Aula enzimas

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21/03/2025
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2025
Professor: Dr. Erik Saenz
ENZIMAS
Importância das enzimas
• Diagnóstico de algumas doenças, “kits de diagnóstico”,
• Processos biotecnológicos como: engenharia química, de alimentos,
genética e bioquímica, cosméticos, estética, outros
– Fabricação de alimentos e bebidas,
– Amaciante de carnes,
– Descoloração de tecidos de algodão, indústria do papel, outros
• Hoje são reconhecidas a existência de mais de 2.000 diferentes
proteínas enzimáticas com funções distintas
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• São proteínas especializadas que funcionam na aceleração de
reações químicas (catalisadores biológicos)
• Exceção: grupo de RNA catalítico (ribozimas)
• Função: catalisadores biológicos.
Importância da catálise:
• Sem a catálise, a maioria das reações químicas nos sistemas
biológicos seria muito lenta para fornecer produtos na proporção
adequada para sustentar a vida.
Definição:
Estrutura tridimensional de uma ribozima
• Catalisadores Biológicos: aceleram reações químicas sem serem
consumidos e sem deslocar o equilíbrio.
• C. Biológicos: - condições brandas
- altamente específicos
- atuam em baixas concentrações
- fator de aceleração até aprox. 1014 vezes
- podem ter as atividades controladas
Exemplo de reação: 2 H2O2 → 2 H2O + O2
Condições Energia de ativação Veloc. Relativa
Sem catalisador 18,0 kcal/mol 1
Platina 11,7 kcal/mol 2,77 x 104
Catalase 5,5 kcal/mol 6,51 x 108
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 Nomenclatura:
 Geralmente, o nome da enzima é dado pelo substrato (S) da
reação mais uma palavra terminada em ASE, sendo que esta
palavra indica a sua função.
Ex.: 
 UREASE : Catálise da Ureia.
 DNA POLIMERASE : Polimerização do DNA
 LIPASE : Lipideos. 
 GLICOGÊNIO SINTETASE : Síntese de Glicogênio.
ENZIMAS
SUFIXO: ASE
Nomenclatura (regida pela IUB)
(União Internacional de Bioquímica)
• Nome trivial  Ex: Quimotripsina, Tripsina e Urease
• Nome sistemático: Nome do Substrato, Tipo de reação 
com sufixo ASE
Ex: Lactato Desidrogenase
• Numeração  código com 4 dígitos 
Ex: Carboxipeptidase EC 3.4.17.1
 EC - Comissão de Enzimas da IUB 
– 1° dígito – Tipo de reação (Hidrolase)
– 2° dígito – Tipo de ligação (Peptidase)
– 3° dígito - Característica do Sítio Ativo (c/ Zn2+)
– 4° dígito – No. específico deste grupo
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Sítio Ativo
• Centro Ativo ou Sítio Ativo:
Região tridimensional responsável pela catálise.
1) Sítio de ligação
2) Sítio catalítico
Sítio Ativo:
1) Sítio de ligação 2) Sítio catalítico
Sítio de ligação:
Região tridimensional que 
reconhece e liga o 
substrato
Sítio catalítico
Região tridimensional responsável 
pela transformação do substrato
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• Equação geral: Componentes de uma reação 
enzimática
• Velocidade da reação
a Energia de Ativação
transforma o substrato. 
Variação do conteúdo energético 
durante a reação química
E
Energia de ativação é a energia mínima para
que uma reação química possa ocorrer
 Aumenta em até 1017 vezes a velocidade da reação.
 As enzimas são catalisadores de
reações químicas, diminuindo a
energia de ativação dessa reação.
Reação 
catalisada
(enzima)
Reação 
não-catalisada
(sem enzima)
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Estado de transição
• Estado de transição é o ponto da reação que possui a maior energia
de ativação.
• Neste ponto a reação está no ponto máximo da barreira energética
que separa os reagentes e os produtos.
• Onde a probabilidade de uma ligação química se rompa ou se forme
seja muito elevada.
