BIOLOGIA TOTAL SUPERIOR - BIOQUIMICA- Apostila parte I

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BIOQUÍMICA SUPERIOR
sumário
ÁGUA 03
Compostos Anfipáticos
Ph Pka E Sistema Tampão
Aminoácidos
Proteína
Hemoglobina e Suas Propriedades Biológicas
Proteínas Fibrosas
Enzimas
Cinética Enzimática
Metabolismo Energético Celular
Glicólise
Ciclo de Krebs
Citocromos
Fosforilação Oxidativa
Mitocondrias e Seu Papel na Fosforilação Oxidativa
Teoria Quimiostática
Sintese e Degradação de Glicogênio
Estrutura e Função das Diversas Classes de Lípídeos e Características Físico-químicas
Estocagem, Mobilização e Transporte de Lipídeos
Estocagem, de Glicogênio e Triacilgliceróis
Transporte de Lipideos e o Papel das Diversas Lipoproteínas
Oxidação de Ácidos Graxos e Beta Oxidação
Sinstese de Corpos Cetônicos
Biossíntese de Ácidos Graxos
Transminação e Desaminação dos Aminoácidos
Ciclo da Ureia
Integração Metabólica Sob o Ponto de Vista Hormonal
Via das Pentoses Fosfato
Gliconeogênese 
Mecanismo de geração de espécies reativas de oxigênio
10
16
23
30
37
44
48
54
60
66
72
78
83
90
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109
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ÁGUA
Consequência das interações intermoleculares. 
Propriedades Físicas: Ponto de Fusão
Consequência das interações intermoleculares. 
Propriedades Físicas: Ponto de Ebulição.
Na natureza, a água é o componente químico 
que está presente em maior quantidade nos 
seres vivos e, juntamente com os sais minerais, 
constitui os componentes inorgânicos das 
células. 
A água compõe a maior parte da massa corporal 
do ser humano. É o solvente biológico ideal. A 
capacidade solvente inclui íons (ex.: Na+, K+ e Cl), 
açúcares e muitos aminoácidos. Sua incapacidade 
para dissolver algumas substâncias como lipídeos 
e alguns aminoácidos, permite a formação de 
estruturas supramoleculares (ex.: membranas) 
e numerosos processos bioquímicos (ex.: 
dobramento proteico). Nela estão dissolvidas ou 
suspensas as moléculas e partículas necessárias 
para o bom funcionamento celular. Reagentes 
e produtos de reações metabólicas, nutrientes, 
assim como produtos de excreção, dependem da 
água para o transporte no interior das células e 
entre as células.
PROPRIEDADES DA ÁGUA 
- ELEVADO CALOR ESPECÍFICO 
Definição de calor específico: é a energia 
necessária para aumentar em um grau, um 
grama de uma determinada substância.
A água tem um alto calor específico pois tem 
a capacidade de absorver muito calor e mudar 
pouco sua temperatura. Essa característica 
é fundamental para a manutenção da 
homeostase dos organismos vivos. Homeostase 
é a condição de relativa estabilidade da qual o 
organismo necessita para realizar suas funções 
adequadamente para o equilíbrio do corpo.
- PONTO DE FUSÃO E VAPORIZAÇÃO
 As moléculas de água se unem por ligações de 
hidrogênio na qual um átomo de hidrogênio 
polarizado com carga parcial positiva é atraído 
por um átomo de oxigênio de outra molécula 
com carga parcial negativa. A formação de 
dipolos na molécula é resultante da grande 
diferença de eletronegatividade entre os átomos 
de hidrogênio e o de oxigênio. 
Elevado ponto de vaporização: Quantidade 
de energia necessária para que 1 grama de uma 
determinada substância passe do estado líquido 
para o estado gasoso. Devido a essas interações 
(ligação de hidrogênio) a água apresenta alto 
ponto de fusão e ebulição sendo considerada 
um excelente solvente para substâncias iônicas 
e outras moléculas polares que façam ligação de 
hidrogênio com a água como aldeídos, álcool, 
cetonas e açúcares. 
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Elevado ponto de congelamento: Neste 
processo, uma grande quantidade de energia 
deve ser perdida para que a água passe do 
estado líquido para o estado sólido. Isso porque 
o ponto de congelamento da água é elevado. 
Água no estado sólido fica menos 
densa do que ele no estado líquido.
- ALTA TENSÃO SUPERFICIAL
As forças de coesão igualmente compartilhadas 
entre a molécula de água e outras vizinhas faz 
com que uma molécula de água possa interagir 
com a que está ao seu lado esquerdo, direito, 
em cima, embaixo, em todas as direções, 
sempre com a mesma intensidade de força. A 
tensão superficial é uma propriedade da água 
desencadeada pela coesão de suas moléculas, 
umas com as outras. Essa coesão é fundamental 
para o transporte de líquidos no interior das 
plantas, dentre outros fenômenos biológicos. 
CARACTERÍSTICAS MOLECULARES
A molécula de água é composta por dois átomos 
de hidrogênio e um de oxigênio, com estrutura 
angular sendo considerada uma molécula polar. 
Essa molécula forma um tetraedro irregular, 
ligeiramente torcido, onde o oxigênio fica no 
centro e os dois hidrogênios e os elétrons não 
compartilhados ocupam os cantos do tetraedro. 
A distância entre os dois átomos de hidrogênio 
possui uma angulação de aproximadamente 
105º. 
O oxigênio por ser muito eletronegativo atrai os 
elétrons para longe dos núcleos de hidrogênio, 
deixando-os com uma carga parcial positiva, 
enquanto seus dois pares de elétrons não 
compartilhados constituem uma região de carga 
negativa. Essa assimetria em relação à carga 
elétrica gera uma molécula de característica 
dipolo.
As interações entre as moléculas de água são 
do tipo ligações de hidrogênio e só são possíveis 
porque a água é um dipolo. As ligações de 
hidrogênio se formam quando as cargas parciais 
positivas (que estão sobre os hidrogênios) de 
uma molécula de água interagem com cargas 
parciais negativas de outra molécula. Este tipo 
de ligação tem uma energia menor do que a 
das ligações covalentes e, portanto, pode ser 
mais facilmente desfeita (precisa de menos 
energia para ser rompida). A força das ligações 
de hidrogênio vem da grande quantidade delas, 
que estão presentes entre as moléculas de água 
(uma molécula de água possui quatro cargas 
parciais e, portanto, pode interagir com, no 
máximo, quatro outras moléculas da mesma 
substância). Devido essa grande quantidade de 
ligações de H no gelo faz com que essa molécula 
tenha um alto ponto de fusão e vaporização 
(precise de muito calor para derreter e evaporar, 
respectivamente– desmanchar as ligações de H) 
e pela coesão da água, por manter as moléculas 
ligadas umas às outras. 
A molécula da água é altamente coesiva. As 
moléculas interagem entre si por meio de 
ligações de hidrogênio. A natureza altamente 
coesiva da água afeta as interações entre as 
moléculas em solução aquosa.
Estrutura da molécula de água.
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A MOLÉCULA DE ÁGUA INFLUENCIA A 
ESTRUTURA DE OUTRAS BIOMOLÉCULAS
Embora a ligação covalente seja a força mais 
vigorosa que mantém as estruturas moleculares 
unidas, as forças não covalentes também 
desempenham um papel importante na 
estabilidade e funcionalidade das biomoléculas. 
Essas forças que podem ser de característica de 
repulsão ou atração, envolvem interações tanto 
dentro da própria biomolécula quanto entre ela 
e a água que forma o componente principal do 
ambiente adjacente. 
A maioria das biomoléculas são anfipáticas, 
isto é, possuem regiões ricas em grupamentos 
funcionais carregados ou polares bem como 
regiões com caráter hidrofóbico. O curioso é 
que as biomoléculas tendem a se dobrar com os 
grupamentos apolares no interior enquanto as 
regiões polares ficam presentes na superfície em 
contato com a água. 
ELEVADA CONSTANTE DIELÉTRICA 
O dipolo forte da água é responsável pela 
elevada constante dielétrica. Segundo descrito 
quantitativamente pela lei de Coulomb a força 
de interação entre partículas com cargas opostas 
é inversamente proporcional à constante 
dielétrica do meio circunvizinho. Dessa forma, a 
água por possuir essa constante elevada diminui 
a interação de partículas polares e carregadas 
o que a possibilita de dissolver grandes 
quantidades de compostos carregados como os 
sais.
Os compostos não polares (apolares) possuem 
uma tendência em se auto associar em um 
ambiente aquoso. Essa interação não ocorre por 
atração mútua entre essas estruturas e muitomenos por ligações hidrofóbicas. Os hidrogênios 
presentes nos hidrocarbonetos não formam 
ligações de hidrogênio, mas afetam a estrutura 
das moléculas de água que os circulam. Essas 
moléculas ao entorno da estrutura apolar 
se apresentam com um número restrito de 
orientações (grau de liberdade) o que ocasiona 
um número máximo de ligações de hidrogênio 
entre elas. 
Essa formação máxima de múltiplas ligações de 
hidrogênio somente pode ser mantida se ocorrer 
o aumento da ordem de moléculas águas 
adjacentes. Assim as moléculas apolares tendem 
a formar gotículas que diminuem a área de 
superfície exposta `a água e reduz a quantidade 
de moléculas de água onde a liberdade de 
movimento se torna restrita. De forma bem 
parecida, nosso ambiente celular funciona, os as 
porções das biomoléculas tendem a ficar para 
dentro da estrutura ou dentro de uma dupla 
camada lipídica, diminuindo bastante o contato 
com a água.
SOLVENTE UNIVERSAL
A água é considerada como solvente 
universal pois tem a capacidade de solubilizar 
inúmeros compostos orgânicos e inorgânicos, 
transportando-os pelo organismo. As substâncias 
dissolvidas em água reagem mais facilmente 
pois suas partículas espalhadas e em contínuo 
movimento têm uma possibilidade maior de 
entrar em contato com outras partículas. É 
o solvente do sangue, da linfa, dos líquidos 
intersticiais nos tecidos e das secreções como a 
lágrima, o leite e o suor. 
A polaridade e a capacidade de formação de 
ligação de hidrogênio da água fazem dela uma 
molécula com alto poder de interação. 
A água é um excelente solvente para a maioria 
das moléculas polares pois enfraquece as 
ligações eletrostáticas e ligações de hidrogênio 
entre esses grupamentos e passa a interagir com 
eles, como por exemplo entre carbonila e amida.
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A ÁGUA PODE FUNCIONAR COMO UM 
EXCELENTE NUCLEÓFILO
Nas reações presentes em nosso metabolismo 
frequentemente podemos observar o ataque por 
pares isolados de elétrons que estão presentes em 
moléculas ricas em elétrons (nucleófilos) sobre 
átomos deficientes em elétrons (eletrófilos). 
Assim, devido a sua estrutura molecular onde 
estão presentes pares de elétrons isolados, 
a água comporta um carga negativa parcial, 
funcionando como um excelente nucleófilo. 
Esse ataque nucleofílico geralmente está 
associado à reações de clivagem das ligações 
amida, glicosídica ou éster presentes que 
mantém unidas as biomoléculas (por exemplo, 
clivagem da ligação peptídica que mantém dois 
aminoácidos unidos através de uma ligação 
amida). Essa reação química é denominada 
hidrólise. 
Em contrapartida, quando as unidades 
monoméricas são unidas o produto dessa reação 
é uma molécula de água (com base no mesmo 
exemplo, quando dois aminoácidos se unem, a 
ligação amida é formada pela retirada de uma 
molécula de água, parte do grupo carboxílico de 
um e do grupo amina do outro).
ANOTAÇÕES
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
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9
Explique a composição molecular da água.
Por que que a água é considerada um solvente 
biológico ideal?
Como as moléculas de água formam ligações de 
hidrogênio?
Como a molécula de água pode influenciar a estrutura 
de outras biomoléculas? 
Como ocorre as interações hidrofóbicas em ambiente 
aquoso? 
Explique de que maneira a água pode funcionar como 
um excelente nucleófilo?
Qual a importância biológica na capacidade da 
molécula de água em se dissociar?
Correlacione as principais propriedades da água com 
o tipo de interação molecular que mesma realiza.
Dentre as propriedades físico-químicas da água, com 
grande importância sob o ponto de vista biológico, 
podem- se citar: 
a) o alto calor específico, o pequeno poder de 
dissolução e a grande tensão superficial. 
b) o baixo calor específico, o grande poder de 
dissolução e a pequena tensão superficial. 
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ANOTAÇÕES
c) o baixo calor específico, o pequeno poder de 
dissolução e a pequena tensão superficial. 
d) o alto calor específico, o alto poder de dissolução 
e a pequena tensão superficial. 
e) o alto calor específico, o alto poder de dissolução 
e a grande tensão superficial. 
Explique como alguns insetos e pequenos animais 
são capazes de caminhar sobre a superfície de lagos/ 
lagoas e por que podemos encher um copo com 
água, passando um pouco da borda, sem que ela 
transborde? Explique considerando as propriedades 
físico químicas da molécula de água.
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GABARITO DJOW
ÁGUA
1- A água é constituída de dois átomos de hidrogênio e um 
átomo de oxigênio. Essa molécula forma um tetraedro irregular, 
ligeiramente torcido, onde o oxigênio fica no centro e os dois 
hidrogênios e os elétrons não compartilhados ocupam os cantos 
do tetraedro. A distância entre os dois átomos de hidrogênio 
possui uma angulação de aproximadamente 105O. Vale 
ressaltar que o oxigênio é muito eletronegativo atrai os elétrons 
para longe dos núcleos de hidrogênio, deixando-os com uma 
carga parcial positiva, enquanto seus dois pares de elétrons não 
compartilhados constituem uma região de carga negativa. Essa 
assimetria em relação `a carga elétrica gera uma molécula de 
característica dipolo.
2- O dipolo forte da água é responsável pela elevada constante 
dielétrica. Segundo descrito quantitativamente pela lei de 
Coulomb a força de interação entre partículas com cargas 
opostas é inversamente proporcional `a constante dielétrica 
do meio circunvizinho. Dessa forma a água por possuir essa 
constante elevada diminui a interação de partículas polares e 
carregadas o que a possibilita de dissolver grandes quantidades 
de compostos carregados como os sais.
3- Um núcleo de hidrogênio parcialmente desprotegido ligado 
através de uma ligação covalente à um átomo com elevada 
eletronegatividade como oxigênio ou nitrogênio (aqui eles 
funcionam como captador de elétron) pode interagir com seu 
um par de elétron não compartilhado com outro átomo de 
oxigênio ou nitrogênio e assim formar a ponte de hidrogênio. Se 
lembrarmos da disposição molecular da água, ela possui essas 
duas características, e assim a auto associação das moléculas 
de água através dessas ligações de hidrogênio é possibilitada. 
4- Embora a ligação covalente seja a força mais vigorosa 
que mantém as estruturas moleculares unidas, as forças não 
covalentes também desempenham um papel importante na 
estabilidade e funcionalidade das biomoléculas. Essas forças que 
podem ser de característica de repulsão ou atração, envolvem 
interações tanto dentro da própria biomolécula quanto entre 
ela e a água que forma o componente principal do ambiente 
adjacente. Sem contar que a maioria das biomoléculas são 
anfipáticas, isto é, possuem regiões ricas em grupamentos 
funcionais carregados ou polares bem como regiões com caráter 
hidrofóbico. O curioso é que as biomoléculas tendem a se dobrar 
com os grupamentos apolares no interior enquanto as regiões 
polares ficam presentes na superfície em contato com a água. 
5- Os compostos não polares (apolares) possuem uma tendência 
em se auto associar em um ambiente aquoso. Essa interação 
não ocorre por atração mútua entre essas estruturas e muito 
menos por ligações hidrofóbicas. Os hidrogênios presentes 
nos hidrocarbonetos não formam ligações de hidrogênio, mas 
afetam a estrutura das moléculas de água que os circulam. Essas 
moléculas ao entorno da estrutura apolar se apresentam com 
um número restrito de orientações (grau de liberdade) o que 
ocasiona um número máximo de ligações de hidrogênio entre 
elas. Essa formação máxima de múltiplas ligações de hidrogênio 
somente pode ser mantida se ocorrer o aumento da ordem 
de moléculas águas adjacentes. Assim as moléculas apolares 
tendem a formar gotículas que diminuem a área de superfície 
exposta `a água e reduz a quantidade de moléculas de água 
onde a liberdade de movimento se torna restrita. De forma bem 
parecida, nosso ambiente celular funciona, os as porções das 
biomoléculastendem a ficar para dentro da estrutura ou dentro 
de uma dupla camada lipídica, diminuindo bastante o contato 
com a água.
6- Nas reações presentes em nosso metabolismo frequentemente 
podemos observar o ataque por pares isolados de elétrons que 
estão presentes em moléculas ricas em elétrons (nucleófilos) 
sobre átomos deficientes em elétrons (eletrófilos). Assim, 
devido a sua estrutura molecular onde estão presentes pares 
de elétrons isolados, a água comporta um carga negativa 
parcial, funcionando como um excelente nucleófilo. Esse ataque 
nucleofílico geralmente está associado `a reações de clivagem 
das ligações amida, glicosídica ou éster presentes que mantém 
unidas as biomoléculas (por exemplo, clivagem da ligação 
peptídica que mantém dois aminoácidos unidos através de uma 
ligação amida). Essa reação química é denominada hidrólise. Em 
contrapartida, quando as unidades monoméricas são unidas o 
produto dessa reação é uma molécula de água (com base no 
mesmo exemplo, quando dois aminoácidos se unem, a ligação 
amida é formada pela retirada de uma molécula de água, parte 
do grupo carboxílico de um e do grupo amina do outro).
7- Embora discreta, a molécula de água possui capacidade de 
se dissociar. Essa ionização pode ser representada como uma 
transferência de próton intermolecular e um íon didróxido: H
2
O 
+ H
2
O H
3
O+ + OH-. O próton transferido está associado, na 
realidade, a um grupamento de moléculas de água. Em nossa 
biologia os prótons em solução não existem apenas associados 
como H3O+, mesmo assim é rotineiramente representado como 
H+, ainda que na realidade, esteja totalmente hidratado. Como 
os íons hidrônio e hidróxido se recombinam continuamente 
para formar moléculas de água em nossa biologia, a água 
como solvente de outros compostos químicos pode influenciar 
a ionização destes e assim, esse comportamento, variar o pH 
do meio. 
8- As interações entre as moléculas de água são do tipo ligações 
de hidrogênio e só são possíveis porque a água é um dipolo. 
As ligações de hidrogênio se formam quando as cargas parciais 
positivas (que estão sobre os hidrogênios) de uma molécula 
de água interagem com cargas parciais negativas de outra 
molécula. Este tipo de ligação tem uma energia menor do que 
a das ligações covalentes e, portanto, pode ser mais facilmente 
desfeita (precisa de menos energia para ser rompida). A força 
das ligações de hidrogênio vem da grande quantidade delas, 
que estão presentes entre as moléculas de água (uma molécula 
de água possui quatro cargas parciais e, portanto, pode 
interagir com, no máximo, quatro outras moléculas da mesma 
substância). Devido essa grande quantidade de ligações de H no 
gelo faz com que essa molécula tenha um alto ponto de fusão 
e vaporização (precise de muito calor para derreter e evaporar, 
respectivamente– desmanchar as ligações de H) e pela coesão 
da água, por manter as moléculas ligadas umas às outras. 
9- E
10- As forças de coesão igualmente compartilhadas entre a 
molécula de água e outras vizinhas faz com que uma molécula 
de água possa interagir com a que está ao seu lado esquerdo, 
direito, em cima, embaixo, em todas as direções, sempre com 
a mesma intensidade de força. A tensão superficial é uma 
propriedade da água desencadeada pela coesão de suas 
moléculas, umas com as outras. Essa coesão é fundamental para 
o transporte de líquidos no interior das plantas, dentre outros 
fenômenos biológicos. 
 
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MOLÉCULAS ANFIFÍLICAS
Muitas biomoléculas, denominadas anfifílicas 
(ou anfipáticas), possuem uma região hidrofílica 
(interage com a água - Polar) e uma região 
hidrofóbica (não interage com água - Apolar).
 
