Proteínas e Aminoácidos

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Proteínas
Profª Jairelda Sousa Rodrigues
Conceito
➢ São macromoléculas complexas
compostas por aminoácidos
➢ Ocorrem em todas as células e em
todas as partes das mesmas
Funções Biológicas
➢ Enzimas: atividade catalítica
Lipase
Funções Biológicas
➢ Proteínas transportadoras
Hemoglobina Porinas
Funções Biológicas
➢ Proteínas nutrientes e de armazenamento
Sementes
Caseína
Ovoalbumina
Funções Biológicas
➢ Proteínas contráteis ou de motilidade
Funções Biológicas
➢ Proteínas estruturais: fornecem proteção ou
resistência a estruturas biológicas
Colágeno
Funções Biológicas
➢ Proteínas estruturais: fornecem proteção ou
resistência a estruturas biológicas
Queratina
Funções Biológicas
➢ Proteínas estruturais: fornecem proteção ou
resistência a estruturas biológicas
Fibroína
Funções Biológicas
➢ Proteínas de defesa: defendem os organismos
contra a invasão de outras espécies ou os protegem
de ferimentos
Imunoglobulinas 
(anticorpos)
Fibrinogênio e 
trombina
Funções Biológicas
➢ Proteínas reguladoras: ajudam a regular a
atividade celular ou fisiológica
Insulina
Aminoácidos
São substâncias biológicas que em geral
possuem um grupo carboxila e um grupo amino
ligados a um mesmo átomo de carbono
Existem 20 mais comuns constituindo as
proteínas
13
Exceção à estrutura fundamental
Classificação pelos grupos R
➢ Grupos R não-polares e alifáticos: grupo
alquila na cadeia lateral
Classificação pelos grupos R
➢ Grupos R aromáticos: são relativamente
não polares
Classificação pelos grupos R
➢ Grupos R não-carregados, mas polares:
possuem grupos funcionais que formam pontes de H
com a H2O
Classificação pelos grupos R
➢ Grupos R carregados negativamente
(ácidos)
Classificação pelos grupos R
➢ Grupos R carregados positivamente
(básicos)
➢Carbonos adicionais do grupo R
Nomenclatura
Glu Lys
Nomenclatura
Aminoácidos primários por convenção
internacional:
➢Abreviações de 3 letras
EX: Glicina GLY (Glycine)
➢Um símbolo de uma única letra
Ex: Prolina P
Nomenclatura
Aminoácidos Essenciais
➢ Não são produzidos pelo organismo, sendo
obtidos pela dieta
L-arginina*
L-histidina
L-isoleucina
L-leucina
L-lisina
L-valina
L-metionina
L-fenilalanina
L-treonina
L-triptofano
Característica físico-químicas
Carbono alfa
Grupo 
amino
Grupo R
Grupo
carboxila
Centro quiral
Atividade ótica
➢Exceção: Glicina
Atividade ótica
Característica físico-químicas
Estereisomeria
➢ Enantiômeras – moléculas que são imagens 
especulares não sobreponíveis.
L-Alanina D-Alanina
L- alanina D- alanina
Característica físico-químicas
Estereisomeria
➢ Centro quirais: podem girar a luz plano-
polarizada sendo dextrógiros (+) ou
levógiros (-)
➢ Sistema de Emil Fisher: D (Direita),L
(Esquerda)
AA e Proteínas possuem
notáveis propriedades
Ácido-básicas
Característica físico-químicas
Propriedades Ácido-básicas
➢Em meio ácido predomina a forma catiônica
Característica físico-químicas
Propriedades Ácido-básicas
➢Em meio básico predomina a forma aniônica
Característica físico-químicas
Propriedades Ácido-básicas
➢Os aminoácidos em solução com pH celular
íons dipolares (Zwitterions)
Amina é protonada e a carboxila desprotonada
Característica físico-químicas
Propriedades Ácido-básicas
Peptídios
São cadeias de aminoácidos
Ligação Peptídica
Peptídios
Classificação
➢ Oligopeptídios: contêm de 2 a 10 unidades de
aminoácidos
➢ São polímeros formados por muitos
aminoácidos unidos por ligações peptídicas
➢Glutamil-cisteinil-glicina
Peptídios - Nomenclatura
N-terminal da cadeia
Polipeptídica
C-terminal da cadeia
Polipeptídica
ESQUERDA
DIREITA
Peptídios - Nomenclatura
➢Cadeias polipeptídicas
Extremidade
Aminoterminal
Extremidade
carboxiterminal
Peptídios - Nomenclatura
Proteínas
São macromoléculas biológicas de
natureza polipeptídica com grande
número de L-aminoácidos unidos por
ligações peptídicas (50 a 2000
aminoácidos)
Proteínas
Classificação:
➢Composição
➢ Forma
➢Função
Proteínas
Quanto à composição:
➢ Simples: apenas aminoácidos. Ex:
albumina, globulinas
➢Compostas ou conjugadas: ligadas a um
grupo orgânico não protéico (prostético).
