Bioquímica_ Resumo PROTEÍNAS -

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🧬 BIOQUÍMICA: PROTEÍNAS
Resumo Universitário Completo | Material de Alta Performance
04/02/26, 10:03 Bioquímica: PROTEÍNAS - Resumo Universitário
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1. DEFINIÇÃO E IMPORTÂNCIA
O que são Proteínas?
Proteínas são macromoléculas biológicas formadas por cadeias de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas .
São essenciais para praticamente todas as funções celulares e representam cerca de 50-70%
do peso seco das células.
Composição Química
Elementos principais: C, H, O, N (sempre presente), S (em alguns aminoácidos)
Unidade básica: Aminoácidos (20 tipos diferentes)
Ligação característica: Ligação peptídica (-CO-NH-)
Funções Biológicas das Proteínas
Função Exemplos Descrição
Estrutural Colágeno, Queratina Sustentação de tecidos e células
Enzimática Amilase, Lipase Catálise de reações químicas
Transporte Hemoglobina, Mioglobina Transporte de O₂ e outras moléculas
Defesa Anticorpos (Imunoglobulinas) Proteção imunológica
Hormonal Insulina, Glucagon Regulação metabólica
Contrátil Actina, Miosina Movimento muscular
Reserva Caseína, Ovalbumina Armazenamento de aminoácidos
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📊 Diagrama sugerido: Ilustração mostrando as 7 funções principais das proteínas com
exemplos visuais (ex: músculo para contrátil, anticorpo para defesa, etc.)
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2. AMINOÁCIDOS - Blocos Construtores
Estrutura Geral de um Aminoácido
Todo aminoácido possui:
Carbono α (central)
Grupo amino (-NH₂) - função básica
Grupo carboxila (-COOH) - função ácida
Hidrogênio (-H)
Radical (R) - cadeia lateral que diferencia os aminoácidos
📊 Diagrama sugerido: Estrutura 3D de um aminoácido mostrando o carbono α central com
os 4 grupos ligados (NH₂, COOH, H, R)
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Classificação dos Aminoácidos por Polaridade
Apolares (Hidrofóbicos)
Radicais (R) apolares - repelem água
Glicina (Gly, G) - menor aminoácido
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V) ESSENCIAL
Leucina (Leu, L) ESSENCIAL
Isoleucina (Ile, I) ESSENCIAL
Metionina (Met, M) ESSENCIAL
Fenilalanina (Phe, F) ESSENCIAL
Triptofano (Trp, W) ESSENCIAL
Prolina (Pro, P) - estrutura cíclica única
Polares Não-Carregados
Radicais (R) polares neutros - interagem com água
Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T) ESSENCIAL
Cisteína (Cys, C) - forma pontes dissulfeto
Tirosina (Tyr, Y)
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
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Polares Ácidos (Carga Negativa)
Radicais (R) com grupos carboxila extras
Ácido aspártico / Aspartato (Asp, D)
Ácido glutâmico / Glutamato (Glu, E)
Polares Básicos (Carga Positiva)
Radicais (R) com grupos amino extras
Lisina (Lys, K) ESSENCIAL
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) ESSENCIAL
⚠ CAI EM PROVA!
Aminoácidos Essenciais (9 no total): Não podem ser sintetizados pelo corpo humano, devem
ser obtidos pela dieta.
Mnemônico: FIT VaL HisMetTrp Leu Ile Lys Thr
Fenilalanina (F)
Isoleucina (I)
Triptofano (W)
Valina (V)
Leucina (L)
Histidina (H)
Metionina (M)
Lisina (K)
Treonina (T)
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Ligação Peptídica
Formação: Reação de condensação (desidratação) entre o grupo carboxila de um aminoácido
e o grupo amino de outro.
Resultado: Liberação de uma molécula de H₂O e formação da ligação -CO-NH-
Características:
Ligação covalente forte
Caráter parcial de dupla ligação (ressonância)
Configuração rígida e planar
Polaridade (C=O negativo, N-H positivo)
📊 Diagrama sugerido: Mecanismo de formação da ligação peptídica mostrando dois
aminoácidos reagindo, a saída de H₂O e a formação do dipeptídeo
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3. NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA (1ª)
Definição: Sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Características:
Determina todas as outras estruturas
Definida geneticamente (informação no DNA/RNA)
Qualquer alteração pode comprometer a função
Notação: NH₂-terminus (início) até COOH-terminus (fim)
⚠ CAI EM PROVA!