A atração de um determinado tipo de átomo 
pelos elétrons de uma ligação covalente é 
chamada de eletronegatividade. Quanto mais 
eletronegativo for um átomo, mais fortemente 
ele atrai elétrons compartilhados para si mesmo. 
Em uma ligação covalente o resultado desse 
“cabo de guerra” entre os elétrons comuns é o 
equilíbrio. Quando dois átomos compartilham os 
elétrons de forma igual, ou seja, ninguém vence 
o cabo de guerra se diz uma ligação apolar. 
Ligação entre elementos químicos iguais é um 
bom exemplo desse tipo de ligação. Entretanto, 
em outros compostos onde o átomo é ligado a 
outro mais eletronegativo, os elétrons da ligação 
não saem dividido igualmente. Esse tipo de 
ligação é chamado de ligação covalente polar.
Em resumo, na química, a polaridade se refere 
à separação das cargas elétricas que ocasiona 
na formação molecular de dipolos elétricos. 
As moléculas polares interagem através de 
dipolos-dipolos ou ligações de hidrogênio. 
A polaridade irá depender da diferença de 
eletronegatividade entre os átomos. A molécula 
de água, por exemplo, é polar pois existe um 
compartilhamento assimétrico entre os átomos 
de oxigênio e os átomos de hidrogênio. Assim, 
podemos dizer que uma substância polar poderá 
COMPOSTOS ANFIPÁTICOS
estrutura de uma molécula anfipática
se correlacionar com a água o que não ocorre 
com a substância apolar.
Essa propriedade afeta significativamente o 
meio aquoso. Por exemplo, os ácidos graxos 
ionizados são moléculas anfipáticas porque 
contêm grupos carboxilatos hidrofílicos e grupos 
hidrocarbonetos Estrutura de uma molécula 
anfipática com a cadeia hidrofóbica e uma 
extremidade hidrofílica hidrofóbicos. Quando 
misturados com a água, as moléculas anfifílicas 
se agregam formando estruturas estáveis 
chamadas micelas.
Nas micelas, as regiões carregadas (grupos 
carboxilatos), denominadas cabeças polares, 
são orientadas para a água com a qual interage. 
A cauda hidrocarboneto não polar tende a evitar 
o contato com a água e orienta-se para o interior 
hidrofóbico.
BICAMADAS FOSFOLIPÍDICAS
A tendência das biomoléculas anfipáticas é 
espontaneamente se rearranjar em água e é 
uma característica importante de numerosos 
componentes celulares. Por exemplo, a formação 
de bicamadas por moléculas de fosfolipídios é a 
estrutura básica das membranas biológicas.
Micela
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fosfolipideos
A capacidade dos lipídeos em formar membranas 
é inerente à sua estrutura molecular. Um 
fosfolipídio de membrana é uma molécula 
anfipática, isto é, possui uma região hidrofílica 
e uma região hidrofóbica.
Dessa forma, as partes polares das estruturas 
dos fosfolipídios estão voltadas para a superfície 
interna e externa da célula, organizando a parte 
apolar no interior da membrana.
As bicamadas lipídicas tendem a convertesse 
em estruturas fechadas, mais estáveis, por não 
apresentarem caudas hidrofóbicas expostas ao 
solvente. Os lipossomos são vesículas esféricas 
sintéticas constituídas por uma bicamada 
lipídica contínua, delimitando uma cavidade 
interna preenchida por solvente.
Os lipossomos têm sido empregados como 
modelos para o estudo de bicamadas lipídicas 
e membranas.
A bicamada lipídica isola o conteúdo do 
lipossomo do líquido externo. Apesar disto, vários 
compostos podem ser englobados no interior 
do compartimento interno dos lisossomos e é 
justamente graças a essa propriedade que essas 
estruturas constituem uma via importante para a 
administração de medicamentos. As substâncias 
são encapsuladas em lipossomos que caem na 
circulação sanguínea até os tecidos. Em seguida, 
por fusão das vesículas com a membrana 
plasmática, os fármacos são introduzidos 
diretamente nas células. Dessa forma o preparo 
dos lisossomos específicos para o tecido alvo 
reduz os efeitos colaterais indesejados.
PROTEÍNAS
A conformação final da proteína está relacionada 
com a sequência de aminoácidos observada em 
sua estrutura primaria. Cada aminoácido pode 
ser diferenciado a partir da sua cadeia lateral 
e essa pode apresentar grupos funcionais 
que podem conferir regiões na proteína de 
característica polar ou apolar.
As proteínas de membrana, por exemplo, 
se organizam posicionando os resíduosde 
aminoácidos apolares para o interior das 
membranas e os resíduos polares para as 
superfícies externa e interna.
Proteínas transmembrana: estão são anfipáticas 
e ultrapassam a bicamada lipídica, uma única vez 
(proteína transmembrana de passagem única) 
ou diversas vezes (proteínas transmembrana 
multipassagem). Possui formato de uma hélice 
ou barris e podem exercer a função de transporte 
de íons, ou ainda, funcionar como receptores ou 
como enzimas.
SAPONIFICAÇÃO
As gorduras animais e os óleos vegetais são 
misturas de triacilgliceróis. Esses triacilgliceróis 
podem ser hidrolisados, liberando ácidos 
graxos e glicerol. Se esta hidrólise é feita 
em meio alcalino, formam-se sais de ácidos 
graxos, os sabões. Esse processo é chamado de 
saponificação e é o princípio da fabricação de 
12
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sabões a partir de gordura animal fervida em 
presença de NaOH ou KOH. Os sabões também 
são moléculas anfifílicas.
Os sais biliares são moléculas derivadas 
do colesterol e são produzidos no fígado. 
No pH fisiológico os sais biliares ocorrem 
predominantemente na forma desprotonada, do 
que resulta a denominação mais apropriada de 
sais biliares. Essas moléculas são anfifílicas e são 
responsáveis pela emulsificação e solubilização 
dos lipídeos e das vitaminas lipossolúveis.
IMPORTÂNCIA DA CONJUGAÇÃO DOS 
ÁCIDOS BILIARES
Nos seres humanos, os principais sais biliares 
são o colato e quenodesoxicolato (ácido cólico 
e quenodesoxicólico) e são secretados para a 
vesícula biliar e na sua maior parte associados a 
glicina e a taurina por ligação amídica.
A conjugação dos ácidos biliares com a glicina e 
a taurina reduz os valores de pKs destes ácidos, 
tornando-os ionizados no pH intestinal. Formam 
sais biliares e este são detergentes mais efetivos 
(natureza anfipática aumentada).
ANOTAÇÕES
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QUESTÃO RESOLVIDA
EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
8
Uma molécula anfipática significa:
a) Molécula ramificada com pelo menos dois 
pontos de ramificação
b) Molécula que tem uma região carregada 
positivamente e outra região que é carregada
 negativamente
c) Molécula associada a bicamada lipídica
d) Molécula que tem uma região polar e outra 
não polar
e) Molécula que tem dois tipos de ligação
O que são substâncias polares e apolares?
O que são moléculas anfipáticas ou anfifílicas?
O que são micelas?
O que são lipossomas?
Explique o processo de saponificação.
Explique como são formados os sais biliares.
Quais são os principais sais biliares?
Observe a imagem abaixo e identifique se os grupos 
químicos marcados com a coloração azul e amarelo 
são compostos polares ou apolares.
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ANOTAÇÕES
Como são formadas as bicamadas fosfolipídicas? Por que as proteínas podem ser classificadas como 
moléculas anfifílicas?
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GABARITO DJOW
COMPOSTOS ANFIPÁTICOS
1- A atração de um determinado tipo de átomo pelos elétrons 
de uma ligação covalente é chamada de eletronegatividade. 
Quanto mais eletronegativo for um átomo, mais fortemente 
ele atrai elétrons compartilhados para si mesmo. Em uma 
ligação covalente esse o resultado desse “cabo de guerra” 
entre os elétrons comuns é o equilíbrio. Quando dois átomos 
compartilham os elétrons de forma igual, ou seja, ninguém 
vence o cabo de guerra se diz uma ligação apolar. Ligação 
entre elementos químicos iguais é um bom exemplo desse tipo 
de ligação. Entretanto em outros compostos onde o átomo é 
ligado a outro mais eletronegativo, os elétrons da ligação não 
saem dividido igualmente. Esse tipo de ligação é chamado de 
ligação covalente polar. Em resumo, na química, a polaridade 
se refere `a separação das cargas elétricas que ocasiona na 
formação molecular de dipolos elétricos. As moléculas polares 
interagem através de dipolos-dipolos ou ligações de hidrogênio. 
A polaridade irá depender da diferença de eletronegatividade 
entre os átomos. A molécula de água por exemplo é polar pelo 
motivo de que existe um compartilhamento assimétrico entre os 
átomos de oxigênio e os átomos de hidrogênio. Assim podemos 
dizer que uma substância polar poderá se correlacionar com a 
água o que não ocorre com a substância apolar.
2- São moléculas que possuem uma região hidrofílica (interage 
com a água) e uma região hidrofóbica (não interage com água).
3- São formadas por moléculas lipídicas anfipáticos com sua 
cadeia carbônica voltadas para o interior dessas estruturas e seus 
grupos polares posicionados na superfície externa interagindo 
com o solvente. A formação das micelas é uma etapa importante 
na digestão dos lipídeos da dieta.
4- As bicamadas lipídicas tendem a converte-se em estruturas 
fechadas, mais estáveis, por não apresentarem caudas 
hidrofóbicas expostas ao solvente. Os lipossomos são vesículas 
esféricas sintéticas constituídas por uma bicamada lipídica 
contínua, delimitando uma cavidade interna preenchida por 
solvente. Os lipossomos têm sido empregados como modelos 
para o estudo de bicamadas lipídicas e membranas. A bicamada 
lipídica isola o conteúdo do lipossomo do líquido externo. 
Apesar disto vários compostos podem ser englobados no interior 
do compartimento interno dos lisossomos e é justamente 
graças a essa propriedade que essas estruturas constituem 
uma via importante para a administração de medicamentos. 
ANOTAÇÕES
As substâncias são encapsuladas em lipossomos que caem 
na circulação sanguínea até os tecidos. Em seguida, por fusão 
das vesículas com a membrana plasmática, os fármacos são 
introduzidos diretamente nas células. Dessa forma o preparo 
dos lisossomos específicos para o tecido alvo reduz os efeitos 
colaterais indesejados.
5- As gorduras animais e os óleos vegetais são misturas de 
triacilgliceróis. Esses triacilgliceróis podem ser hidrolisados, 
liberando ácidos graxos e glicerol. Se esta hidrólise é feita em 
meio alcalino, formam-se sais de ácidos graxos, os sabões. 
Esse processo é chamado de saponificação e é o princípio da 
fabricação de sabões a partir de gordura animal fervida em 
presença de NaOH ou KOH. Os sabões também são moléculas 
anfifílicas. 
6- São moléculas derivadas do colesterol e são produzidos 
no fígado. No pH fisiológico os sais biliares ocorrem 
predominantemente na forma desprotonada, do que resulta a 
denominação mais apropriada de sais biliares. Essas moléculas 
são anfifílicas e são responsáveis pela emulsificação e 
solubilização dos lipídeos e das vitaminas lipossolúveis. 
7- Nos seres humanos os principais sais biliares são colato e 
quenodesoxicolato (ácido cólico e quenodesoxicólico) e são 
secretados para a vesícula biliar e na sua maior parte associados 
a glicina e a taurina por ligação amídica.
8- Os grupos marcados em azul são grupos polares e aqueles em 
amarelo são apolares. Podemos observar que a figura de baixo 
representa uma molécula (fosfadilcolina) anfifílica.
9- A capacidade dos lipídeos em formar membranas é inerente 
`a sua estrutura molecular. Um fosfolipídio de membrana é uma 
molécula anfipática, isto é, possui uma região hidrofílica e uma 
região hidrofóbica. Dessa forma as partes polares das estruturas 
dos fosfolipídios estão voltadas para a superfície interna e 
externa da célula, organizando a parte apolar no interior da 
membrana.
10- A conformação final da proteína está relacionada com 
a sequência de aminoácidos observada em sua estrutura 
primaria. Cada aminoácido pode ser diferenciado a partir da 
sua cadeia lateral e essa pode apresentar grupos funcionais que 
podem conferir regiões na proteína de característica polar ou 
apolar. As proteínas de membrana por exemplos se organizam 
posicionando os resíduos de aminoácidos apolares para o 
interior das membranas e os resíduos polares para as superfícies 
externa e interna.
QUESTÃO RESOLVIDA
[D]
São moléculas que possuem uma região hidrofílica
(interage com a água) e uma região hidrofóbica
(não interage com água).
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PH, PKA E SISTEMA TAMPÃO
O pH foi definido por Sorensen como o logaritmo 
negativo da concentração do íon hidrogênio 
pH= -log [H+]. Para melhor compreendermos 
essa relação vamos levar em consideração a 
ionização da água:
O Kw é o produto iônico da água à 25º C. Nessa 
situação podemos considerar a condutividade 
elétrica da água como a constante de equilíbrio 
(Keq) que a 25 ºC é 1,8 x 10-16M. 
Considerando para a molécula de água neutra 
que as concentrações de [H+] e [OH-] são iguais. 
Assim, o valor de pH para a água neutra é 
7,0. Como os valores da concentração de [H+] 
são muito pequenos, por convenção ficou 
determinado se calcular pH através de uma 
projeção numérica logarítmica negativa de pH= 
-log [H+]. 
São os ácidos e as bases que alteram o pH. 
Segundo Brönsted, os ácidos são substâncias 
capazes de doar prótons e as bases são 
substâncias capazes de recebe-los. 
Para saber se um ácido é forte ou fraco devemos 
conhecer seu grau de ionização, que é calculado 
pela relação entre o número de moléculas 
ionizadas sobre o número de moléculas 
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dissolvidas. Ou seja, quando mais próximo de 
1, significa dizer que o ácido foi completamente 
dissociado, e, portanto, se configura em um 
ácido forte. Os ácidos fracos possuem um grau 
de ionização abaixo de 5%. 
Os ácidos fracos possuem a capacidade de se 
reassociarem novamente, o que não ocorre com 
o ácido forte. O mesmo conceito vale para as 
bases, mas lembrado que essas moléculas se 
dissociam como íon negativo o ânion hidróxido, 
também chamado de hidroxila. Somente os 
ácidos e bases fracas possuem a capacidade de 
ser reassociar, essa reação respeita um equilíbrio 
químico. 
PKA
pKa é o valor de pH que provoca 50% da 
dissociação do ácido. Ou seja, pKa de um 
grupamento ácido é o pH em que as espécies 
protonadas e não protonadas estão presentes 
em concentrações iguais. Na verdade, é 
também uma representação matemática a fim 
de mensurar a Ka (constante de dissociação 
de um ácido) que é expressa como números 
exponenciais negativos, pKa= -log Ka. Ka é uma 
forma de expressar a força relativa de um ácido 
ou base fracos. 
Logo: Ka= [A].[H
3
O+]/[HA]
CURVAS DE TITULAÇÃO DE ÁCIDOS E BASES 
FORTE E FRACOS
A curva de titulação para qualquer ácido fraco 
deverá ser descrita pela equação de Henderson- 
Hasselbach. 
pKa de um grupamento ácido também é definido 
como o pH em que as espécies protonadas e não 
protonadas estão presentes em concentrações 
iguais. Assim podemos observar que quando o 
pH for maior do que o pKa a curva de dissociação 
desse ácido fraco se deslocará para o lado de 
dissociação. Quando pH for menor do que o pKa 
significa dizer que a reação se deslocará para 
a formação do ácido, pois a alta concentração 
de H+ do meio reagirá com a base conjugada. O 
mesmo vale para uma base fraca.
Curvas de titulação
SISTEMA TAMPÃO
É um sistema composto por ácidos ou bases 
fracas e seus conjugados capazes de resistir a 
uma alteração no pH após a adição de base ou 
ácido forte. Do ponto de vista biológico o sistema 
tampão é fundamental para a biologia celular, 
pois muitas reações metabólicas intracelulares 
são acompanhadas pela liberação ou captação 
de prótons.
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Faixa de tamponamento: Todo tampão é 
capaz de impedir as variações acentuadas de 
pH uma unidade seja para cima ou para baixo. 
Ou seja, a faixa de tamponamento impede uma 
variação de 10x a concentração de H+.
Um exemplo de tampão biológico é o nosso 
sangue, onde o pH é mantido entre 7,34-7,45. 
Os principais responsáveis pela manutenção 
desse valor de pH são as proteínas, o tampão 
bicarbonato e o tampão fosfato. As proteínas 
e o tampão fosfato exercem um efeito 
tamponante discreto no plasma, por estarem 
em baixas concentrações. Sua importância de 
tamponamento pode ser mais observada no meio 
intracelular. No caso do tampão bicarbonato, o 
ácido carbônico dissocia-se em bicarbonato e 
H+:
H
2
CO
3
 HCO
3
- + H+ . O ácido carbônico 
(H
2
CO
3
) apresenta uma característica peculiar 
de estar em equilíbrio com o CO
2
 dissolvido em 
água segundo a reação: 
CO
2 
+ H
2
O H
2
CO
3
. No nosso organismo, 
o CO
2
 formado pelos tecidos, como produto 
do nosso metabolismo celular, difunde-se para 
o plasma e para o interior das hemácias. Essas 
células possuem uma enzima denominada de 
anidrase carbônica, que transforma o CO
2
 em 
H
2
CO
3
. Assim agora temos a reação:
CO
2
 + H
2
O H
2
CO
3 
HCO
3
- + H+
ANOTAÇÕES
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Conceitue pH
Defina ácido e base segundo Brönsted.
O que são ácidos e bases fortes e fracos ?
Do ponto de vista do tamponamento como funciona 
um sistema contendo um ácido fraco?
Explique o que é constante de dissociação?
Defina pKa e quais os procedimentos para determinar 
seu valor?
Escrever a equação de Henderson-Hasselbach e 
mostrar sua utilidade na avaliação de um sistema-
tampão. 
Defina sistema tampão e cite exemplo de sistema 
tampão biológico.
Quais fatores podem influenciar a eficiência de um 
sistema tampão.
20
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10
ANOTAÇÕES
Considerando os valores de referência ao lado, 
interprete a gasometria.
pH= 7,26 
PCO2= 56 
PO2= 90 
HCO3- =24 
BE= -4
V.R.:
pH: 7,35 a 7,45
PaCO2: 35 a 45 mmHg
PaO2: 80 a 100 mmHg
HCO3: 22 a 28 mEq/L
B.E.: -2 a +2
O Resultado dessa gasometria encontra-se a 
alternativa abaixo:
a) Alcalose metabólica
b) Acidose metabólica
c) Acidose respiratória
d) Alcalose respiratória
e) Exame normal
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GABARITO DJOW
PH, PKA E SISTEMA TAMPÃO
1- O termo pH foi introduzido por Sörensen no ano de 1909 que 
definiu pH como o logaritmo negativo da concentração do íon 
hidrogênio.
pH= -log [H+] .
Por exemplo para uma solução de água pura a 25º C, a 
concentração de H+ e 10-7. Assim: pH= -log [10-7]= - (-7)= 7,0.
2- Ácidos são substâncias capazes de doar prótons e as bases 
são substâncias capazes de recebe-los. 
3- Ácidos e bases fortes possuem a características de se 
ionizarem completamente em solução de temperatura e pressão 
constantes. Nessas condições, a concentração de um ácido forte 
será igual `a concentração de íons hidrônio H
3
O+. As bases por 
sua vez se dissociam quase que completamente, liberando íons 
hidroxilas (OH-) em solução. 
Os ácidos e bases fracos por sua vez, dissociam-se apenas de 
maneira parcial nas soluções. Do ponto de vista bioquímico 
os ácidos fracos e bases fracas e seus conjugados respectivos 
representam um interesse particular, principalmente pela sua 
capacidade de tamponamento. Um ácido fraco se dissocia nos 
íons hidrônio H
3
O+ e sua base conjugada. 
4- Levando em consideração um sistema tampão hipotético 
formado pelo ácido HA e sua base conjugada A (HA A + 
H+). Essa reação química reage `a adição de um ácido forte, 
ou seja, adição de prótons, já que o ácido forte se dissocia 
completamente. Quando se adiciona o H+ ao equilíbrio formado 
pelo ácido fraco e sua base conjugada, o sistema reage por 
intermédio da base conjugada (A), que se associa a prótons, 
transformando-se no ácido HA. 
Vale aqui ressaltar que a curva de dissociação de um ácido fraco, 
por exemplo, respeita um equilíbrio químico, regido por uma 
constante de quilíbrio (Keq) e, por isso, nem todos os prótons 
adicionados associam-se `a base conjugada. Se isso de fato 
ocorresse, o número de prótons em solução seria o mesmo que 
antes da adição, a concentração de A seria menor (pois está 
reagindo com o H+ extra) e a concentração de HA será maior. 
Para esses novos valores o valor da constante de equilíbrio seria 
diminuído, o que é um absurdo.
5- Os eletrólitos fracos (ácidos ou bases) se dissociam apenas 
discretamente em solução, e assim devemos calcular a 
constante de dissociação para estimar a concertação do H+ ou 
a OH- produzida por uma determinada molaridade de um ácido 
(base) fraco antes de calcular a [H+]total (ou [OH-] total) e 
consequentemente o pH. 
Para a equação HA A + H+
Keq= [A] [H+]
 [HA]
Por isso que ao adicionar ácidos ou bases nesse sistema, a 
reação respeitará esse equilíbrio químico. 
Exemplo (o mesmo citado na questão 4): Adicionar um ácido forte 
na solução. Por ser forte esse ácido se dissociará completamente 
aumentando a concentração de H+ no meio. Assim boa parte 
desses prótons se associam a A e uma pequena parte fica livre 
em solução. O valor final então de [H+] será um pouco maior do 
que antes da adição; o de A será menor e o de HA, maior. Dessa 
forma o valor da constante é mantido:
Keq= [A] [H+] = Keq= [A] [ H+]
 [HA] [HA]
6-pKa é o valor de pH que provoca 50% da dissociação do ácido. 
Em outras palavras o pKa de um grupamento ácido é o pH em 
que as espécies protonadas e não protonadas estão presentes em 
concentrações iguais. Na verdade, é também uma representação 
matemática a fim de mensurar a Ka (constante de dissociação de 
um ácido) que é expressa como números exponenciais negativos, 
pKa= -log Ka. Ka é uma forma de expressar a força relativa de 
um ácido ou base fracos. 
7- 
Rescrevendo: 
A equação de Henderson-Hasselbalch permite calcular, em 
qualquer pH, a razão entre as concentrações das espécies 
doadoras e aceptoras de prótons para um sistema tampão, 
desde que o pKa do ácido seja conhecido.
Exemplo: Para um tampão acetato pode-se calcular a razão das 
concentrações de ácido acético (H
3
C-COOH) com pKa= 4,7 e 
acetato (H
3
C-COO-) em pH 5,7. Logo:
5,7= 4,7 + log [H
3
C-COO-)]
 H
3
C-COOH
1= log [H
3
C-COO-)]
 H
3
C-COOH
Retirando o log: [H
3
C-COO-)] = 10 (razão)
 H
3
C-COOH
Por tanto, no pH 5,7, haverá 10 vezes mais acetato do que ácido 
acético.
8- É um sistema composto por ácidos ou bases fracos e seus 
conjugados capazes de resistir a uma alteração no pH após a 
adição de base ou ácido forte. Do ponto de vista biológico o 
sistema tampão é fundamental para a biologia celular, pois 
muitas reações metabólicas intracelulares são acompanhadas 
pela liberação ou captação de prótons.
Um exemplo de tampão biológico é o nosso sangue, onde o 
pH é mantido entre 7,34-7,45. Os principais responsáveis pela 
manutenção desse valor de pH são as proteínas, o tampão 
bicarbonato e o tampão fosfato. As proteínas e o tampão fosfato 
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exercem um efeito tamponante discreto no plasma, por estarem 
em baixas concentrações. Sua importância de tamponamento 
pode ser mais observada no meio intracelular. No caso do tampão 
bicarbonato, o ácido carbônico dissocia-se em bicarbonato e H+ :
H
2
CO
3
HCO
3
- + H+ . O ácido carbônico (H
2
CO
3
) apresenta 
uma característica peculiar de estar em equilíbrio com o CO
2
 
dissolvido em água segundo a reação: 
CO
2
 + H
2
O H
2
CO
3
. No nosso organismo, o CO
2 
formado 
pelos tecidos, como produto do nosso metabolismo celular, 
difunde-se para o plasma e para o interior das hemácias. 
Essas células possuem uma enzima denominada de anidrase 
carbionica, que transforma o CO
2
 em H
2
CO
3
 . Assim agora 
temos a reação:
CO
2
 + H
2
O H
2
CO
3
HCO
3
- + H+
9- Quantidade do tampão no meio, temperatura, pressão, adição 
de ácidos ou bases fortes. Uma situação relevante é que na faixa 
de pH e que a ação tamponante é exercida, obrigatoriamente 
um valor de pH em que exatamente 50% do total encontra-se 
associado e os outros 50% restantes na forma de base conjugada 
é onde o sistema tampão possui sua eficiência máxima. Uma 
solução de um ácido fraco e sua base conjugada tamponam de 
maneira mais efetiva o pH na faixa de pKa (máximo) +/- 1,0 
unidade. 
10- C. Observa-se um pH mais baixo que o fisiológico, e a pCO
2
 
está acima dos valores normais. Para os demais parâmetros o 
exame segue normal.
ANOTAÇÕES
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AMINOÁCIDOS
No nosso sistema biológico estão presentes 
várias e diversificadas proteínas, todas com 
funções completamente distintas. Essas 
biomoléculas são constituídas de aminoácidos 
e a ordem e características de cada estão 
diretamente relacionados à essa característica. 
Todo aminoácido é constituído por um átomo 
central de carbono com quatro substituições 
diferentes. Na verdade, existem 20 tipos de 
aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles 
apresentam essa característica de carbono 
assimétrico. O único que não apresenta isomeria 
é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de 
hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono α com dois substituintes iguais. 
Carbono assimétrico também chamado de 
carbono quiral são aqueles cuja a mudança 
de posição de qualquer ligante levará a um 
enantiômero (espelhada) da molécula original. 
 
