Enzimas

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Tópico 02
Bioquímica
Enzimas
1. Introdução
Neste tópico, serão abordadas as enzimas, que são proteínas com função específica de
acelerar reações químicas nas células. As enzimas também são catalisadores notáveis,
pois, além de apresentarem alto poder catalítico, catalisam reações nas condições do
ambiente celular. Apresentam, ainda, regulação de sua atividade catalítica e
especificidade por seu substrato. O presente módulo irá mostrar a importância das
enzimas nas reações químicas que ocorrem no organismo humano, além de sua
importância na indústria alimentícia, medicamentosa e em outras áreas. Várias
doenças estão relacionadas ao desbalanço de enzimas por problemas genéticos ou
imunológicos, demonstrando a importância clínica destas proteínas. Na alimentação,
por exemplo, as enzimas desempenham papel de suma importância, visto que
promovem a quebra de macromoléculas em micromoléculas de forma mais rápida,
fornecendo a energia necessária para a manutenção e funcionamento das células e
tecidos em tempo hábil.
Diante das razões apresentadas, torna-se muito significativo conhecer como
funcionam as enzimas, suas características estruturais que conferem a especificidade
ao substrato, a classificação em relação às reações catalisadas e fatores interferentes
na atividade enzimática.
2. Catalisadores Biológicos
Enzimas são catalizadores de reações orgânicas e também responsáveis pela
orientação dos processos bioquímicos. Uma molécula que sofre ação das enzimas e é
degradada a moléculas menores, libera energia que será utilizada na síntese de novas
macromoléculas. Para facilitar o entendimento e a importância da catálise no
organismo humano, será usada como exemplo a molécula de glicose. A glicose é uma
das principais fontes energéticas utilizadas pelo organismo humano, que deve ser
degradada até a formação de CO e H O para produzir energia. Este processo, para
ser viável, se torna dependente da ação catalítica das enzimas.
As moléculas orgânicas são normalmente muito grandes e sua metabolização
ocorreria de forma lenta na ausência das enzimas, portanto, dependem dos
catalizadores para ocorrerem rapidamente.
Quando se fala sobre catalisadores, não se pode pensar exclusivamente em enzimas,
por existirem várias substâncias com esta capacidade, classificadas como inorgânicos
e sintéticos. De uma forma geral, os catalisadores são substâncias que aumentam a
velocidade de uma reação química. As enzimas são classificadas como catalisadores
biológicos e sua eficácia catalítica supera a dos catalisadores inorgânicos ou
sintéticos, além de possuírem alto grau de especificidade por substratos, funcionarem
2 2
Será que esta reação ocorreria sem as enzimas?
A resposta para esta pergunta é simples: a reação ocorreria sim, porém
demoraria muito mais tempo para acontecer e, no caso da glicose, não seria
viável para o organismo devido à demora na produção de energia.

Aprendendo mais uma!
O termo catálise foi inventado pelo químico sueco Jöns Jacob Berzelius em
1836, para descrever processos químicos realizados por pequenas
quantidades de certas substâncias sem serem consumidas no processo.

em soluções aquosas e em condições brandas de temperatura e pH.
Essas características conferem às enzimas importância fundamental nas reações que
ocorrem no ambiente celular, em temperatura de 37 C e pH de 7,4 (pH do plasma
sanguíneo). As enzimas podem acelerar a velocidade da reação em até 10 ordem de
magnitude.
3. Estrutura e Especificidade
No tópico anterior, foi abordado que algumas proteínas atuam como enzimas e que,
de uma forma geral, todas as enzimas são proteínas, com exceção das ribozimas.
Sabia dessa?
As enzimas, inicialmente, foram chamadas de fermentos por Louis Pasteur
(1850). A descoberta ocorreu após análise do processo de fermentação do
açúcar em álcool por leveduras e, assim, Pasteur concluiu que as substâncias
responsáveis pela reação seriam os fermentos. No entanto, Pasteur
acreditava que os fermentos eram inseparáveis das leveduras. Porém, este
conceito foi mudado por Eduard Buchner (1987) ao verificar que o extrato
isolado de leveduras também era capaz de fermentar o açúcar em álcool.

o
7
Aprendendo mais uma!
Na década de 1980, a descoberta da atividade catalítica do RNA se deu a
partir da observação do sítio ativo, onde ocorrem as ligações peptídicas, que é
constituído basicamente de RNA. Por isso, os ribossomos são classificados

