Enzimas e Biomoléculas

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HEXOQUINASE
Converte glucose em glucose-6-fosfato
Entra ATP e Mg2+ favorecendo sua conformação ativa que fosforila a glucose.
Xilose pode se ligar no sitio ativo da enzima e favorecer a quebra do ATP, mas não será fosforilada, uma vez que não apresenta o C6.
	LISOZIMA
Cliva lig peptídicas de memb de bactérias
2 mecanismos propostos: Sn1 e Sn2
No início, glutamato está protonado e aspartato não; H+ do glut se liga em um C; entrada de água no complexo repõe o próton do glut e desliga o substrato.
Ou pode ocorrer a formação de um intermediário covalente que sofre influencia da agua; depois o subst. é desligado.
	ENOLASE
Substrato é o 2-fosfoglicerato
Depende de Mg2+ para funcionar
Mg2+ interage com 2 O do substrato abaixando o pKa do C2. Com isso a lisina funciona como aceptora de prótons. Ocorre rearranjo na molécula e outro H+ é liberado, formando água
O pH do meio interfere no funcionamento da enzima
	ANIDRASE CARBÔNICA
Converte CO2 e água em ac carbônico, que será convertido em bicarbonato.
Precisa de Zn2+ para interagir com a água, o que abaixa o pKa e libera um H+ dela; CO2 entra e é ligado pelo OH- que restou; outra molécula de água vem e recomeça o ciclo.
Funciona melhor em pH acima de 7, pois a água perde mais facilmente o H+.
	QUIMIOTRIPSINA
É uma protease; cliva ligações peptídicas.
a.a. mais importante no sitio ativo é uma serina
Proteínas são clivadas em determinados a.a.: Phe, Tyr e Trp.
O oxigênio da serina perde um H+ que é aceito pela histidina; forma-se produto intermediário; depois que o substrato é clivado, uma parte é rapidamente liberada e a outra se liga covalentemente à serina; entra uma molécula de agua, e um oxigênio com 2e- desemparelhados atacada o C da segunda parte que se desliga.
	ASPARTATO TRANSCARBA
Via da 1ª síntese de CTP (catalisa reaç)
Possui uma unidade catalítica (2 trímeros) e uma unidade regulatória (3 dímeros)
Depende de Zn para funcionar
Adquiri conformação ativa quando se liga ao substrato
CTP pode se ligar na subunidade regulatória e inibir a continuação da síntese (inibidor alostérico)
ATP é um efetor alostérico; aumenta a síntese
	ISOENZIMAS
Enzimas que catalisam a mesma reação, mas são codificadas por genes diferentes
Permitem ajuste metabólico fino, satisfazendo necessidades especificas de determinado tecido ou etapa em desenvolvimento
Ex: lactato desidrogenase
	CLIVAGEM PROTEO
Quebra de uma ou algumas ligações peptídicas
Algumas enzimas que quebram proteínas são sintetizadas na forma de zimogênio (inativas), e se tornam ativas após a clivagem. Caso contrário, atacariam proteínas do próprio organismo
Ex: pepsinogênio pepsina..... tripsinogênio tripsina
	TRIPSINA x INIBIDOR
O inibidor regula a ação da proteína, uma vez que esta, quando se torna ativa, não volta mais a sua forma inativa (tripsina tripsinogênio não ocorre)
	