ENANTIÔMERO
É uma molécula “espelhada”, simetricamente 
igual a original e tem a capacidade de desviar a 
luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita 
(dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de 
proteínas sejam dextrorrotatórios e alguns 
sejam levorrotatórios, todos compartilham 
a configuração absoluta do L-glutaraldeído 
(convenção de Fisher) e assim, são definidos 
como L-aminoácidos. 
Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância 
biológica incluem a ornitina e a citrulina que 
participam da síntese da ureia, a tirosina na 
formação dos hormônios tireoidianos e o 
glutamato na biossíntese de neurotransmissores.
Os aminoácidos são representados por símbolos 
(as 3 letras iniciais do seu nome correspondente 
ou abreviados por uma letra em maiúscula.
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Os aminoácidos podem ser classificados em 5 
classes principais baseadas nas propriedades 
das suas cadeias laterais: 
1-Aminoácidos com cadeias laterais não 
polares (hidrofóbicas) 
2-Aminoácidos com cadeias laterais 
aromáticas 
 
3- Aminoácidos com cadeias laterais polares 
não carregadas (mais hidrofílicas)
4-Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas positivamente (hidrofílicas) 
5-Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas negativamente (hidrofílicas)
Os grupamentos funcionais dos aminoácidos 
ditam as reações químicas dos aminoácidos. 
Os aminoácidos podem formar polímeros 
lineares pela ligação de grupo α-carboxila de 
um aminoácido com o grupo α-amino do outro. 
Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação 
amídica, chamada, no caso das proteínas de 
ligação peptídica. Essa ligação é obtida por 
exclusão de uma molécula de água.
Através da ligação de dois ou mais aminoácidos 
pelas ligações peptídicas, há a formação dos 
peptídeos, como por exemplo: Aspartame 
resultante da junção dos aminoácidos aspartato 
e fenilalanina. 
Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica
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ANOTAÇÕES
OS AMINOÁCIDOS PODEM TER CARGA 
TOTAL POSITIVA, NEGATIVA OU NEUTRA.
Embora tanto o R-COOH e o R-NH
3
 sejam 
ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte 
que o segundo. Assim, em pH fisiológico, os 
grupamentos carboxílicos existem praticamente 
todos como R-COO- e o grupamento amino 
predominantemente como R-NH
3
+. 
O ponto onde a carga líquida total da molécula de 
aminoácido ou proteína é nula é tão importante, 
que recebeu uma denominação especial. Assim, 
o valor de pH onde existe equivalência entre 
as cargas positivas e negativas da molécula é 
denominado ponto isoelétrico (pI). 
O pI é a média dos dois valores de pKa 
encontrados no aminoácido. Esses valores 
dependem do aminoácido. Para aqueles que 
não contém grupamentos ionizáveis na cadeia 
lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos 
amino e carboxila. Para aqueles que apresentam 
três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de 
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A 
única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo 
fenólico apresentará carga negativa em valores 
de pH maiores do que o pKa do grupo amino, 
e o pI será então a média ente o pKa do grupo 
amino e do grupo carboxílico.
Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido
Esse aminoácido é encontradonas proteínas 
originárias de todos os domínios da vida. 
Os seres humanos apresentas duas dúzias 
de selenoproteínas como por exemplo a 
iodotironina deiodinases que são responsáveis 
por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em 
T3. Conforme o próprio nome indica, um átomo 
de selênio substitui o enxofre de seu análogo 
estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos 
20 aminoácidos geneticamente codificados, a 
selenocisteína é especificada por um elemento 
genético mais complexo que o códon de 3 letras.
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
8
Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo 
com a cadeia lateral.
Qual é o único aminoácido que não apresenta 
isomeria óptica? Por que?
Por que os aminoácidos são considerados moléculas 
anfólitas?
Construa a curva de titulação da glicina indicando os 
pontos de pK e pI.
Explique o significado e como é calculado o ponto 
isoelétrico (pI).
Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram 
adicionados a uma mistura de água e óleo com 
posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos 
entre as duas fases.
Explique como é formada a ligação peptídica
A anemia falciforme é o resultado da mutação nas 
cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido 
glutamato é substituído pelo aminoácido valina. 
Considerando que é aplicado um campo elétrico em 
amostras de dois pacientes, identifique na Figura a 
amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta 
mutante.
Observação: O glutamato é um aminoácido com 
um grupo carboxilo adicional. A valina possui os 
grupos amino e carboxilo característicos de qualquer 
aminoácido. 
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9
10
ANOTAÇÕES
JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.
Cite peptídeos de relevância biológica.
Considerando a estrutura química do aspartato 
responda às questões abaixo.
 
a) Observando a cadeia lateral de um 
aminoácido, podemos diferenciá-lo de outros. 
Cite uma característica de acordo com as 
classificações existentes que podemos atribuir a 
esse aminoácido segundo a propriedade da sua 
cadeia lateral.
b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a 
2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse 
aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 
9,0.
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AMINOÁCIDOS
1- Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a 
sua cadeia lateral. Propriedades como afinidade pela água 
são importantes para a conformação das proteínas e por 
tanto para sua função. De acordo com a polaridade do grupo 
R, os aminoácidos são classificados em apolares (grupo R 
hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). Pertencem ao grupo 
dos aminoácidos apolares: glicina, alanina, valina, leucina, 
isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Os aminoácidos polares podem apresentar carga elétrica líquida 
e assim podem ser subdivididos em três categorias: aminoácidos 
básicos (se a carga for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga 
for negativa) e aminoácidos sem carga. 
São aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.
São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato.
São aminoácidos polares sem carga: serina, treonina e tirosina.
 
2- Dentre os 20 aminoácidos que constituem as proteínas, 
todos possuem um grupo amino, um grupo carboxílico, um 
hidrogênio e uma cadeia lateral R variável ligados ao carbono α. Assim podemos observar que esse carbono é assimétrico 
pois apresenta quatro grupos substituintes diferentes. Carbono 
assimétrico também chamado de carbono quiral e correspondem 
aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará 
a um enantiômero da molécula original. O único que não 
apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo 
de hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono α com dois 
substituintes iguais
3- Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou receber 
prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos possuem essa 
característica pela presença de seus grupos amino e carboxílico 
(ele ainda conta com a cadeia lateral, pois pode ainda apresentar 
grupos ionizáveis).
4- 
pI= pK1 + pK2 / 2
pI= 2,34 + 9.6/2
pI= 11,94/2
pI= 5,97
5- Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos comportam-
se como moléculas neutras: não migram quando submetidos 
a um campo elétrico. Generalizando, o pH em que a forma 
eletricamente neutra do aminoácido é mais abundante, o pI é 
a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. 
Esses valores dependem do aminoácido. Para aqueles que não 
contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se 
os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles 
que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de 
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção 
é a tirosina onde o pKa do grupo fenólico apresentará carga 
negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo 
amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e 
do grupo carboxílico.
6 - Os aminoácidos que compõe o peptídeo Lys-Asp-Glu são: 
Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles são aminoácidos de 
característica polar, sendo a lisina ainda classificada como um 
aminoácido básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos. 
Esse peptídeo estará presente na fase da água.
Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-Phe são: 
Leucina, alanina e fenilalanina. Todos esses aminoácidos são de 
natureza apolar e por isso estrão presentes na fase do óleo. 
7 - carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino do 
outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, 
chamada, no caso das proteínas de ligação peptídica. Essa 
ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água e sua 
formação pode ser representada pelo seguinte esquema:
8- O aminoácido glutamato é classificado como polar e com 
carga negativa. Dessa forma quando submetido ao campo 
elétrico tenderá a migrar para o polo positivo e se afastar do 
negativo. Por outro lado, a valina é um aminoácido apolar e 
por isso não possuirá o mesmo comportamento do glutamato, 
podendo contribuir com seus grupos ionizáveis apenas nas 
regiões carboxi e amino terminais. Como estamos falando de 
proteína a valina estará na cadeia polipeptídica e assim não 
possuirá essas regiões expostas (carboxi e amino terminais) 
pois estará fazendo ligação peptídica com outro aminoácido. 
O glutamato por sua vez também estará fazendo a ligação 
peptídica, mas ele ainda possui um grupo carboxílico “extra” na 
cadeia lateral. Sendo assim a amostra que melhor representa a 
proteína mutante é a amostra em negrito.
9 - Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster, adoçante 
artificial. 
Hormônios são peptídeos pequenos: 
Ocitocina (estimula contração uterina), 
Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), 
Tirotropina (hormônio da hipófise). 
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ANOTAÇÕES
10 - A) Esse aminoácido pode ser classificado como polar com 
carga negativa por causa do grupamento carboxílico extra 
localizado na sua cadeia lateral. Sendo assim esse aminoácido 
tenderá ainda um comportamento de doador de próton sendo 
classificado também como aminoácido ácido.
b) 
Em pH 2,8 por ser muito próximo ao pI do aminoácido glutamato 
a carga será 0. Em pH 1,0, esse aminoácido se encontrará com 
carga +1 pois os grupos carboxílicos majoritariamente ainda não 
estarão ionizáveis e o grupo amino estará protonado (+1). Em 
pH 9,0 a carga provável será -2 pois os dois grupos carboxílicos 
do glutamato já estarão ionizados completamente (carga -2) e o 
grupo amino dissociado quase que por completo (carga 0).
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As proteínas são biomoléculas formadas por 
aminoácidos e representam uma das estruturas 
mais importantes da nossa biologia. Os resíduos 
de aminoácidos são unidos através de uma 
ligação conhecida como peptídica, teoricamente 
obtida por exclusão de uma molécula de água. 
Uma das propriedades da ligação peptídica é 
impor restrições ao dobramento do polímero 
formado. Na verdade, essa ligação possui 
caráter parcial de dupla ligação o que impede 
a possibilidade de rotação emtorno desta. Os 
quatro átomos dos grupamentos que participam 
da ligação peptídica ficam dispostos em um 
plano rígido constituindo o que chamamos de 
unidade peptídica.
Todavia existem pontos de dobramento entre 
essas unidades peptídicas, graças à possibilidade 
de rotação em torno das ligações com o 
carbono alfa. Dessa forma as cadeias laterais 
dos aminoácidos podem estar posicionadas de 
diferentes maneiras no plano espacial.
As proteínas possuem níveis de organização 
espacial diferente. São elas:
A estrutura primária: é a sequência 
de aminoácidos da cadeia polipeptídica, 
determinada geneticamente e específica para 
cada proteína. Por uma questão convencional 
a estrutura primária é escrita na direção 
amino terminal-carboxi terminal.
A estrutura secundária: Descreve as 
estruturas tridimensionais regulares, formadas 
por segmentos da cadeia polipeptídica. 
Duas são particularmente estáveis: o 
enrolamento da cadeia ao redor de um eixo 
e a interação lateral de segmentos de uma 
cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes 
denominadas respectivamente alfa hélice e 
folha beta pregueada. Essas duas estruturas 
se estabilizam por ligações de hidrogênio.
No caso da alfa hélice a ligações de hidrogênio 
são formadas entre uma unidade peptídica e 
a quarta unidade peptídica subsequente. Ela 
apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos por 
volta. As cadeias laterais desses aminoácidos 
estão projetadas para fora da hélice.
No caso da folha beta (฀), as ligações são 
estabelecidas entre as cadeias polipeptídicas 
diferentes ou entre segmentos distantes de uma 
PROTEÍNAS
Proteínas são polímeros lineares formados por 
unidades chamadas de aminoácidos.
Possíveis movimentos da estrutura polipeptídica
Estrutura secundária - Dipolo da α-hélice.
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mesma cadeia. Nesse caso as cadeias laterais 
dos aminoácidos são projetadas para cima e 
para baixo do plano da folha pregueada.
- A estrutura terciária descreve o dobramento 
final da cadeia polipeptídica por interação 
de regiões com estrutura regular (alfa hélice 
ou folha beta pregueada) ou de regiões sem 
estruturas definidas. Nesse nível de organização, 
segmentos distantes da estrutura primária 
podem se aproximar e interagir por intermédio 
de ligações não covalentes como as ligações 
de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações 
iônicas e forças de London. Além das ligações 
não covalentes, a estrutura proteica pode 
ser estabilizada por uma ligação covalente, a 
ponte dissulfeto formada entre dois resíduos de 
cisteína.
A estrutura terciária pode apresentar padrões 
de elementos estruturais, que se repetem em 
proteínas diferentes chamados de domínio e 
motivos.
Os domínios são regiões diferenciadas da 
molécula proteica, com organização espacial 
compacta. Cada domínio é um conjunto estrutural 
definido, formado por dobramentos da cadeia 
polipeptídica. Os domínios frequentemente 
apresentam ações específicas: em inúmeras 
reações do metabolismo o substrato liga-se a um 
dos domínios da enzima e a coenzima em outro. 
Proteínas diferentes podem apresentar domínios 
com a mesma função o que nos permite prever 
a atividade de uma proteína ainda desconhecida 
por exemplo e etc.
Os motivos são diferentes formas de organização 
de elementos da estrutura secundária. Em outras 
palavras são certas combinações de elementos 
de estrutura secundária que se repetem com 
grande frequência nas proteínas. Também são 
conhecidas como estruturas supra secundárias. 
Esses motivos podem ser constituídos de arranjos 
de alfa-hélice, folhas betas ou combinações 
das duas. Por exemplo: Vários receptores de 
membrana são compostos por sete alfa hélices 
que atravessam a membrana plasmática como 
por exemplo o receptor do hormônio glucagon. 
Outro motivo complexo, chamado de beta barril, 
que é resultado da associação de numerosos 
segmentos e folha beta pregueada. Esse modelo 
é encontrado frequentemente na família de 
porinas que forma canais na membrana externa 
de bactérias gram negativas e de mitocôndrias 
destinados ao transporte de íons e moléculas 
pequenas. 
Estrutura secundária: Folha β
Estrutura terciária
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Estrutura quaternária descreve a associação 
de duas ou mais cadeias polipeptídicas para 
compor uma proteína funcional. Essa estrutura 
é estabilizada pelas mesmas ligações não 
covalentes observadas na estrutura terciária. 
Um exemplo é a molécula de hemoglobina.
A CARGA ELÉTRICA E SUA SOLUBILIDADE.
Os aminoácidos possuem grupos ionizáveis que 
contribuem para a carga final do aminoácido 
dependendo do pH onde estes estão presentes. 
Quando esses compõem as proteínas 
basicamente essa propriedade está relacionada 
com sua cadeia lateral. Lembrando, que nem 
todo aminoácido possui cadeia lateral com 
grupos ionizáveis.
Essa característica elétrica nos proporciona 
que tipo de interação aquele aminoácido pode 
fazer com outras moléculas inclusive com 
outros aminoácidos. Dessa forma, uma proteína 
possui vários resíduos de aminoácidos em sua 
estrutura e, portanto, sua carga elétrica final 
será o somatório de todas as cargas elétricas 
dos aminoácidos que a compõe. 
pI ou ponto isoelétrico: será o pH onde o 
somatório das cargas de todos os aminoácidos 
presentes na biomolécula será zero.
A solubilidade das proteínas também está ligada 
aos aminoácidos que as compõe. Na verdade, a 
solubilidade de uma proteína está diretamente 
relacionada com o tipo de aminoácido e o 
meio onde a mesma está inserida. Assim, pH 
sais e a constante dielétrica influenciam na 
sua solubilidade. Etanol e a acetona, ambos 
solventes orgânicos, diminuem a solubilidade 
da proteína pois apresentam valores baixos da 
constante dielétrica.
A solubilidade também está relacionada com 
a presença de sais na solução. Alguns sais se 
dissociam em íons na solução que interagem com 
as regiões carregadas da proteína estabilizando 
as interações entre esses grupos. Esse fenômeno 
é chamado de salting in. 
A presença de sais pode aumentar também 
a camada de solvatação das proteínas que 
corresponde a organização de moléculas 
de água em torno dos grupos ionizáveis da 
superfície da proteína. Por outro lado, quando 
os sais atingem concentrações muito elevadas 
os íons originados destes podem competir pela 
água e alterar a solvatação das proteínas. Esse 
fenômeno é chamado de salting out. Um ponto 
importante, é que cada proteína precipita em 
uma concentração salina característica. Assim 
alguns métodos químicos com o objetivo de 
identificar e separar proteínas pode utilizar essas 
soluções para obter essas biomoléculas. 
Um exemplo de método químico muito utilizado 
para identificação de proteínas é a eletroforese. 
A eletroforese é uma técnica simples e rápida 
usada para a separação, visualização e para a 
purificação de fragmentos de DNA de diferentes 
tamanhos ou para análise de RNA. As amostras 
de DNA ou RNA são aplicadas em um gel de 
agarose ou de poliacrilamida e submetidas a 
um campo elétrico. Devido a seus grupamentos 
fosfatos ionizados, o DNA em solução aquosa 
é uma molécula com carga elétrica negativa e 
na presença de um campo elétrico migra em 
direção ao ânodo.
A visualização dos fragmentos de DNA ou RNA 
é feita de forma indireta com compostos que se 
intercalam na dupla fita de DNA ou na estrutura 
de RNA, que emitem fluorescência quando 
submetido à luz ultravioleta.
Estrutura quaternária da desoxihemoglobina. (a) Representação 
na forma de fitas (b) Modelo de superfície molecular.
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ANOTAÇÕES
Cuba de eletroforese. Visualização do gel após a eletroforese.
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
8
9
A desnaturação, modificação na estrutura nativa da 
proteína com consequente perda de função, pode ser 
desencadeada por diversos fatores. Os detergentes 
são considerados agentes desnaturantes por 
provocarem o rompimento das:
a) ligações covalentes que estabilizam as 
proteínas. 
b) ligações dissulfetoque estabilizam as proteínas. 
Interações
c) hidrofóbicas que estabilizam as proteínas. 
d) ligações de hidrogênio que estabilizam as 
proteínas.
Marque a opção correta. Considerando as proteínas, 
pode-se dizer que:
a) sua estrutura secundaria não é determinada por 
uniões ponte de hidrogênio. 
b) a desnaturação proteica não altera a estrutura 
quaternária ou terciária.
c) a hemoglobina é um exemplo de proteína com 
estrutura quaternária.
d) a conformação α-hélice é estruturalmente 
idêntica a conformação β-folha pregueada.
Qual das seguintes afirmativas não é verdadeira 
sobre as ligações peptídicas?
a) Tendem a ter o nitrogênio amida protonado 
para proporcionar uma carga positiva.
b) Em geral, encontram-se na conformação trans e, 
raramente, na configuração cis
c) Elas tendem a ser planares,
d) Essa ligação é estabelecida pelos grupamentos 
R dos aminoácidos.
As alfas hélices e as folhas Beta são frequentemente 
anfipáticas. Isso significa que:
a) Apresentam um lado ou face que é 
predominantemente polar, enquanto o outro lado 
é predominantemente hidrofóbico.
b) Apresentam grandes grupos R em um lado 
e pequenos grupos R no outro lado, visto 
que os pequenos grupos são mais facilmente 
acondicionados no interior da proteína.
c) Elas apresentam cargas positivas em um lado e 
cargas negativas no outro lado.
d) É por esse motivo que as estruturas terciárias 
são mantidas.
As proteínas hidrossolúveis, como a mioglobina, 
tendem a se enovelar, de modo que:
a) Os grupos R de aminoácidos hidrofílicos estão 
no interior da proteína, enquanto os grupos 
hidrofóbicos estão no exterior.
b) Os grupos R de aminoácidos hidrofóbicos 
encontram-se no interior da proteína, enquanto os 
grupos hidrofílicos estão no exterior.
c) Todos os peptídeos formam ligações de 
hidrogênio com a água.
d) Nenhuma das anteriores.
O que as alfa hélices e as folhas beta possuem em 
comum?
a) O comprimento de uma alfa hélice de 10 
aminoácidos e o de um filamento de folha beta 
serão iguais.
b) Ambas são estabilizadas por ligações de 
hidrogênio, envolvendo o oxigênio da carbonila e 
o nitrogênio da amida.
c) Os mesmos aminoácidos estabilizam ambas as 
formas de estrutura secundária.
d) Não apresentam nada em comum.
No sequenciamento de uma proteína, é necessário 
romper as ligações de dissulfeto dentro de uma 
cadeia polipeptídica. O reagente utilizado para isso é:
a) Iodaacetato
b) Hidrocloridrato de guanidina
c) Mercaptoetanol
d) SDS
A eletroforese em geral de poliacrilamida com SDS 
pode ser usada para efetuar qual dos seguintes 
procedimentos?
a) Determinar o peso molecular de uma proteína 
oligomérica (de múltiplas subunidades).
b) Purificar uma enzima monomérica em sua forma 
ativa.
c) Determinar o peso molecular das subunidades 
de uma proteína oligomérica.
d) Separar as proteinas através do seu ponto 
isoelétrico.
Os esquemas seguintes representam duas 
possibilidades de alterações das propriedades de uma 
proteína. 
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ANOTAÇÕES
ESQUEMA I
ESQUEMA II
Os esquemas I e II dizem respeito respectivamente a:
a) alteração na estrutura primária da proteína e 
desnaturação.
b) desnaturação e desligamento da estrutura 
terciária.
c) alteração na estrutura terciária da proteína e 
solação.
d) solação e desnaturação.
Observe o esquema abaixo e responda as questões:
a) As interações intermoleculares mantém a 
arcabouço espacial da estrutura polipeptídica. 
No esquema acima estamos falando de que tipo 
de ligação, essa ligação mantém que tipo de 
estrutura da proteína?
b) Explique o que está acontecendo no esquema 
acima.
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GABARITO DJOW
PROTEÍNAS
1- C
2- C
3- A 
4- A 
5- B
6- B
7- C 
8- C 
9- A
10- a) Ligação do tipo ponte dissulfeto. Essa interação ocorre 
entre resíduos de cistina. Essa ligação mantém a estrutura 
terciária da proteína.
b) No esquema acima, agentes desnaturantes estão sendo 
utilizados para romper a estrutura tridimensional da proteína. 
No caso em específico estão utilizando agentes redutores para 
romper as ligações dissulfeto. Com a retirada dos reagentes a 
proteína pode retornar para o seu estado nativo.
ANOTAÇÕES
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HEMOGLOBINA E SUAS 
PROPRIEDADES BIOLÓGICAS
Nosso metabolismo energético depende 
ativamente do recebimento contínuo de 
oxigênio, usado na oxidação de nutrientes, e 
da remoção constante do CO2. O transporte de 
oxigênio dos pulmões aos tecidos é efetuado 
pela hemoglobina presente nas hemácias. 
A hemoglobina corresponde a 1/3 do peso das 
hemácias e predominantemente é formada 
por quatro cadeias polipeptídicas, duas alfas 
(com 141 aminoácidos) e duas betas (com 146 
aminoácidos).
Essa proteína apresenta a maior extensão da 
cadeia formada por segmentos em alfa-hélice, 
conectadas por regiões sem estrutura regular. 
As hélices recebem letras e os seus aminoácidos 
constituintes números. 
Na estrutura quaternária da hemoglobina 
as ligações não covalentes são muito mais 
numerosas entre as subunidades diferentes do 
que entre as iguais. O resultado dessa associação 
desigual é uma molécula tetramérica composta 
pela união de dois dímeros alfa1/beta1 e alfa2/
beta2. Essas interfaces sofrem modificações 
importantes na oxigenação e desoxigenação da 
hemoglobina.
A hemoglobina é uma hemeproteína. Cada 
subunidade está associada a um grupo prostético 
heme.
O grupo heme é conhecido como Fe-Protoporfirina 
IX. Essa estrutura molécula apresenta uma 
molécula de porfirina contendo um íon de ferro, 
que na mioglobina e na hemoglobina permanece 
no estado ferroso, Fe2+ . É o heme que confere à 
hemoglobina e ao sangue sua cor característica. 
Estrutura quaternária da hemoglobina
O grupo heme se localiza dentro de uma 
cavidade hidrofóbica, delimitada principalmente 
por aminoácidos apolares, que estabelece 
interações hidrofóbicas com o anel porfirínico. 
Esse ambiente apolar é que torna possível a 
ligação do oxigênio ao ferro Fe2+ evitando que 
ele seja oxidado ao estado férrico.
O íon de ferro fica no centro do grupo heme, 
formando ligações com os quatro nitrogênios 
do anel porfirínico, com a cadeia polipeptídica 
O grupo heme
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através de um resíduo de histidina (His F8 
conhecida como histidina proximal) e ainda 
pode-se ligar reversivelmente à molécula de 
oxigênio. 
Uma molécula de hemoglobina totalmente 
oxigenada é denominada oxihemoglobina e o 
contrário desoxihemoglobina.
Quando o oxigênio se liga ao heme, o ferro se 
desloca para o mesmo plano do anel porfirínico 
e arrasta o resíduo de histidina com ele. 
Consequentemente uma sequência de eventos 
ocorre alterando a estrutura quaternária da 
hemoglobina. São esses movimentos em 
série provocados pela ligação do oxigênio à 
molécula de heme que determinam a cinética de 
oxigenação da hemoglobina. 
Por exemplo, a primeira ligação do oxigênio 
facilita o preenchimento dos outros grupos 
heme. As sucessivas conformações assumidas 
pela molécula de hemoglobina têm afinidade 
crescente pelo oxigênio.
Então quando mais o oxigênio se liga aos grupos 
heme mais eficiente é a ligação entre o oxigênio 
e a molécula. A ligação da quarta molécula é 
300 vezes mais eficiente do que a primeira. Esse 
fenômeno dá-se o nome de cooperatividade. 
No caso da mioglobina, formada por uma única 
cadeia polipeptídica e uma único grupo heme 
esse fenômeno não ocorre.
Podemos observar a diferença entre a mioglobina 
e a hemoglobina na cinética de oxigenação 
dessas proteínas. Essa cinética sofre influência 
da pressão parcial de oxigênio (pO2). A curva 
da hemoglobina é sigmoide pois indica que 
essa proteína altera sua forma e nesse caso sua 
afinidade pela molécula de oxigênio conforme 
as ligações com esse gás ocorrem. A mioglobina 
apresenta uma curva hiperbólica. 
A cooperatividade exibida pela hemoglobina 
proporciona uma resposta mais sensível 
a variações na concentração de oxigênio, 
adequando-se com perfeição, a sua função de 
transportar o gás. 
No sanguearterial que sai dos pulmões a pO
2 
é alta em torno de 100 mmHg e a hemoglobina 
fica com 98% do oxigênio. Nos tecidos 
extrapulmonares onde a pO
2
 é baixa ela libera 
grande parte do oxigênio. Por exemplo nos 
capilares que irrigam um músculo em atividade 
a pO
2
 é cerca de 20 mmHg e a saturação da 
hemoglobina cai para 33%, ou seja, ela libera 
65% do oxigênio.
Por outro lado, a mioglobina seria um 
transportador menos eficiente de oxigênio. 
Sua alta afinidade pelo gás atribui ela uma 
grande relevância biológica, desempenhando 
um reservatório de oxigênio nos músculos de 
mamíferos, onde essa proteína é encontrada 
com abundância. 
O aumento de temperatura, presença de 
determinados compostos fosforilados, o aumento 
parcial da pressão de CO
2
 e a diminuição de pH 
são fatores que podem reduzir a afinidade da 
hemoglobina pelo oxigênio. No caso do aumento 
da temperatura, o metabolismo celular aumenta 
demandando mais oxigênio. O mesmo ocorre 
em atividade muscular intensa.
As hemácias possuem um composto que 
diminuem a afinidade da hemoglobina por 
Curva de dissociação entre a mioglobina e hemoglobina.
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Estrutura do 2,3- bisfosfoglicerato (BPG)
Efeito do BPG sobre a afinidade da hemoglobina por oxigênio
oxigênio: molécula de 2,3 bisfosfoglicerato 
(BPG), sintetizado a partir de 1,3 bisfosfoglicerato 
(um intermediário da via glicolítica). O BPG se 
liga à desoxihemoglobina. 
O efeito do BPG manifesta-se em baixas pressões 
de oxigênio, sendo suplantado por pressões 
elevadas de oxigênio. Nas condições de alta 
pO
2
, a hemoglobina fica saturada com oxigênio 
mesmo na presença de BPG, cujo papel fisiológico 
é aumentar substancialmente a liberação de 
oxigênio nos tecidos extrapulmonares, onde pO
2
 
