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UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DE PERNAMBUCO ENGENHARIA AGRICOLA E AMBIENTAL DISCENTE: Gabrielli Renata Barbosa da Silva REVISÃO DE LITERATURA SOBRE ENZIMAS RECIFE 2015 Introdução Uma enzima é uma proteína que catalisa as reações bioquímicas do metabolismo. As enzimas atuam sobre as moléculas conhecidas como substratos e permitem o desenvolvimento dos diversos processos celulares. Convém salientar que as enzimas não alteram o balanço energético nem o equilíbrio das reações em que intervêm: a sua função limita-se a ajudar a acelerar o processo. Por outras palavras, a reação sob o controlo de uma enzima alcança o seu equilíbrio de forma muito mais rápida do que uma reação não catalisada. Estima-se que as enzimas catalisam cerca de 4.000 reações bioquímicas diferentes. Existem diversas moléculas que afetam a atividade das enzimas. Dá-se o nome de inibidor enzimático, por exemplo, à molécula que impede a atividade da enzima ou que diminui o seu efeito. Existem fármacos (medicamentos) e drogas que atuam como inibidores. Os ativadores enzimáticos, por sua vez, incrementam a sua atividade. Há que ter em conta que o pH, a temperatura e outros factores físicos e químicos incidem na atividade enzimática. Os especialistas distinguem seis grandes tipos de enzimas consoante a reação que catalisam: as oxirredutases, as transferases, as hidrólases, as isomerases, as liases e as ligases. Conhece-se como número EC o esquema de classificação numérica das enzimas que tem por base as reações químicas que catalisam. As enzimas costumam ser utilizadas a nível comercial e industrial para a produção de alimentos, o desenvolvimento de biocombustíveis e a elaboração de produtos de limpeza (como detergentes), por exemplo. Conceito Os sistemas vivos são formados por uma enorme variedade de reações bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por uma série de extraordinários catalisadores biológicos conhecidos como enzimas. A função da enzima é viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. As enzimas são proteínas (com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA) especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão associadas a biomoléculas, devido as sua extraordinária especificidade e poder catalítico. Histórico A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares de anos, em processos tais como fermentação do suco de uva para obtenção do vinho, fabricação de queijo e pão. No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado. - 1833 - A primeira hidrólise enzimática do amido. Os cientistas franceses Payen e Persoz isolaram um complexo enzimático do malte que catalisava a transformação do amido em glicose, denominando-o "diastase" do grego "separar") porque separava os blocos de amido em unidades individuais de glicose. É a primeira vez que foi isolado uma enzima, um composto orgânico que apresentava as propriedades de um catalisador. O sufixo ase de diastase passou a ser usado para designar as enzimas. - 1835 - o químico sueco Berzelius descreveu a primeira hidrólise enzimática do amido. O sueco Jons Jacob Berzelius demonstrou que o amido pode ser mais eficientemente decomposto usando-se extrato de malte preferencialmente ao ácido sulfúrico e cunhou o termo catálise, foi o primeiro a notar que certas substâncias aceleram uma reação. -1836 Theodor Schwann descobre a enzima digestiva Pepsina. -1860 Debate: Qual é o papel da levedura no processo de fermentação? Pasteur, em 1860, demonstrou através de uma série de experimentos que a fermentação alcoólica só ocorria em presença de células vivas de levedura. Na mesma época, Liebig defendia que os processos fermentativos eram reações químicas. 