Aminoácidos e suas características

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Aminoácidos 
Todos os organismos vivos 
têm os mesmos tipos de 
subunidades monoméricas 
Seres vivos compartilham 
características químicas comuns: as 
mesmas unidades estruturais básicas 
Estrutura geral dos 20 alfa-aminoácidos 
comuns encontrados em proteínas 
C H3N 
COO 
H 
+ 
R 
Carbono a 
a 
Grupo a 
carboxílico 
Grupo a 
amino 
Cadeia lateral 
Cadeias laterais definem a natureza química 
e as estruturas dos diferentes aminoácidos 
1 
2 
Alfa, beta , gama, delta, epsilon 
Alfabeto Grego 
Aminoácidos distinguem-se em: 
 
1- Os aminoácidos constituintes das proteínas: 
 
a) os incorporáveis nas proteínas (20 aas) – existe código 
genético; **(ver DOIS próximos slides) 
 
b) os que se originam das modificações das proteínas após a 
sua síntese: modificação dita pós-traducional – especiais, 
raros..etc.. 
 
2- Os aminoácidos do metabolismo intermediário, muito 
numerosos – não-padrão. 
Os 20 aminoácidos comuns ou PADRÃO são definidos como 
sendo aqueles para os quais existe pelo menos um códon 
específico no código genético do DNA. 
DNA 5’- A-G-A-G-G-T-G-C-T- 3’ 
 3’- T-C-T-C-C-A-C-G-A – 3’ 
mRNA 5’- A-G-A-G-G-U-G-C-U– 3’
 tRNAs 
-Arginina-Glicina-Alanina- 
Gly Ala Val Leu Ile Met Pro Phe Trp Ser Thr Asn Gln Tyr Cys Lys Arg His Asp Glu 
Glicina 
C-C-A 
Alanina 
C-G-A 
Arginina 
U-C-U 
Transcrição 
Tradução 
A transcrição e tradução do código do DNA resultam na polimerização de 
aminoácidos numa sequência linear específica, característica de cada proteína. 
 
Aminoácidos PADRÃO 
A estereoquímica dos aas: 
 Possuem carbono assimétrico – o átomo de C alfa é um 
centro quiral – aas são quirálicos (exceto a glicina). 
A estereoquímica dos aas: 
 Mesma fórmula molecular mas estruturas químicas que não 
se sobrepõem. 
Por causa do arranjo 
tetraédrico dos 
orbitais de ligação 
em volta do átomo 
de carbono a, os 
quatro grupos 
diferentes podem 
ocupar 2 arranjos 
espaciais únicos e, 
portanto, os aas têm 
2 possíveis 
estereoisômeros 
com imagens 
especulares não 
superpostas: 
enantiômeros. 
Fórmula em 
perspectiva 
Fórmula em 
projeção 
p/ trás 
p/ 
frente 
p/ 
frente 
p/ trás 
Existem quatro diferentes 2,3-butanos dissubstituídos (n = 2 carbonos assimétricos, 
consequentemente 2n = 4 estereoisômeros). Dois pares de estereoisômeros são imagens 
especulares um do outro, ou enantiômeros. Outros pares não são imagens especulares, 
sendo diastereoisômeros. 
 
Todas as moléculas com centro quiral, são oticamente 
ativas e modificam o plano da luz polarizada. 
Alguns aas são destrorrotatórios e 
outros são levorrotatórios. 
A estereoquímica dos aminoácidos encontrados 
normalmente nas proteínas é melhor discutida em termos 
da configuração absoluta dos quatros substituintes em 
torno do átomo de carbono assimétrico, e não em termos 
das medidas de rotação específica (d e l). 
As configurações absolutas dos 
aminoácidos e dos açúcares simples são 
especificadas pelo sistema D, L. 
Nestas fórmulas em perspectiva, os átomos de carbono são alinhados 
verticalmente, com o carbono quiral no centro. Os átomos de carbono nestas 
moléculas são numerados iniciando-se com o aldeído ou carboxil terminais. 
Quando apresentado desta forma, o grupo R de aminoácidos está sempre 
abaixo do carbono α. L-aminoácidos são aqueles que apresentam o 
grupo α-amino na esquerda, e D-aminoácidos possuem o grupo α-
amino na direita. 
Informações Complementares 
 
As enzimas que catalisam reações químicas podem agir 
sobre a forma L de um aa, sendo absolutamente inativa 
sobre a forma D. 
 
Os aminoácidos das proteínas humanas são 
sintetizados todos da série L. 
Informações Complementares : 
E os aminoácidos da série D?? 
 