é baixa.
O nível de BPG nas hemácias aumenta de modo 
significativo em condições associadas com 
hipóxia tecidual (doenças cardiorrespiratórias, 
estado anêmico e permanência em grandes 
altitudes). Esse mecanismo compensa a menor 
disponibilidade de oxigênio existente nessas 
situações.
Outro ponto importante é que a afinidade da 
hemoglobina pelo oxigênio varia com o pH. Essa 
afinidade diminui também na presença de CO2 
(esse gás reage com grupos amino terminais das 
cadeias da hemoglobina)
EFEITO BOHR
É o nome que se dá ao efeito do pH e da pressão 
parcial de CO
2
 sobre a união entre Hb e O
2
.
Efeito do pH sobre a saturação da hemoglobina com oxigênio.
O PAPEL DA HEMOGLOBINA E O 
TAMPONAMENTO DO SANGUE
O transporte de gases respiratórios pelo sangue 
depende da ocorrência de reações químicas uma 
vez que o CO
2
 é muito mais solúvel em água 
que o O
2
. Logo, existem formas diferentes de 
transportar estes gases através do sangue.
O oxigênio (O
2
) é transportado principalmente 
ligado à hemoglobina, na forma de 
oxihemoglobina, pelas hemácias.
O gás carbônico (CO
2
) é transportado 
principalmente pelo plasma sanguíneo, 
solubilizado em água e dissociado na forma de 
íons carbonato (HCO
3
-).
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Seguindo então este padrão, ocorrem diversas 
reações químicas ao mesmo tempo, que tem por 
objetivo manter a homeostase orgânica.
A hemoglobina fetal tem uma cadeia 
polipeptídica chamada gama em substituição 
`a cada cadeia beta. Apenas essa modificação 
faz com que a hemoglobina fetal possua mais 
afinidade por oxigênio do que a hemoglobina de 
adulto. A explicação está na cadeia gama onde 
um aminoácido com carga positiva é substituído 
por um polar sem carga. Essa modificação 
interage menos com a BPG e sua afinidade por 
oxigênio aumenta. 
Já deu para entender que qualquer modificação 
na estrutura da hemoglobina pode levar ao mal 
funcionamento da mesma. Existem mais de 
700 anomalias hereditárias nos seres humanos 
causadas por mutações que determinam as 
hemoglobinopatias. A anemia falciforme é um 
exemplo delas.
ANOTAÇÕES
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OS
EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
Atenção: Para responder à(s) quest(ões) considere as 
informações e o gráfico que seguem.
O gráfico representa a curva de dissociação da 
hemoglobina em função da pressão parcial de 
oxigênio Esta curva desloca-se para a direita com o 
aumento da temperatura ou diminuição do e para 
esquerda nos casos contrários 
 
(ENADE 2006) I. A inclinação da curva de saturação 
da hemoglobina é menor na pressão parcial de em 
comparação com a pressão de 
PORQUE
II. um incremento na pressão parcial de para propicia 
a ligação de mais do que um incremento de para 
É correto afirmar que 
a) as duas afirmações são verdadeiras e a segunda 
justifica a primeira. 
b) as duas afirmações são verdadeiras e a segunda 
não justifica a primeira. 
c) a primeira afirmação é verdadeira e a segunda é 
falsa. 
d) a primeira afirmação é falsa e a segunda é 
verdadeira. 
e) as duas afirmações são falsas. 
Explique como a 2,3- bisfosfoglicerato (BPG) 
compensa a menor disponibilidade de oxigênio 
existente em situações de hipóxia tecidual como em 
situações de permanências em grandes atitudes?
3 Como é formada a molécula de hemoglobina?
Diferencia hemoglobina da mioglobina.
Explique como a ligação do oxigênio ao átomo de 
ferro pode modificar a estrutura da hemoglobina.
Como ocorre a curva de dissociação entre a 
mioglobina e a hemoglobina?
O que é a molécula de 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)?
42
EX
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10
11
ANOTAÇÕES
Discuta o efeito da BPG sobre a afinidade da 
hemoglobina por oxigênio.
O que é efeito Bonr?
8
9
Onde está localizado o átomo de ferro na 
hemoglobina?
Cite uma deficiência causada por uma alteração 
genética na estruturação da hemoglobina.
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HEMOGLOBINA E SUAS PROPRIEDADES BIOLÓGICAS
1- [D] 
2- Em condições de alta pressão parcial de oxigênio nos 
pulmões, a hemoglobina das hemácias fica saturada com o 
oxigênio, independente da presença de BPG. O BPG possui 
papel biológico de aumentar substancialmente a liberação de 
oxigênio nos tecidos extrapulmonares, onde a pressão parcial de 
oxigênio é baixa. O nível de BPG aumenta de forma gradativa 
em condições associadas com oxigenação deficitária como a 
observada em quadros de hipóxia tecidual prolongada. Esse 
mecanismo adaptativo irá compensar a menor disponibilidade 
de oxigênio com um aumento na liberação do gás para os nossos 
tecidos.
3- É uma proteína que possui estrutura globular quaternária e é 
formada por quatro cadeias polipeptídicas, duas alfas (com 141 
aminoácidos) e duas betas (com 146 aminoácidos).
4- A mioglobina (Mb) é uma proteína globular dos vertebrados, 
formada por 154 aminoácidos. Se diferencia da hemoglobina 
por não possuir ligações cooperativas com o oxigênio, por ser 
monomérica, isto é, formada por apenas uma subunidade. A 
presença do grupamento heme em sua estrutura também atribui 
a função de transporte de oxigênio para a mioglobina, porém, 
de maneira menos sensível do que a hemoglobina. A mioglobina 
tem afinidade por oxigênio maior do que a hemoglobina em 
qualquer pressão parcial de oxigênio, o que permite que esse 
oxigênio seja transferido mais rapidamente do sangue para 
o músculo, ficando associado `a mioglobina para posterior 
utilização pelas mitocôndrias dessas células. 
5- No momento em que o oxigênio se liga ao heme presente 
em uma das subunidades da hemoglobina, o ferro se desloca 
para o plano do anel porfirínico tornando-o mais achatado. 
Dessa maneira, o resíduo de histidina (um dos aminoácidos 
que compõe a globina) a qual o ferro está ligado é arrastado, 
e consequentemente, o segmento da cadeia polipeptídica 
da qual faz parte. Essa movimentação desloca um segmento 
contínuo que fazem parte das interfaces alfa2beta1 entre 
os dímeros de globina, provocando o rompimento de várias 
ligações não covalentes e uma alteração da conformação do 
complexo proteico como um todo. Essa nova conformação 
facilitará os rearranjos moleculares sucessivos para que todasas subunidades da hemoglobina estejam interagindo com o 
oxigênio (oxihemoglobina). 
6- A cinética de oxigenação ocorre de forma diferente para as 
duas estruturas. A mioglobina apresenta uma curva hiperbólica 
e a hemoglobina uma curva sigmoide. No primeiro caso, esse 
comportamento é esperado para uma proteína que possui apenas 
um sítio de ligação. A curva sigmoide resultante da associação 
da hemoglobina ao oxigênio é decorrente das quatro ligações 
do átomo à molécula de heme presente nas subunidades dessa 
proteína. Essa associação, de maneira cooperativa, proporciona 
à molécula de hemoglobina maior sensibilidade a variações da 
concentração de oxigênio, adequando-se com perfeição à sua 
função de transportar esse gás.
7- É um composto derivado a partir da molécula de 
1,3-bisfosfoglicerato, que é um intermediário da via glicolítica. 
Essa estrutura está diretamente relacionada com a afinidade 
da hemoglobina pelo oxigênio. Nesse caso a BPG diminui a 
afinidade da hemoglobina pelo oxigênio.
8- A BPG, diminui a afinidade da hemoglobina sobre o oxigênio. 
O conjunto de fenômenos relacionados com o aumento do 
caráter básico da hemoglobina causado por sua desoxigenação e 
o aumento do caráter ácido quando essa proteína está associada 
ao oxigênio, constituem esse efeito.
Em resumo, a conversão do estado oxihemoglobina para 
desoxihemoglobina é acompanhada pela aquisição de prótons, 
o inverso é acompanhado pela liberação de prótons.
9- O efeito resultante do pH e da pressão parcial de dióxido 
de carbono sobre a união entre a hemoglobina e o oxigênio é 
conhecido como efeito Bonr. 
10- O átomo de ferro está localizado na molécula protoporfirina. 
Juntos compõe a ferro protoporfirina IX o que conhecemos como 
heme.
11- Já foram observadas mais de 700 quadros de anomalias 
hereditárias em seres humanos ocasionadas por alterações 
(mutações) que determinam a conformação final da 
estrutura da hemoglobina. Essas anomalias são conhecidas 
como hemoglobinopatias e podem representar uma clínica 
insignificante ou doenças graves. A anemia falciforme é um 
bom exemplo. A substituição de apenas um aminoácido leva `a 
formação da hemoglobina S (HbS). Essa é devida à substituição 
de um único nucleotídeo que altera o códon do sexto aminoácido 
da globina de ácido glutâmico para valina. Um heterozigoto tem 
uma mistura dos dois tipos de hemoglobinas, A (HbA) e S (HbS), 
além de um tetrâmero híbrido de Hemoglobina. Ela consegue 
transportar o oxigênio, mas, quando o mesmo passa para os 
tecidos, as moléculas da sua hemoglobina se aglutinam em 
formas gelatinosas de polímeros, também chamadas tactoides, 
que acabam por distorcer as hemácias, que se tornam duras e 
quebradiças devido às mudanças na sua membrana.
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PROTEÍNAS FIBROSAS
As proteínas fibrosas têm forma alongada 
e diferentemente das globulares como a 
hemoglobina, são formadas pela associação de 
módulos repetitivos, possibilitando a construção 
de grandes estruturas.
O componente fundamental das proteínas 
fibrosas são as cadeias polipeptídicas muito 
longas com estruturas secundárias regulares: 
alfa-hélice nas alfas queratinas, folha beta 
pregueada nas betas queratinas e uma hélice 
característica no colágeno.
As alfas queratinas: duas ou três cadeias em 
alfa hélice associam-se lateralmente formando 
longos cabos helicoidais, que reunidos, formam 
fibras. As alfas queratinas são o componente 
principal da pele dos vertebrados e de estruturas 
correlatas como: cabelo, unha, lã, chifre, cascos, 
bico e penas. 
Proteína alfa queratina 
Proteína beta queratina
Nessas proteínas são frequentes as pontes 
dissulfeto (entre resíduos de cisteína de cadeias 
polipeptídicas ou fibrilas adjacentes). São essas 
ligações que conferem grande resistência as 
fibras formadas.
pontes dissulfeto
As betas queratinas as fibras são formadas por 
folhas beta pregueadas. 
No caso do colágeno, as cadeias polipeptídicas 
apresentam uma conformação helicoidal 
típica, derivada da sua composição peculiar em 
aminoácidos: alto conteúdo de glicina, prolina e 
de hidroxiprolina (um aminoácido derivado de 
prolina) e da grande regularidade na estrutura 
primária, sendo muito frequente a sequência 
glicina-prolina-hidroxiprolina. 
São essas características que permitem a 
associação íntima de três cadeias formando uma 
hélice tripla denominada tropocolágeno. 
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São essas estruturas que formam os módulos 
básicos formando as fibrilas de colágeno. Essa 
estrutura é estabilizada por ligações covalentes 
entre as cadeias componentes do tropocolágeno 
e adjacentes. O colágeno é a proteína mais 
abundante dos vertebrados.
Possuem funções como sustentação do tecido 
conjuntivo que se distribui por cartilagens, 
tendões, matriz óssea
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EXERCÍCIOS
1
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4
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6
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A estrutura da fibroína da seda é estabilizada por:
a) Pontes de enxofre
b) Super-hélices
c) Hidroxiprolina
d) Pontos de hidrogênio e pelo contato entre 
resíduos apolares
Em relação ao colágeno, qual das opções abaixo não 
é verdadeira?
a) Glicinas, prolinas e hidroxiprolina são os 
principais aminoácidos.
b) É a proteína mais abundante nos vertebrados.
c) Sua estrutura rígida pode ser explicada por suas 
fitas antiparalelas.
d) O centro da hélice do colágeno fica sempre 
ocupado pelas glicinas, o que faz com que a 
quantidade de glicinas no colágeno seja bem alta.
Qual das opções abaixo não tem relação com a 
resistência e dureza apresentada pela queratina?
a) Pontes de enxofre.
b) Hélices com tamanho de 5,15 a 5,2 A em cada 
volta.
c) Estrutura globular.
d) Super-hélice
Defina o que são proteínas fibrosas?.
Do ponto de vista bioquímico como o grau de 
ondulação do cabelo e da lã pode ser determinado?
Qual a proteína mais abundante dos vertebrados?
a) Colágeno
b) β –queratinas
c) α-queratinas
d) Concanavalina A
Nos tratamentos estéticos alguns procedimentos são 
utilizados para tornar o cabelo mais liso ou crespo. 
Explique quais são esses procedimentos?
O que faz com que as α-queratinas sejam tão fortes? 
Quais características estruturais permitem que no 
colágeno as cadeias polipeptídicas se associem 
intimamente formando uma hélice tripla?
Cite as principais funções do colágeno para nossa 
biologia.
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PROTEÍNAS FIBROSAS
1- D
 