1897 - A polêmica foi resolvida. Os irmãos Buchner demonstraram que um extrato de levedura livre de era capaz de fermentar o açúcar do mesmo modo que a célula de levedura. Isto significava que o extrato continha catalisadores da fermentação alcoólica, o que tornava possível estudar “in vitro” reações químicas da fermentação. - 1878 - William Kuhne propôs que o nome enzima fosse utilizado, a palavra em si significa 'na levedura'. - 1894 - Primeira produção comercial de alimentos com enzimas. Nos EUA, o bioquímico e líder industrial japonês Dr. Jokichi Takamine começou a produção comercial de koji a partir do fungo Aspergillus. - 1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave. - 1913 Michaelis e Lyn descreveu cinética enzimática matematicamente. -1914 É lançado o primeiro detergente compacto. -1926 James Summer's isolou e cristalizou a primeira enzima, a urease. - A partir de 1960 : A evolução no estudo das enzimas acompanhado por avanços tecnológicos, possibilitou o isolamento e a identificação de propriedades das enzimas. Desde então, vem sendo feita a caracterização e o estudo cinético de milhares de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos. - 1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente modificado. Propriedades A maioria das enzimas são proteínas: Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que apresentam atividade catalítica, todas as enzimas são proteínas. Proteínas são moléculas compostas por aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. Os aminoácidos apresentam em sua fórmula química um grupo carboxílico (- COOH), um grupo amino (-NH2) e um radical R. Os aminoácidos são diferenciados de acordo com o grupo R ligado ao carbono assimétrico. Na natureza, são encontrados 20 aminoácidos. A atividade catalítica das proteínas depende da integridade da sua conformação proteica nativa. Se uma enzima é desnaturada ou dissociada em subunidades, a atividade catalítica geralmente é destruída. Se uma enzima é quebrada em seus aminoácidos constituintes, a sua atividade catalítica é sempre destruída. Assim, a estrutura proteica primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para sua atividade catalítica. As enzimas como outras proteínas tem pesos moleculares que variam de cerca de 12.0 até mais de 1 milhão. Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos: As enzimas diferem-se dos catalisadores químicos comuns em vários aspectos: - Velocidade de reação mais rápida: as velocidades de reações catalisadas por enzimas são tipicamente 106 a 1012 vezes maiores do que as reações correspondentes não catalisadas, e são no mínimo, várias ordens de magnitude maiores do que as mesmas reações catalisadas quimicamente. - Condições reacionais mais brandas: as reações catalizadas enzimaticamente ocorrem em condições brandas: temperaturas inferiores a 100º C, pressão atmosférica e pH quase neutro. Em contraste, geralmente uma catálise química eficiente requer temperaturas e pressão elevadas, assim como pH extremos. - Maior especificidade da reação: as enzimas apresentam um grau de especificidade imensamente maior do que os catalisadores químicos em relação a identidade dos seus substratos e dos seus produtos; isto é, as reações enzimáticas raramente produzem subprodutos. Diante de várias rotas potencialmente possíveis, a enzima escolhe a com menor energia livre de ativação. - Capacidade de regulação: as atividades catalíticas de muitas enzimas variam em resposta às concentrações de outras substâncias que não os seus substratos.Os mecanismos desses processos regulatórios incluem o controle alostérico, a modificação covalente de enzimas e a variação nas quantidades de enzimas sintetizadas. Permite o ajuste fino do metabolismo em diferentes condições fisiológicas. Nomenclatura das enzimas: As enzimas são comumente denominadas adicionando- se o sufixo “–ase” ao nome do substrato da enzima ou a uma expressão que descreva a sua ação catalítica. Desse modo a urease catalisa a hidrólise da ureia, e a álcool desidrogenase catalisa a oxidação de alcoóis em seus aldeídos correspondentes. Entretanto, o fato de no inicio não haver regras para a nomenclatura das enzimas acabou gerando confusões, resultando na utilização de dois nomes diferentes para uma mesma enzima, ou ainda, a utilização do mesmo nome para duas enzimas diferentes. Além disso, muitas enzimas, como a catalase (que intermedeia a dismutação de H2O2 em H2O e O2) tinham nomes que não ofereciam qualquer indicação da sua função. Em esforço para eliminar tal confusão e providenciar regras para a denominação racional do crescente número de enzimas descobertas, um esquema de classificação funcional sistemática e de nomenclatura de enzimas foi adotado pela International Union of Biochemistry and Molecular Biology. As enzimas são classificadas de acordo com a natureza da reação química que catalisam. Há seis classes principais de reações enzimáticas, assim como subclasses e sub-subclasses. Para cada enzima são atribuídos dois nomes e um número de classificação de quatro subdivisões. O nome alternativo é conveniente para o uso rotineiro e é, em geral, um nome trivial utilizado anteriormente. O nome sistemático é utilizado para minimizar ambiguidades; é o nome do(s) seu(s) substrato(s) seguido por uma palavra terminada em –ase que especifica o tipo de reação que, de acordo com seu grupo de classificação principal, a enzima catalisa. Por exemplo a enzima cujo nome recomendado é carboxipeptidase A possui sistematico peptidil-L. aminoácido-hidrolase e número de classificação EC 3.4.17.1 (EC é a abreviatura de Enzyme Comission). Classificação 1. Oxido-redutases: São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação- redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum é “desidrogenase” (sempre que possível). “Oxidase” é também usado quando o O2 é um aceptor. São classificadas em sub-classes pois atuam em diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxidoredutases, são 22 sub- grupos (1.1 a 1.21 e 1.97). A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato em piruvato: 2. Transferases : São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas. Por exemplo, as metiltransferases transferem um grupo metila. O doardor pode ser um cofator (coenzima) que carrega o grupo a ser transferido. A classificação se dá seguindo o esquema: doador (grupo)transferase ou aceptor (grupo)transferase Por exemplo, a alanina aminotransferase (E.C. 2.6.1.2) catalisa a transferência de um grupamento amino da alanina para o α-cetoglutarato: Essa enzima utiliza o piridoxal fosfato como cofator. 3. Hidrolases: Catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. O nome, em geral, é dado pelo “substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso das peptidades (E.C. 3.4), que catalisam a hidrólise de ligações peptídicas: Algumas hidrolases são pouco específicas, o que dificulta a nomenclatura mais específica das mesmas. 4. Liases: Lyases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Elas diferem das outras enzimas pois tem dois substratos envolvidos em uma direção e apenas um na outra direção de reação. Nos nomes comuns, encontramos as descarboxilases, aldolases, desidratases, ou mesmo liases. As desidratases são aquelas que eliminam água na reação. No caso em que a reação inversa é mais importante, ou seja, em que dois substratos originam um, pode ser usado o nome “sintase”. A piruvato descarboxilase (E.C. 4.1.1.1) transforma piruvato em acetaldeído + CO2: 5. Isomerases: Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. Por exemplo, as Racemases e as Epimerases, catalisam a reação de racemização ou epimerização de centros quirais e as cis-trans-Isomerases rearranjam a geometria de duplas ligações. Existem Oxidoredutases intramoleculares que oxidam uma parte da molécula ao mesmo tempo que reduzem outra parte da mesma. Exemplo: alanina racemase (E.C. 5.1.1.1): 6. Ligases: Catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfatado. São conhecidas como Ligases, Carboxilases ou Sintetases, sendo que existem 6 sub-classes dessas enzimas. Exemplo: glutamate-ammonia ligase ou glutamina sintetase (EC 6.3.1.2): Aplicações Enzimas digestivas tais como a amilase, protease e lipase, reduzem os alimentos em componentes menores que são mais facilmente absorvidos no tracto digestivo As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram- se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica, análises clínicas). Bibliografia AQUARONE, Eugênio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel de; Médicas. Porto Alegre, 1997. p 126-131. LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael M. Principios de bioquimica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006. SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4. CHAMPE, Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioquímica Ilustrada. Artes STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro:Guanabara Koogan,1996. VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre: ARTMED, http://www.ebah.com.br/content/ABAAAAjKYAG/apostila-enzimas?part=2 http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/classificacao.pdf https://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima#Aplica.C3.A7.C3.B5es , Todos os sites foram acessados em, 21 de novembro de 2015.
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