PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS 
COMPOSIÇÃO DE ALIMENTOS 
PROF.ª MA. SUELLEN ALMEIDA 
O que são proteínas? 
■ As proteínas foram as primeiras substâncias a serem reconhecidas como uma parte vital
dos tecidos vivos.
■ As proteínas são necessárias para o reparo, construção e manutenção dos tecidos.
■ Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes em todas as células vivas,
formados fundamentalmente por C, H, O e N.
■ As proteínas são nutrientes essenciais ao organismo humano, que consistem em
macromoléculas biológicas formadas por um ou mais cadeias de aminoácidos.
O que são 
proteínas? 
Componentes de alto peso 
molecular formados por 
encadeamento de 
aminoácidos ligados entre 
si através de ligações 
peptídicas´. 
Aminoácidos
■ São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS.
■ São ácidos orgânicos formados por átomos de
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos
de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e
fósforo que aparecem, portanto na composição das
proteínas.
■ São moléculas pequenas com PM de
aproximadamente 130.
Aminoácidos 
■ TOTAL: 20 aminoácidos
■ Classificação segundo estrutura química
– Definido pelas características do radical R
■ Essenciais e não-essenciais
Polaridade do R 
Tendência para interagir com a água em pH 7,0 
Hidrofílicos 
■ arginina, asparagina, ácido 
aspártico, cisteína, ácido glutâmico, 
glutamina, glicina, histidina, lisina, 
serina, treonina.
■ Cadeias laterais polares 
■ Estão geralmente expostos na 
superfície das proteína
Hidrofóbicos 
■ alanina, valina, isoleucina, leucina, 
metionina, fenilalanina, prolina, 
triptofano
■ resíduos hidrofóbicos apolares
■ Geralmente estão mergulhados no 
interior hidrofóbico e fora do 
contato com a água.
Aminoácidos Aromáticos 
■ Têm cadeias laterais aromáticas
■ Responsáveis pelo processo de
absorção de luz ultravioleta na
maioria das proteínas.
■ O coeficiente de absorção molar de
uma proteína é útil para a
determinação espectrofotométrica de
sua concentração em solução.
Aminoácidos Sulfurados 
■ A cisteina é responsável pela 
formação de pontes dissulfeto que 
acabam estabilizando a estrutura da 
proteína.
Aminoácidos 
■ Os vegetais são capazes de sintetizar
todos os aminoácidos que necessitam a
partir das cadeias de carbono dos
açúcares que produzem na fotossíntese e
dos nitratos que retiram do ambiente.
■ No entanto, os animais, inclua aí a
espécie humana, sintetizam apenas
alguns aminoácidos, obtendo os demais
de sua alimentação.
Aminoácidos 
Aminoácidos 
essenciais
Aminoácidos condicionalmente 
essenciais
Aminoácidos não-
essenciais
Isoleucina Glicina Alanina
Leucina Prolina Acido aspártico
Lisina Tirosina Ácido glutâmico
Metionina Serina Asparagina
Fenilalanina Cisteína e cistina
Treonina Arginina
Triptofano Glutamina
Valina
Histidina
Aminoácidos Não Essenciais 
■ Compreendem os aminoácidos que
são sintetizados pelo organismo e
não dependem de uma fonte
externa para serem obtidos.
■ Isso ocorre em indivíduos
saudáveis, não acometidos por
certas patologias.
Aminoácidos Essenciais 
■ Alguns aminoácidos não são sintetizados pelo
organismo e, por isso, precisam ser obtidos a partir de
uma fonte externa para serem absorvidos e utilizados
na síntese de proteínas.
■ Eles são obtidos regularmente pela alimentação.
Aminoácidos Condicionalmente Essenciais 
■ Nosso organismo, em condições normais, é capaz de produzir alguns aminoácidos em
quantidade suficiente para atender sua própria demanda
■ No entanto, na ocorrência de determinadas patologias que aumentam o consumo desses
aminoácidos, eles têm de ser obtidos da alimentação, de uma fonte externa.