2- C
3- C
4- São proteínas de formas alongadas e diferentemente das 
globulares são formadas pela reunião de estruturas repetitivas, 
possibilitando a construção de grandes compostos. O 
componente fundamental das proteínas fibrosas são as cadeias 
polipeptídicas muito longas com a estrutura secundária regular. 
Por exemplo α-hélice nas α-queratinas, folha β -pregueada nas β -queratinas e uma hélice característica no colágeno.
5-O cabelo e a lã são constituídos das α-queratinas, onde duas 
ou três cadeias em α-hélice associam-se lateralmente, formando 
longos cabos helicoidais, que agrupados formam fibrilas e 
fibras. As α-queratinas são o principal componente da pele dos 
vertebrados e de estruturas relacionadas como cabelo, unhas, 
chifres, bicos e penas. Nessas proteínas são frequentemente 
observadas as pontes dissulfeto entre os resíduos de cisteína 
de cadeias polipeptídicas adjacentes, conferindo a grande 
resistência dessas estruturas. O padrão de distribuição dessas 
pontes é que vai determinar o grau de ondulação do cabelo ou 
da lã.
6 - A
7 - Os tratamentos visando tornar o cabelo mais liso ou mais 
crespo utilizam o mesmo procedimento, embora pretendam 
resultados opostos. Desfazer as pontes dissulfeto utilizando 
tratamento com agentes redutores e refazê-las em novas 
posições (desejada) utilizando agentes oxidantes. Na verdade, 
além do tratamento com os agendes redutores o cabelo deverá 
ser aquecido para fazer com que as ligações de hidrogênio 
existentes entre as hélices sejam rompidas. Lembre-se que as 
ligações de hidrogênio formam uma “malha invisível” ao redordas α-hélices garantindo que elas não se desmontem. 
8- A α queratina apresenta grande resistência e está presente 
em estruturas tão duras quanto um chifre, por exemplo. Ela 
é formada por α-hélices que se enrolam uma sobre as outras 
formando uma super-hélice (veja figura abaixo):
É exatamente essa super-hélice que faz a α queratina ser 
muito forte e resistente. Diferente das α-hélices, as hélices da α queratina apresentam cada volta com tamanho de 5.15 a 5.2 
Å em vez de 5.4 Å, das hélices tradicionais. A superfície de cada 
hélice, que toca a hélice adjacente, é composta por aminoácidos 
hidrofóbicos como alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina 
e fenilalanina. Além destes, as α queratinas podem também 
apresentar uma grande quantidade de cisteínas que é capaz de 
formar pontes de enxofre ou pontes dissulfeto. 
9 - As cadeias polipeptídicas apresentam uma conformação 
helicoidal típica, derivada da sua composição peculiar dos 
resíduos de aminoácidos. Essas cadeias possuem grandes 
quantidades de glicina, prolina e de hidroxiprolina (aminoácido 
derivado de prolina) e grande regularidade na estrutura 
primária (sequência frequente de glicina-prolina-hidroxiprolina). 
Essas características permitem a formação da hélice tripla, o 
tropocolágeno (módulo estrutural básico do colágeno). 
10 - Essas proteínas são responsáveis pelas funções mecânicas 
e de sustentação do tecido conjuntivo, que por sua vez se 
distribuem por cartilagens, tendões, matriz óssea, córnea e etc. 
Também são responsáveis pela elasticidade do sistema vascular 
e de todos os órgãos.
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ENZIMAS
As enzimas são proteínas capazes de catalisar 
as reações químicas no nosso corpo. Alguma 
delas podem possuir uns componentes químicos 
adicionais que aumentam seu repertório de 
capacidades catalíticas. Esses componentes são 
conhecidos como grupo prostéticos, cofator e 
coenzima. 
Grupos prostéticos: são incorporados de 
maneira firme e estável na estrutura da proteína. 
Por exemplo: temos a piridoxal fosfato e a flavina 
mononucleotídeo (FMN), a flavina adenina 
dinucleotídeo (FAD), a tiamina pirofosfato, 
biotina e íons metálicos. Quase todas que 
contém um grupo metálico firmemente ligado 
são denominadas metaloenzimas. Os metais 
podem funcionar nas reações redox, facilitar a 
ligação com o substrato ou atuar como bases ou 
ácidos de Lewis para tornar os substratos mais 
eletrofílicos ou nucleofílico, 
Cofatores: Se associam de maneira reversível 
com as enzimas e os substratos. Nesse caso 
também temos o exemplo os íons metálicos mas 
aqui elas são conhecidas como enzimas ativadas 
por metal.
Coenzimas: Servem como transportadores 
recicláveis ou agentes de transferência de 
grupamentos. Elas podem estabilizar espécies 
como átomos de hidrogênio ou íons hidretos 
que podem ser reativos para persistir durante 
qualquer intervalo de tempo significativo na 
presença de água ou moléculas orgânicas e 
podem facilitar o reconhecimento e a ligação de 
pequenos grupamentos químicos a enzima-alvo, 
como por exemplo, a coenzima A.
A enzima completa, cataliticamente ativa, ligada 
à coenzima e/ou íon, é chamada de holoenzima, 
a porção proteica da mesma enzima é chamada 
de apoenzima ou apoproteína. Algumas 
enzimas são modificadas covalentemente por 
fosforilação, glicosilação e outros processos. 
Muitas destas alterações estão envolvidas na 
regulação da atividade enzimática.
A International Union of Biochemistry (IUB) 
desenvolveu um sistema de nomenclatura 
das enzimas, na qual cada uma delas possui 
um nome próprio e um número código que 
identificam o tipo de reação catalisada e os 
substratos envolvidos. São seis as categorias:
1) Oxidirredutases: catalisam as oxidações e 
reduções 
2) Transferases: realizam a transferência de 
grupamentos glicosil, metil e fosforil.
3) Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica 
de ligações C-C, C-O, C-N e outras ligações 
covalentes
4) Liases: catalisam a clivagem de ligações C-C, 
C-O, C-N por meio de eliminação de átomo, 
gerando duplas ligações.
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5) Isomerases: catalisam alterações geométricas 
ou estruturais dentro de uma molécula.
6) Ligases: catalisam a união de duas moléculas 
nas reações acopladas à hidrólise de ATP.
Funcionamento das enzimas: As enzimas 
alteram a velocidade da reação não o equilíbrio 
químico, reduzindo a energia de ativação.
Diferença entre os níveis energéticos do estado 
basal e do estado de transição.
Estado de transição: No topo da curva de 
energia é um ponto a partir do qual o decaimento 
para o estado S ou para o estado P tem a mesma 
probabilidade de ocorrer. Mas para atingir esse 
estado de transição é necessário a formação 
desses intermediários e por conseguinte, romper 
as barreiras de energia. Por isso para alcançar 
o estado de transição eu preciso da energia de 
ativação. 
As enzimas diminuem a energia de ativação. 
Uma das estratégias está na própria interação 
enzima-substrato. Através da energia de 
ligação que ocorre entre a associação enzima 
substrato, muda o estado conformacional da 
proteína e assim as enzimas diminuem a energia 
de ativação e facilitam a transformação de 
substratos em produtos.
As enzimas diminuem a energia de ativação.
Interação enzima-substrato: A ligação com o 
substrato dá-se em uma região pequena e bem 
definida da enzima, chamada centro ativo (ou sítio 
ativo). O centro ativo é formado por reísduos de 
aminoacidos e constitui uma cavidade com forma 
definida, que permite à enzima “reconhecer” seu 
substrato. Uma molécula, para ser aceita como 
substrato, deve ter a forma espacial adequada 
para alojar-se no centro ativo e grupos químicos 
capazes de estabelecer ligações com os radicais do 
centro ativo.
A aproximação e a ligação do substrato induz 
na enzima uma mudança conformacional, 
tornando-a ideal para a catálise (modelo do 
ajuste induzido)
Então, as enzimas diminuem a energia de 
ativação com o objetivos de atingir mais rápido 
o estado de transição e para isso ela pode utilizar 
a energia de ligação com o próprio substrato.
As enzimas são catalisadores que aumentam 
a velocidade das reações por diminuírem as 
energias de ativação. A etapa com maior energia 
de ativação é a etapa limitante da velocidade.
PODER CATALÍTICO DAS ENZIMAS
Energia de ligação: É a principal fonte de 
energia livre utilizada pelas enzimas para a 
diminuição da energia de ativação das reações. 
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ANOTAÇÕES
Reação geral catalisada pelas peptidases
Essa energia é proveniente da interação enzima-
substrato.
Como as enzimas utilizam a energia de ligação 
não covalente? Poder catalítico proveniente 
basicamente da energia livre liberada na 
formação de muitas ligações fracas e interações 
entre a enzima e seu substrato. Essas interações 
fracas são otimizadas no estado de transição da 
reação. Os sítios de ligação são complementares 
não aos substratos por si mesmos, mas aos 
estados de transição pelos quais os substratos 
passam ao serem convertidos em produtos.
A energia de ligação contribui para especificidade 
da reação e a catálise. A entropia (liberdade de 
movimento) das moléculas em solução – reduz a 
possibilidade de que elas reajam entre si.
GRUPOS CATALÍTICOS ESPECÍFICOS 
CONTRIBUEM PARA A CATÁLISE
Catálise geral ácido-base- Utilização de íons H+ 
(H3O+) ou OH- presentes na água. Entretanto, 
apenas a água pode ser insuficiente. Assim 
o termo catálise geral ácido-base refere-se à 
transferência de prótons mediada por moléculas 
de outras classes que doam prótons (ácidos 
orgânicos) ou então recebedores de prótons 
(bases orgânicas);
Catálise covalente- Formação de ligação 
covalente transitória;
Catálise por íons metálicos- Interações iônicas
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EXERCÍCIOS
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 O que são enzimas?
O que são cofatores e coenzimas?
Segundo a International Union of Biochemistry (IUB) 
como podem ser categorizadas as enzimas?
Como asenzimas atuam como catalizadores 
biológicos?
Como a enzima diminui a energia de ativação?
A fenilcetonúria é uma doença que resulta de um 
defeito na enzima fenilalanina hidroxilase, que 
participa do catabolismo do aminoácido fenilalanina. 
A falta de hidroxilase produz acúmulo de fenilalanina 
que, por transaminação, forma ácido fenilpirúvico. 
Quando em excesso, o ácido fenilpirúvico provoca 
retardamento mental severo. Sobre as enzimas, é 
correto afirmar que: 
a) aumentam a energia de ativação necessária 
para as reações; 
b) atuam de forma inversamente proporcional ao 
aumento da temperatura; 
c) são altamente específicas em função do seu 
perfil característico; 
d) são consumidas durante o processo, não 
podendo realizar nova reação do mesmo tipo. 
A enzima EPSP-sintase, presente em praticamente 
todos os vegetais, é modificada na soja transgênica, 
tornando-a resistente à inibição pelo herbicida 
glifosato. Assim, o tratamento com esse herbicida 
não prejudica o desenvolvimento de culturas de 
soja transgênica, mas evita o crescimento de 
outros vegetais indesejáveis. Num estudo para a 
identificação da variedade transgênica de soja, foi 
medida, nas mesmas condições experimentais, a 
atividade da EPSP- sintase em extratos de folhas 
de diferentes tipos desse vegetal, em presença ou 
ausência de glifosato. As atividades da enzima nesses 
extratos, na ausência do inibidor, apresentaram o 
mesmo valor.
Observe o gráfico: 
A curva que corresponde à razão entre as atividades 
de uma enzima da variedade transgênica e as 
atividades dessa mesma enzima da soja comum é a 
indicada pela seguinte letra:
a)W
b) X 
c) Y
d) Z 
O gráfico seguinte relaciona a velocidade de uma 
reação química catalisada por enzimas com a 
temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos 
afirmar que: 
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a) a velocidade da reação independe da 
temperatura.
b) existe uma temperatura ótima na qual a 
velocidade da reação é máxima.
c) a velocidade aumenta proporcionalmente à 
temperatura.
d) a velocidade diminui proporcionalmente à 
temperatura.
e) a partir de certa temperatura, inverte-se o 
sentido da reação.
A velocidade de um processo celular foi medida 
durante 10h. Nesse período, a temperatura foi 
aumentada gradativamente, passando de 20°C para 
40°C. O resultado foi expresso no gráfico abaixo. 
A esse respeito, são feitas as seguintes afirmações:
I. A temperatura de aproximadamente 30°C é ótima 
para as enzimas envolvidas nesse processo.
II. Na temperatura de 40°C, pode ter havido 
desnaturação completa de todas as enzimas 
envolvidas.
III. Se a célula fosse submetida a uma temperatura 
menor do que 20°C, ela certamente morreria, devido 
à falta de atividade.
Assinale:
a) se somente as afirmativas I e II forem corretas.
b) se somente as afirmativas II e III forem corretas.
c) se todas as afirmativas forem corretas.
d) se somente as afirmativas I e III forem corretas.
e) se somente a afirmativa II for correta. 
Uma substância X é o produto final de uma 
via metabólica controlada pelo mecanismo 
de retro- inibição (feed-back) em que, acima 
de uma dada concentração, X passa a inibir a
Podemos afirmar que, nessa via metabólica:
a) a quantidade disponível de X tende a se manter 
constante.
b) o substrato faltará se o consumo de X for 
pequeno.
c) o substrato se acumulará quando a concentração 
de X diminuir.
d) a substância A se acumulará quando a 
concentração de X aumentar.
e) a substância B se acumulará quando o consumo 
de X for pequeno. 
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ENZIMAS
1- São proteínas capazes de catalisar as reações químicas no 
nosso corpo. Alguma delas podem possuir uns componentes 
químicos adicionais que podem aumentar seu seu repertório 
catalítico. Esses componentes são conhecidos como grupo 
prostéticos, cofator e coenzima.
 
