Resumo aulas proteínas e enzimas

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Resumo – Aula 2 Proteínas – Funções
Homeostase- processo pelo qual o organismo mantém um ambiente interno estável, apesar das alterações externas. Controla A regulação da temperatura corporal, A regulação da pressão arterial, A manutenção do pH sanguíneo, A manutenção dos níveis de glicose sanguínea.
Peptídeos - resultantes da união de 2 aa até 50 aa. 
ligação ocorre entre o grupo carboxila de um aa com o grupo amina de outro aa
ligação ocorre a liberação de uma molécula de H2O
Com a ligação peptídica 
· Polipeptídio: Reação entre Vários Aminoácidos 
· É quebrada pela Hidrólise 
· Quando sofre Hidrólise Libera Energia 
· A Hidrólise dos Polipeptídios libera os Aminoácidos L
Ligação peptídicas unem aminoácidos nos peptídeos e proteínas 
Durante a síntese proteica, o grupo amino (-NH2 ) de um aminoácido reage com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. 
• Essa ligação ocorre com a liberação de uma molécula de água. 
• Forma uma ligação amida. 
• As ligações peptídicas são muito estáveis
As proteínas são polímeros lineares de vários aminoácidos!
Classificação dos Peptídeos • 2aa: Dipeptídeo • 3aa: Tripeptídeo • 4aa: Oligopeptídeo • 5aa à 50aa: Polipeptídeo • Acima de 50aa denominamos proteína
Peptídeos - Funções 
• Regula a atividade de vários sistemas. 
• Auxilia na síntese de DNA. 
• Transporte de aminoácidos.
• Metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas. 
• Regeneração celular. 
• Efeito anti-inflamatório. 
• Estimulação ou inibição do apetite. 
• Estimula a produção de urina. 
• Regula a atividade hormonal e dos neurotransmissores. 
• Função imunológica. 
• Antibióticos naturais.
Função dos peptídeos
3 exemplos
Proteínas
São formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas e contêm, geralmente, mais de 50 aminoácidos. Encontram-se em carnes, ovos, leites e seus derivados, soja, ervilha, lentilha, etc.
É o composto orgânico mais abundante de matéria viva, essenciais a todas as células e estão relacionadas praticamente a todas as funções fisiológicas. Cerca de 15% do corpo dos seres vivos é a proteína.
Funções das proteínas
Classificação
As proteínas são classificadas como globulares ou fibrosas, segundo sua forma. 
• Proteínas globulares: apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica, são solúveis e funções dinâmicas; 
• Proteínas fibrosas: têm forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham papel estrutural nos sistemas biológicos
Proteínas 
A conformação de uma proteína é fundamental para a função que ela exerce 4 
– Níveis estruturais: 
• Estrutura primária – forma linear...ex: é a insulina
Importância da Estrutura Primária: A estrutura primária é crucial porque qualquer alteração nela (mutação genética) pode levar à perda da função biológica da proteína. Por exemplo, uma mutação que altera a sequência de aminoácidos pode causar diabetes, pois a insulina não funcionará corretamente.
• Estrutura secundária 
• Estrutura terciária 
• Estrutura quaternária
Contração muscular
tipos
- Estriados – esquelético – a maioria é responsável pela sustentação dos ossos. É o musculo + abundamente (40% peso do corpo)
Estrutura – Tendão (formados nas extremidades dos músculos para segurar os ossos), musculo esquelético, nervo e vasos sanguíneos, tecido CONJUNTIVO, núcleo, fibra muscular (responsáveis pela contração).
Sarcômero – unidade funcional do musculo.
Para a contração muscular acontecer, é necessário o deslizamento entre a actina e miosina, uma interação entre ambas proteínas desses filamentos.
Começando pelos filamentos finos, além da actina que é uma proteína globular, esses filamentos também são constituídos por outras duas proteínas: tropomiosina e troponina.
Cálcio armazenado no retícuo sarcoplasmático é um fator muito importante para que ocorra a contração muscular.
 Cardíaco – coração – a contração do musculo gera pressão, que impulsona o sangue pelo sistema circulatório
- Liso – Estomago, bexiga, útero e vasos sanguíneos. 
 3ª aula – ENZIMAS
• Enzimas são moléculas biológicas (geralmente proteínas) que atuam como catalisadores em reações químicas; 
• Elas aumentam a velocidade das reações químicas sem serem consumidas ou alteradas permanentemente no processo;
As enzimas são proteínas, mas nem toda proteína é uma enzima.
• As enzimas que não são proteínas e podem catalisar reações químicas são chamadas de ribozimas (enzimas de RNA).