Devido à característica proteica da maioria das enzimas, sua atividade catalítica
depende da estrutura, ou seja, os níveis primários, secundários, terciários e
quaternários não podem sofrer alterações. Algumas enzimas são formadas por
apenas uma cadeia polipeptídica (exemplo: tripsina e pepsina) ou por várias cadeias
polipeptídicas (exemplo: lactato desidrogenase). Neste segundo caso, a proteína
apresenta estrutura quaternária. Com isso, é possível concluir que a sequência de
aminoácidos na estrutura primária e as ligações que mantêm as outras estruturas
precisam ser mantidas para a ocorrência da atividade biológica, visto que os grupos-
R, expostos no centro ativo, constituem o local de ligação do substrato (molécula que
será metabolizada) à enzima. Situações que alteram a conformação da enzima, como
a desnaturação ou dissociação em subunidades, promovem perda da ação da enzima,
por alterarem o sítio ativo, local de ligação do substrato.
Em sua molécula, a enzima possui uma região específica para a ocorrência da reação.
Esta região é denominada de sítio ativo ou catalítico. Toda enzima possui um sítio
ativo representado por uma fenda ou sulco tridimensional, localizado na superfície da
enzima, onde o substrato se liga para sofrer a reação química. Essa região é formada
por grupamentos de cadeias laterais dos aminoácidos, que costumam estar distantes
uns dos outros na estrutura primária da enzima, mas que se aproximam após o
enovelamento da cadeia polipeptídica na estrutura terciária. Apesar das enzimas
serem moléculas com centenas de aminoácidos, o sítio ativo possui 12 resíduos de
aminoácidos aproximadamente e, destes, apenas 2 ou 3 farão as ligações com o
substrato. Frente a isso, pode surgir o questionamento em relação à necessidade do
tamanho das enzimas para sua função catalítica. Na verdade, se a enzima tivesse
apenas os aminoácidos necessários para a ligação com o substrato, dificilmente
estaria na conformação tridimensional correta para fazer as ligações. Vale ressaltar
que o sitio ativo enzimático tem especificidade ao substrato, ou seja, uma enzima tem
afinidade seletiva a um determinado substrato. Enzimas podem ser classificadas
quanto à especificidade em absoluta e relativa. Absoluta ocorre quando a enzima se
como ribozimas, apresentando atividade catalítica semelhante às enzimas,
desempenhando funções que excedem ao conceito anterior de simples
mensageiro na síntese proteica.
liga somente ao substrato específico, não interagindo nem mesmo com isômeros. Na
Relativa, a enzima faz ligações com mais de uma molécula, devido ao fato dessas
moléculas possuírem características espaciais muito semelhantes, ou grupos
químicos comuns.
Existem teorias que dizem respeito à interação entre a enzima e o substrato, com
destaque para o modelo chave fechadura e o modelo de ajuste induzido. O primeiro
modelo foi criado por Emil Fischer (1984). Ele sugeriu o modelo chave fechadura,
considerando que o sítio ativo da enzima (fechadura) é uma estrutura rígida com
encaixe perfeito para o substrato (chave). Todavia, este modelo não é capaz de
explicar a interação correta entre enzima substrato, pois a estrutura tridimensional
da enzima não é rígida e sim maleável, podendo sofrer mudanças estruturais. Em
1958, surgiu o “modelo ajuste induzido da enzima ao substrato” proposto por Daniel
E. Koshland. Neste segundo modelo, o sítio ativo da enzima não tem conformação
geométrica rígida, mas preserva os grupamentos-R necessários para a interação e
especificidade ao substrato.Desta forma, a enzima é capaz de se ajustar
estruturalmente ao substrato após interação. Nesse processo, não somente a enzima
sofre mudança conformacional, mas também o substrato que sofre mudança
estrutural, promovendo um encaixe adequado para a ocorrência da reação química.
Modelos de interação enzima (E) e substrato (S) de acordo com os modelos chave fechadura
e do ajuste induzido.
4. Cofatores e Coenzimas
Algumas enzimas dependem somente da sua estrutura proteica para desempenhar
suas atividades catalíticas, no entanto, outras enzimas requerem, além dos
aminoácidos, componentes químicos adicionais denominados cofatores. Estas
enzimas que necessitam de cofatores para funcionarem são classificadas como
proteínas conjugadas. Os cofatores podem ser moléculas orgânicas, denominadas
coenzimas, ou íons inorgânicos, como Fe , Mn , Zn ou Mg (Tabela 1).2+ 2+ 2+ 2+ 