2- Os cofatores são estruturas associada de maneira reversível 
com as enzimas e os substratos. Já as coenzimas são estruturas 
que servem como transportadores recicláveis ou agentes de 
transferência de grupamentos. Elas podem estabilizar espécies 
como átomos de hidrogênio ou íons hidretos que podem 
ser reativos e persistir durante qualquer intervalo de tempo 
significativo na presença de água ou moléculas orgânicas, 
e desse também facilitar o reconhecimento e a ligação de 
pequenos grupamentos químicos a enzima-alvo. Como exemplo 
podemos citar a coenzima A.
3- Elas podem ser divididas em seis categorias:
1. Oxidirredutases: catalisam as oxidações e reduções; 
2. Transferases: realizam a transferência de grupamentos 
glicosil, metil e fosforil;
3. 7- Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica de ligações 
C-C, C-O, C-N e outras ligações covalentes;
4. Liases: catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N por 
meio de eliminação de átomo, gerando duplas ligações;
5. 8- Isomerases: catalisam alterações geométricas ou 
estruturais dentro de uma molécula;
6. Ligases: catalisam a união de duas moléculas nas reações 
acopladas `a hidrólise de ATP.
4- As enzimas alteram a velocidade da reação química mas 
não interfere no seu equilíbrio. Essas biomoléculas diminuem a 
energia de ativação da reação química. 
5-Uma das estratégias está na própria interação enzima-
substrato. Utilizando a energia proveniente da interação 
entre a associação química da enzima com seu substrato em 
específico, a mudança do estado conformacional da proteína 
ocorre e é dessa maneira, uma das formas, que as enzimas 
conseguem diminuir a energia de ativação e facilitar assim, a 
transformação de substratos em produtos. Na verdade, embora 
o modelo anteriormente proposto “chave e fechadura” de 
Fischer tenha contribuído enormemente para a compreensão das 
especificidades das interações enzimáticas esse modelo de ajuste 
induzido foi amplamente confirmado por estudos biofísicos. 
6 -c
7 - A
8- B
9 - A
10 - A 
Na via metabólica citada, a quantidade da substância X tende 
a se manter constante, devido ao controle exercido pelo 
mecanismo de retroinibição(feed-back negativo). 
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Várias propriedades enzimáticas baseiam-
se em medidas da velocidade da reação. Essa 
característica é diretamente proporcional à 
concentração do reagente. Conforme a reação 
ocorre, a concentração do reagente diminui e a 
velocidade também.
Para calcular a velocidade da reação efetivamente 
proporcional à concentração inicial do reagente, 
é necessário medir a velocidade inicial (V0). Essa 
medida é obtida através de um tempo de reação 
muito pequeno, onde a conversão do reagente 
em produto seria muito reduzida, podendo assim 
ser considerada como uma constante (tempo 
inicial). Esse tempo inicial varia dependendo da 
reação química.
A reação enzimática processa-se em duas etapas: 
na primeira a enzima (E) liga-se reversivelmente 
ao substrato (S), formando o complexo enzima-
substrato (ES). Na segunda etapa, são liberados 
o produto (P) e a enzima. Agora livre, uma 
enzima poderá se ligar a outra molécula de 
substrato e fazer a mesma coisa. 
Os pesquisadores Michales e Menten tentavam 
entender porque a velocidade das reações 
químicas que continham enzimas não eram 
lineares em relação à concentração do substrato, 
e sim aconteciam como uma função hiperbólica. 
Acreditava-se que essa relação velocidade e 
quantidade de substrato fosse representada 
pela equação:
v=k [reagente]
A hipótese de Michales e Menten: a concentração 
de substrato é muito maior do que a concentração 
da enzima nas reações bioquímicas, e assim 
as constantes referentes às diferentes etapas 
presentes nas reações catalisadas por enzimas 
seriam decrescentes. 
V= k[reagente]
V
1
= k
1
[E] [S]
V
-1
= k
-1
[ES]
V
2
 = k
2
 [ES]
K
1
> k
-1
>k
2
k
2
 = etapa mais lenta
Esta hipótese é verdadeira para um grande 
número de enzimas, e assim essas são chamadas 
enzimas michaelianas. Entretanto, para outras 
enzimas essa premissa não se aplica.
A concentração de enzima é muito menor do 
que a de substrato.Isso pode ser observado na 
prática.
Como as reações catalisadas por enzimas são 
químicas, elas também tendem a um equilíbrio. 
Assim, durante o tempo que é medida a 
velocidade inicial, mantém-se a seguinte 
situação: formação contínua do produto 
enquanto as concentrações do complexo 
enzima-substrato (ES), da enzima e do substrato 
são mantidas. O fato do complexo enzima-
substrato está sendo consumido na formação de 
produto, não provoca diminuição significativa 
da sua concentração, pois há sempre substrato 
excedente para combinar-se com a enzima que 
é liberada quando se forma o novo produto. A 
pequena e contínua diminuição da concentração 
do substrato não é significativa, frente ao seu 
grande excesso. Esta condição é observada nos 
tempos iniciais.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
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Nas reações envolvendo as enzimas 
michaelianas, podemos observar que uma 
determinada quantidade do substrato que vai 
estar ligada à enzima, e a outra metade vai 
estar na forma de enzima livre. Nesse momento, 
a velocidade da reação é exatamente à metade 
da velocidade máxima possível dessa reação 
química. A concentração específica do substrato 
que corresponde à metade da velocidade 
máxima da reação é que nós chamamos de 
constante de Michaelis- Menten, o Km.
O valor de Km pode simbolizar afinidade de 
uma enzima pelo seu substrato. Por exemplo, 
quanto maior for o Km, maior será a quantidade 
de substrato para que a enzima atinja a metade 
da velocidade máxima da reação. Por outro 
lado, quanto menor for o Km, menor vai ser a 
concentração de substrato para atingir essa 
mesma situação. 
A atividades enzimáticas são geralmente 
expressas em U/ml ou U/L. A unidade 
internacional U é a quantidade de enzima capaz 
de formar 1 micromol de produto por minuto.
ATENÇÃO: Se variamos a concentração de 
enzimas, a velocidade também vai variar. A 
velocidade de uma reação enzimática também 
pode variar de acordo com a temperatura, pH 
e não somente pela concentração de substrato.
Expressão final de equação proposta por 
Michaelis-Menten onde: V
0
= V
máx
 [S]/ Km + [S]. 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
Os inibidores enzimáticos podem acelerar ou 
diminuir a velocidade de várias reações químicas 
em nosso organismo.
Existem inibidores enzimáticos dentro das nossas 
células que cumprem um papel importante de 
regulador, e são conhecidos como reguladores 
ou moduladores alostéricos. Esses inibidores 
são produzidos pela própria célula e a variação 
da sua concentração é fundamental no controle 
da velocidade das reações químicas.
Os inibidores podem ser divididos em dois 
grandes grupos: irreversíveis e reversíveis.
Os irreversíveis vão reagir com as enzimas 
inativando elas de forma definitiva. Exemplo: a 
inativação da enzima cicloxigenase (Cox-1) pela 
aspirina. 
Variação das concentrações dos componentes da reação enzimática em 
função do tempo. As velocidades consideradas para as reações químicas 
são as velocidades iniciais v0 (incluindo a Vmáx), que são medidas após um 
mesmo tempo inicial. Em t3, a etapa é dita com saturante.
Nas situações I, II e III a diferença está na concentração 
do substrato (Explicação completa está na aula).
Variação da velocidade da reação enzimática (v0) 
em função da concentração do substrato (S).
56
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Os reversíveis são subdivididos em dois grupos: 
competitivos e não competitivos. 
Os competitivos são capazes de se ligar no sítio 
ativo da enzima. Ou seja, no mesmo lugar que o 
substrato se ligaria. Nesse caso, à concentração 
do substrato e quantidade do inibidor, são 
fundamentais para se prever a velocidade da 
reação química. Se a concentração do substrato 
for muito grande em relação ao inibidor, a 
reação ocorre como se o inibidor não estivesse 
presente. E vice-versa.
Os inibidores não competitivos são aqueles que 
não tem semelhança estrutural com o substrato 
da enzima que eles estão inibindo. Essa inibição 
é provocada pelas ligações do inibidor a 
grupamentos que não pertencem ao centro ativo. 
Como esses grupamentos geralmente estão 
presentes em várias biomoléculas diferentes, a 
ação desses inibidores não é específica, ou seja, 
um mesmo inibidor pode atuar sobre várias 
enzimas. 
Os antimetabólitos, também conhecidos como 
análogos de substratos tem a fórmula química 
semelhante ao substrato, ou seja, tem o poder 
de se ligar a enzima, só que o produto gerado 
é diferente. Esses produtos muitas vezes não 
são aceitos pela enzima de uma outra etapa 
posterior ou simplesmente são mais instáveis 
e assim podem interferir diretamente na via 
metabólica.
Assim como existem os inibidores das reações 
químicas, existem também moduladores 
positivos, ou seja, moléculas que são capazes de 
se ligar às enzimas e melhorar a sua associação 
ao substrato ou, de alguma outra forma, 
favorecer o aumento da velocidade da reação 
química, até mesmo ativa-la.
Efeito de duas concentrações de inibidor competitivo
Efeito de duas concentrações de inibidor não competitivo
ANOTAÇÕES
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
(ENADE 2014) Enzimas são macromoléculas 
caracterizadas pela sua capacidade de catalisar 
reações biológicas, aumentando a velocidade de 
uma reação em um fator de até vezes quando 
comparadas com a mesma reação não catalisada. 
Em sua grande maioria, são proteínas (com 
exceção de algumas moléculas de RNA), sendo 
formadas por diversas ligações peptídicas entre 
seus aminoácidos.
BRONDANI, D. Desenvolvimento de biossensores para 
determinação de adrenalina. Disponível em: <https://
repositorio.ufsc.br>. Acesso em: 10 jul. 2014.
Com base nas informações apresentadas, faça o 
que se pede nos itens a seguir.
a) Explique os efeitos observados com a 
elevação da temperatura na atividade catalítica 
enzimática, desde valores brandos até 
temperaturas consideravelmente elevadas.
Observe o gráfico abaixo e responda as questões
LOW [ATP]– BAIXA CONCENTRAÇÃO
HIGH [ATP]- ALTA CONCENTRAÇÃO
O que é uma enzima alostérica? Se PFK-1 representa 
esse tipo de enzima, explique como o ATP atua sobre 
a atividade dessa enzima. 
b) Descreva os principais fatores que afetam a 
velocidade de uma reação química genérica. 
Justifique sua resposta.
Marque a opção correta. A equação de Michaelis-
Menten: 
a) é representado por um gráfico de Vmax versus 
[Substrato].
B) relaciona a taxa de degradação do complexo ES 
com a [Substrato].
C) é representada por um gráfico de Km versus 
[Substrato]. 
D) gera uma curva com uma assíntota quando é 
representada a velocidade de reação em função da 
[Substrato]. 
Marque a opção correta. As reações espontâneas: 
a) acontecem rapidamente. 
b) possuem um ΔG > 0. 
c) podem acontecer sem necessidade de aporte de 
energia.
d) são ditas de endergônicas.
Explique os significados dos parâmetros da equação 
de Michaelis-Menten.
Marque a opção correta. Uma característica distintiva 
das enzimas alostéricas é que: 
a) não respondem a inibidores. 
b) carecem de sítios ativos.
c) respondem com mudanças conformacionais 
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
58
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6
7
8
9
10
ANOTAÇÕES
quando determinadas moléculas se unem em sítios 
diferentes do sítio ativo.
d) elas não possuem de sítio ativo.
Marque a opção correta. No caso das enzimas, pode-
se dizer que:
a) a alteração do valor de Km de uma enzima não 
vai refletir mudanças na afinidade desta enzima 
pelo seu substrato. 
b) os inibidores competitivos não alteram a 
afinidade de uma enzima pelo seu substrato.
c) não existem inibidores que possam alterar a 
velocidade máxima de reação de uma enzimas.
d) nas enzimas alostéricas acontecem mudanças 
na conformação do seu sitio ativo o que aumenta 
sua eficiência catalítica.
Responda F para falso e V para verdadeiro 
(olá) As enzimas alostéricas possuem sítios 
de ligação para as moléculas moduladoras, 
localizadas no sítio ativo.
(olá) As enzimas cinase e fosfatase catalisam, 
respectivamente,a adição e a remoção de 
grupos fosfato à resíduos específicos nas cadeias 
peptídicas de certas enzimas alterando sua 
atividade.
Identifique se são verdadeiras (V) ou falsas (F) as 
afirmativas com relação às enzimas.
(olá) Enzimas alostéricas possuem, além do sítio 
catalítico, sítios de ligação para ativadores e/ou 
inibidores.
(olá) As enzimas aceleram reações por alterar o equilíbrio 
da reação na direção de formação do produto.
(olá) O Km corresponde à concentração de substrato 
na qual a velocidade de reação é a metade da 
velocidade máxima e, portanto, define a afinidade da 
enzima pelo substrato.
(olá) Inibidores competitivos alteram a velocidade 
máxima das reações.
(olá) A inibição não-competitiva não pode ser 
atenuada pelo aumento na concentração de 
substrato.
Assinale a alternativa que apresenta a sequência 
CORRETA, de cima para baixo.
a) (olá) V – V – F – V – V
b) (olá) V – F – V – F – V 
c) (olá) V – V – V – F – F
d) (olá) F – V – V – F – V
e) (olá) F – F – F – V – V
O que são antimetabóilitos?
Cite um exemplo de inibidor irreversível.
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GABARITO DJOW
PROTEÍNAS
1 - C
2- C
3- A
4- Como as reações catalisadas por enzimas são químicas 
elas também tendem a um equilíbrio. Assim durante o tempo 
que é medida a velocidade inicial, mantém-se a seguinte 
situação: Formação contínua do produto enquanto se observa 
concentrações mantidas do complexo enzima-substrato (ES), da 
enzima e do substrato. O fato do complexo enzima-substrato 
está sendo consumido na formação de produto não provoca 
diminuição significativa da sua concentração, pois há sempre 
substrato excedente para combinar-se com a enzima que é 
liberada quando se forma o novo produto. A pequena e contínua 
diminuição da concentração do substrato não é significativa, 
face ao seu grande excesso. Isso nos tempos iniciais. Dessa 
maneira podemos entender e relacionar velocidade inicial e a 
concentração do substrato. Uma determinada quantidade do 
substrato vai estar ligada à enzima e a outra metade estaria na 
forma de enzima livre. Nesse momento, a velocidade da reação 
seria exatamente metade da velocidade máxima possível dessa 
reação química. A concentração específica do substrato que 
corresponde a metade da velocidade máxima da reação é que 
nós chamamos de constante de Michaelis- Menten, o famoso 
Km. 
5- C 
6- C
7- F (Localizadas em outras regiões da estrutura da proteína.) ,V
8- B 
9- Os antimetabólitos, também conhecidos como análogos de 
substratos tem a fórmula química semelhante ao substrato, ou 
seja, tem o poder de se ligar a enzima, mas produto gerado é 
diferente. Esses produtos muitas vezes não são aceitos pela 
enzima de uma etapa posterior ou simplesmente são mais 
instáveis e assim podem interferir diretamente na via metabólica.
10- Os inibidores irreversíveis vão reagir com as enzimas 
inativando elas de forma definitiva. Como por exemplo os 
compostos organofosforados. Esses compostos constituem o 
princípio ativo de vários inseticidas. Outro bom exemplo é a 
inativação da enzima cicloxigenase pela aspirina.
ANOTAÇÕES
Os inibidores alostéricos são inibidores enzimáticos 
presentes nas nossas células que cumprem um papel 
importante de regulador e são conhecidos, exatamente, 
como reguladores ou moduladores alostéricos. Esses 
inibidores são produzidos pela própria célula e a variação da 
sua concentração é fundamental no controle da velocidade 
das reações químicas.
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
60
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METABOLISMO 
ENERGÉTICO CELULAR
Com o passar dos anos as células evoluíram e 
assim as suas necessidades energéticas foram 
aumentando. Nas células eucarióticas, surgiram 
organelas especializadas, as mitocôndrias, que 
são capazes de realizar a oxidação completa do 
ácido pirúvico. 
As células dos tecidos vivos ao realizarem 
respiração aeróbia, consomem oxigênio e 
liberam o dióxido de carbono. Esta troca 
gasosa resulta do processo catabólico que leva 
à oxidação dos compostos orgânicos, como a 
glicose, para poder gerar energia.
OXIDAÇÃO DOS COMPOSTOS ORGÂNICOS 
EM CONDIÇÕES DE AEROBIOSE
Primeiramente teremos a glicólise, seguida da 
formação de acetil-coenzima A, depois o ciclo 
do ácido cítrico, também conhecido como ciclo 
de Krebs e por último a cadeia transportadora 
de elétrons e a fosforilação oxidativa.
Nosso metabolismo produz energia química 
em forma de ATP e NADH (NADPH, FADH
2
) a 
partir das moléculas orgânicas, ou seja, nossos 
combustíveis. Essa é a energia utilizada para 
a célula realizar seu trabalho celular. Exemplo: 
Transporte de moléculas, divisão celular, síntese 
de biomoléculas e etc.
Estrutura da mitocôndria.
TERMODINÂMICA
O estudo da termodinâmica aborda os efeitos da 
energia sobre a matéria. 
Na primeira lei da termodinâmica o princípio de 
conservação da energia é discutido. 
“Para qualquer transformação física ou química, 
a quantidade total de energia no universo 
permanece constante, a energia pode mudar de 
forma ou ser transportada de uma região para 
outra; entretanto, ela não pode ser criada ou 
destruída.”
A segunda lei descreve a tendência do universo 
à desordem crescente. “Em todos os processos 
naturais, a entropia do universo aumenta. Em 
toda transferência ou transformação parte 
da energia útil se perde aumentando assim a 
desordem do universo.”
No nosso corpo, a energia de ativação das 
reações químicas geralmente é o calor, com 
pequenas exceções como a fotossíntese, onde a 
energia na forma de luz desencadeia o processo 
de síntese de glicose nos vegetais.
A energia que está presente dentro das 
moléculas é chamada de conteúdo de calor ou 
também de entalpia. É por isso que em reações 
de quebra (catálise) do nosso organismo ocorre 
uma diminuição da entalpia das moléculas, com 
formação de produtos menos energéticos do 
que os substratos. Nas reações de construção a 
entalpia aumenta, ou seja, o inverso da catálise.
Como o calor é espontaneamente transmitido de 
um corpo mais quente para outro mais frio, e o 
aumento da temperatura leva a um estado mais 
desorganizado das moléculas, pode-se concluir 
que as reações que formam produtos menos 
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energéticos favorecem aquelas que formam 
produtos mais energéticos.
O grau de desordem de um sistema é denominado 
entropia e ele se comporta de forma inversa a 
entalpia. 
Uma reação é “dita” como espontânea quando 
possui uma variação entalpica e entrópica 
favorável (os produtos são menos energéticos 
e a desordem do meio aumenta). De maneira 
inversa, se as condições de entalpia e entropia 
forem desfavoráveis, a reação é não espontânea. 
ATENÇÃO: Os estudos da termodinâmica são 
feitos em sistemas fechados e sempre atingem 
o equilíbrio após as reações permitindo uma 
determinação precisa dos fatores energéticos 
envolvidos. 
A Energia livre é a fração de energia de um 
sistema capaz de realizar trabalho quando a 
temperatura e a pressão são constantes. Essa 
variação de energia livre é interpretada por uma 
equação matemática que considera a entalpia, 
a entropia e a temperatura. Essa equação 
é representada pelo símbolo ΔG (também 
chamada de energia livre de Gibs). 
Quando ΔG for maior que zero se diz que a reação 
não é espontânea e assim diminui a energia livre 
do sistema e quando o ΔG for menor que zero 
de diz que a reação é espontânea.
Energia
Variação de energia livre, ΔG
Assim: ΔG= ΔH - TΔS
ΔH- variação de entalpia 
do sistema (energia total)
ΔS- variação de entropia do sistema
T- temperatura absoluta em kelvin
ΔG>0 (não espontâneo - 
diminui a energia livre do sistema)
ΔG<0 (espontâneo)
ATP (ADENOSINA TRIFOSFATO)
Nós transferimos e transformamos a energia 
presente nos compostos orgânicos para poder 
sintetizar o ATP. É por isso que os carboidratos, 
os lipídeos e as proteínas são biomoléculas 
muito importante para nossa dieta.
(a) Reação Espontânea. (b) Reação Não- Espontânea.
Exemplo químico 
A molécula de ATP
62
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Quando ocorre a hidrólise da molécula de ATP, 
que temos a liberação de energia para as reações 
químicas celulares. 
COENZIMAS COMO TRANSPORTADORES DE 
ELÉTRONS
Reações de oxidação-redução:
Agente redutor: molécula doadora de elétronsa 
Agente oxidante: molécula receptora de elétrons.
C
6
H
12
O
6
 + 
6
O 6CO
2
 + 6H
2
O 
NAD+/FAD NADH/FADH
2
Precisamos também de moléculas capazes de 
receber e doar elétrons. Assim em destaque as 
coenzimas NAD (Dinucleótido de nicotinamida 
e adenina) e FAD (Dinucleótido de flavina 
e adenina) que são hidrossolúveis e sofrem 
oxidações e reduções reversíveis em muitas 
reações metabólicas de transferência de elétrons.
ANOTAÇÕES
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Por que podemos inicialmente pensar que a vida 
vai contra as leis da termodinâmica?
EXERCÍCIOS
1
1
2
3
4
5
6
7
8
QUESTÃO RESOLVIDA
(ENADE 2014) A Termodinâmica é a área da 
Química que se dedica ao estudo das transformações 
de energia. O entendimento da primeira lei da 
Termodinâmica envolve a compreensão de algumas 
formas de energia, tais como calor e trabalho.
Explique o que significa conteúdo de calor ou 
entalpia?
Explique o que significa entropia?
Explique o conceito de energia livre.
Explique os termos reação exergônica e reação 
endergônica.
Explique de maneira sucinta a primeira lei da 
termodinâmica.
Explique de maneira sucinta a segunda lei da 
termodinâmica.
Por que podemos inicialmente pensar que a vida vai 
contra as leis da termodinâmica?
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11
ANOTAÇÕES
9
10
Se a energia livre é um regulador da espontaneidade 
de uma reação bioquímica, qual é a variação máxima 
de energia que uma célula consegue suportar?
De uma maneira geral explique como as enzimas 
podem ser consideradas peças fundamentais nas 
reações químicas do nosso organismo?
Como a bioenergética é orquestrada?
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METABOLISMO ENERGÉTICO CELULAR
QUESTÃO RESOLVIDA
1-[B] 
2- Nos sistemas biológicos, a energia de ativação das reações 
geralmente é o calor, com exceções como a fotossíntese onde a 
energia luminosa desencadeia o processo de síntese de glicose 
nos vegetais. A energia presente e armazenada nas moléculas 
biológicas é denominada de conteúdo de calor ou entalpia. 
Assim, em reações exotérmicas ocorre uma queda da entalpia, 
pois os produtos dessa reação serão menos energéticos que os 
substratos. O inverso ocorre nas reações endotérmicas.
Vale ressaltar que o calor e transferido espontaneamente de um 
corpo mais quente para outro mais frio e que essa elevação na 
temperatura desencadeia um estado mais desorganizado das 
moléculas.
3- Entropia é o nome dado ao grau de desordem de um sistema. 
Ela varia de maneira inversa a entalpia. Por exemplo, em uma 
reação onde a entalpia diminui (os produtos da reação são 
menos energéticos) a energia e transferida para o meio e a 
desordem aumenta (entropia aumenta). De maneira inversa, 
quando a entalpia do sistema aumenta, a entropia irá diminuir.
4- As células não suportariam uma variação de temperatura 
muito elevada em virtude da sua frágil composição (por exemplo, 
acima de 50ºC, a maioria das proteínas são desnaturadas). 
Mesmo assim, uma parte da energia precisa está disponível 
antes do início de qualquer reação química. Essa energia que 
precisa estar disponível é denominada de energia livre (G) e 
foi postulada por J. Willard Gibbs, no ano de 1878, e revela o 
verdadeiro critério para que as reações sejam espontâneas ou 
não. De maneira geral, em condições de variação de energia 
livre (ΔG) são as que caracterizam a espontaneidade de uma 
reação biológica. As reações espontâneas possuem valores de 
∆G negativos indicando que as condições propícias de entropia 
e entalpia estão adequadas a temperatura do meio que fornece 
a energia necessária para que a reação se inicie. Ao final do 
processo, a energia gasta na ativação dos substratos é devolvida 
ao meio a energia própria da molécula (entalpia) é adicionada 
ao meio que aumenta, portanto, a entropia. As reações não 
espontâneas são possíveis desde que haja energia livre no meio 
suficiente para garantir o estado de alta entropia ao final da 
reação, mesmo que a molécula absorva parte de dessa energia. 
Assim o ΔG dessas reações possuem valores positivos indicando 
que os produtos possuem um nível energético maior que os 
substratos.
5- Esses termos indicam a variação de energia livre e sugerem 
ainda que a energia envolvida nas reações catabólicas e 
anabólicas são destinadas para célula realizar trabalho e não 
somente relacionadas com variações de temperatura no interior 
da célula. Denomina-se reação exergônica aquela que apresenta 
um ΔG negativo (espontânea) e reações endergônica aquela 
com ΔG positivo (não espontânea). 
6- A energia do universo é constante. Ela pode ser transformada 
e transferida, mas não pode ser criada ou destruída (princípio da 
conservação de energia).
7- Primeiramente devemos perguntar: “se a energia não pode 
ser destruída, por que os organismos não podem reciclar a sua 
energia repetidamente?”. 
Em cada transformação ou transferência, parte da mesma se 
torna não utilizável, ou seja, incapaz de realizar trabalho. 
A consequência lógica da perda de energia útil durante as 
transferências ou transformações de energia é que cada um 
desses eventos aumenta a desordem do universo (entropia- 
desordem ou aleatoriedade).
Assim a segunda lei da termodinâmica pode ser expressada 
da seguinte maneira: “Toda transferência ou transformação de 
energia aumenta a entropia do universo”
8- O fato de as reações de síntese não serem espontâneas 
termodinamicamente não significa que não ocorram. Havendo 
condições adequadas de energia livre, a reação ocorrerá apesar 
de os produtos serem de maior entalpia, aparentemente contra 
as leis da termodinâmica.
9- As temperaturas mais baixas são mais propícias `as reações 
do organismo (35ºC-37ºC). No entanto, muitas reações químicas 
da célula necessitam de altos níveis de energia de ativação livre 
o que seria incompatível com a sobrevivência celular. Assim, 
nossas células “desenvolveram” mecanismos que diminuem 
essa energia de ativação como uma forma de viabilizar essas 
reações químicas. A diminuição da energia de ativação é papel 
dos catalisadores, que nesse caso são as enzimas.
10- As enzimas diminuem a energia de ativação das reações e 
são proteínas (em sua grande maioria). Assim essas biomoléculas 
podem sofrer modificações de acordo com pH, temperatura, 
pressão e ainda adição ou retirada de grupos químicos em sua 
estrutura. Essas modificações podem acelerar (indução) ou 
diminuir (inibição) as reações químicas, ativando ou inativando 
as enzimas, respectivamente. As alterações estruturais podem 
ser alostéricas (ligação de moléculas em outros sítios da 
proteína) ou hormonal (sinalização celular).
11- Nosso organismo organiza e acopla reações espontâneas 
`as não espontâneas e utiliza a energia presente em ligações 
químicas das biomoléculas como carboidratos, aminoácidos e 
ácidos graxos para transferir essa energia para uma molécula 
amplamente difundida pela célula, o ATP. Essa, quando 
hidrolisada libera a energia que pode ser utilizada pela célula 
para realizar trabalho. As reações sofrem constantemente a 
influência de reguladores enzimáticos que ditam a velocidade 
das reações de acordo com a necessidade da célula.
1- Embora a construção de moléculas com entalpia 
maior a partir de moléculas com menor entalpia, estarem 
contra as leis da termodinâmica, ou seja, desfavoráveis, 
o nosso organismo “dribla” esta situação acoplando 
reações favoráveis às desfavoráveis.
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GLICÓLISE
A glicose é quantitativamente o principal 
substrato oxidável para a maioria dos organismos. 
A sua utilização pode ser considerada universal 
e para algumas células e órgãos como hemácias 
e cérebro, ela é imprescindível para sintetizar o 
ATP. 
Representação das4 etapas da glicólise
Quarta etapa: Transferência dos grupos 
fosfatos dos intermediários para 4 moléculas de 
ADP, formando 4 ATP e 2 piruvatos.
A terceira e a quarta etapas também são 
chamadas de fase compensatórias.
Essas quatro etapas são cumpridas em 10 
reações sequenciais. 
De uma forma geral a glicólise ou via glicolítica 
converte uma molécula de glicose em duas de 
piruvato obtendo ao final de toda reação um 
saldo de 2 ATPs e 2 NADH. 
A glicólise pode ser dividida em etapas que 
correspondem aos seus principais eventos que 
ocorrem no citosol da célula.
Primeira etapa: Dupla fosforilação da glicose, 
à custa de 2 ATPs, que vai originar outra hexose, 
ou seja, um açúcar formado de seis partes, 
chamada de frutose, essa agora com dois grupos 
fosfatos. 
Segunda etapa: é a clivagem da frutose, 
produzindo duas trioses fosforiladas que são 
interconversíveis. 
A primeira e a segunda etapas também são 
chamadas de fase de investimento.
Terceira etapa: Oxidação e nova fosforilação das 
trioses fosfato, desta vez por fosfato inorgânico, 
formando dois intermediários bifosforilados.
REGULAÇÃO DA GLICÓLISE
As enzimas responsáveis pela regulação desta 
via são: hexoquinase, fosfofrutoquinase-1 (PFK-
1) e a piruvato quinase. Essas enzimas catalisam 
reações irreversíveis. Todas essas reações 
possuem ΔG diferente de zero. 
A hexoquinase é uma enzima que funciona bem 
em concentrações baixas de substrato, sendo 
regulada pela concentração de produto, ou seja, 
se houver muito produto sendo feito, diminui-
se a atividade dela, permitindo que a via faça 
um fluxo mais homogêneo. 
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A reação de Glicose para Glicose 6 fosfato é irreversível. 
Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) - Quando a 
concentração de ATP está alta dentro da célula, o 
ATP pode regular alostericamente a enzima PFK-
1 diminuindo sua atividade. Quando o ATP está 
em grande concentração quer dizer que a célula 
está num estado de energia alto. Outro regular 
alostérico de PFK-1 é a frutose 2,6 bisfosfato.
A frutose 2,6-bifosfato subjuga o efeito de 
inibição do ATP, fazendo com que este não 
consiga mais inibir, pois ele é o regulador 
majoritário. Ela (frutose-2,6-bifosfato) diz para 
a glicólise continuar funcionando mesmo que a 
carga energética (ATP) seja suficiente na célula. 
Esse açúcar regulador também pode se ligar ao 
sitio regulatório da PFK 1. 
O complexo enzimatico PFK2 vai converter 
frutose 6 em frutose 2,6-bifosfato. Ela possui 
dois sítios catalíticos que fazem reações 
exatamente opostas. Quando um sítio está ativo 
o outro estará inativo e vice-versa. Quando a 
enzima funciona fosforilando ela é chamada de 
fosfofrutoquinase 2 pois ela põe o fosfato na 
posição 2. Quando ela retira o fosfato da posição 
2 ela é chamada de frutose 2,6-bifosfatase.
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
b) terminam por transformar NAD+ em NADH 
c) terminam por reoxidar NADH a NAD+ 
d) fornecem as mesmas quantidades de ATP à 
célula 
e) levam a uma redução do pH da célula 
Observe o gráfico abaixo e responda as questões 
 
