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Resumo de Cinética Enzimática
Gustavo R Oliveira
Cinética enzimática 
Introdução
O estudo da cinética enzimática dividi-se em duas vertentes, sendo elas a Michaeliana e a Não-Michaeliana. A primeira considera que a reação enzimática ocorre em dois passos, determinando a velocidade em função das constantes de equilíbrio da reação e das concentrações de substrato e enzima. Já a segunda é utilizada para reações catalisadas por enzimas alostéricas ou regulatórias. 
De forma simples, envolvendo um único substrato se transformando em um único produto, temos: 
E+S  [ES]  E+P
Primeira equação é reversível e relativamente rápida. Já a segunda é mais lenta e há o rompimento do complexo ES e liberação da enzima livre e formação do produto P da reação enzimática. 
Sendo E enzima, S substrato, ES complexo enzima substrato e P produto.
Conforme a concentração de enzima livre decresce o complexo enzima-substrato aumenta, sendo o inverso verdadeiro pois se trata de uma reação reversível. Concomitantemente, conforme a concentração de substrato livre cai, o produto livre aumenta. 
Para determinarmos a velocidade da equação direta de formação do complexo enzima-substrato, utilizamos a fórmula de velocidade de reação Vo=K2.[ES]n, dessa forma deduzimos que a formação do complexo ES limita o valor da velocidade inicial. Na verdade a segunda reação é mais lenta e esse é um fato determinante na afirmação de que a velocidade da reação enzimática é proporcional a concentração de substância reagente no segundo passo (ES). 
Sendo assim, a determinação da velocidade inicial (Vo) é análogo a fórmula do cálculo da velocidade média da física, onde no numerador temos uma diferença da concentração final menos a inicial de produto formado, no caso ES e no denominador temos a diferença entre os tempos final e inicial da reação.
 Vo = Vomáx[Produto]f – [Produto]i
 Tf – Ti
Equação de Michaelis-Menten
Quando pensamos que a velocidade de reação é dependente da concentração de complexo ES, logo também se torna dependente da concentração de substrato S, uma vez que se aumentarmos sua concentração o equilíbrio da reação será deslocado no sentido da formação do complexo ES. 
Dessa forma damos origem a equação de Michaelis-Menten, que relaciona a velocidade inicial (Vo), a velocidade máxima (Vmáx) e a concentração de substrato. Todas essas variáveis são relacionadas pela constante de Michaelis-Menten Km. 
 
A análise da fórmula, ou seja sua interpretação é que conforme a concentração de substrato aumenta, maior é a velocidade inicial. O Km é equivalente a concentração de substrato na qual a velocidade inicial é igual a metade da velocidade máxima, essa constante indica a afinidade de uma enzima pelo seu substrato, quanto menor for o Km mais específica é a enzima para o substrato. 
A velocidade máxima é atingida quando todas a moléculas de enzimas não estão na sua forma livre e sim conjugada ao substrato, é quando alcançamos a velocidade máxima. 
É assumida, nesta dedução, a existência de um estado estacionário, em que [ES] permanece constante ao longo do tempo. A teoria do estado estacionário, introduzida por G. E. Briggs e J. B. S. Haldane em 1925, considera que a velocidade a que o complexo ES se forma é aproximadamente igual à velocidade da sua dissociação. Existe um curto período de tempo, normalmente na ordem dos microssegundos, em que há uma acumulação de ES que é chamado de estado pré-estacionário. O estudo da cinética enzimática envolvendo a teoria do estado estacionário é referida como cinética do estado estacionário. 
Enzimas Regulatórias ou Alostéricas 
Estas enzimas têm no mínimo duas subunidades, sítio ativo e sítio alostérico. Apresentam efeito de cooperatividade, ou seja apresentam respostas à ligação com um modulador. Geralmente estão em pontos de regulação das vias metabólicas.
A atividade das enzimas regulatórias dão-se de várias formas. As enzimas alostéricas funcionam através de ligações não covalentes e reversíveis com compostos regulatórios chamados de moduladores alostéricos ou efetores alostéricos (se ligam a enzima não-covalentemente). Outras enzimas são reguladas por modificação reversível de sua polaridade. Ambas as classes de enzimas regulatórias costumam ser subunidades de proteínas e, em alguns casos, o sítio regulatório e o sítio ativo encontram-se em subunidades separadas. Os sistemas metabólicos possuem pelo menos dois outros mecanismos de controle de enzimas. Algumas enzimas são estimuladas ou inibidas quando estão ligadas por proteínas regulatórias. Outras são ativadas quando segmentos de peptídeos são removidos por clivagem proteolítica, que é irreversível. Estes mecanismos ocorrem em processos fisiológicos como digestão, coagulação sanguínea, atividade hormonal e visão.
Enzimas alostéricas submetem-se a mudanças conformacionais em resposta à ligação com um modulador, interferindo inclusive na velocidade da reação enzimática. Ainda pode atuar na afinidade de um substrato a enzima, participando assim de forma importante no ritmo de todo o processo metabólico. O crescimento e a sobrevivência da célula depende do uso eficiente dos recursos. Esta eficiência é possível graças às enzimas regulatórias. Não há regra que explique os diferentes tipos de regulação enzimática em diferentes sistemas. As células precisam alterar continuamente seu ritmo e/ou atividade metabólica de acordo com suas necessidades e condições. A um certo nível, a regulação alostérica (não covalente) deve ser a melhor forma pela qual estas enzimas providenciam a melhor rota metabólica para as células (DE FORMA COMPARATIVA, PODEMOS FALAR QUE ESSES EFETORES ATUAM COMO UM FEED BACK, POSITIVO OU NEGATIVO).
Inibição Enzimática 
Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática. Algumas dessas substâncias são constituintes da célula e outras são estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas do metabolismo
Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-se na inibição específica de enzimas. O bloqueio de uma única reação vai afetar toda a sequência de reações, já que a reação bloqueada não vai gerar o produto que vai ser necessário para reações seguintes.
Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima. 
Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas covalentemente levando a inativação definitiva desta, pois provocam mudanças conformacionais que impedem o substrato de se ligar no sítio ativo. Estes inibidores são muito tóxicos para organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.
Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
- Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato. A solução para esse tipo de inibição seria aumentar a concentração de substrato. 
- Os inibidores não-competitivos não têm semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.

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