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Bioquímica - Enzimas
Enzimas
 Conceito: Proteínas catalisadoras
quem aumentam a velocidade das
reações, sem se alterar.
 As reações nos sistemas biológicos,
sem as enzimas, seriam bastante
lentas para fornecer produtos na
proporção adequada para um
organismo metabolizante.
 Ribozimas: catalisadores não-protéicos
As enzimas aumentam a velocidade da
reação, geralmente, de 103 a 108 vezes.
Turnover: número de moléculas de
substrato convertidas em produto por
segundo, através das enzimas
Enzimas
 Sítio ativo: fenda especial ou bolso da
superfície da proteína complementar ao
substrato
 Ligação do substrato à enzima
 Especificidade: as enzimas são altamente
específicas
Enzimas
 Regulação: ativadas ou inibidas 
necessidade celular.
 Localização: compartimentalizadas.
Enzimas
 Holoenzima: associação entre enzima e
cofator
 Apoenzima: porção protéica da
holoenzima (sem atividade biológica)
 Grupo prostético: porção não-protéica
ligada a enzima
Enzimas
 Cofatores: grupos não protéicos que
se associam às enzimas para que
ocorra a reação, podem ser:
 Íons metálicos: Mg2+, Fe2+, Zn2+
 Moléculas orgânicas: NAD e FAD
Enzimas
Coenzimas: moléculas orgânicas pequenas,
frequentemente derivadas de vitaminas. Podem ser
ou não modificadas na reação.
• Podem ser modificadas durante uma reação, mas
estão no seu estado original no final da reação
Enzimas
Coenzimas:
Enzimas
São específicas aos seus substratos.
Nomenclatura
• Nome recomendado
- Sufixo ase unido ao nome do substrato
da reação;
- Ex.: glicosidase, sacarase, urease
- Algumas retêm os nomes triviais
originais: tripsina e pepsina
Enzimas
1. Oxidorredutases: catalisam reações de
oxidação-redução
ex,: lactato desidrogenase
Enzimas
2. Transferases: catalisam a transferência
de grupos contendo C, N ou P-
ex.: aminotransferases
Enzimas
3. Hidrolases: catalisam a clivagem das
ligações contendo água
ex.: urease
Enzimas
4. Liases: catalisam a clivagem de C-C, C-
S e C-N
ex.: aldolase
Enzimas
4. Liases:
Enzimas
5. Isomerases: catalisam reações de
isomerização
ex.: epimerase
Enzimas
6. Ligases: catalisam a formação de
pontes entre o carbono e o O, S, N
acoplados à hidrólise de fosfatos de
alta energia
ex.: piruvato carboxilase
Enzimas
 Energia de ativação: é a quantidade de
energia requerida para iniciar a reação
 Energia de ativação de uma reação
não-catalisada é maior que a de uma
reação catalisada
Reações enzimáticas
Ligação da enzima ao substrato
Ligação da Hexoquinase à glicose, seu substrato 
• Teoria chave-e-fechadura: o sítio de ligação 
é uma entidade rígida e apenas um composto 
se encaixará;
• Teoria do ajuste induzido: a enzima é flexível. 
Após a ligação ao substrato a enzima muda 
para estabilizar o complexo 
Ligação da enzima ao substrato
 1. Concentração do substrato
 Velocidade máxima: número de
moléculas de substrato convertidas
em produto por unidade de tempo;
 A velocidade da reação catalisada por
enzimas aumenta até atingir uma
velocidade máxima.
Fatores que afetam a velocidade 
da reação
 2. Temperatura
 A velocidade da reação aumenta com
a temperatura até atingir um pico
 A enzima é desnaturada a uma certa
temperatura
Fatores que afetam a velocidade 
da reação
 3. pH
 A velocidade da reação depende de
um pH ótimo;
 O pH ótimo varia para diferentes
enzimas;
 pH extremos podem levar a
desnaturação da enzima.
Fatores que afetam a velocidade 
da reação
Fatores que afetam a velocidade 
da reação
 Inibidor: qualquer substância que possa
inibir a velocidade de uma reação
catalisada por enzima
Inibição da atividade enzimática
 Inibidor reversível: ligam-se às enzimas
por ligações fracas e permitindo que elas
não percam a atividade após se
separarem
Inibição da atividade enzimática
 Inibidor irreversível: após separar da
enzima, a mesma perde a atividade
catalítica
Inibição da atividade enzimática
 Quando o inibidor compete com o
substrato pelo mesmo sítio
 Efeito de um inibidor competitivo é
revertido aumentando a concentração
do substrato;
 Mais substrato é necessário para
atingir a metade da velocidade
máxima.
Inibição competitiva
Inibição competitiva
Inibição competitiva
 Inibidor e substrato se ligam em sítios
diferentes da enzima
 Pode se ligar a enzima livre ou ao
complexo ES, impedindo a reação;
 Não é superada aumentando a
concentração do substrato, assim
diminuem a velocidade máxima;
 Não interferem com a ligação do
substrato à enzima.
Inibição não-competitiva
Inibição não-competitiva
Inibição não-competitiva
Inibição não-competitiva
 Importância na regulação de processos
metabólicos
 Sensíveis à concentração do substrato
Regulação da atividade 
enzimática