Tabela 1: Enzimas que necessitam de cofatores metálicos.
Enzima Cofator
Anidrase carbônica – carboxipeptidase Zn
Hexocinase Mg
Uréase Ni
Nitrato redutase Mo
Glutationa peroxidase Se
Superóxido dismutase Mn
Propionil-CoA – carboxilase K
Vale salientar que as enzimas conjugadas normalmente interagem com o cofator
orgânico ou inorgânico, porém existem enzimas que funcionam apenas na presença
de ambos tipos de cofatores ao mesmo tempo. Outro ponto importante é que a
ligação que ocorre entre a enzima e o cofator pode ser transitória ou permanente, o
que depende do tipo de ligação. Ligações não-covalentes, por serem mais fracas,
resultam em menor tempo de interação com a enzima, gerando uma interação
transitória. Quando a ligação enzima-cofator é forte, como as ligações covalentes, o
cofator fica acoplado de forma constante à enzima.
Quando uma enzima que depende do cofator para se tornar ativa ainda não está
ligada, é denominada apoenzima ou apoproteína, pois está apenas com a porção
proteica e não apresenta atividade catalítica. Por outro lado, quando a enzima já está
ligada ao cofator e, portanto, ativa cataliticamente, é denominada holoenzima.
Cofator, quando ligado a enzima permanentemente, é denominado grupo prostético,
que nada mais é do que um componente não proteico de uma proteína conjugada,
essencial para a atividade biológica da proteína. Para compreender melhor sobre a
interação enzimas e cofatores, veja a figura 2.
2+
2+
2+
2+
+
Representação interação enzima-cofator.
Algumas coenzimas são produzidas pelas células e outras precisam de componentes
orgânicos que não são sintetizados pelos animais superiores. Estes componentes
podem ser obtidos pela alimentação ou por meio da ingestão de vitaminas. Um
exemplo de coenzima derivada de vitamina é a tiamina pirofosfato, formada a partir
da adição de grupos fosfatos à vitamina B1 (Tiamina). As vitaminas são classificadas
em relação à sua solubilidade em hidrossolúveis ou lipossolúveis. Veja exemplos de
vitaminas que originam algumas das principais coenzimas na tabela 2.
Tabela 2: Enzimas que necessitam de cofatores metálicos.
Vitamina Coenzima
Vitamina Coenzima
Ácido fólico (Vitamina B9) Tetraidrofolato
Biotina (Vitamina B7) Biocitina
Niacina (Vitamina B3) Nicotinamida, Adenina Dinucleotídeo (NAD)
Pantotenato (Vitamina B5) Coenzima A
Riboflavina (Vitamina B2) Flavina Adenina Dinucleotídeo (FAD)
Tiamina (Vitamina B1) Tiamina pirofosfato
O papel das coenzimas nas reações enzimáticas é receber átomos ou grupos
funcionais retirados do substrato e, posteriormente, disponibilizá-los em uma outra
reação. Portanto, coenzimas são consideradas transportadoras de átomos ou grupos
funcionais determinados, levando para as reações os grupamentos necessários. As
coenzimas são recicladas constantemente, permitindo, assim, que suas concentrações
possam ser bastante reduzidas no organismo.
5. Classificação Internacional das Enzimas
As enzimas são classificadas pela União Internacional de Bioquímica e Biologia
Molecular (IUBMB) em seis grandes classes, levando em consideração o tipo de
reação catalisada, sendo elas: (1) Oxidorredutases, (2) Transferases, (3) Hidrolases,
(4) Liases, (5) Isomerases e (6) Ligases.
Tabela 3: Classificação das enzimas em relação à reação catalisada.
Nº Classe Tipo de reação Atuação
1 Oxidorredutases
Catalisam reações de óxido redução
(transferência de elétrons, íons híbridos ou
átomos de H).
CH-OH
C=O
C=O-
CH-NH²
CH-NH-
NADH, NADPH
Nº Classe Tipo de reação Atuação
2 Transferases
Reações de transferência de grupos (Ex: amino
(NH ) de um aminoácido para um cetoácido).
Grupos com
um carbono
Grupos aldeído
ou cetona
Grupos glicosil
Grupos
fosfatos
Grupos
contendo S
Ésteres
3 Hidrolases Catalisam reações de hidrólise.
Ligações
glicosídicas
Ligações
peptídicas
Anidridos
ácidos
=C=C=
C-N
4 Liases
Catalisam reações de adição de grupos
químicos à dupla ligação ou o inverso.
=C=O
=C=N-
5 Isomerases
Catalisam reações que levam à formação de
isômeros.
Racemases
C-O
C-S
6 Ligases
Catalisam (reações que formam ligações
covalentes entre duas moléculas pré-existentes,
acopladas à hidrólise de ATP ou similar).
C-N
C-C
2
Além da classificação das enzimas, a IUBMB também padronizou a
nomenclatura de forma racional e prática. São atribuídos dois nomes e um
número de classificação de quatro dígitos. Para facilitar o entendimento,
observe o exemplo da hexoquinase abaixo:
Hexoquinase