	CARBOS
Monossacs. podem ser aldoses ou cetoses
Dependendo da conformação suas propriedades mudam
Aldoses podem ser oxidadas a: ac aldônico, ac urônico e ac sacáricos
Pode ocorrer redução açúcar – álcool
Monossacs podem receber uma amina e originar aminoglicanas
Ligações glicosídicas originam dissacarídeos
Polissacarídeos: vários monossacs iguais (homopolissacarídeos) ou diferentes (heteropolissacarídeos) ligados por lig glicosídicas
Amido: cadeias de amilose e amilopectina com lig α1,4 quebradas por enzimas
Celulose: polímero de β-D-glucose e não é quebrada
Glicogênio: reserva energética de glucose
Glicosaminoglicanas: repetições de duas unidades (normalmente). Ex: heparina
	LIPIDIOS
ÁCIDOS GRAXOS Cauda graxa + carboxila na ponta; maior cadeia = maior PF; podem ser mono ou polinsaturados; polinsaturados podem ser ω3 ou ω6 dependendo da posição da dupla em relação ao ultimo C; maior instauração = menor PF
LIPIDIOS NEUTROS – GLICERIDIOS Mono, di ou triglicerídeos; os tri fazem armazenamento
CERAS mistura de lipídios e álcool de cadeia longa
LIPIDIOS POLARES são lipídios de membrana; cabeça polar e cauda graxa; podem ser fosfolipídios (glicerofosfolip ou fosfoesfingolip) ou glicolipídios (esfingolip ou sulfatolip)
	HEXOQUINASE
Converte glucose em glucose-6-fosfato
Entra ATP e Mg2+ favorecendo sua conformação ativa que fosforila a glucose.
Xilose pode se ligar no sitio ativo da enzima e favorecer a quebra do ATP, mas não será fosforilada, uma vez que não apresenta o C6.
	LISOZIMA
Cliva lig peptídicas de memb de bactérias
2 mecanismos propostos: Sn1 e Sn2
No início, glutamato está protonado e aspartato não; H+ do glut se liga em um C; entrada de água no complexo repõe o próton do glut e desliga o substrato.
Ou pode ocorrer a formação de um intermediário covalente que sofre influencia da agua; depois o subst. é desligado.
	ENOLASE
Substrato é o 2-fosfoglicerato
Depende de Mg2+ para funcionar
Mg2+ interage com 2 O do substrato abaixando o pKa do C2. Com isso a lisina funciona como aceptora de prótons. Ocorre rearranjo na molécula e outro H+ é liberado, formando água
O pH do meio interfere no funcionamento da enzima
	ANIDRASE CARBÔNICA
Converte CO2 e água em ac carbônico, que será convertido em bicarbonato.
Precisa de Zn2+ para interagir com a água, o que abaixa o pKa e libera um H+ dela; CO2 entra e é ligado pelo OH- que restou; outra molécula de água vem e recomeça o ciclo.
Funciona melhor em pH acima de 7, pois a água perde mais facilmente o H+.
	QUIMIOTRIPSINA
É uma protease; cliva ligações peptídicas.
a.a. mais importante no sitio ativo é uma serina
Proteínas são clivadas em determinados a.a.: Phe, Tyr e Trp.
O oxigênio da serina perde um H+ que é aceito pela histidina; forma-se produto intermediário; depois que o substrato é clivado, uma parte é rapidamente liberada e a outra se liga covalentemente à serina; entra uma molécula de agua, e um oxigênio com 2e- desemparelhados atacada o C da segunda parte que se desliga.
	ASPARTATO TRANSCARBA
Via da 1ª síntese de CTP (catalisa reaç)
Possui uma unidade catalítica (2 trímeros) e uma unidade regulatória (3 dímeros)
Depende de Zn para funcionar
Adquiri conformação ativa quando se liga ao substrato
CTP pode se ligar na subunidade regulatória e inibir a continuação da síntese (inibidor alostérico)
ATP é um efetor alostérico; aumenta a síntese
	ISOENZIMAS
Enzimas que catalisam a mesma reação, mas são codificadas por genes diferentes
Permitem ajuste metabólico fino, satisfazendo necessidades especificas de determinado tecido ou etapa em desenvolvimento
Ex: lactato desidrogenase
	CLIVAGEM PROTEO
Quebra de uma ou algumas ligações peptídicas
Algumas enzimas que quebram proteínas são sintetizadas na forma de zimogênio (inativas), e se tornam ativas após a clivagem. Caso contrário, atacariam proteínas do próprio organismo
Ex: pepsinogênio pepsina..... tripsinogênio tripsina
	TRIPSINA x INIBIDOR
O inibidor regula a ação da proteína, uma vez que esta, quando se torna ativa, não volta mais a sua forma inativa (tripsina tripsinogênio não ocorre)
	
	CARBOS
Monossacs. podem ser aldoses ou cetoses
Dependendo da conformação suas propriedades mudam
Aldoses podem ser oxidadas a: ac aldônico, ac urônico e ac sacáricos
Pode ocorrer redução açúcar – álcool
Monossacs podem receber uma amina e originar aminoglicanas
Ligações glicosídicas originam dissacarídeos
Polissacarídeos: vários monossacs iguais (homopolissacarídeos) ou diferentes (heteropolissacarídeos) ligados por lig glicosídicas
Amido: cadeias de amilose e amilopectina com lig α1,4 quebradas por enzimas
Celulose: polímero de β-D-glucose e não é quebrada
Glicogênio: reserva energética de glucose
Glicosaminoglicanas: repetições de duas unidades (normalmente). Ex: heparina
	LIPIDIOS
ÁCIDOS GRAXOS Cauda graxa + carboxila na ponta; maior cadeia = maior PF; podem ser mono ou polinsaturados; polinsaturados podem ser ω3 ou ω6 dependendo da posição da dupla em relação ao ultimo C; maior instauração = menor PF
LIPIDIOS NEUTROS – GLICERIDIOS Mono, di ou triglicerídeos; os tri fazem armazenamento
CERAS mistura de lipídios e álcool de cadeia longa
LIPIDIOS POLARES são lipídios de membrana; cabeça polar e cauda graxa; podem ser fosfolipídios(glicerofosfolip ou fosfoesfingolip) ou glicolipídios (esfingolip ou sulfatolip)