Microorganismos apresentam aas da série D. 
Certos invertebrados marinhos apresentam cerca de 1% de 
aa na forma D. 
O aquecimento dos alimentos, durante a sua preparação 
provoca a formação de aas da série D. 
A % dos aminoácidos da série D pode, então, atingir até 
25% para certos aas, p. ex: cisteína e o aspartato. 
Uma racemização do ácido aspártico foi observada nas 
proteínas humanas não sujeitas a renovação: 1% na massa 
branca do cérebro e 10% na proteína principal da mielina. 
Informações Complementares : 
Como as proteínas do dente não sofrem renovação, é 
possível determinar a idade de um indivíduo, ao determinar 
o grau de racemização dos aminoácidos de um dente 
DETERMINAÇÃO DA IDADE 
O método clássico de determinação da idade 
de um indivíduo pela velocidade de 
racemização do ácido aspártico contido em 
ossos foi aplicado inclusive em Odontologia 
Legal, por meio da medição dos teores das 
duas formas enantioméricas deste aminoácido 
na dentina. 
No entanto, quase 20 anos depois, estudos 
mostraram que os resultados são influenciados 
pelo pH do meio, umidade e outros fatores 
ambientais, podendo levar a valores errôneos. 
O primeiro aminoácido a ser isolado foi a asparagina, 
descoberta em 1806 numa proteína do aspargo 
O último aa a ser descoberto foi a treonina, em 1938. 
O nome comum de alguns aa vem da fonte de onde eles foram isolados 
pela primeira vez, ex: ácido glutâmico vem de glúten (do trigo), tirosina 
vem de queijo (em grego tyros), já a glicina vem grego glykos, doce, por 
causa do seu sabor adocicado. 
Classificação dos 20 aminoácidos padrão 
1. Grupo R alifáticos não-polares 
2. Grupo R aromáticos 
3. Grupo R não-carregados, polares 
4. Grupo R carregados positivamente 
5. Grupo R carregados negativamente 
Indice de 
Hidropatia: um 
escala combinando 
hidrofobicidade e 
hidrofilia dos 
Grupos R; Mede a 
tendência de um aa 
em procurar 
ambiente aquoso 
(valores negativos) 
ou um ambiente 
hidrofóbico 
(valores positivos). 
Nomenclatura dos aminoácidos 
1- Os aminoácidos comuns são designados por 3 letras: 
Alanina= Ala; Glicina= Gly; Pro= Prolina 
2- Os aminoácidos podem ser designados por 1 letra: 
Alanina= A; Glicina= G; Pro= P 
Variáveis: 
-primeira letra única (ou não); 
-aa mais comum ganha; 
-letra foneticamente sugestiva: (RFYW) 
aRginina, 
Fenilalanina, 
tYrosine, 
tWiptophan.... 
 
Estado de 
ionização que 
predominariam em 
pH 7,0 
Uma exceção é a PROLINA, um iminoácido. 
A cadeia lateral fecha um anel com o grupo α-amino 
e é mantido em uma conformação rígida que reduz a 
flexibilidade estrutural das regiões polipeptídicas. 
H2C CH2 
H2N 
C 
COO 
H 
+ 
CH2 
a 
Grupos Amida 
Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn 
Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-Ala 
S S 
S 
S 
Insulina 
bovina 
S S 
As pontes de enxofre estabilizam estruturas de proteínas e peptídeos. 
Fortemente 
hidrofóbico 
Hidroxila 
Anel Indólico 
Absorção da luz UV (~280 nm) pelos aas aromáticos em pH 6,0 
Os 
aminoácidos 
estão em 
quantidades 
equimolares 
10-3 M 
Absorção da luz UV (~280 nm) pelos aas aromáticos 
Grupo n-butilamina 
Grupo guanidino 
Grupo imidazol 
Único c/ cadeia lateral ionizável com 
um pka próximo da neutralidade 
Aminoácidos não Padrão 
Elastina 
Miosina 
Colágeno, parede 
cel plantas 
Colágeno 
Protombina 
Inserida nos polipeptídeos 
durante a tradução, é 
denominada de 21° aa 
Quatro lisinas 
Outros aas aparecem como intermediários do metabolismo. 
Ornitina e Citrulina são intermediários no ciclo da uréia durante 
a degradação de aminoácidos.Aminoácidos Essenciais 
(indispensáveis) 
•Arginina 
•Histidina 
•Isoleucina 
•Leucina 
•Lisina 
•Metionina 
•Fenilalanina 
•Treonina 
•Triptofano 
•Valina 
A arginina pode ser sintetizada pelo nosso organismo, mas 
não em uma velocidade suficiente para atender às 
demandas do crescimento normal. 
Aminoácidos 
podem atuar 
como ácidos e 
bases (fracos) 
Anfóteros 
Moléculas que 
apresentam grupos com 
cargas elétricas de 
polaridades opostas são 
conhecidos como 
 ZWITTERIONS 
 (do alemão: zwitter, 
híbrido) ou íons 
dipolares. 
A relação entre o pH e o grau de dissociação de um ácido 
ou base fraco pode ser melhor analisada em termos da 
equação de Henderson-Hasselbalch: 
][
][
log
HA
A
pKpH a


