A química da visão

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<p>A química da visão</p><p>Nos últimos anos, os cientistas começaram a entender a química complexa da visão. A visão começa quando a luz é focalizada pelas lentes dentro da retina, a camada de células recobrindo o interior do globo ocular. A retina contém células fotorreceptoras conhecidas como bastonetes e cones (Figura 1). A retina humana contém aproximadamente 3 milhões de cones e 100 milhões de bastonetes. Os bastonetes são sensíveis à luz fraca e usados durante a visão noturna. Os cones são sensíveis às cores. As partes superiores dos bastonetes e cones contêm uma molécula chamada rodopsina. A rodopsina consiste em uma proteína, chamada opsina, ligada a um pigmento violeta-avermelhado chamado retinal. As variações estruturas ao redor de uma ligação dupla na porção retinal da molécula inicia uma série de reações químicas que resultam na visão.</p><p>As ligações duplas entre os átomos são mais fortes que as ligações simples entre os mesmos átomos. Por exemplo, uma ligação dupla C = C é mais forte [E(C = C) = 614 kj/mol] que uma ligação simples [E(C – C) = 348 kj/mol], ainda que não seja duas vezes mais forte. As recentes abordagens permitem-nos agora apreciar outro aspecto das ligações duplas: a dureza ou a rigidez que elas introduzem nas moléculas.</p><p>Imagine pegar o grupo – CH2, da molécula de etileno e girá-lo em relação a outro grupo – CH2, como mostrado na Figura 2. Essa rotação destrói a superposição dos orbitais p, quebrando a ligação n, um processo que requer considerável energia. Portanto, a presença de uma ligação dupla restringe a rotação das ligações na molécula. Por outro lado, a molécula pode rolar quase livremente ao redor do eixo de ligação nas ligações simples (sigma) porque esse movimento não afeta a superposição dos orbitrais. Essa rotação permite que as moléculas com o se seus átomos estivessem ligados por dobradiças.</p><p>A visão depende da rigidez, das ligações duplas no retinal. Em sua forma normal, o retinal é mantido rígido por suas ligações duplas, como mostrado à esquerda na Figura 3. A luz entrando no olho é absorvida pela rodopsina, e a energia é usada para quebrar a porção da ligação π da ligação dupla indicada. A molécula gira ao redor dessa ligação, mudando sua geometria. O retinal se separa da opsina, iniciando as reações que produzem um impulso nervoso, que o cérebro interpreta como a sensação da visão. São necessárias apenas cinco moléculas pouco espaçadas reagindo dessa maneira para produzir a sensação da visão. Portanto, apenas cinco fótons de luz são necessárias para estimular o olho.</p><p>O retinal reverte-se lentamente a sua forma original e religa-se à opsina. A lentidão desse processo ajuda a explicar por que a luz intensa causa cegueira temporária. A luz faz com que todo o retinal se separe da opsina, não deixando nenhuma outra molécula para absorver a luz.</p><p>Figura 1 - Uma micrografia ampliada dos cones e dos bastonetes na retina do olho obtida com um microscópio eletrônico de varredura. Os cones possuem forma cônica e os bastidores são cilíndricos.</p><p>Figura 2 - Rotação ao redor de uma ligação dupla carbono-carbono no etileno. A superposição dos orbitrais p que formam a ligação π é perdida na rotação. Por essa razão, a rotação ao redor das ligações duplas não ocorre facilmente.</p><p>Figura 3 - Quando a rodopsina absorve luz visível, a componente π da ligação dupla, em traços vermelhos, permite a rotação que produz uma mudança na geometria molecular.</p><p>A rodopsina e a química da visão</p><p>10:37  Biologia, Curiosidades, Química  No comments</p><p>Esquema do globo ocular</p><p>A visão começa quando a luz é focalizada pelas lentes dentro da retina, que é a camada de células que recobre o interior do globo ocular. A retina contém células fotorreceptoras conhecidas como bastonetes e cones. Os cones são as células do olho humano que tem a capacidade de reconhecer as cores. Já os bastonetes, tem a capacidade de reconhecer a luminosidade. Os bastonetes conseguem funcionar com níveis de luminosidade baixos. São basicamente responsáveis pela visão noturna. A ausência ou deficiência nos cones dá origem ao daltonismo.</p><p>As partes superiores dos bastonetes e cones contêm uma molécula chamada rodopsina.</p><p>A rodopsina consiste em uma proteína, chamada opsina, ligada a um pigmento violeta-avermelhado chamado retinal (tipo de vitamina A). As variações estruturais ao redor de uma ligação dupla na porção retinal da molécula inicia uma série de reações químicas que resultam na visão. Ou seja o processo envolve um sistema complexo em que o composto em sua forma trans é convertido em sua forma cis. A luz absorvida é deslocada através de ligações duplas alternadas.</p><p>Os estudos de Wald</p><p>Wald:  Nobel em 967</p><p>A compreensão da natureza química da rodopsina e das mudanças conformacionais que ocorrem quando esta substância absorve luz é resultado em grande parte pelas pesquisas de George Wald e colaboradores, na Universidade de Harvard. As pesquisas de Wald iniciaram-se em 1933, quando era um estudante de graduação em Berlin; o estudo da rodopsina, entretanto, iniciou-se muito antes em outros laboratórios. Em 1952, Wald e uma de suas estudantes, Ruth Habard, mostraram que o cromóforo (um grupo orgânico que absorve luz) da rodopsina é um aldeído poli-insaturado, o 11-cis-retinal. A rodopsina é o produto da reação deste aldeído com uma proteína chamada opsina. A reação ocorre entre o grupo aldeído do 11-cis-retinal e um grupo amina na cadeia da proteína e envolve a perda de uma molécula de água.</p><p>A púrpura visível</p><p>A rodopsina foi descoberta em 1877 pelo fisiologista alemão Franz Boll. Ele notou que a coloração vermelho-púrpura, inicialmente presente na retina de sapos, desapareceu pela ação da luz. O processo de supressão da cor levou primeiramente a uma retina amarelada e, posteriormente, a uma incolor. Um ano depois, outro cientista alemão, Willy Kuhne, isolou o pigmento vermelho-púrpura e o nomeou, devido à sua coloração, de Sehpurpur, ou "púrpura visível". O nome "púrpura visível" continua sendo comumente utilizado para rodopsina.</p><p>Adaptado de  http://www.chm.bris.ac.uk</p><p>image4.jpeg</p><p>image5.jpeg</p><p>image6.png</p><p>image7.gif</p><p>image8.jpeg</p><p>image1.jpeg</p><p>image2.jpeg</p><p>image3.jpeg</p>