• instável e tende a voltar ao estado inicial ou ser transformado em
produto
• Não confundir com os intermediários da reação : ES e EP.
Interação Enzima - Substrato
• Por muitos anos, a interação entre uma enzima e seu
substrato foi descrita pelo modelo “chave-
fechadura”. Entretanto, estudos demonstraram que esse
mecanismo apresenta falhas, o que levou a um novo modelo:
a teoria do encaixe induzido.
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Complexo E-S
Não é o ideal, estabiliza o substrato.
Interações ótimas só ocorrem no estado de transição.
Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio
ativo complementar ao substrato.
Encaixe Induzido , enzima e o substrato sofrem conformação
para o encaixe.
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 Classificação: tipo de reação
 Óxido-redutases (óxido-redução)
 Transferases (transfere grupos)
 Hidrolases (hidrólise)
 Liases (adição de grupos a duplas ligações)
 Isomerases (rearranjo intramolecular)
 Ligases (condensa 2 moléculas)
ENZIMAS
Holoenzimas
Apoenzima
( Aas )
Grupo 
Prostético
Carboidratos
Lipídeos
Metais
Coenzimas
Outros.
Porção Protéica
(Apoenzima)
G. Prostético
• Enzimas simples: somente Aminoácidos
• Holoenzima: Proteína conjugada (apoenzima + grupo prostético)
Classificação: Composição química
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Coenzimas: 
- São cofatores orgânicos de baixo P.M.
- Sofrem transformação durante a reação
- Também denominados “Co-substratos” ou “Substratos Secundários”
- As principais coenzimas são as vitaminas ou derivadas de vitaminas.
- Vitaminas, substâncias orgânicas exógenas, necessárias em pequenas
quantidades e de natureza química variável
• Os cofactores ou cofatores são substâncias orgânicas (Coenzima) ou 
inorgânicas (Não coenzima ) necessárias ao funcionamento das enzimas. 
Elementos inorgânicos 
que servem como 
cofatores das enzimas 
Classificação: Regulação da atividade
- Reguladas: 
a) Alostéricas (allo = diferente)
b) Modificação covalente 
- Reversível: Fosfatação e Defosfatação
- Irreversível: Ativação de proenzimas
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• Enzimas alostéricas
• Allo = outro 
• Estereo = espaço
• Outro sítio onde os 
moduladores ou efetores 
alostéricos se ligam
• Moduladores:
- Positivos (ativador)
- Negativos (repressor ou 
inibidor)
Classificação: Regulação da atividade
Enzimas podem ter mais de um sítio ativo e vários sítios alostéricos
• Subunidades:
• C = Catalítica 
- Contém o sítio ativo 
• R = Regulatória 
- Contém os sítios alostéricos
Enzimas alostéricas
têm estrutura 4ária
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• Modificação covalente Reversível 
Ex: Acetilação e Deacetilação
Fosfatação e Defosfatação
Proteínas 
Kinases
Proteínas 
Defosfatases
• Modificação covalente irreversível
Ex: Ativação das PROENZIMAS pancreáticas
..
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• A cinética enzimática estuda as reações químicas
catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de
reação.
• O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os
pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel
no metabolismo, como é controlada a sua atividade
na célula e como pode ser inibida a sua atividade
por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo
de moléculas.
Cinética enzimática
• As duas propriedades cinéticas mais importantes de uma 
enzima são: o tempo que demora a saturar-se com um 
substrato em particular e o seu ponto máximo de 
saturação. 
• O conhecimento destas propriedades torna possível 
formular hipóteses sobre o comportamento de uma 
enzima no ambiente celular e prever como responderá 
frente a mudanças nessas condições.
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Importância prática das constantes cinéticas
• O estudo da cinética enzimática é importante por duas
razões principais:
• Ajuda a explicar como as enzimas trabalham, e, permite
prever o comportamento das enzimas em organismos vivos.
• Por exemplo, o oxaloacetato que pode estar envolvido em
várias vias e/ou reações metabólicas.