Exemplo Clássico: Anemia falciforme - substituição de apenas 1 aminoácido (Glu → Val)
na posição 6 da cadeia β da hemoglobina causa a doença.
📊 Diagrama sugerido: Representação linear da estrutura primária mostrando sequência de
aminoácidos conectados
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA (2ª)
Definição: Arranjos tridimensionais locais estabilizados por pontes de hidrogênio entre
átomos do esqueleto peptídico.
α-Hélice (Alfa-Hélice)
Estrutura em espiral, como mola
Pontes de H entre C=O do resíduo n e N-H do resíduo n+4
3,6 aminoácidos por volta
Estabilizada por pontes de H paralelas ao eixo da hélice
Exemplo: α-queratina (cabelo, unhas)
Folha β (Beta-pregueada)
Estrutura em "zigue-zague" ou "sanfona"
Cadeias peptídicas lado a lado
Pontes de H entre cadeias paralelas ou antiparalelas
Estrutura mais estendida e rígida
Exemplo: Fibroína da seda
Alças e Voltas
Regiões de conexão entre α-hélices e folhas β
Estruturas irregulares
Importantes para flexibilidade da proteína
📊 Diagrama sugerido: Representação 3D da α-hélice e folha β lado a lado, mostrando as
pontes de hidrogênio
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ESTRUTURA TERCIÁRIA (3ª)
Definição: Arranjo tridimensional completo de todos os átomos da proteína (dobramento
global).
Interações Estabilizadoras:
Pontes de Hidrogênio - entre radicais polares
Interações Iônicas - entre radicais com cargas opostas
Forças de Van der Waals - entre radicais apolares
Pontes Dissulfeto (S-S) - ligações covalentes entre cisteínas (mais forte!)
Interações Hidrofóbicas - radicais apolares no interior da proteína
⚠ CAI EM PROVA!
A estrutura terciária determina a função biológica da proteína. Alterações nessa
estrutura podem inativar completamente a proteína.
📊 Diagrama sugerido: Estrutura terciária mostrando os diferentes tipos de interações
(pontes dissulfeto, pontes de H, interações iônicas, hidrofóbicas) marcadas com cores diferentes
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA (4ª)
Definição: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para formar uma
proteína funcional.
Características:
Nem todas as proteínas possuem estrutura quaternária
Subunidades podem ser idênticas ou diferentes
Estabilizada pelas mesmas interações da estrutura terciária (EXCETO pontes dissulfeto
entre subunidades)
Permite regulação alostérica
Exemplo Clássico: Hemoglobina
4 subunidades:2 cadeias α e 2 cadeias β
Cada subunidade possui 1 grupo heme (Fe²⁺)
Cooperatividade positiva na ligação ao O₂
Efeito alostérico
📊 Diagrama sugerido: Estrutura quaternária da hemoglobina mostrando as 4 subunidades
(2α e 2β) e os grupos heme
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4. DESNATURAÇÃO PROTEICA
O que é Desnaturação?
Definição: Perda da estrutura tridimensional (secundária, terciária e quaternária) da proteína,
resultando na perda de função biológica .
Importante: A estrutura primária (sequência de aminoácidos) geralmente permanece intacta.
Agentes Desnaturantes
Agente Mecanismo Exemplos
Calor
(Temperatura)
Aumenta vibração molecular,
rompe pontes de H e interações
fracas
Cozimento de ovos (clara =
albumina desnaturada)
pH Extremo
Altera cargas dos radicais, rompe
pontes iônicas e de H
Ácido (estômago) ou base
forte
Solventes
Orgânicos
Alteram interações hidrofóbicas e
pontes de H
Álcool, acetona
Agentes
Redutores
Rompem pontes dissulfeto (S-S) β-mercaptoetanol, DTT
Sais e
Detergentes
Interferem em interações iônicas e
hidrofóbicas
Ureia, SDS
Metais Pesados
Reagem com grupos -SH, formam
complexos
Pb²⁺, Hg²⁺, Ag⁺
Agitação
Mecânica
Força física rompe interações
fracas
Bater clara em neve
(formação de espuma)
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Reversibilidade:
Desnaturação Reversível (Renaturação): Se o agente desnaturante for removido
gentilmente, a proteína pode retornar à forma nativa funcional.
