AT 4 - Proteinas

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PROTEÍNAS
São as MACROMOLÉCULAS funcionalmente mais abundantes e mais versáteis da célula, constituindo mais da METADE DO PESO SECO de muitos organismos.
São substâncias orgânicas de alto peso molecular formadas por AMINOÁCIDOS unidos entre si por meio de LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
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PROTEÍNAS
 Compostos orgânicos complexos de alto peso molecular; 
Contém C, H, O, N e S;
São polímeros de 100 ou mais aminoácidos. 
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PROTEÍNAS
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
São ligações entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro com liberação de água. 
 
Reação de desidratação: Gera uma molécula de água.
São ligações covalentes
Rompimento: exposição prolongada a ácidos ou bases fortes.
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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Cadeia de aas formam proteína
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CONCEITO
	
São as moléculas mais abundantes e funcionalmente mais diversas dos sistemas biológicos.
COMPOSIÇÃO: 
Formadas por associações LINEARES DE AMINOÁCIDOS.
Existem mais de 300 aas na natureza.
Apenas 20 constituem as 
proteínas dos mamíferos.
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PROTEÍNAS
 As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeia polipeptídica ou subunidade.
 As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e seqüência dos aminoácidos em suas estruturas.
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Classificação:
Nível de complexidade Estrutura
1 – Primária
2 – Secundária
3 – Terciária
4 - Quaternária
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Níveis de organização das Proteínas
ESTRUTURA PRIMÁRIA  SEQUÊNCIA LINEAR de aminoácidos mantidos por ligações peptídicas na cadeia POLIPEPTÍDICA. 
Determina todos os outros níveis de organização. 
É o “RG” da proteína.
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ESTRUTURA
Hierarquia estrutural geral das proteínas:
Estrutura primária:
Seqüência específica de A.a em uma forma linear.
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Estrutura Primária
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INSULINA
A insulina ativa tem 51 Aa e é um polipetídeo.
Formada por duas cadeias de polipeptídeos ligadas por duas pontes dissulfídicas. 
A cadeia A consiste de 21, e a cadeia B, de 30 aminoácidos
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Seqüência de Aminoácidos da Cadeia A e Cadeia B da Insulina
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Níveis de organização das Proteínas
Estrutura Secundária - O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice. 
É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio. 
 Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária da proteína. 
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Níveis de organização das Proteínas
Estrutura Secundária - É uma estrutura ESTENDIDA, ESTABILIZADA POR PONTES DE HIDROGÊNIO entre ligações peptídicas. 
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Níveis de organização das Proteínas
Estrutura Secundária 
As cadeias laterais – não estão envolvidas nas pontes de H, mas também determinam o tipo de estrutura secundária e a sua estabilidade. 
Existem dois tipos mais comuns de estrutura secundária: 
 -hélice
 Conformação  ou folha  pregueada.
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ESTRUTURA
Estrutura secundária:
Arranjos regulares de A.a em repetição:
- hélice; -folhas pregueada.
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ESTRUTURA
-hélice:
	- Configuração mais comum 
 - Estrutura espiral
 - Ex: queratina
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- Hélice
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Conformação  ou Folha  pregueada
São regiões estendidas de sequência polipeptídicas adjacentes lado-a-lado. 
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ESTRUTURA
-folhas:
 - Configuração composta de duas ou mais cadeias peptídicas.
 - São encontradas em proteínas fibrosas e globulares.
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Conformação  ou Folha  pregueada
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Presença das estruturas secundárias 
 Hélice e Conformação  nas proteínas
 Cada proteína tem seu próprio conteúdo de -Hélice e Conformação  determinado pela estrutura primária.
A -Hélice está presente em 100% das -Queratinas
			proteínas presentes nos cabelos, unhas, chifres, cascos, penas, etc. 
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Estrutura Terciária
 É uma estrutura trimensional (3D) completa de um polipeptídeo. 
 Ligações cadeias laterais e pontes dissulfeto. 
As diferentes ligações estabelecem dobras sobre si mesmas, adquirindo uma configuração espacial tridimensional chamada estrutura terciária. 
 Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular, como nas enzimas. 
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ESTRUTURA
Estrutura terciária:
Dobramento de cadeia polipeptídica, adaptando formas esféricas e ovóides. 
Exemplo: tripsina.
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 Descreve a associação entre duas ou mais cadeias polipepitídicas ou subunidades para compor uma proteína funcional.
As subunidades podem ser iguais ou diferentes.
É estabilizada por ligações fracas entre as subunidades, mas pode conter pontes dissulfeto. 
Estrutura Quaternária
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Proteínas formadas pela associação de dois ou mais polipeptídeos. 
A maneira como estas cadeias se associam constitui a estrutura quaternária. 
A hemoglobina, é formada pela união de duas cadeias "alfa" e duas cadeias "beta". 
Estrutura Quaternária
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Estrutura Quaternária da Hemoglobina
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CLASSIFICAÇÃO
Composição química:
Simples: formadas por apenas A.a.
Conjugadas: Formada por A.a. + grupo prostético (porção não aminoacídica)
			
	Ex.: Lipoproteínas (lipídeos+proteínas)
		 Glicoproteínas (carboidratos+proteínas)	
 		 Metaloproteínas (metal +proteínas)
			 