Ex: lipoproteínas, glicoproteínas
Proteínas
Quanto à composição:
➢ Derivadas: resultantes do tratamento de
proteínas com enzimas, calor ou
reagentes químicos. Ex: peptonas,
peptídeos e metaproteínas
Proteínas
Quanto à forma:
➢ Globulares: proteínas simples solúveis.
Ex: enzimas, proteínas de reserva
➢Fibrosas: proteínas dos tecidos animais
de sustentação e proteção. Ex: queratinas,
fibroínas, colágeno, actina e miosina
Proteínas
Quanto à função:
➢ Enzimas (hexoquinase)
➢ De transporte (hemoglobina)
➢ Nutritivas (caseína)
➢ Contráteis (actina, miosina)
➢ Estruturais (queratina, colágeno)
➢ Defesa (imunoglobulinas)
➢Reguladoras: hormonais (insulina e
glucagon)
Estrutura das Proteínas
Primária:
Sequência linear de aminoácidos unidos
entre si de forma covalente pelas ligações
peptídicas
Ribonuclease A
Estrutura das Proteínas
Primária
Caráter de dupla ligação devido
a ressonância, não pode girar
Estrutura das Proteínas
Secundária:
Dobramento da cadeia devido a pontes
de hidrogênio entre os grupos –NH e
–C=O pertencentes às ligações peptídicas
Estrutura das Proteínas
Parte de uma
segunda
cadeia polipeptídica
Ligação de 
hidrogênio
Parte de uma
Cadeia polipeptídica
Estrutura das Proteínas
Secundária:
. α-hélice: pontes de hidrogênio
intracadeia
Estrutura das Proteínas
Secundária:
. α-hélice
Estrutura das Proteínas
Secundária:
. β-folha: pontes de hidrogênio
intercadeias
Estrutura das Proteínas
Secundária:
. β-folha: pontes de hidrogênio
intercadeias
Estrutura das Proteínas
Secundária:
. β-folha
Estrutura das Proteínas
Terciária:
Estrutura tridimensional mantida entre os
grupos R dos aminoácidos
Estrutura das Proteínas
Terciária:
Tipos de ligações:
• Iônicas mantidas entre os grupos
ionizáveis dos aminoácidos
• Pontes dissulfeto (S-S) entre resíduos de
cisteína que possuem grupos SH
Estrutura das Proteínas
Terciária:
Tipos de ligações:
• Interações hidrofóbicas entre
aminoácidos com cadeias laterais
apolares
• Pontes de H entre os grupos R laterais
dos aminoácidos
Estrutura das Proteínas
Terciária
Estrutura das Proteínas
Terciária:
O enovelamento e a manutenção da
forma globular é essencial para a
manutenção das proteínas globulares
Estrutura das Proteínas
Terciária
Mioglobina
Estrutura das Proteínas
Terciária
Porina
Grupos mais
polares: superfície
interna
Grupos hidrófobos:
superfície externa
Estrutura das Proteínas
Quaternária:
• Ocorre nas proteínas oligoméricas (duas
ou mais cadeias polipeptídicas)
• Interação entre 2 ou mais subunidades
protéicas (mesmas ligações da terciária,
exceto as S-S)
Estrutura das Proteínas
Quaternária
Tetrâmero
α2β2 de uma
hemoglobina
humana
α: vermelho
β: amarelo
Estrutura das Proteínas
Quaternária
Complexo de
estrutura
quaternária de um
rinovírus
Desnaturação protéica
➢ Perda da estrutura terciária
➢ Desnovelamento das proteínas
globulares e perda da atividade biológica
➢Mantem a estrutura primária
Desnaturação protéica
➢ Agentes desnaturantes:
• Calor
• Raios UV
• Solventes Orgânicos
• Soluções concentradas de uréia
• Agitação vigorosa
• Alterações bruscas de pH
Desnaturação protéica