predominantes do tripeptídeo Asp-Met-Lys nos pHs 6,0 e 13,0 e determine seu pI.
ácido aspártico (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65); metionina (pK1 = 2,17 e pK2 = 9,27) e lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
5. Considere os peptídeos Ser-Glu-Gly-His-Ala e Gly-His-Ala-Glu-Ser. Em que esses dois peptídeos diferem? Na sequência
6. Os aminoácidos abaixo fazem parte de uma proteína de defesa presente em algumas espécies de plantas. Sabendo os valores dos pKR desses aminoácidos, você diria que no pH 7,4 cada uma das cadeias laterais estaria protonada ou desprotonada?
a) ácido glutâmico (pK1 = 2,09; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
No PH 7,4 a cadeira lateral estaria desprotonado (COO-)
b) lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53)
No PH 7,4 a cadeia lateral estaría protonado (NH3)
7. Indique os efeitos prováveis na estrutura de uma proteína globular causados pelas
seguintes mutações e explique suas razões:
a. Leucina para Fenilalanina
b. Metionina para Cisteína 
c. Valina para Treonina
d. Glicina para Alanina
a. Relação energética, leucina (alifática) e fenilalanina (aromática)
b. Formação de ligação covalente pela cisteína (ligação dissulfeto)
c. Mudança de ligação por polaridade, valina (apolar) e treonina (polar)
d. Mais hidrofóbica (Alanina)
7. Considere o seguinte peptídeo: Gly-Ser-Ala-Glu-Asp-Asn-Lys. Calcular a carga líquida desse peptídeo no pH 7,0.
8. Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram adicionados numa mistura de água e óleo com posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos entre as duas fases.
R: Lys-Asp-Glu na fase aquosa/ polares carregados
 Leu-Ala-Phe na fase oleosa/ apolares
9. Se você soubesse tudo sobre as propriedades dos 20 aminoácidos comuns (protéicos), você seria capaz de dizer as propriedades de uma proteína (ou de um grande peptídeo) feita a partir deles? R:É possível obter informações básicas acerca da polaridade e interações que as cadeias laterais oferecem.
10. Por que quando as proteínas são modificadas de modo a conferir uma natureza química diferente a cadeias laterais específicas, elas não podem mais voltar à estrutura nativa original? R:Pois alteram as suas propriedades que são dados a partir da ligação covalente entre os aminoácidos de cadeias laterais específicas
11. Um peptídeo sintético constituído apenas de resíduo de lisina apresenta conformação alfa-helicoidal em pH igual ou superior a 12,0. Explique esta mudança conformacional com o pH e determine o número de resíduos de lisina de que é formado o peptídeo, sabendo que seu comprimento é de 45 Å a pH 12,0.
R:O peptídeo constituído de resíduos de lisina em olução a pH 7 não forma α­hélice, pois apresenta as cadeias laterais carregadas positivamente; em pH 12, contudo, a maioria das cadeias laterais está desprotonada(NH2) e a polilisina forma αhélice espontaneamente. 
3,6 resíduos Å
 x 45 Å
 x=30 resíduos de aminoácidos formam α­hélice 
12. Sobre a estrutura das proteínas, responda:
a) Quais os principais tipos de interações envolvidas na estabilização das alfa-hélices? Estas interações são provenientes de quais elementos químicos presentes na cadeia de aminoácidos? Ligação de hidrogênio, o oxigênio da carbonila( C=O) liga-se com o hidrogênio do grupo amino(NH)
b) Quais os principais tipos de interações envolvidas na estabilização das folhas-betas? Estas interações são provenientes de quais elementos químicos presentes na cadeia de
aminoácidos? Ligação de hidrogênio, o oxigênio da carbonila( C=O) liga-se com o hidrogênio do grupo amino(NH)
c) Quais os principais tipos de forças responsáveis pela estabilização do nível terciário das proteínas? E do quaternário?