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Conceito de proteína Simples e Conjugada
As proteínas conjugadas apresentam outras substâncias (orgânicas ou inorgânicas) associadas à sua estrutura.
Denominamos estas substâncias de grupos prostéticos.
As proteínas simples apresentam apenas aminoácidos.
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Proteínas Conjugadas
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LIPOPROTEÍNAS
São complexos multicomponentes de proteínas e lipídeos, ligados covalentemente, que formam agregados moleculares distintos.
Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, composição, densidade e papel fisiológico característicos.
Tipos de lipoproteínas plasmáticas:
		- HDL (alta densidade)
		- LDL (baixa densidade)
		- IDL (densidade intermediária)
		- VLDL (densidade muito baixa)
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A lipoproteína de alta densidade (High Density Lipoprotein - HDL) 
É chamada de "colesterol bom", acredita que seja capaz de retirar ateromas das artérias.
O HDL transporta colesterol dos tecidos do corpo humano ao fígado - o chamado transporte reverso do colesterol. 
Isso diminui a quantidade de colesterol no sangue ou aquele presente em células. 
LIPOPROTEÍNAS
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A lipoproteína de baixa densidade (Low Density Lipoprotein - LDL). 
É chamada de "colesterol ruim" ou "colesterol mau", porque em altas taxas ela está relacionada com a aterosclerose. 
Está também indiretamente relacionada ao infarto e AVC. 
Em geral, o LDL transporta colesterol e triglicerídeos do fígado e intestino delgado às células e tecidos. 
LIPOPROTEÍNAS
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GLICOPROTEÍNAS
São proteínas às quais os oligossacarídeos estão covalentemente ligados.
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HEMOPROTEÍNAS
São proteínas que contêm o grupo prostético HEME fortemente ligado. 
 Ex.: hemoglobina 
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CLASSIFICAÇÃO
Forma (arranjo tridimensional):
Proteínas fibrosas
a. Contêm maior quantidade de estrutura secundária. 
b. Cadeia polipeptídica estendida
c. Forma de cilindro longo (bastão)
d.  solubilidade em água
e. Função estrutural (colágeno, -queratina e tropomiosina)
Proteínas globulares
Forma esferoidal
b.Peso molecular variável
c. Solubilidade alta em água;
Função: catalisadoras, transportadoras e reguladoras de vias metabólicas.
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Proteína Globular e Fibrosa
 Globular  forma esférica, geralmente solúveis, desempenham funções dinâmicas. 
 Fibrosa  forma alongada, geralmente insolúveis, desempenham papel estrutural. 
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Proteína Globular e Fibrosa
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Colágeno
Proteína encontrada em todos animais multicelulares, secretada pelas células do tecido conjuntivo, componente da matriz extracelular .
Pele, ossos, tendões, cartilagens, córnea dos olhos.
Nos mamíferos, esta proteína compõe 25% da massa protéica do organismo.
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Colágeno
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Desnaturação
 É decorrente do rompimento das ligações fracas que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas
Agentes que causam a desnaturação 
Aumento de temperatura 
Alteração extrema no pH 
Detergentes
Solventes orgânicos
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Desnaturação
Á medida que as condições fisiológicas que estabilizam a proteína se alteram, ocorre o rompimento gradual das estruturas secundárias, terciárias e quartanária. 
A estrutura primária não
é afetada. 
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DESNATURAÇÃO
Perda de função protéica
Desdobramento e desorganização da estrutura da proteína.
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Renaturação
A renaturação é possível para algumas proteínas quando o agente causador da desnaturação for removido.
A estrutura primária da proteína não pode ter sido afetada para que haja renaturação.
 
Algumas proteína depois de desnaturadas não sofrem renaturação (albumina da clara do ovo).
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hemácias normais na forma de disco bicôncavo
hemácias na forma de foice
Ocorre uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina - substituição de um ácido glutâmico por uma valina.
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Funções das Proteínas
Hormonal
	Ex: insulina que retira a glicose em excesso do sangue. 
Defesa
	Ex: Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.
Energética
	Ex: No Brasil uma das principais fontes de proteínas é feijão. 100g de feijão possuem 21g de proteína. 
Enzimática
	Ex: Enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases. 
Condutoras de gases
	Ex: O transporte de gases é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias .
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Papel Biológico das Proteínas
Enzimas (catalisador)
Transporte (no sangue ou membrana) 
Estrutural (sustentação e/ou proteção)
Regulatória (hormônios protéicos)
Contrátil (movimento)
Defesa (anticorpos e coagulação sanguínea)
Receptor de membrana (sinalização)
Armazenamento (de nutrientes como ferro)
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ESTUDO DIRIGIDO
O que são aminoácidos? 
Cite dois aminoácido apolares e polares e desenhe suas estruturas.
O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais? Cite exemplos.
 Por que os aminoácidos são compostos anfóteros?
O que são proteínas? 
Quais funções elas possuem no organismo?
O que é ligação peptídica?
Esquematize uma ligação peptídica.
Como as proteínas podem ser caracterizadas estruturalmente? Explique cada estrutura.
Como as proteínas podem ser classificadas?
O que é grupo prostético?
11. Descreva as características da estrutura secundária protéica - hélice.
12. Descreva as características da estrutura secundária protéica -folha pregueada.
13. De acordo com a composição química, classifique as proteínas em conjugas e simples. 
14. Descreva os agentes que podem desnaturar as proteínas. 
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