Desnaturação Irreversível: Dano permanente à estrutura, proteína não recupera função
(ex: ovo cozido).
📊 Diagrama sugerido: Fluxograma mostrando proteína nativa → agente desnaturante →
proteína desnaturada → remoção do agente → renaturação (reversível) ou desnaturação
permanente (irreversível)
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🔥 TOP 10 - TÓPICOS QUE MAIS CAEM EM PROVA
1º Estrutura e classificação de aminoácidos - Reconhecer grupos polares/apolares,
essenciais
2º Ligação peptídica - Formação, características, rigidez planar
3º Níveis estruturais - Diferenciar 1ª, 2ª, 3ª e 4ª estruturas
4º α-hélice vs Folha β - Características, pontes de H, exemplos
5º Interações estabilizadoras - Pontes dissulfeto, pontes de H, iônicas, hidrofóbicas
6º Aminoácidos essenciais - Decorar os 9 aminoácidos essenciais
7º Desnaturação - Causas, reversibilidade, exemplos práticos
8º Hemoglobina - Estrutura quaternária, cooperatividade, anemia falciforme
9º Funções das proteínas - Classificação funcional com exemplos
10º Estrutura primária e genética - Relação DNA → sequência → função
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5. PROTEÍNAS IMPORTANTES - Exemplos Clínicos
Hemoglobina
Função: Transporte de O₂ dos pulmões para tecidos
Estrutura: 4 subunidades (2α + 2β) com grupo heme
Clínica: Anemia falciforme (mutação Glu → Val)
Colágeno
Função: Proteína estrutural mais abundante (pele, ossos, tendões)
Estrutura: Tripla hélice, rica em Glicina, Prolina e Hidroxiprolina
Clínica: Escorbuto (deficiência de vitamina C afeta síntese)
Insulina
Função: Hormônio que regula glicose sanguínea
Estrutura: 2 cadeias (A e B) unidas por pontes dissulfeto
Clínica: Diabetes mellitus (deficiência ou resistência)
Anticorpos (Imunoglobulinas)
Função: Defesa imunológica, reconhecimento de antígenos
Estrutura: Formato "Y", 2 cadeias pesadas + 2 leves
Clínica: Imunodeficiências, alergias, autoimunidade
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Enzimas (Proteínas Catalíticas)
Função: Acelerar reações químicas (catalisadores biológicos)
Estrutura: Sítio ativo específico para substrato
Exemplos: Amilase (digestão de amido), DNA polimerase (replicação)
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6. RESUMO RÁPIDO - REVISÃO FINAL
Pontos-Chave para Memorizar
✅ Proteínas = polímeros de aminoácidos
✅ 20 aminoácidos, 9 essenciais
✅ Ligação peptídica = -CO-NH- (desidratação)
✅ 4 níveis estruturais: 1ª (sequência) → 2ª (α-hélice/folha β) → 3ª (dobramento) → 4ª
(subunidades)
✅ Pontes dissulfeto = ligação mais forte na estrutura terciária
✅ Desnaturação = perda de estrutura 3D e função
✅ Estrutura primária determina todas as outras
✅ Funções: estrutural, enzimática, transporte, defesa, hormonal, contrátil, reserva
Comparação Rápida: α-Hélice vs Folha β
Característica α-Hélice Folha β
Formato Espiral / Mola Zigue-zague / Sanfona
Ponte de H Intracadeia (n ↔ n+4) Intercadeias
Extensão Compacta Estendida
Exemplo α-queratina Fibroína da seda
Bioquímica: PROTEÍNAS - Resumo Universitário Completo
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