6. Cinética Enzimática
Em uma reação química, o substrato (S) somente formará o produto (P) se possuir
energia suficiente para alcançar o estado de transição, que na figura 3 está
representada pelo topo da linha vermelha. Energia de ativação é a energia necessária
para levar o substrato para o estado de transição.
 D-glicose + ATP -> ADP + D-glicose-6-fosfato
O nome da enzima hexoquinase, de acordo com a IUBMB, é ATP: glicose
fosfotransferase 2.7.1.1.O nome indica que a enzima transfere grupo fosfato
do ATP para a glicose, já os números (2.7.1.1) representam:
• Primeiro número (2) indica nome da classe (transferase);
• Segundo número (7) indica subclasse (fosfotransferase);
• Terceiro número (1) indica ser fosfotransferase que utiliza hidroxila como
receptor;
• Quarto número (1) indica que a D-glicose receberá o grupo fosfato.
Algumas enzimas ainda são designadas por seu nome comum, formado pela
adição do sufixo “ase” ao nome do substrato, sobre o qual a enzima atua.
Como no caso da hexoquinase, que atua sobre a glicose, uma hexose.
Energia de ativação de uma reação química, com e sem a presença de catalisador.
Quando a reação é reversível, ou seja, substrato pode gerar produto ou produto gerar
substrato, esta reação pode ser exotérmica ou endotérmica. Reação exotérmica libera
energia. Normalmente, ocorre quando o sentido da reação está para a formação do
produto. Já a reação endotérmica é o contrário, necessita de energia para ocorrer
(energeticamente desfavorável) e o sentido da reação está para a formação do
substrato.
Quando se pensa em enzimas como catalisadores, o efeito da concentração do
substrato também interfere na velocidade da reação. Em concentração baixa de
substrato, a velocidade de reação também será baixa, por ter menos substrato para
interagir com a enzima. O inverso também é verdade, porém o aumento na
velocidade da reação terá um limite, que será o ponto de saturação da enzima.
A saturação da enzima ocorre quando todas as enzimas estão com seus sítios ativos
ocupados pelos substratos. Sendo assim, neste ponto, não importa o quanto a
concentração do substrato aumente, que a velocidade da reação não mudará, por se
encontrar em sua velocidade máxima (V ). No entanto, é difícil definir com
exatidão a concentração do substrato que a velocidade da reação será a máxima e,
para isso, Michaelis-Menten propuseram uma constante chamada K Esta constante
é definida como a concentração do substrato necessária para que a enzima trabalhe
com a metade da sua velocidade máxima de reação. Equação de Michaelis-Menten
define oponto de saturação da enzima e a afinidade da enzima por um único
A velocidade com que uma reação ocorre pode sofrer interferência de, pelo
menos, três fatores,: a. aumento da concentração do substrato no estado de
transição, b. temperatura do meio e c. adição de catalisador.
1. Independente da reação, a velocidade com que ocorre é proporcional à
concentração do substrato no estado de transição; se estiver elevada, neste
estado, a velocidade será alta; se estiver baixa no estado de transição, a
velocidade será baixa.
2. O aumento da temperatura influencia na velocidade da reação por aumentar a
agitação e a colisão das moléculas, aumentando a energia interna do substrato
e contribuindo para que a maior parte do substrato alcance o estado de
transição. Geralmente, a elevação em 10ºC na temperatura de uma reação
resulta no dobro da velocidade.
3. A adição de catalisadores facilita as reações por direcioná-las, o que reduz a
energia de ativação, permitindo que mais substrato se transforme em produto
em menor tempo.