• As constantes cinéticas Km e Vmax, são críticas na
compreensão do modo de funcionamento conjunto das
enzimas para controlar o metabolismo.
• A concentração de substrato na qual ocorre a reação em um
valor mediano da Vmax é chamada de Km , e serve para medir quão
rapidamente a velocidade da reação aumenta com a concentração
do substrato.
• A Km é também uma medida da afinidade (tendência de se ligar)
de uma enzima com seu substrato.
Uma Km menor corresponde a uma maior afinidade pelo 
substrato.
Uma Km maior corresponde a uma menor afinidade pelo 
substrato.
• Diferente da Vmax , que depende da concentração enzimática, a
Km é sempre a mesma para uma determinada enzima.21/03/2025
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Fatores que alteram a velocidade de reações
- temperatura;
- pH;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores
- Reversíveis
- Irreversíveis
- Presença de cofatores
- Presença de agentes desnaturantes
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
Temperatura e estabilidade molecular
A temperatura ótima para a maioria das enzimas
humanas está entre 35 e 40ºC. Acima de 40ºC,
as enzimas desnaturam.
Bactérias termófilas apresentam temperaturas
ótimas acima de 70ºC.
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Efeito do pH
Cadeias laterais ionizáveis ou não ionizáveis
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
Unidade de enzima (U) - quantidade de enzima que catalisa a 
transformação de 1 µmol de substrato por min
[ES]
SÍTIOS DE LIGAÇÃO 
OCUPADOS
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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Inibidores enzimáticos são substâncias que interferem na atividade das
enzimas, bloqueando o processo catalítico (Reduz a velocidade de uma
reação enzimática).
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
REVERSÍVEL: Inibidor Competitivo
= complexo catalitícamente inativo
 Compostos com estrutura similar S (análogo)
 Uma substancia que compete diretamente
com o substrato pelo sítio de ligação de uma
enzima.
 No reage com o substrato
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REVERSÍVEL: Inibidor Não- Competitivo
• Não tem competição pelo
sitio ativo.
• Enzima completamente
inativada quando se liga o
inibidor
Ex.: Metais Pesados; mercúrio (Hg), 
Chumbo(Pb) que reagem com os grupos SH 
das proteínas
 Inibidor não-competitivo se liga
reversivelmente, aleatória e
independentemente em um sítio próprio.
 A enzima pode combinar-se simultaneamente com o substrato e o inibidor.
REVERSÍVEL: Inibidor Incompetitivo
(se liga ao Complexo E-S)
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, 
ao complexo Enzima-Substrato. 
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Ex: é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito
importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva, a célula
deixa de realizar a respiração e morre.
Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos,
sendo capazes de inativar qualquer enzima.
 O inibidor combinasse com o grupo funcional da enzima (centro ativo),
inativando-a definitivamente.
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o Inibidor e a Enzima.
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
BIBLIOGRAFIA BÁSICA: 
•
• NELSON, DL; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7 ed. 
Porto Alegre: Artmed/Panamericana Editora Ltda, 2018.
• BERG, JM; TYMOCZKO, JL; STRYER, L. Bioquímica. 7 ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2014. 1162 p.
• VOET, D; Voet, JG. Bioquímica. 4 ed.Editora Artmed, Rio Grande do Sul-RS, 
Porto Alegre, 2013.1512p. 
• MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica. 4 ed. Editora Guanabara 
Koogan, Rio de Janeiro-RJ, 2015. 404p.
• CAMPBELL, MK; FARREL, SO. Bioquímica. 2 ed. Editora Cengage Learning. 
2015. 864p.
• RODWELL, VW; BENDER, DA; BOTHAM, KM; KENNELLY, PJ, WEIL, PA. 
BIOQUÍMICA ILUSTRADA DE HARPER.; 30 ed. edição traduzida, Editora 
Artmed, 2016.
• HARVEY, R.; FERRIER, D. Bioquímica Ilustrada. 7 ed. Artmed, 2018.