■ Nessas situações clínicas como após um trauma grave e sepsis, por exemplo, há aumento
do consumo desses aminoácidos. Esse consumo excede a capacidade de produção
corporal, por esse motivo, esses aminoácidos são considerados condicionalmente
essenciais.
AA Essenciais: “HOJE TEM FILLM NA TV”
o Histidina;
o Treonina;
o Fenilalanina; Isoleucina; Leucina; Lisina; Metionina;
o Triptofano; Valina.
Ligação Peptídica 
■ Resulta da reação do grupo amino do carbono ɑ de um AA com grupo carboxila de
um outro AA, com eliminação de uma molécula de água.
Peptídeos 
■ Compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos (até 70) por intermédio 
de ligações peptídicas.
■ PMde glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
Função nutritiva
■ As proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos
pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como
fonte de energia no mecanismo respiratório.
Coagulação sanguínea
■ Fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Transporte
■ Hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.
Propriedades das Proteínas 
Carga da Proteína 
■ Aminoácidos são anfóteros
■ Carga contribui para estabilidade da proteína no meio, pois alterações no pH podem 
favorecer um ou outro grupamento
Ácido
Base
Carga da Proteína 
■ Ponto Isoelétrico 
■ pH onde as cargas se igualam e se tornam neutras 
■ Os valores de PI são específicos para cada aminoácido , e consequentemente para 
cada molécula de proteína 
■ Afeta a solubilidade
■ A solubilidade diminui no pH onde a proteína apresenta carga neutra 
■ Ex: Leite + Limão 
pH diminui até aproximadamente 4,5 = PI da caseína = caseína precipita 
Solubilidade 
■ Afetado pelo Ponto Isoelétricoo / pH do meio 
■ A solubilidade diminui no pH onde a proteína apresenta carga neutra 
■ Ex: Leite + Limão 
pH diminui até aproximadamente 4,5 = PI da caseína = caseína precipita 
Solubilidade 
■ Albuminas: proteínas que são solúveis em água em pH 6,6. 
Ex.: albumina sérica, ovoalbumina e α-lactoalbumina
■ Globulinas: solúveis em soluções salinas diluídas em um pH de 7,0.
Ex.: β-lactoglobulinas 
■ Glutelinas: solúveis apenas em soluções ácidas de pH 2,0 e soluções alcalinas de 
pH 12. 
Ex.: gluteninas do trigo 
■ Prolaminas: solúveis em etanol a 70%.
Ex.: zeínas e gliadinas 
Hidratação
■ A interação entre as proteínas e água dependerá da cadeia de aminoácidos que a
molécula de proteína é formada, pois moléculas proteicas apresentam
características hidrofílicas e hidrofóbicas
■ Capacidade de retenção ou ligação com a água
■ A capacidade de proteínas de aprisionar água estará associada à suculência e a
maciez de produtos cárneos.
Desnaturação 
■ É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas 
Desnaturação 
■ Temperatura, raios UV, solventes orgânicos, ácidos e bases 
Consequências:
■ Diminuição da solubilidade
■ Mudanças na capacidade de ligar com a água
■ Perda da atividade biológica
■ Alterações sensoriais
■ Aumento da digestibilidade 
Desnaturação 
■ Intencional ou Involuntária 
■ Desejada ou Indesejada 
 a digestibilidade (com 
calor moderado), favorece a 
solubilidade, geleificação, 
propriedades emulsificantes e 
espumantes;
 a reatividade (com calor excessivo 
e prolongado) → diminuição da 
qualidade biológica.
Desnaturação 
■ Proteínas da carne são desnaturadas entre 57ºC e 75ºC, 
causando efeitos na textura, cor e sabor 
■ A caseína é estável a altas temperaturas - Torna possível 
ferver, esterilizar e concentrar o leite sem destruir as suas 
características 
Formação de Espuma 
■ As proteínas formam espumas a partir do processo de
desnaturação física
■ Por meio da agitação, amassamento ou batedura, o
ar (fase dispersa) será agregado às moléculas
desnaturadas das proteínas (dispersante), havendo
aumento de volume, caracterizando a espuma.