máx
M. 
substrato, e é representada por:
Onde:
V = velocidade inicial da reação
[S] = concentração do substrato
V = velocidade máxima
K = constante de Michaelis-Menten
A afinidade da enzima pelo substrato é inversamente proporcional ao K , ou seja,
enzima com substrato cujo K é baixo representa maior afinidade da enzima por esse
substrato, enquanto que enzima cujo Km para outro substrato é elevado, representa a
pouca afinidade dessa enzima. A hexoquinase é um bom exemplo dessa variação no
0
máx
M
M
M 
valor do Km, pois a enzima atua sobre dois substratos diferentes com valores também
diferentes de Km. Para a glicose, seu substrato mais comum, apresenta Km igual a
0,05mM enquanto que, para outro substrato, a frutose, esse valor se eleva para 1,5
mM.
Tanto a variação do pH quanto à variação de temperatura interferem na velocidade
da reação catalisada por enzimas. Cada enzima apresenta um valor ótimo de pH, que
está relacionado à sua estrutura proteica. Nesse pH ótimo, a atividade catalítica da
enzima é máxima. A pepsina possui pH ótimo de 1,5 enquanto a tripsina possui pH
ótimo de 7,7, demonstrando, assim, a peculiaridade de cada enzima em relação ao pH
ideal. Variações neste pH ótimo tendem a reduzir a atividade enzimática ou podem
desnaturar a enzima. Isso ocorre quando as variações são muito bruscas,
promovendo perda da atividade biológica da enzima.
7. Inibição Enzimática
As enzimas podem ser inibidas por substâncias que diminuem a atividade enzimática,
interferindo diretamente na catálise. Estas substâncias conhecidas por inibidores são
provenientes da ingesta de medicamentos, fármacos ou qualquer outra substância
estranha ao organismo, como agentes tóxicos, íons e podem ser gerados também
dentro da célula.
As inibições podem ser irreversíveis ou reversíveis quanto ao tipo de ligação que os
Aprendendo mais uma!
Em farmacologia, o conhecimento na atividade enzimática é um campo para
exploração da farmacocinética. À medida que mais se conhece sobre as
enzimas e suas reações, um número crescente de fármacos são sintetizados
para bloquear e combater determinadas patologias.