Terciária: Interação hidrofóbica, Interação eletrostático (ligação iônica), Ligação covalente (ponte dissulfeto), Ligação de hidrogênio e forças de Van der Waals
Quaternária:efeitos hidrofóbicos, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas
d) Quais os aminoácidos que são incompatíveis com a formação de alfa-hélices? E incompatíveis com as folhas-betas?
Incompatíveis com alfa-hélice: Prolina e Glicina
Incompatíveis com folhas-betas: Grupos R dos resíduos de aminoácidos muito volumosos. 
13. Dos níveis organizacionais das proteínas, qual aquele que não sofre alteração durante o processo de desnaturação? Explique porque uma proteína quando modificada covalentemente não pode ser renaturada. R: Nível primário, Uma proteína quando modificada covalentemente não pode ser restaurada, pois são as ligações peptídicas- ligação covalente- que une os aminoácidos, o que faz perder sua informação genética e específica.
14. A hemoglobina é uma proteína alostérica, enquanto que a mioglobina não. O que é uma proteína alostérica? Qual o requisito mínimo, em termos de níveis estruturais, para que uma proteína seja considerada alostérica? Qual das duas proteínas transporta o oxigênio mais eficientemente? Por quê?
R:Uma proteína alostérica é aquela em que a interação com um ligante/modulador afeta as propriedades de ligação de outro sítio na mesma proteína, sendo requisito mínimo, o nível quaternário, apresentando duas ou mais subunidades. A hemoglobina transporta o oxigênio mais eficientemente, pois a ligação de O2 à hemoglobina segue uma característica de interação cooperativa entre os sítios de ligação, uma vez que a ligação do primeiro oxigênio à desoxi-hemoglobina facilita a ligação de O2 às outras subunidades da molécula. Enquanto que de modo inverso, a dissociação do primeiro O2 da hemoglobina completamente oxigenada, Hb(O2)4, tornará mais fácil a dissociação de O2 das outras subunidades da molécula.
Para o tripeptídeo H3N+ -Ala-Lys-Ser-COO-
a) Classifique os grupos R segundo suas polaridades
R:Alanina: cadeia lateral apolar e alifática; Lisina: cadeia lateral carregada positivamente (básica) e Serina: cadeia lateral polar e não carregada
b) Calcule o pI sabendo que: 
Ala (pk1= 2,34; pK2=9,69)
Lys (pk1= 2,18; pK2=9,95; pKr=10,53)
Ser (pk1= 2,21; pK2=9,15)
c) Para que polo (positivo ou negativo) migraria o tripeptídeo numa eletroforese feita a pH = 7? No PH 7, o tripeptídeo migraria para para o polo negativo (-), uma vez, que nesse PH, estaria protonado, com cargas positivas (+)
15. Para que direção, isto é, para o anodo (A), para o catodo (C) ou permanência na origem (O), migrarão num campo elétrico as seguintes proteínas, nos pHs indicados? 
a) Albumina do ovo (pI = 4,6) em pH 5,0 
b) β-Lactoglobulina (pI = 5,2) nos pHs 5,0 e 7,0 
c) Quimiotripsinogênio (pI = 9,5) nos pHs 5,0, 9,5 e 11,0
a) No PH 5,0 a Albumina do ovo, encontra-se desprotonado, com presença de cargas negativas (-), portanto, migrará para ânodo (+)
b) No PH 5,0 a β-Lactoglobulina, encontra-se protonada, com presença de cargas positivas (+), portanto, migrará para o cátodo (-). Enquanto que no PH 7,0, encontra-se desprotonada, com presença de cargas negativas (-), portanto migrarápara o ânodo (+)
c) No PH 5,0 o Quimiotripsinogênio, encontra-se protonado (+), portanto migrará para o cátodo (-), enquanto que no PH 9,5 permanecerá na origem (0) e no PH 11,0, encontra-se desprotonado (-), migrando, portanto para ânodo (+)