■ Proteínas da clara do ovo são desnaturadas por calor ou 
interações superficiais quando formam espuma
■ A capacidade de formar e estabilizar espumas não é a 
mesma para todas as proteínas
Formação de Gel 
■ É uma função resultante da interação
Proteína-Proteína responsável pela
formação de rede tridimensional protéica
que dá estrutura ao produto.
■ Age como matriz – retém água, gordura e
outras partículas do sistema;
Capacidade de Emulsificação 
■ É uma função das propriedades de Superfície da 
molécula de proteína 
■ Dá as características de 
emulsificação/combinação/ imobilização da 
gordura.
■ Age como matriz – retém água, gordura e outras 
partículas do sistema;
Enzimas 
■ São catalizadores orgânicos
■ Aceleram reações biológicas
– Sem participar da reação
■ Alta eficiência: uma única enzima pode transformar diversos substratos
■ Atuam tanto na conservação como na deterioração de alimentos 
Enzimas 
Ações favoráveis 
▪ Maturação de frutas 
(enzimas pécticas, poligalacturonases)
▪ Queijos (renina)
▪ Clarificação de bebidas 
(vinhos, sucos, cervejas)
Ações desfavoráveis 
▪ Exposição do alimento à 
condições vulneráveis para 
contaminação
▪ Tiaminase: destrói tiamina
▪ Lipoxidase: destróis vitamina A
■ Equação simplificada da cinética enzimática:
■ Velocidade da reação
– Depende da concentração da enzima e de substrato
■ Fatores externo que influenciam na velocidade:
– Temperatura – ótima em torno de 45°C
– pH – entre 4,5 e 8,0
E + S [ES] ==> E + P
Enzimas 
São sensíveis à:
▪ Agente térmico
▪ pH
▪ Agente oxidantes
▪ Íons metálicos
▪ Ácidos (tânico, tricloroacético, etc)
Felonases ou Polifenoloxidases
■ Atuam em fenóis transformando-os em ortoquinonas, que se polimerizam formando compostos
escuros (melanoidinas)
■ Alimento íntegro: não ocorre o escurecimento enzimático já que enzima dentro da células
■ Reação oxidativa: necessita de oxigênio
■ Branqueamento: desnaturação das fenolases
■ Catalase, peroxidase
■ Lipoxidase – oxidação de AG insaturados
■ Hidrolases:
– Lipases: TG – AG + glicerol
– Amilases: hidrolisam amido α-1,4
– Celulases: quebram β-1,4
■ Invertase: formam glicídios redutores
– Sacarose + água = glicose + frutose
– Impedir a cristalização de bolos, biscoitos, licores
– Consistência macia e cremosa na estocagem
■ Proteases
– Pepsina
– Tripsina
– Renina (ruminantes, preparo de queijos)
– Papaína (mamão)
– Bromelina (abacaxi)
– Ficina (figo)
■ Escurecimento
– Reação de Maillard
– Açúcar redutor + grupo amino do aminoácido(NH2)
Reação de Escurecimento não enzimático 
Reação 
de 
Maillard
Fontes Alimentares de Proteínas 
■ Leite;
■ Carnes (incluindo peixe e aves);
■ Ovos;
■ Cereais;
■ Leguminosas;
■ Oleaginosas.