inibidores fazem com as enzimas. Nas inibições irreversíveis, que acontecem em uma
única direção, o inibidor se liga covalentemente ao sítio ativo da enzima, ali
permanecendo até sua inativação definitiva. Qualquer tentativa de retirar o inibidor
resulta na perda total da estrutura proteica. Exemplo deste tipo de inibidor são os
medicamentos, entre eles a penicilina, que age em uma determinada enzima,
impedindo a formação da parede celular bacteriana, o que resulta na morte da
bactéria. Outra situação é quando o inibidor irreversível se liga covalentemente ao
sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato. A aspirina é um exemplo
desse inibidor, pois age modificando o sítio ativo da enzima, reduzindo a formação de
produtos que atuam no processo inflamatório. Além disso, agrotóxicos à base de
organofosforados são também muito tóxicos para qualquer organismo. 
Os inibidores reversíveis são divididos em dois grupos: competitivo e não
competitivo. Nas inibições reversíveis, a reação ocorre em duas direções. Na inibição
reversível competitiva (IRC), o inibidor (I) compete com o substrato (S) pelo mesmo
sítio ativo. Esta inibição só é possível pelo fato do inibidor ser estruturalmente
semelhante ao substrato, o que permite sua ligação ao sítio ativo, formando o
complexo EI, porém sem a formação do complexo ESI. Assim, enquanto o inibidor
estiver ligado à enzima, o substrato fica impedido de fazer a ligação com a enzima, o
que resulta na não formação do produto. Um inibidor competitivo reduz a
quantidade de enzimas cataliticamente ativas e, como consequência, diminui a
velocidade da reação. Para reverter a inibição competitiva, é necessário aumentar a
concentração do substrato, o que eleva a probabilidade do substrato se ligar à enzima.
Dessa forma, o substrato leva vantagem em relação ao inibidor na disputa pelo sítio
ativo, resultando na formando o complexo enzima-substrato (ES) e a reação ocorre
como se não existisse inibidor. Um bom exemplo de inibidores competitivos são os
fármacos que atuam reduzindo a atividade de enzimas e regulando, assim,
determinados passos metabólicos essenciais para a boa saúde do organismo. Entre
esses fármacos estão aqueles que atuam no combate a infecções bacterianas, e
aqueles utilizados nos tratamentos de câncer e AIDS. Os inibidores competitivos
atuam bloqueando determinadas reações específicas no indivíduo ou agem
diretamente no organismo infectante.
Na inibição reversível não competitiva (IRNC), o inibidor não compete com o
substrato pelo mesmo sítio ativo e nem precisa ser parecido estruturalmente com o
substrato. Nesta inibição, há um sítio específico para a ligação do inibidor e um sítio
ativo para a ligação do substrato. Nesta situação, a enzima apresenta-se ligada,
simultaneamente, ao substrato e ao inibidor em sítios distintos (EIS). O inibidor não
Sabia dessa?
O AZT é um fármaco utilizado no combate ao vírus do HIV, pois age inibindo
a DNA polimerase, enzima responsável pela replicação viral, causadora da
AIDS. O fármaco é exemplo de um inibidor competitivo.