São elas:
- RNA
- Ribonuclease P (RNase P)
- Ribossomos 
*São proteínas – terciárias ou quaternárias
* são orgânicos
* muito específicas
*chave-fechadura ► teoria encaixe induzido
*nosso corpo produz
*estão nas células e fluidos corporais
* não é consumida
Chave-fechadura: O substrato se encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima; 
Ajuste Induzido: A ligação do substrato provoca uma mudança conformacional na enzima para se ajustar melhor ao substrato;
 Classificações
• As enzimas são classificadas em SEIS categorias principais, de acordo com o tipo de reação que catalisam:
- Oxirredutases: catalisam reações de oxirredução, transferências de elétrons entre moléculas. São essenciais para muitas vias metabólicas, incluindo respiração celular, fotossíntese e outros processos bioquímicos. - Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise, onde uma molécula de água é usada para quebrar ligações químicas. Exemplos incluem amilase, urease, pepsina, tripsina e quimotripsina
- Isomerases: Catalisam reações de isomerização, que envolvem a conversão de uma substância em um isômero
- Transferases: Catalisam a transferência de grupos funcionais (como amina, fosfato, carbonila ou carboxila) de uma molécula para outra. 
- Liases: Catalisam reações que envolvem a remoção de grupos (como água, gás carbônico ou amônia) ou a adição de grupos a uma ligação dupla, formando uma ligação dupla.  	
- Ligases: Catalisam a formação de ligações químicas, geralmente com a participação de ATP. Por exemplo, a DNA ligase que une fragmentos de DNA
Desidrogenases: Catalisam a remoção de átomos de hidrogênio (ex.: lactato desidrogenase, que converte lactato em piruvato); 
Oxidases: Utilizam oxigênio molecular como aceptor de elétrons (ex.: citocromo c oxidase na cadeia respiratória); 
Redutases: Facilitam reações de redução (ex.: ribonucleotídeo redutase, essencial na síntese de DNA); 
Peroxidases: Utilizam peróxidos como substrato (ex.: catalase, que degrada peróxido de hidrogênio); 
Oxigenases: Inserem átomos de oxigênio em moléculas (ex.: citocromo P450)
• Importância Biológica: 
• Metabolismo Energético: As oxirredutases desempenham um papel crucial em processos como a glicólise, o ciclo de Krebs e a cadeia de transporte de elétrons. 
• Defesa Contra Radicais Livres: Enzimas como a superóxido dismutase e a catalase protegem as células contra danos oxidativos. 
• Síntese de Compostos Essenciais: Participam na biossíntese de hormônios, neurotransmissores e outros metabólitos.
 Funções
- Catalizadoras - Diminuem a energia de atividade 
- Aumentam a velocidade da reação
Exemplos: 
- Catalase
- Lactase
- Protease
-Urase
 O que altera a atividade da enzima?
1 – Temperatura
2- PH
3- Concentração enzima substrato
 Inibidores enzimáticos
- Reversível – inibição competitiva e inibição não competitiva
- Irreversível – enzima fica inativa permanentemente
• As enzimas funcionam por: 
- Reduzir a energia de ativação: Facilitam a formação do estado de transição; 
- Interações específicas: Ligaçõeshidrogênio, forças de Van der Waals e interações iônicas no sítio ativo estabilizam o substrato;
1.Velocidade de Reação: Depende da concentração do substrato até atingir a saturação (quando todos os sítios ativos estão ocupados);
2.Equação de Michaelis-Menten
3. Inibição Enzimática: 
•Competitiva: Inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo. 
•Não Competitiva: Inibidor se liga a outra região da enzima, alterando sua função. •Acompetitiva: Inibidor se liga somente ao complexo enzima-substrato. 
1.Regulação Alostérica: 
- Moléculas moduladoras se ligam a sítios distintos do sítio ativo, ativando ou inibindo a enzima;
 2.Modificações Covalentes: 
- Fosforilação e desfosforilação são exemplos; 
3.Feedback Inibitório: 
 - O produto final de uma via metabólica inibe uma enzima inicial dessa mesma via
1.Temperatura: Atividade aumenta até um limite; temperaturas altas causam desnaturação; 
2.pH: Cada enzima tem um pH ótimo; 
3.Concentração de Substrato e Enzima: Maior concentração de substrato aumenta a velocidade até a saturação; 
4.Presença de Cofatores/Inibidores: Necessários para a função ou podem bloquear a atividade.
Metabolismo celular: Catalisam reações essenciais para a vida, como respiração celular e síntese de biomoléculas. 
Diagnóstico clínico: Enzimas específicas no sangue indicam condições como infarto do miocárdio (CK-MB). 
Indústria: Utilizadas na produção de alimentos, detergentes e medicamentos.
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