 
LOW [ATP]– BAIXA CONCENTRAÇÃO
HIGH [ATP]- ALTA CONCENTRAÇÃO
a)PFK-1 é uma enzima da via glicolítica. Explique 
como o ATP atua sobre a atividade dessa enzima.
A gliconeogênese compartilha várias enzimas com 
a glicólise, porém três reações da glicólise são 
irreversíveis. Essas reações são catalisadas pelas 
enzimas: 
a) Fosfoglico isomerase, gliceraldeído 3 P 
desidrogenase e aldolase;
b) Hexoquinsase, aldolase e piruvato quinase (PK);
c) Hexoquinase, fosfofrutoquinase 1 (PFK1) e 
Piruvato quinase (PK);
d) Hexoquinase, aldolase e Piruvato quinase (PK);
e) Triose isomerase, fosfofrutoquinase 1 (PFK1) e 
Piruvato quinase (PK).
Descreva o processo por que uma molécula de amido 
ou glicogênio entra na via glicolítica.
QUESTÃO RESOLVIDA
A relação ATP/ADP>1 acarretará:
a) No aumento da via glicolítica pois o ATP 
regula positivamente a PFK-1
b) Na diminuição da via glicolítica pois o ATP 
regula positivamente a PFK-1
c) No aumento da via glicolítica pois o ATP 
regula negativamente a PFK-1
d) Não influenciará na via glicolítica
 
Qual afirmativa é FALSA em relação à 
fosfofrutoquinase-1? 
a) é inibida pela frutose 2,6-bisfosfato 
b) é ativada por AMP 
c) é inibida por citrato 
d) é inibida por ATP 
e) o ATP aumenta o seu K
0,5
 para a frutose 
6-fosfato 
As afirmativas abaixo descrevem a glicólise, EXCETO: 
a) tem uma produção líquida de 2 moléculas de 
ATP para cada molécula de glicose 
b) sua velocidade é regulada pela hexoquinase 
c) suas enzimas são encontradas no citosol 
d) 2 moléculas de gliceraldeído 3-fosfato são 
produzidas para cada molécula de glicose 
e) sua velocidade é regulada pelos níveis 
energéticos da célula 
Indique se Verdadeiro ou Falso em relação à via das 
Pentoses Fosfato: 
a) __ geram NADH para a biossíntese 
b) __ suas reações ocorrem no citosol 
c) __ a transcetolase e a transaldolase interligam 
essa via à gliconeogênese 
d) __ é mais ativa em células musculares que em 
adipócitos 
e) __ interconverte trioses, tetroses, pentoses, 
hexoses e heptoses 
Em tecidos de mamíferos, TODAS as vias subsequentes 
ao piruvato: 
a) são aeróbicas 
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8
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10
ANOTAÇÕES
De que modo a presença de Acetil-CoA ou ácido 
graxo inibem a ação do piruvato quinase?
Qual a importância dos intermediários fosforilados 
para as vias metabólicas?
Quais os principais pontos de regulação da glicólise?
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GABARITO DJOW
GLICÓLISE
1- A
 
2- B. A via glicolítica é controlada pela hexoquinase, PFK-1 e 
piruvato quinase
3- A) F . Geram NADPH.
B) V
C) F. Interligam à via glicolítica.
d) F. São ativas em tecidos engajados nas sínteses de ácidos 
graxos, colesterol e hormônios esteroides.
E) V
4- D 
5- Quando grandes quantidades de ATP estão presentes na 
célula, ele modulará negativamente a ação enzimática da PFK-1. 
Essa enzima é uma das principais reguladoras da via glicolítica. 
Essa modulação é bem lógica, visto que se o indivíduo se 
encontra com grandes quantidades de ATP, significa que ele está 
energeticamente favorável o que torna desnecessário a quebra 
ne novas moléculas de glicose.
6- C
7 - As unidades de glicose dos ramos externos da molécula de 
glicogênio e do amido ganham entrada na via glicolítica através 
da ação seqüencial de duas enzimas: a fosforilase do glicogênio 
e a fosfoglicomutase. A primeira catalisa a reação em que uma 
ligação glicosídica (a 1- 4), que une dois resíduos de glicose 
no glicogênio, sofre ataque por fosfato inorgânico, removendo 
o resíduo terminal da glicose como a -D-glicose-1-fosfato. 
Esta reação de fosforólise, que ocorre durante a mobilização 
intracelular do glicogênio armazenado, é diferente da hidrólise 
das ligações glicosídicas pela amilase, que ocorre durante a 
degradação intestinal do amido ou do glicogênio; na fosforólise, 
parte da energia da ligação glicosídica é preservada na formação 
do éster fosfórico, glicose-1-fosfato.
8- O piruvato é oxidado com perda de seu grupo carboxila como 
CO
2
 para liberar o grupo acetila da Acetil-CoA, a qual é então 
totalmente oxidada a CO
2
 pelo ciclo do ácido cítrico (ciclo de 
Krebs).
9 - Os grupos fosfato são componentes essenciais na conservação 
enzimática da energia metabólica. A energia liberada na quebra 
de ligações anidras do ácido fosfórico (como aquelas no ATP) 
é parcialmente conservada na formação de ésteres de fosfato, 
tais como a glicose-6-fosfato. Os compostos fosforilados de 
alta energia formados na glicólise (1,3-difosfoglicerato e 
fosfoenolpiruvato) doam grupos fosfato ao ADP para formar ATP.
10 - São aqueles onde participam as enzimas: hexoquinase, 
6-fosfofruto-1-quinase e piruvato quinase. A glicólise é 
regulada em três pontos: Conversão da Glicose em Glicose-6-
fosfato através da enzima hexoquinase; Formação da frutose 
1,6-biosfatoatravés da fosfofrutoquinase-1; A formação do 
piruvato pela ação da piruvato quinase.
ANOTAÇÕES
QUESTÃO RESOLVIDA
C
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O ciclo de Krebs (ou ciclo do ácido tricarboxílico) 
é o ponto de convergência do metabolismo 
degradativo de carboidratos, aminoácido, ácidos 
graxos e também do etanol.
O ciclo de Krebs ocorre dentro da mitocôndria 
e inicia-se com a condensação de acetil-CoA e 
oxalacetato formando outra molécula o citrato. 
Essa reação é catalisada pela citrato sintase.
O acetil-CoA é do produto da reação do piruvato 
que foi produzido na via glicolítica. Essa 
reação é catalisada pelo complexo enzimático 
piruvato desidrogenase. Compõe o complexo 
piruvato desidrogenase: as enzimas piruvato 
desidrogenase, di-hidrolipoil transacetilase 
e di-hidrolipoil desidrogenase, além de cinco 
cofatores: tiamina pirosfosfato (TPP), ácido 
lipoíco, coenzima A (CoA), flavina adenina 
dinucleotédio (FAD) e nicotinamina adenina 
dinucleotídeo (NAD).
Os TPP, CoA, FAD e NAD são derivados de 
vitaminas. B1, B5, B2 e B3 respectivamente.
Esse complexo enzimático converte o piruvato 
em acetil-CoA através de uma reação de 
descarboxilação oxidativa dentro da mitocôndria 
das células. Por isso que já é possível observar 
a redução de uma molécula de 3 carbonos, o 
piruvato, para uma de 2 carbonos o acetil-CoA. 
O outro carbono sai na forma de CO
2
.
CICLO DE KREBS 
Reação do complexo piruvato desidrogenase
Ciclo de Krebs
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O ciclo de Krebs se inicia quando ocorre a junção 
de acetil-CoA com o oxalacetato formando o 
citrato.
O citrato então é isomerizado a isocitrato e forma 
um intermediário o cis-aconitato pela ação da 
enzima aconitase. O centro ativo dessas enzimas 
contém ferro enxofre que é muito importante 
para a catálise.
O isocitrato é oxidado a α-cetoglutarato, e 
reduz uma molécula de NAD+ e libera mais uma 
molécula de CO
2
. A enzima que catalisa essa 
reação é a isocitrato desidrogenase.
Em seguida, o succinil CoA é convertido a 
succinato a partir da enzima succinil CoA 
sintetase. Essa reação é acoplada à síntese de 
outro composto rico em energia, um nucleosídio 
trifosfato. O nucleosídio trifosfato poderá ser o 
ATP ou o GTP.
A próxima etapa é a conversão de succinato em 
fumarato. Essa reação é catalisada pela enzima 
succinato desidrogenase, também conhecida 
como complexo II. Primeiro ocorre a oxidação 
do succinato a fumarato e o FAD é reduzido a 
FADH2. O FADH2 faz parte da enzima e não é 
liberado na reação. Os elétrons e prótons do 
FDH2 são transferidos para a ubiquinona ou 
coenzima Q.
O fumarato pode ser hidratado a malato pela 
ação da enzima fumarase. E finalmente, a malato 
desidrogenase oxida malato a oxalacetato, 
reduzindo mais uma molécula de NAD+ e 
fechando o ciclo.
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Ao final do processo, o ciclo de Krebs produziu, 
1 GTP (ATP), 3 NADH, 1 FADH2, liberou duas 
moléculas de CO
2
 e os intermediários que 
continuam no ciclo.
Embora, o ciclo de Krebs contribua apenas com 
1 ATP ele participa diretamente da formação de 
grande parte do ATP celular, pois grande parte da 
energia da oxidação do acetil-CoA é conservada 
sob a forma de coenzimas reduzidas.
Assim, a oxidação dessas coenzimas é etapa 
fundamental da cadeia transportadora de 
elétrons e local de grande parte da síntese de 
ATP em situações onde o oxigênio está presente. 
Os compostos intermediários do ciclo podem 
ser utilizados como precursores em vias 
de biossíntese. A eventual retirada desses 
intermediários passa a ser compensados por 
outras reações. Essas reações de preenchimento 
são denominadas anapleróticas.
Estrutura quaternária da desoxihemoglobina. (a) Representação 
na forma de fitas (b) Modelo de superfície molecular.
Regulação do ciclo de krebs
ANOTAÇÕES
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EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
Qual é a constituição do Ciclo de Krebs na produção 
de energia, uma vez q cada volta só produz uma ATP?
Além da oxidação do acetato, qual a outra função do 
Ciclo de Krebs?
O que são como agem o NADH e o FADH?
O que são reações anapleuróticas?
Relacione a piruvato carboxilase com a presença ou 
não de Acetil CoA.
Como ocorre a regulação do ciclo a partir do complexo 
piruvato desidrogenase?
Por que o CAC deve ficar inibido na ausência de O2 se 
esta via não utiliza está molécula? Por que a glicólise 
não fica?
De que maneira a relação ATP/ADP > 1 influenciará 
na velocidade do ciclo de Krebs ?
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
76
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8 9
ANOTAÇÕES
Interprete: “O Ciclo de Krebs é uma via metabólica 
anfibólica e anaplerótica”.
A regulação do ciclo de Krebs incide principalmente 
sobre o que?
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GABARITO DJOW
CICLO DE KREBS
1 - Embora o ciclo gere apenas um ATP, um grande fluxo de 
elétrons é fornecido para a cadeira respiratória, através de NADH 
e FADH2. Então, está leva à formação de um grande número de 
moléculas de ATP durante a fosforilação oxidativa.
2- Uma outra função do ciclo de Krebs é a anabólica, onde 
os compostos intermediários podem ser utilizados como 
precursores em vias Biosintética: oxaloacetato e a-cetoglutanato 
que formarão, respectivamente, aspartato e glutamato.
3- NADH: estado reduzido da oxidação do NAD - dinucleótido 
de nicotinamida-adenina, que é usado como “transportador de 
elétrons” nas reações metabólicas de oxirredução, tendo um 
papel preponderante na produção de energia para a célula. 
FAD - dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também 
conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de 
flavina-adenina. É um cofator orgânico (coenzima), necessárias 
ao funcionamento das enzimas. Também é um transportador de 
elétrons , produzindo energia para a célula. 
4- Algumas reações, tais como o catabolismo de determinados 
aminoácidos, produzem intermediários do ciclo e são 
denominadas reações anapleuróticas.
 
5- Este ciclo inicia-se quando o piruvato que é sintetizado 
durante a glicólise é transformado em acetil-CoA (coenzima A) 
por ação da enzima piruvato desidrogenase. 
6- É regulada por mecanismos alostericos e covalentes. O 
complexo do piruvato desidrogenase dos mamíferos é fortemente 
inibido por ATP e por acetil CoA e NADH, os produtos da reação 
catalisada pelo complexo. Essa inibição alosterica do piruvato 
é muito aumentada quando estão presentes ácidos graxos de 
cadeia longa.
7- Para quebrar glicose o oxigênio não é necessário, mas para 
oxidação completa desse carboidrato o oxigênio funciona como 
aceptor final de elétrons da cadeia transportadora de elétrons. 
Assim sem oxigênio, essa cadeia para e não irá reoxidar as 
moléculas de NADH e FADH2 congestionado e diminuindo a 
velocidade do ciclo de Krebs.
8- O ciclo de Krebs é uma via anfibólica isto é, ela serve tanto 
para processo catabólicos quanto anabólicos. Ela não funciona 
apenas no catabolismo oxidativo de carboidratos, ácidos graxos 
e aminoácidos, mas, como nos ancestrais anaeróbios, também 
fornece precursores para muitas vias Biosintética. As reações 
anapleróticas repõe os intermediários do ciclo do ácido cítrico. 
9- Sobre a produção de citrato e sobre sua oxidação a dióxido de 
carbono e oxalacetato.
ANOTAÇÕES
O aumento da concentração de ATP intracelular modula 
negativamente algumas enzimas presentes no ciclo do 
ácido cítrico, ocasionando por exemplo no acúmulo de 
citrato que sai da mitocôndria.
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
78
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Os citocromos são, em geral, hemeproteínas 
unidas a uma membrana. Essas proteínas fazem 
parte da membrana interna da mitocôndria, 
das membranas do retículo endoplasmático e 
da membrana tilacoide dos cloroplastos. Nas 
bactérias pode se observar essas estruturas 
aderidas à sua membrana plasmática.
São essas estruturas uma das principais 
responsáveis pela geração de ATP no sistema 
transportador de elétrons.
Os citocromos são vistos como proteínas 
monoméricas com subunidades de grandes 
complexosenzimáticos que catalisam reações 
do tipo redox. Assim, em todas as membranas 
que possuem essa proteína ocorre o transporte 
de elétrons.
O íon de ferro presente no grupo heme é o grande 
responsável pelo sucesso de transferência de 
elétrons dessas proteínas. O heme é a molécula 
de ferro protoporfirina IX que é formada por 
quatro anéis pirrólicos, várias cadeias laterais 
substituintes, unidas por um átomo central de 
ferro.
Os citocromos são fundamentais em várias 
reações de oxirredução. Por se localizarem dentro 
das membranas de uma forma organizada, as 
reações redox são mantidas em uma sequência 
adequada para sua máxima eficiência.
CLASSIFICAÇÃO DOS CITOCROMOS
Podem ser classificados em a, b e c. Essa 
organização é determinada pelo espectro de 
absorção que cada um apresenta.
- Subtipos de citocromos: Esses são organizados 
por um índice que indica, em nanômetros, o pico 
de absorção máxima. 
Os citocromos também podem se diferenciar em 
relação aos radicais substituintes do grupo heme 
e a forma que esse heme se liga na proteína.
Nos tipos a e b, o grupo heme se liga de forma 
não covalente e no tipo c de forma covalente 
através de ligações tioéter, formada por resíduos 
de cisteína.
CITOCROMOS 
Citocromos presentes na membrana interna da mitocôndria.
Grupo Heme.
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O citocromo c é uma proteína periférica 
presente na parte externa da membrana interna 
mitocondrial. Ou seja, ela é diferente dos outros 
tipos que são proteínas integradas. O citocromo 
c por causa do seu tamanho e mobilidade, 
também, conecta o complexo III (recebendo o 
elétron) ao complexo IV (que doará esse elétron). 
O complexo IV possui dois grupos heme, do tipo 
a e a3, além de outro íon, o cobre que pode 
variar entre os estados Cu+2 e Cu+1.
Mais exemplos de citocromos:
O citocromo b5 redutase: é a enzima 
sanguínea que cumpre a função de maximizar 
a capacidade dos glóbulos vermelhos em 
transportar o oxigênio.
O citocromo P450: representa uma superfamília 
de hemeproteínas. Essa enzima é a principal 
responsável pelo metabolismo oxidado dos 
xenobióticos e está presente em várias espécies 
tanto em bactérias como em mamíferos.
 
ANOTAÇÕES
Diferença entre os citocromos (Explicação da figura na aula).
80
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EXERCÍCIOS
1
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3
4
5
6
7
No geral como podem ser observados os citocromos?
O que é grupo heme?
Do ponto de vista da bioenergética qual a principal 
função biológica dos citocromos?
O que é e qual a principal função da citocromo P450?
No geral onde estão localizados os citocromos?
Qual a principal função da citocromo b5 redutase?
O citocromo c é uma proteína integrada? Explique.
Qual a estrutura presente nos citocromos que 
conferem à essas estruturas a capacidade de 
transferências de elétrons?
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
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ANOTAÇÕES
Explique de que maneira podemos classificar os 
diferentes citocromos.
Quais as diferenças entre os tipos de citocromos a, 
b e c?
82
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GABARITO DJOW
CITOCROMOS
1 - Essas estruturas são proteínas monoméricas presentes 
como subunidades de grandes complexos enzimáticos que 
estão envolvidos em reações químicas do tipo redox. Eles são 
fundamentais em várias reações de oxirredução.
2- O grupo heme é a molécula constituída por quatro anéis 
pirrólicos unidos por pontes meteno e com várias cadeias laterias 
que podem variar, além do átomo de ferro localizado entre esses 
anéis. Essa molécula possui várias funções na biologia como 
por exemplo detoxificação de drogas, peroxidação lipídica, 
transporte de oxigênio, transporte de elétrons.
3- Essas estruturas são essenciais para as várias reações 
de oxirredução da biologia celular. Além disso por estarem 
localizadas dentro das membranas de maneira organizada, 
as reações redox são mantidas de forma sequenciada o que 
favorece a eficiência do processo de criação do gradiente de 
prótons no espaço intermembrana mitocondrial. Essa força 
próton-motriz ativa a ATP sintase, enzima chave no processo de 
síntese de ATP. 
4- Essa enzima é a representante de uma superfamília de 
hemeproteínas que fazem parte no metabolismo de xenobióticos 
(fase 1).
 