Assista ao vídeo abaixo, que mostra a inibição competitiva e a inibição
competitiva alostérica.

competitivo provoca uma mudança conformacional na enzima, diminuindo a
velocidade da reação e inviabilizando a formação do produto. Na presença do inibidor
não competitivo, a velocidade da reação é menor, pois está relacionada à
concentração de enzimas ativas e não com a concentração do substrato.
Diferentemente da IRC, qualquer que seja a concentração do substrato presente no
meio da reação, não irá reverter a inibição e a formação do complexo enzima-
inibidor-substrato (EIS) é incapaz de gerar produto. Exemplo clássico de inibição não
competitiva são os metais pesados, que reagem com a cisteína, único aminoácido com
grupo sulfidrila (SH).
Aprendendo mais uma!
O problema dos metais pesados como mercúrio, chumbo e prata é a
bioacumulação. Alimentos vegetais e animais contaminados, direta ou
indiretamente, com estes metais se acumulam no organismo, originando
várias sequelas. O nível de contaminação e o tempo de exposição são os
responsáveis pela bioacumulação nestes alimentos. A contaminação por
Metais pesados tornou-se um problema de saúde pública e ambiental.

8. Enzimas Reguladoras
Nos sistemas biológicos, existem diversas reações enzimáticas que controlam a
síntese e degradação das biomoléculas. Essas reações são controladas pela
concentração da enzima, mecanismo de regulação em longo prazo. Em compensação,
há a regulação enzimática em curto prazo, na qual a velocidade da reação pode ser
aumentada ou diminuída conforme a ligação de grupos químicos.
Quando ocorre a ligação de grupos químicos de forma não covalente, a inibição é
denominada de regulação alostérica. Por outro lado,quando a interação dos grupos
químicos com a enzima é por meio de ligação covalente, a regulação é denominada
por modificação covalente. Este é um bom exemplo de regulação feita indiretamente
por hormônios que atuam em reações específicas. Já a regulação alostérica está
condicionada a determinados metabólicos celulares. Ambas as regulações atuam em
um grupo pequeno de enzimas conhecidas como enzimas reguladoras, cuja ação é
regular todo o funcionamento metabólico. 
 9. Regulação Alostérica
As enzimas alostéricas são encontradas em quase todas as vias metabólicas, atuam
em etapas irreversíveis e, na maioria das vezes, estão localizadas no início dessas vias.
Entre as características das enzimas alostéricas estão a presença de um sítio
alostérico, além do sítio ativo da enzima. A ligação não covalente do metabólito
responsável pela regulação enzimática ocorre no sítio alostérico, o que provoca
alterações na velocidade da reação. Estes metabólitos são chamados de efetuadores
ou moduladores alostéricos e podem ser positivos ou ativadores alostéricos, pois sua
ligação resulta no aumento da velocidade da reação enzimática. Por outro lado, os
moduladores negativos ou inibidores alostéricos resultam na diminuição da
velocidade reação enzimática.
A concentração do modulador alostérico é muito importante para regular a via
metabólica. O exemplo a seguir permite entender o funcionamento de uma reação
enzimática em presença de concentrações diferentes do modulador: em uma reação
metabólica, se o modulador alostérico negativo estiver em baixa concentração, as
enzimas estarão ativas, o que favorece as reações catabólicas (degradação) das
biomoléculas. À medida que a concentração deste modulador aumenta, este se liga ao
sítio alostérico, provocando a inibição alostérica, o que irá interferir no catabolismo,
provocando as reações anabólicas (síntese) das biomoléculas. Desta forma, o
organismo consegue regular as reações metabólicas de degradação e síntese. Se não
houvesse a presença das enzimas alostéricas, o organismo entraria em ciclos fúteis,
não havendo sentido e nem controle nas reações bioquímicas.
Uma mesma enzima alostérica pode ser regulada por moduladores positivos ou
negativos, que estão em diferentes concentrações no organismo. Estes moduladores
irão interferir na velocidade da reação, diminuindo ou aumentando sua velocidade.
As vias metabólicas que possuem as enzimas alostéricas são inibidas pelo excesso do
produto final da via ou pelo produto da reação. Essas moléculas atuarão como
moduladores alostéricos negativos, diminuindo a velocidade da reação e,
consequentemente, diminuindo a formação do produto. Este mecanismo recebe o
nome de inibição alostérica por retroalimentação ou inibição por feedback. À medida
que este produto é consumido em outras reações, e sua concentração diminui, a
enzima começa a operar normalmente sem inibição. Muitas vezes, a via metabólica
tem um produto que atua como um modulador alostérico positivo em outra via
metabólica.
Além dos metabólitos gerados que agem como moduladores alostéricos, as células
possuem também as moléculas que atuam como coenzimas. As coenzimas se ligam ao
sítio alostérico, alterando a velocidade da reação. Coenzimas como NADH, FADH e
COASH desempenham o papel de moduladores alostéricos tanto positivos quanto
negativos.
10. Conclusão
O Tópico 2 mostrou um pouco sobre a atividade enzimática, sua atuação e
importância nas reações bioquímicas nas células, além da relação das suas
características estruturas e funcionais. Além disso, foram apresentadas as principais
inibições enzimáticas que são ocasionadas por fármacos, medicamentos e também
como ocorre a regulação pelas enzimas alostéricas. O conhecimento adquirido irá
permitir que você possa explorar, de forma mais embasada, esses elementos
relacionados às enzimas.
Considerando a importância das enzimas para o bom funcionamento do organismo,
procurar mais informações referentes ao tema será de grande utilidade para o
exercício profissional, visto que há centenas de enzimas que são utilizadas na área
2
Para saber mais sobre a relação entre determinação da amilase e nutrição,
leia o artigo: GOMES, Raquel Rodrigues; LOGRADO, Maria Hélida
Guedes. Atualidades em terapia nutricional na pancreatite aguda.
Com. Ciências Saúde. 24(2):149-159. 2012. 

nutricional.
11. Referências
MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo B. Bioquímica Básica. Guanabara Koogan,
4.ed. 404 p. Rio de janeiro. 2015.
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Bioquímica. 6. ed. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2010.
BIOCLIN. AMILASE K003. Revisão: Julho/2018. Disponível em Acesso em: 18 set.
2018.
GOMES, Raquel Rodrigues; LOGRADO, Maria Hélida Guedes. Atualidades em
terapia nutricional na pancreatite aguda. Ciências Saúde. v. 2. n. 24, p.149-159.
2012. 
YouTube. (2015, Dezembro, 21). Khan Academy em Português. Inibição
Competitiva. 5min14. Disponível em: Acesso em: 17set. 2018.
YouTube. (2015, Dezembro, 21). Khan Academy em Português. Inibição não
Competitiva. 4min46. Disponível em: Acesso em: 17set. 2018.
Para refletir!
Será que é possível afirmar que tudo seria muito mais difícil no organismo
sem enzimas? Pense nas atividades cerebrais sem esses biocatalizadores.

https://www.youtube.com/watch?v=lJxiFOf-kl0
https://www.youtube.com/watch?v=lJxiFOf-kl0
https://www.youtube.com/watch?v=lJxiFOf-kl0
https://www.youtube.com/watch?v=lJxiFOf-kl0
https://www.youtube.com/watch?v=521q5gKuonU
https://www.youtube.com/watch?v=521q5gKuonU
https://www.youtube.com/watch?v=521q5gKuonU
https://www.youtube.com/watch?v=521q5gKuonU
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