■ Origem Animal 
■ Origem Vegetal 
TEOR PROTEICO CEREAIS 
CEREAIS % PROTEÍNA
Aveia em flocos 13,9
Farinha de trigo 9,8
Arroz integral cru 7,3
Milho verde cru 6,6
TACO, 2006
TEOR PROTEICO LEGUMINOSAS 
LEGUMINOSAS % PROTEÍNA
Farinha de soja 36
Amendoim 27,2
Lentilha crua 23,2
Feijão preto cru 21,3
Grão-de-bico cru 21,2
TACO, 2006
TEOR PROTEICO ALIMENTOS DE ORIGEM ANIMAL 
Alimentos de Origem Animal % PROTEÍNA
Carnes 6,3 - 36,4
Sardinha assada 32,2
Leite de vaca em pó integral 25,4
Bacalhau salgado refogado 24
Camarão cozido 19
Queijo tipo minas 17,4
Ovo de galinha inteiro cozido 13,3
Requeijão 9,6
TACO, 2006
TEOR PROTEICO
Outros Alimentos de Origem Vegetal % PROTEÍNA
Castanha-do-Brasil crua 14,5
Brócolis cru 3,6
Agrião cru 2,7
Acelga crua 1,4
Banana prata crua 1,3
Abacate cru 1,2
Caju 1,0
TACO, 2006
Leite (240ml)
1 copo duplo: 
~ 8,6g
Ovo (50g)
1 unidade:
~ 6,4g
Carnes (100g)
1 filé médio:
• Bovina ~ 25g 
• Frango ~ 23g
• Peixe ~ 23g
Feijão (140g)
1 concha média:
~ 6,2g
Ervilha (90g)
3 colheres de sopa:
~ 4,2g
Qualidade Proteica 
■ Em nutrição, não é suficiente o alimento ter grandes teores de ptn. É importante 
saber a qualidade da ptn;
■ Uma mistura proteica de boa qualidade ou de alto valor biológico é aquela que 
fornece boa digestibilidade, quantidades adequadas de aminoácidos essenciais e 
de nitrogênio total.
■ A ptn deve ser avaliada pelos aspectos qualitativos e quantitativos.
Qualidade Proteica 
■ A “qualidade” de uma ptn está relacionada ppm/e a seu conteúdo de AA essenciais
e digestibilidade;
■ As ptns de alta qualidade são as que contêm todos os AA essenciais em teores > do
que os de referência da OMS, apresentando digestibilidade comparável ou melhor
do que as ptns da clara do ovo ou do leite;
■ Ptns animais são de melhor qualidade q as vegetais.
Qualidade Proteica 
■ Ptns dos principais cereais e leguminosascostumam ser deficientes em pelo menos um
dos AAE;
■ Ptns de cereais, como arroz, trigo, cevada e milho são muito pobres em lisina e ricas em
metionina;
■ Ptns de leguminosas e sementes oleaginosas são deficientes em metionina e ricas ou
adequadas em lisina;
■ Algumas ptns de sementes de oleaginosas, como a do amendoim, são deficientes em
metionina e lisina.
■ Possuem todos os aminoácidos essenciais
– Caseína
– Lactoalbumina
– Ovoalbumina e ovovitelina
– Glicinina
– Albumina e Miosina
– Excelsina
Proteína Completa 
■ Não possui todos os aminoácidos essenciais ou possuem aminoácidos
essenciais em quantidades insuficientes para a manutenção da saúde
■ Aminoácido Limitante
Proteínas incompletas 
Aminoácido Limitante
▪ Quando não há um determinado aminoácidos, ou este está presente em 
quantidades míninas, em um alimento
Alimento Aminoácido limitante
Cereais Lisina
Leguminosas Metionina
Legumes Triptofano
DEFICIENTE 
EM LISINA 
DEFICIENTE EM 
METIONINA 
Esta mistura tem 
adequado teor 
nitrogenado, supre os 
aminoácidos 
essenciais e tem 
digestibilidade ao 
redor de 80%. 
GEWEHR, M. F. et al. Análises químicas em flocos de quinoa: caracterização para a
utilização em produtos alimentícios. Campinas, v. 15, n. 4, p. 280-287, out./dez.
2012
Qualidade das proteínas dietéticas
Proteína Animal X Proteína Vegetal 
▪ soro e leite desidratado: vit. do complexo B - B2 e B12;
▪ proteína de origem animal tem nível elevado de metionina e lisina;
▪ proteína de origem animal maior quantidade de elementos minerais essenciais;
▪ alimentos de origem vegetal podem apresentar inibidores de enzimas digestivas,
antivitaminas e quelantes de minerais, que interferem na sua digestibilidade.
SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012
RECOMENDAÇÕES
SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012