Estrutura e Função das Proteínas

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podem tanto e ácido > As proteinas mais H2N-G-H H2N-C-H R R R abunda pendo por par meio da (a) peptidica Tem 20 aminoácidos (não fica desprotonado e fica bipolar Não produz ex. alanina que diferenciam do outro peria o K3N+ R A glicina não tem quiral de CH3 No nosso corpo só do tipo ( tem 2 de ) despro do grupo amino Emil dos ao L e o 2pk do grupo 3C exemplo da grupo amino Sempre R imino PROLINA 2 estrutura aneis tem capacidade de absorver a luz Grupos Q explorada na de enzimas. peptidica ( Rs 1 mais + CH R2 grupo R carga, uma que seria a 0 de Áci dos (muito apolar) riagão exegonica Residuos que modificado rigidez aplicada a pora da Itertics Aminoaci dos Derivados A pode a unidos chamades de A na regulação da& aplicação dos BCAA, de Beleza, de Fase e Fase on ESTRUTURAS Primeiro a de A fase ina uma camada fina carga, tamanho jouporte A faz a proteína SOLUTO COBERTO POR CAMADA SUPERFICIE no extrato Bruto) a e no extrato Fazem fracionamento (SOLUBILIDADE VAI SEPARAR PROTEÍNAS) In Salting Out de Diminui bilidade aumenta a Coberto pela de fax Cromatografia Troca Ionica proteína Anion e - - do imidazol de que remove o de permite troca de tampao Retirada de todo EXCLUSÃO MOLECULAR do gel) serve para remover on @ emum e demoram pra Fase estacionaria Fase movel em COLUNA usa uma 6 GASOSA Tipos do Cromatografia afinidades Usa pólida e fore movel CROMATOGRAFIA papel delgadaDe Quantificar enzimas reparada por As enzimas Reolizam atividade a restante lavada forma, elas podem per de catalitico Na estratura dos primária, 1. Separar peptideos di traca terciaria e No pH da fase movel a um peptideo Na estrutura primaria lafeta a A carga 3 (mais Como ela é As peptido B tem corga find de pode algumos Qual irá a patir uma Resina de cationica? Na o gone uma B matriz negativamente conhecida como troca matriz com grupos carregades com variagao A A vai devido a traca negativa Sanger morca amino HPLC de passa e melhor e fica Atual mente de trabalha cam o use de um A utilizada para identificação, estimar massa I MALDI ms us e'uma que usa laser do gel de com que migre) o ioniza a molecula Como tampaa de ESI ms us e'uma do corante que entra no da proteina Usa elc cover TANDEM determinar ,com o 4. are conformação de kima Bidmensional (ou SDS + é qualquer estado estrutural uma possa focalização No primeino momento vai ate a quebra de ponto e depois lla pela uma inativa? umaComo a globalares Ela estabilizada por fracas não e - essencia no (forga de Van der de de oxiginio ionicas, (portes do enzimas a que participa do metabolismo da glicose. Dig tem carater ligação dupla Albumina e no devida à de eletrons de pela pangue Digação de para a muscula = Fraca. Trombina que atuam na coagulação na imunologica. a unidade funcional das que de Dobramento e enovelamento da proteína Terro. ( comesa quando a Insulina as que coma falha de um Ela é de no degrada algumas Nem perda da estrutura a A hemoglobina de pol, orgânicos, e sais, intensa COLÁGENO estrutura função dos tecidos do ovo us gelatina é formado pela fibras Proteines sinalização folha de aquoporina de GLOBULARES de são em água um Lisina L em eatalise Tecido marrom mais motoros musculare pode am marromAspatato Dano a da lateral R para a do de muscular Aminoácidos carregados positivamente Creatina muscular, tanto encontrado a residus de como mente de pores Dois no muscular com frequência de forma resultando em wma a Duença de Prolina estabiliza α- aminoacido Now ha hidroginio GLUTÉN C>Falta ligada ao hidroginio costuma fazer cam a do Residuo Danel e dos estabiliza uma Forte de a tenha um hidroginio ligado ex: glutamato as da lig peptidica não A glicina, arginina metionina se com Aminoacido forma estabilidade 20 Qual folha z esta con I A podem ácidos base 00 3 atoms E muito ácidos ,os apresentam-se em Reta protonados. Em ,a aminoacido apresenta como um ion dipolar carga iguais tanto positivas tipo I prolina volta z tibo # ) BC AA = Leucina vale protein Albumina 14 peptides pode per decerdo com as de aminoacidos Nãomista at INIB