5- De maneira geral, os citocromos estão localizados dentro 
das membranas de uma forma organizada. Dessa maneira as 
reações redox são mantidas em uma sequência adequada para 
sua máxima eficiência. 
6- Essa molécula é uma enzima com função de otimizar a 
capacidade dos glóbulos vermelhos em transportar o oxigênio.
7- Não, o citocromo c é uma proteína periférica localizada na 
parte externa da membrana interna da mitocôndria. Por causa 
de seu tamanho e mobilidade essa estrutura conecta o complexo 
III ao complexo IV da cadeia transportadora de elétrons.
8- Essas proteínas podem ser classificadas em a, b e c. Essa 
organização é estabelecida de acordo com o espectro de 
absorção que cada um apresenta. Além disso os radicais 
localizados nas cadeias laterais do grupo heme também podem 
variar diferenciando esses citocromos. 
9- Nos tipos a e b, o grupo heme se liga de forma não covalente e 
no tipo c de forma covalente através de ligações tioéter, formada 
por resíduos de cisteína.
ANOTAÇÕES
O íon de ferro presente no grupo heme (molécula de ferro 
protoporfirina IX) é o grande responsável pelo sucesso de 
transferência de elétrons.
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
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Cadeia transportadora de elétrons.
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
A oxidação da glicose, ácidos graxos e 
aminoácidos levam a produção de acetil-CoA. 
Essa oxidação leva a uma pequena produção de 
ATP, onde a maior parte da energia é conservada 
na forma de coenzimas reduzidas. Assim, as 
células aeróbias produzem a maior parte do seu 
ATP, utilizando a oxidação dessas coenzimas 
pelo oxigênio. Essa síntese de ATP é chamada 
de fosforilação oxidativa.
É a partir da oxidação dessas coenzimas que 
as células sintetizam o ATP. A oxidação dessas 
coenzimas libera uma grande quantidade de 
energia que ocorre ao final do processo com 
a transferência de elétrons para o oxigênio. O 
oxigênio ao receber esses elétrons forma a água.
A transferência para o oxigênio os elétrons, 
mas não de uma vez só e sim por etapas. Dessa 
maneira ocorre a transformação de energia 
contida nas coenzimas reduzidas em um 
gradiente de prótons que será utilizado pelas 
células para sintetizar grandes quantidades de 
ATP.
Essas transferências de elétrons ocorrem através 
de uma maquinaria específica conhecida 
como cadeia transportadora de elétrons. Os 
componentes dessa cadeia estão em membranas 
e são distribuídos de acordo com o seu potencial 
de redução.
Os elétrons irão sair da coenzima reduzida 
para uma parte desses componentes da cadeia 
que possuem o potencial redutor maior, e vão 
caminhando em sequência com potenciais de 
redução cada vez maiores até encontrarem o 
oxigênio.
Ao mesmo tempo que os elétrons vão passando 
de cada uma para outro componente da cadeia 
vai se formando um gradiente de prótons no 
espaço intermembranas. Ou seja, se estabelece 
uma concentração de prótons diferente em cada 
lado da membrana onde ocorre a transferência 
de elétrons. Essa diferença de concentração de 
prótons ativa uma proteína que irá sintetizar o 
ATP.
A maioria desses componentes se organizam em 
quatro complexos enzimáticos que são chamados 
de I, II, III e IV. Eles atravessam a membrana 
interna da mitocôndria. Cada um desses 
complexos possui várias subunidades proteicas 
que estão associadas a grupos prostéticos 
diferentes como: flavina mononucleotídeo, FAD, 
centros de ferro-enxofre, grupos heme e os íons 
de cobre.
84
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CA A ubiquinona (coenzima Q)
O complexo I: Ubiquinona-oxidorredutase ou NADH desidrogenase.
A cadeia transportadora possui estruturas móveis 
como a coenzima Q, também conhecida como 
ubiquinona que irá conectar os complexos I e II 
ao complexo III. Outra estruturaé o citocromo c 
que irá conectar o complexo III ao complexo IV.
Os grupos prostéticos irão funcionar como 
centros de oxirredução. O complexo I, também 
conhecido como NADH desidrogenase ou 
ubiquinona oxirredutase, é a primeira enzima 
da cadeia transportadora de elétrons. A enzima 
irá transferir dois elétrons do NAD reduzido para 
a ubiquinona. Nesse momento, esse complexo 
transloca ou bombeia quatro prótons através 
da membrana interna. 40% da força próton-
motriz que é gerada pela cadeia transportadora 
corresponde ao complexo I.
COMPLEXO I
O complexo I possui seu centro redox em uma 
molécula de flavina mononucleotídeo (FMN) 
e oito centros de ferro-enxofre que estão 
distribuídos ao logo da sequência linear. Essa 
proteína contém um sítio de ligação com a 
ubiquinona.
No complexo I, os elétrons são transferidos 
para a flavina mononucleotídeo e depois 
para os centros de ferro-enxofre e logo após 
para a ubiquinona. Durante esse processo, o 
complexo I transcola os prótons para o espaço 
intermembrana.
COMPLEXO II
O complexo II, também conhecido como 
succinato desidrogenase, é uma enzima que 
participa do ciclo de Krebs e da fosforilação 
oxidativa. Essa enzima catalisa a reação de 
oxidação de succinato a fumarato, com a 
redução concomitante de FAD.
A oxidação de FAD ocorre acoplada a ubiquinona 
e essa enzima é chamada de succinato-
ubiquinona oxirredutase. O complexo II possui 
também o heme como grupo prostético. 
Os elétrons são transferidos para o FAD, que 
irá se reduzir e posteriormente doar os elétrons 
para uma série de centros de ferro – enxofre. 
Finalmente, os elétrons são recebidos pela 
ubiquinona e transportados para o próximo 
complexo o III. O complexo II não contribui para 
a formação do gradiente de prótons. 
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CA
Localização da ubiquinona.
A ubiquinona constitui um “ponto de encontro” 
de elétrons. Os elétrons, sejam provenientes do 
complexo I, do complexo II ou ainda de outras 
procedências, serão encaminhados para o 
complexo III.
Localização da ubiquinona.
COMPLEXO III
O complexo III, ou citocromo bc1 ou ubiquinona-
citocromo c oxirredutase, transfere os elétrons 
da ubiquinona ao citocromo c. Nesse complexo 
também ocorre a translocação de prótons para 
o espaço intermembrana.
Os centros redox desse complexo são: citocromo 
b com os grupos heme, uma proteína ferro-
enxofre e o citocromo c1.
Durante a oxidação da ubiquinona, um elétron 
será transferido para a proteína com o ferro-
enxofre e o outro para o citocromo b. Como 
esses centros só recebem elétrons quando 
a ubiquinona é oxidada, dois prótons são 
bombeados para o espaço intermembrana da 
mitocôndria.
O complexo III apresenta dois sítios para a 
ligação com a ubiquinona. Um próximo à 
superfície externa da membrana (sítio QO - 
outside) e outro no lado interno da membrana 
(sítio Qi - inside).
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COMPLEXO IV
No complexo IV (ou citocromo c oxidase) ocorre 
a transferência de elétrons do citocromo c para 
o oxigênio.
O complexo III: Citocromo C-oxidorredutase.
Citocromo c
Nesse complexo também ocorre o bombeamento 
de prótons para o espaço intermembrana. Seus 
centros redox são compostos por dois grupos 
heme e três íons de cobre. 
É na superfície externa da membrana interna 
da mitocôndria que os elétrons do citocromo c 
ganha o acesso ao complexo IV utilizando os 
centros de cobre. Os elétrons vão para o heme e 
depois para outro centro de cobre e finalmente 
para o oxigênio.
Ao final, o oxigênio é reduzido à duas moléculas 
de água. Durante a transferência de elétrons 
para o oxigênio ocorre a translocação de mais 
um próton para o espaço intermembrana da 
mitocôndria. No total, quatro prótons serão 
bombeados para o espaço a cada ciclo.
O gradiente de prótons formado retorna para 
a matriz mitocondrial e assim essa energia 
é utilizada para sintetizar o ATP. A enzima 
responsável por sintetizar o ATP é a ATP sintase.
ANOTAÇÕES
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EXERCÍCIOS
Transporte de elétrons e fosforilação oxidativa são 
o mesmo processo? Explique.
Cite um inibidor do complexo III.
Cite um inibidor do complexo IV.
QUESTÃO RESOLVIDA 
(ENADE 2014) As mitocôndrias possuem dupla 
membrana (externa e interna) e um espaço 
intermembranar. A teoria quimiosmótica, introduzida 
por Peter Mitchell, em 1961, tem sido aceita como 
um dos grandes princípios unificadores da biologia 
no século XX, por explicar os processos de respiração 
celular que resultam na síntese de ATP.
MARGULIS, L. Origin of Eukaryotic Celis. 
 Yale University Press, 1970.
 
Nessa perspectiva e de acordo com a imagem 
apresentada, é correto afirmar que a síntese do ATP 
(adenosina trifosfato), a partir da associação do 
grupamento fosfato ao ADP (adenosina difosfato), 
depende 
a) da geração do gradiente de prótons (íons pela 
cadeia transportadora de elétrons, que ativa a 
ATPsoma. 
b) da ativação da ATPsoma, independentemente 
do gradiente gerado na cadeia transportadora de 
elétrons. 
c) da geração de pelo menos 10 íons na cadeia 
transportadora de elétrons, que dá início à conversão 
do em 
d) de reações químicas por trocas de prótons e 
elétrons, que ocorrem de forma quase localizada 
entre molécula do e o 
e) da presença da membrana mitocondrial externa, 
pois sem ela não haveria a formação do gradiente de 
elétrons (íons no espaço intermembranar. 
Porque precisamos respirar para sobreviver?
O que é fosforilação oxidativa (F.O.)?
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ANOTAÇÕES
Qual a relação do processo de FO com a via glicolítica 
e com o ciclo de Krebs?
Descreva sobre a estrutura da cadeia transportadora 
de elétrons e sua função.
O que é transporte acoplado e desacoplado? Qual a 
importância de cada um dos tipos de transporte para 
a sobrevivência das células?
7 Uma proteína capaz de desacoplar o sistema 
transportador de elétrons irá, em um primeiro 
momento:
Que composto é o último aceptor de eletrons na 
cadeia respiratória?
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GABARITO DJOW
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
ANOTAÇÕES
1-Não. Cada um representa uma parte do processo de 
síntese do ATP. Para a fosforilação oxidativa ocorrer ela 
necessita da energia favorável produzida através de seu 
acoplamento ao sistema transportador de elétrons.
2- O antibiótico Antimicina A
3- Monócido de carbono. Cianeto, azida.
QUESTÃO RESOLVIDA
1- [A] 
2- Através da inspiração a molécula de oxigênio é obtida e 
carreada para os tecidos através das hemácias. Esse oxigênio será 
utilizado pelas células para sintetizar o ATP, uma biomolécula 
energética que desempenha papel fundamental para que a 
celular possa realizar trabalho.
3- Fosforilação oxidativa é o nome data para a síntese de 
ATP que é uma reação endergônica acoplada a reações de 
oxidação- redução provenientes das transferências de elétrons 
de componentes da cadeia transportadora de elétrons (essas 
reações são exergônicas).
4- Através da oxidação completa da glicose que a fosforilação 
do ADP em ATP pode ocorrer. Para tal, a glicose é convertida 
a piruvato pela via glicolítica e posteriormente esse piruvato 
transformado em acetil-CoA que inicia o ciclo de Krebs. Tanto 
na via glicolítica, mas principalmente em Krebs, coenzimas 
como NAD e FAD são reduzidas e podem ser utilizadas no 
sistema transportador de elétrons que viabilizarão finalmente a 
fosforilação oxidativa.
5- O sistema transportador de elétrons constitui-se de vários 
complexos enzimáticos que são chamados de I, II, III e IV que 
atravessam a membrana interna da mitocôndria. Cada um 
desses complexos possui várias subunidades proteicas que 
estão associadas a grupos prostéticos diferentes como Flavina 
mononucleotídeo, FAD, centros de ferro-enxofre e grupos heme, 
ou ainda íons de cobre. Ainda temos a presença de estruturas 
móveis da cadeia transportadora. Uma delas, conhecida como 
coenzima Q ou ainda, ubiquinona, que irá conectar os complexosI e II ao complexo III. A outra estrutura móvel é o citocromo c que 
irá conectar o complexo III ao complexo IV. São nesses complexos 
enzimáticos que a transferência de elétrons ocorre, de um 
componente da cadeia transportadora para o seguinte, através 
de reações de oxidação e redução que são termodinamicamente 
favoráveis. A esse sistema está acoplado uma proteína que é 
capaz de sintetizar o ATP, processo que necessita de energia. 
Assim quando os elétrons são transportados complexo a 
complexo, prótons são bombeados para o espaço intermembrana 
da mitocôndria, gerando um gradiente de prótons. Quando eles 
retornam para a matriz mitocondrial, o fazem pela ATP sintase 
(proteína que sintetiza o ATP) e liberam energia ao realizarem 
esse movimento. Essa energia altera a estrutura da proteína 
ativando-o e consequentemente sua capacidade de fosforilar o 
ADP em ATP. Em resumo o sistema transportador é maquinaria 
fundamental para que ocorra a fosforilação oxidativa.
6- O transporte desacoplado é quando a membrana interna da 
mitocondrial possui uma proteína que faz com que os prótons do 
espaço intermembrana “vazem” além da ATP sintase. Esse tipo 
de situação desconecta a cadeia transportadora de elétrons da 
ATP sintase fazendo com que o sistema aumente de velocidade 
para compensar a diminuição de ATP sintetizado. Geralmente, a 
proteína desacopladora libera calor durante a passagem desses 
prótons e esse calor poderá ser utilizado de alguma forma para 
a célula ou tecido. Essas proteínas são conhecidas como UCP 
(Uncoupling Protein). Uma situação bem conhecida ocorre no 
tecido adiposo marrom de mamíferos.
7- Diminuir a síntese de ATP e diminuir a velocidade do sistema.
Aumentar a síntese de ATP e diminuir a velocidade do sistema.
Diminuir a síntese de ATP e aumentar a velocidade do sistema.
Diminuir apenas a síntese de ATP.
Não irá influenciar na resposta do sistema transportador de 
elétrons.
8- Oxigênio
ATP
Gás Carbônico
Óxido Nitrico
Complexo IV
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As mitocôndrias são estruturas que possuem 
duas membranas: uma membrana externa e 
uma membrana interna que é bem extensa 
e extremamente dobrada. Essas dobras são 
chamadas de cristas.
Existem dois ambientes nessa organela: um 
espaço intermembranar, que é representando 
entre as duas membranas externa e interna, 
e a matriz que é delimitada pela a membrana 
interna. É exatamente na matriz mitocondrial 
que ocorre a maior parte das reações do ciclo de 
Krebs e da oxidação dos ácidos graxos.
Já a fosforilação oxidativa ocorre na membrana 
mitocondrial interna. Como a membrana interna 
é extensa e cheia de dobras, criam-se mais 
lugares para a fosforilação acontecer.
A membrana interna da mitocôndria é 
impermeável a quase todos os íons e moléculas 
polares. Somente com um transportador 
específico, como para o ATP, piruvato e do 
citrato, é possível atravessar essa membrana
A membrana externa é muito permeável para a 
grande maioria das moléculas pequenas e íons. 
Essa passagem ocorre principalmente através 
de uma proteína formadora de poros conhecida 
como VDAC (voltage-dependent anion channel).
A VDAC é a proteína mais prevalente na 
membrana externa e ela irá funcionar como um 
canal iônico dependente de voltagem.
TEORIA ENDOSSIMBIÓTICA
As mitocôndrias são resultantes de um processo 
de endossimbiose. Segundo esta teoria, as 
MITOCÔNDRIAS E SEU PAPEL NA 
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
Estrutura da mitocôndria.
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células eucarióticas iniciaram sua existência 
estabelecendo uma relação endossimbiótica 
com uma bactéria, responsável pelo sistema de 
fosforilação oxidativa. Ela seria uma bactéria 
púrpura fotossintetizante, que teria perdido a 
capacidade fotossintética, se especializando na 
cadeia respiratória.
Durante a evolução eucariótica, ocorreu uma 
grande transferência de genes das mitocôndrias 
para o núcleo celular, com o objetivo de favorecer 
a mitocôndria na execução de uma única função 
principal: o fornecimento energético. Isso explica 
a importação de proteínas citoplasmáticas 
e a existência de algumas sequências não 
codificantes no DNA nuclear, correspondendo 
ao DNA importado recentemente e sem
função. A teoria ainda abre espaço para explicar 
a presença de duas membranas lipídicas na 
organela. A membrana mitocondrial interna 
seria originária da membrana da bactéria 
endocitada, enquanto a membrana mitocondrial 
externa seria derivada da própria membrana 
celular.
VISÃO GERAL DO PAPEL DA MITOCÔNDRIA 
NO PAPEL DO METABOLISMO ENERGÉTICO.
A imagem mostra como as membranas se dobram.
ANOTAÇÕES
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EXERCÍCIOS
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(ENADE 2006) A figura mostra uma micrografia 
eletrônica de transmissão de uma mitocôndria, e as 
setas indicam diferentes estruturas da organela.
Analise as afirmações que seguem.
I. O ciclo dos ácidos tricarboxílicos (ciclo de Krebs) 
ocorre na matriz mitocondrial.
II. Os complexos do sistema de transporte de elétrons 
localizam-se na membrana mitocondrial interna.
III. Esta organela contém material genético próprio e 
codifica todas as suas proteínas e RNAs.
Está correto o que se afirma em 
a) I, II, III. 
b) II e III, somente. 
c) I e III, somente. 
d) I e II, somente. 
e) II, somente.
Cite 3 exemplos que fundamentam a teoria da 
endossimbiose para as mitocôndrias.
Explique a estrutura compartimentar da mitocondrial.
Quais são as principais características da membrana 
interna?
Quais as principais funções da mitocôndria na célula?
Em relação à produção de energia, é correto afirmar 
que a mitocôndria cria energia?
Segundo a teoria evolutiva mais aceita hoje, as 
mitocôndrias, organelas celulares responsáveis pela 
produção de ATP em células eucariotas, assim como 
os cloroplastos, teriam sido originados de procariontes 
ancestrais que foram incorporados por células mais 
complexas. Uma característica da mitocôndria que 
sustenta essa teoria é a:
a) capacidade de produzir moléculas de ATP. 
b) presença de parede celular semelhante à de 
procariontes. 
c) presença de membranas envolvendo e separando 
a matriz mitocondrial do citoplasma.
d) capacidade de autoduplicação dada por DNA 
circular próprio semelhante ao bacteriano. 
e) presença de um sistema enzimático eficiente às 
reações químicas do metabolismo aeróbio.
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
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ANOTAÇÕES
Observe a microscopia eletrônica de transmissão de 
uma organela abaixo e responda as questões.
a) A microscopia representa um vacúolo pois pode-
se observar cristas no seu interior;
b) A microscopia representa a mitocôndria pois 
é possível observar a membrana externa, cristas 
mitocondriais e citosol;
c) A microscopia representa uma mitocôndria 
pois pode-se observar a membrana externa, uma 
membrana interna, cristas mitocondriais e uma 
matriz;
d) A microscopia representa um retículo 
endoplasmático rugoso pois pode-se observar 
grânulos por toda sua extensão além das cristas 
formadas por membrana;
e) A microscopia representa o núcleo da célula, 
pois é possível observar a compactação do DNA 
no seu interior.
Numa célula eucariótica as enzimas responsáveis 
pelo ciclo de Krebs localizam-se:
a) na membrana interna da mitocôndria. 
b) no citosol. 
c) na matriz mitocondrial 
d) no espaço intermembranar
Numa célula eucariótica o sistema transportador de 
elétrons se localiza:
a) na membrana interna da mitocôndria. 
b) no citosol. 
c) na matriz mitocondrial
d) no espaço intermembranar
A glicólise e o ciclo de Krebs funcionam em 
nosso corpo como uma encruzilhada metabólica, 
possibilitando que nossas células convertam algumas 
moléculas em outras à medida que o nosso corpo 
tenha necessidade. Em que locais ocorrem a glicólise 
e o ciclo de Krebs, respectivamente?
a) Nos cloroplastos e mitocôndria.
b) No citosol e no interior da mitocôndria.
c) No retículo endoplasmático e na mitocôndria.
d) No interior da mitocôndria.
e) No citosol e no cloroplasto.
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GABARITO DJOW
MITOCÔNDRIAS E SEU PAPEL NA FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
1 - D
2- Existência de material genético próprio – DNA circular; 
Presença de RNA ribossômico estruturalmente diferenciado; 
Existência de duas membranas.
3- EOrganela formada por membrana externa, membrana 
interna, cristas mitocondriais, espaço intermembranas e matriz 
mitocondrial.
 
4- Altamente seletivas e possuem proteínas envolvidas na 
retenção e liberação de íons (componentes fundamentais para 
a síntese de ATP).
 
5- Controle do balanço redox da célula, morte celular e produção 
de energia. 
6- A energia não pode ser criada. Ou ela é transformada ou 
transferida. No caso a célula transforma e transfere a energia 
obtida a partir da oxidação da glicose (via glicolítica, Krebs e 
fosforilação oxidativa) em ATP (adenosina trifosfato). A hidrólise 
de ATP, libera ADP e Pi (fosfato inorgânico) e é caracterizada 
como uma reação exergônica (libera energia). Assim, O ATP 
fornece energia para o trabalho celular acoplando as reações que 
necessitam de energia na célula (endergônicas). Todas as células 
são capazes de realizar 3 tipos de trabalho: Químico- ativação de 
reações endergônicas (que não ocorreriam espontaneamente); 
transporte (proteínas bombeando substâncias através das 
membranas) e mecânico- vibração de cílios, contração muscular 
e movimento dos cromossomos durante a divisão celular.
7- C
8- C 
9- A
10- B
ANOTAÇÕES
D. capacidade de autoduplicação dada por DNA circular 
próprio semelhante ao bacteriano.
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA