Exercício Bioquímica - Enzimas

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INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIENCIA E TECNOLOGIA DO PIAUÍ 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA -AGRONOMIA 
 
LISTA DE EXERCÍCIOS - ENZIMAS 
1ª) O que são enzimas? Qual a sua função nos organismos e na atividade biológica? 
 
2ª) Explique o padrão da estrutura enzimática em relação a sua divisão em proteínas conjugadas 
e simples. 
 
3ª) Na nomenclatura da União Internacional de Bioquímica – IUB, existe um código para dar 
nome aos diversos tipos de enzimas. Diga o que representa cada um desses códigos. 
 
4ª) Quais são os grandes conjuntos de classificações das enzimas? Comente sobre cada uma 
separadamente. 
 
5ª) A lactato-desidrogenase é uma enzima do grupo das oxirredutases. Explique como essa enzima 
atua na catálise de reações enzimática na conversão de ácido lático em pirúvico e viceversa. 
 
6ª) Dê exemplo do seguinte grupo das enzimas: 
a) transferases 
b) hidrolases 
c) liases 
 
7ª) A piruvato carboxilase é uma enzima que participa de reações de catalíse ma reação de piruvato 
em oxaloacetato. Explique como essa enzima atua nessa reação. 
 
8ª) As enzimas podem ser desnaturadas? Por quê? Explique de que forma comentando alguns 
agentes que podem realizar esse processo. 
 
9ª) Explique como uma enzima atua na função de catálise de uma reação. Mostre através do 
gráficos e conceitos de energia de ativação e cinética de reação. 
 
10ª) O que energia de ativação? Mostre um gráfico de uma reação enzimática mostrando a energia 
de ativação e as energias dos produtos e reagentes. 
 
11ª) Como a enzima atua junto ao substrato para formar produtos? Comente do ponto de vista da 
especificidade de uma enzima. 
 
12ª) Represente uma enzima atuando junto a um substrato para formar um produto. 
 
13ª) Comente sobre os dois modelos de encaixe de uma enzima ao substrato. Modelo 
encaixeinduzido e modelo chave-fechadura. 
 
14ª) Fale sobre a atividade enzimática correlacionando com a constate de Michaelis mentem 
(Km). 
 
15ª) Escreva a equaçãoo de michaelis-menten comentando sobre cada um de seus termos. 
 
16ª) Como se determina a medida da eficiência enzimática? 
 
17ª) Quais os principais fatores que afetam a velocidade das reações enzimáticas? Comente sobre 
cada um desses fatores. 
 
18ª) Comente sobre a concentração do substrato interferir na velocidade da reação enzimática 
mostrando por meio de gráficos como essa velocidade é alterada durante a reação. 
 
19ª) O que é inibição enzimática? Quais os dois tipos de inibição que existem? Comente-as. 
 
20ª) Fale sobre os seguintes tipos de inibidores: 
a) competitivos 
b) não-competitivo 
c) incompetitivos 
 
21ª) Dê exemplo de inibidores irreversíveis. Como eles também são chamados? 
 
22ª) Como ocorre um controle de regulação enzimatica? 
 
23ª) Comente sobre a classe de enzimas reguladoras que existem. 
 
24ª) Estudos sobre a especificidade das enzimas, realizados por Emil Fischer, o levaram a propor, 
em 1894, que as enzimas seriam estruturalmente complementares aos seus substratos de modo a 
se encaixarem como uma chave em uma fechadura. Entretanto a noção moderna da catálise 
enzimática, (primeiramente proposta por Michael Polanyi (1921) e Haldane (1930)) foi elaborada 
por Linus Pauling em 1946 e por William P. Jencks na década de 1970. Segundo este 
pesquisadores para poder catalisar reações, as enzimas devem ser complementares ao estado de 
transição da reação. Isso significa que interações ótimas entre substratos e enzimas só ocorrem no 
estado de transição. Explique as teorias de ligação enzima-substrato e justifique qual é a mais 
favorável termodinamicamente. 
25ª) A pepsina é uma enzima responsável pela quebra de proteínas no estômago de diversos 
animais, incluindo os mamíferos. É secretada na cavidade estomacal junto com o suco gástrico. 
A quimotripsina, Enzima liberada no intestino delgado junto com o suco pancreático, atua 
quebrando proteínas inteiras ou parcialmente digeridas, dando origem a peptídeos ainda menores. 
Com base nas informações apresentadas, identifique as enzimas A e B (qual é a pepsina e qual é 
a quimotripsina). Justifique! 
 
 
26ª) Considerando que as enzimas necessitam de uma tempertarura ótima para sua atividade 
catalítica e que a temperatura corporal dos seres humanos é em torno de 37°C, qual(is) curva(s) 
pode(m) representar a(s) atividade(s) de uma enzima de mamífero? Justitique! 
 
27ª) Um dos passos mais importantes do metabolismo de glicose dentro de uma célula é 
“etiquetar” essa glicose para ela poder ser usada pelas vias de destino e, ao cabo, gerar energia 
etc. Essa “etiqueta” que é colocada na glicose é a adição de um grupamento fosfato no sexto 
carbono da cadeia que forma este açúcar. Veja um esquema da reação: Glicose → glicose-6fosfato 
Existem diferentes isoformas da enzima que catalisa a conversão da glicose em glicose6-fosfato 
(G6P). Essas isoformas são enzimas levemente diferentes, que catalisam a mesma reação, e que 
são expressas em tecidos diferentes no nosso corpo. No cérebro, a isoforma é denominada 
hexocinase, enquanto no fígado a enzima é denominada glicocinase. Veja a cinética das reações 
catalisadas por estas duas enzimas: 
 
Analisando da atividade das enzimas hexocinase e glicocinase em função da concentração de seu 
substrato (glicose) responda: a. Qual das duas enzimas precisa de uma maior concentração de 
substrato para atingir sua velocidade máxima? ( ) Hexocinase ( ) Glicocinase 
b. O que é KM? c. Pela análise do gráfico, qual das duas enzimas apresenta maior Km? 
( ) Hexocinase ( ) Glicocinase 
d. Qual enzima apresenta maior afinidade pelo seu substrato (glicose)? 
( ) Hexocinase ( ) Glicocinase 
28ª) Nos trechos a seguir, relatamos os três mecanismos de inibição enzimática possíveis: 
Irreversível (A), reversível competitivo (B) e reversível não-competitivo (C). Identifique os 
processos de acordo com tipo de inibição 
( ) A produção das hemácias no nosso organismo depende da produção de heme, composto 
capaz de se ligar ao oxigênio possibilitando o transporte deste gás pelo nosso organismo. Uma 
das enzimas da via de síntese do heme se chama ALAD. Em locais onde há contaminação por 
metal pesado como o chumbo, os organismos, em contato com esse metal, podem sofrer de 
anemia. Isso porque o chumbo se liga a um sítio da estrutura da ALAD, de onde não pode ser 
removido pelo aumento da concentração de ALA (substrato da enzima). No entanto, poderia ser 
removido por uma molécula capaz de “grudar” metais (quelante). 
( ) A aspirina (ácido acetilsalicílico) se liga à enzima ciclooxigenase. A aspirina (ácido 
acetilsalicílico) se liga à enzima ciclooxigenase que fica modificada permanentemente, conforme 
reação apresentada, impedindo a continuação da via de síntese de moléculas que promovem a 
sensação de dor (prostaglandinas). 
 
( ) A angiotensina 2 é uma molécula que promove a vasoconstrição e, conseqüentemente, o 
aumento da pressão arterial. Ela é produzida por uma reação catalisada pela enzima conversora 
de angiotensina (ECA): 
ANGIOTENSINA 1 ---------eca---------- ANGIOTENSINA 2 
Medicamentos como o captopril e o enalapril são capazes de inibir a enzima ECA, controlando a 
pressão arterial. No entanto, esta inibição só funciona por um determinado período de tempo, 
necessário para a concentração de angiotensina 1 aumentar e disparar sua conversão em 
angiotensina 2.