Em termos gerais: 
desde que a razão ]prótons de doador[
]prótons de aceptor[
 seja conhecida, pode-se
calcular o pH de qualquer solução
O valor de pKa é uma medida da força de um ácido
Quanto menor o pKa mais forte é o ácido e, 
consequentemente, quanto maior o pKa mais fraco é o ácido 
Uma análise da equação de Henderson-Hasselbalch,
 pH = pKa + log([A
–]/[AH]), revela que quando
[aceptor de prótons] = [doador de prótons]
pH = pKa
Em pH’s abaixo do pKa, portanto
[doador de prótons] > [aceptor de protons]
Em pH’s acima do pKa, no entanto,
[aceptor de protons] > [doador de prótons]
A tabela abaixo a apresenta alguns ácidos fracos com os
seus respectivos pKa’s a 25oC
Ácido Ka (M) pKa
HCOOH (ácido fórmico) 1,78  104 3,75
CH3COOH (ácido acético) 1,74  10
5 4,76
CH3CH2COOH (ácido propiônico) 1,35  10
5 4,87
CH3CH(OH)COOH (ácido lático) 1,38  10
4 3,86
H3PO4 (ácido fosfórico) 7,25  10
3 2,14
H2PO4
 (dihidrogênio fosfato) 1,38  107 6,86
HPO4
2 (monohidrogênio fosfato) 3,98  1013 12,4
H2CO3 (ácido carbônico) 1,70  10
4 3,77
HCO3
 (bicarbonato) 6,31  1011 10,2
NH4
+ (amônio) 5,62  1010 9,25
No ponto inicial existe apenas HA; à medida 
que HO é adicionado forma-se A 
No ponto médio pH = pKa e 
[HA] = [A] 
No ponto final existe apenas A 
 
  HNHNH 34
  HHPOPOH 2442
  HCOOCHCOOHCH 33
N as extremidades das curvas o pH 
varia muito com poucos equivalentes de 
OH- adicionados 
Na faixa média, com pHs próximos aos 
dos pKas, no entanto, o pH varia pouco 
com muitos equivalentes de OH- 
adicionados 
A faixa que resiste a variações de pH é 
chamada de faixa tamponante; ela 
situa-se mais ou menos, entre pKa – 1 
e pKa + 1 
][
][
log
HA
A
pKpH a


Ácido diprótico em pH baixo 
A força de um ácido é a medida da tendência do grupo para 
ceder o próton, com esta tendência decrescendo 10x 
quando o pka aumenta de uma unidade). 
Os aminoácidos possuem 
curvas de titulação 
características 
A titulação ácido-base envolve 
a adição ou a remoção gradual 
de prótons 
Curva de titulação de uma solução de glicina 0,1 M a 25 oC 
pH= pKa + log 
[base conjugada] 
[ácido conjugado] 
pI = 
pK’a COOH + pK’a NH3 
2 
+ 
Para aminoácidos monoamino 
monocarboxílicos o pI pode ser 
obtido pela média dos dois pKs 
pI=(pK1+pKR)/2 
pI=(pKR+pK2)/2= 
Efeito do ambiente químico sobre o pKa 
NH3 atrai elétrons, 
reforça a acidez do 
COOH e diminui o pKa 
Os átomos de oxigênio 
eletronegativos no grupo carboxila 
empurram os elétrons para fora do 
grupo amino, diminuindo o seu pKa. 
Um ambiente polar na célula 
favorece a forma carregada (R-
COO- ou R-NH3+) e um ambiente 
apolar favorece a não-carregada (R-
COOH ou R-NH2). 
O pK de um grupo funcional 
dependerá assim de sua localização 
no interior de uma dada proteína. 
Curiosidades 
“Uma Mente brilhante” - Esquizofrenia: americano 
John Forbes Nash 
As teorias neurobiológicas defendem que a 
esquizofrenia é essencialmente causada por 
alterações bioquímicas e estruturais do cérebro, 
em especial com uma disfunção dopaminérgica, 
embora alterações em outros neurotransmissores 
estejam também envolvidas. A maioria dos 
neurolépticos atua precisamente nos receptores 
da dopamina no cérebro, reduzindo a produção 
endógena deste neurotransmissor. Exatamente 
por isso, alguns sintomas característicos da 
esquizofrenia podem ser desencadeados por 
fármacos que aumentam a atividade 
dopaminérgica (ex: anfetaminas). Esta teoria é 
parcialmente comprovada pelo fato de a maioria 
dos fármacos utilizados no tratamento da 
esquizofrenia (neurolépticos) atuarem através do 
bloqueio dos receptores (D2) da dopamina. 
Efeito sedativo, agradável 
Leite... morno, ajuda a dormir 
O mito provoca controvérsias. "Isso 
é mais empírico do que científico", 
diz o cardiologista Heno Ferreira 
Lopes. "Não conheço estudos 
comparativos que comprovem esse 
efeito." A crença se deve à presença 
de triptofano no leite. Esse 
aminoácido, não fabricado pelo 
corpo, modula a produção de 
serotonina, neurotransmissor que dá 
sensação de bem-estar. E a 
serotonina, por sua vez, é usada na 
produção de melatonina, o hormônio 
do sono. O triptofano está presente 
no leite, mas também em carnes 
(peito de peru, sobretudo), ovo, 
amendoim, grão-de-bico e feijões.