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Bioquímica - Enzimas Enzimas Conceito: Proteínas catalisadoras quem aumentam a velocidade das reações, sem se alterar. As reações nos sistemas biológicos, sem as enzimas, seriam bastante lentas para fornecer produtos na proporção adequada para um organismo metabolizante. Ribozimas: catalisadores não-protéicos As enzimas aumentam a velocidade da reação, geralmente, de 103 a 108 vezes. Turnover: número de moléculas de substrato convertidas em produto por segundo, através das enzimas Enzimas Sítio ativo: fenda especial ou bolso da superfície da proteína complementar ao substrato Ligação do substrato à enzima Especificidade: as enzimas são altamente específicas Enzimas Regulação: ativadas ou inibidas necessidade celular. Localização: compartimentalizadas. Enzimas Holoenzima: associação entre enzima e cofator Apoenzima: porção protéica da holoenzima (sem atividade biológica) Grupo prostético: porção não-protéica ligada a enzima Enzimas Cofatores: grupos não protéicos que se associam às enzimas para que ocorra a reação, podem ser: Íons metálicos: Mg2+, Fe2+, Zn2+ Moléculas orgânicas: NAD e FAD Enzimas Coenzimas: moléculas orgânicas pequenas, frequentemente derivadas de vitaminas. Podem ser ou não modificadas na reação. • Podem ser modificadas durante uma reação, mas estão no seu estado original no final da reação Enzimas Coenzimas: Enzimas São específicas aos seus substratos. Nomenclatura • Nome recomendado - Sufixo ase unido ao nome do substrato da reação; - Ex.: glicosidase, sacarase, urease - Algumas retêm os nomes triviais originais: tripsina e pepsina Enzimas 1. Oxidorredutases: catalisam reações de oxidação-redução ex,: lactato desidrogenase Enzimas 2. Transferases: catalisam a transferência de grupos contendo C, N ou P- ex.: aminotransferases Enzimas 3. Hidrolases: catalisam a clivagem das ligações contendo água ex.: urease Enzimas 4. Liases: catalisam a clivagem de C-C, C- S e C-N ex.: aldolase Enzimas 4. Liases: Enzimas 5. Isomerases: catalisam reações de isomerização ex.: epimerase Enzimas 6. Ligases: catalisam a formação de pontes entre o carbono e o O, S, N acoplados à hidrólise de fosfatos de alta energia ex.: piruvato carboxilase Enzimas Energia de ativação: é a quantidade de energia requerida para iniciar a reação Energia de ativação de uma reação não-catalisada é maior que a de uma reação catalisada Reações enzimáticas Ligação da enzima ao substrato Ligação da Hexoquinase à glicose, seu substrato • Teoria chave-e-fechadura: o sítio de ligação é uma entidade rígida e apenas um composto se encaixará; • Teoria do ajuste induzido: a enzima é flexível. Após a ligação ao substrato a enzima muda para estabilizar o complexo Ligação da enzima ao substrato 1. Concentração do substrato Velocidade máxima: número de moléculas de substrato convertidas em produto por unidade de tempo; A velocidade da reação catalisada por enzimas aumenta até atingir uma velocidade máxima. Fatores que afetam a velocidade da reação 2. Temperatura A velocidade da reação aumenta com a temperatura até atingir um pico A enzima é desnaturada a uma certa temperatura Fatores que afetam a velocidade da reação 3. pH A velocidade da reação depende de um pH ótimo; O pH ótimo varia para diferentes enzimas; pH extremos podem levar a desnaturação da enzima. Fatores que afetam a velocidade da reação Fatores que afetam a velocidade da reação Inibidor: qualquer substância que possa inibir a velocidade de uma reação catalisada por enzima Inibição da atividade enzimática Inibidor reversível: ligam-se às enzimas por ligações fracas e permitindo que elas não percam a atividade após se separarem Inibição da atividade enzimática Inibidor irreversível: após separar da enzima, a mesma perde a atividade catalítica Inibição da atividade enzimática Quando o inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio Efeito de um inibidor competitivo é revertido aumentando a concentração do substrato; Mais substrato é necessário para atingir a metade da velocidade máxima. Inibição competitiva Inibição competitiva Inibição competitiva Inibidor e substrato se ligam em sítios diferentes da enzima Pode se ligar a enzima livre ou ao complexo ES, impedindo a reação; Não é superada aumentando a concentração do substrato, assim diminuem a velocidade máxima; Não interferem com a ligação do substrato à enzima. Inibição não-competitiva Inibição não-competitiva Inibição não-competitiva Inibição não-competitiva Importância na regulação de processos metabólicos Sensíveis à concentração do substrato Regulação da atividade enzimática
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