Bioquímica Carboidratos e Lipídeos

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Universidade Federal de Viçosa 
Campus de Rio Paranaíba 
CBI 250- Bioquímica Fundamental 
Segundo período – 2011 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CBI 250- Bioquímica Fundamental 
 
Primeira Prova 
 
 
 
Professora Fabrícia Queiroz Mendes 
 
 
CARBOIDRATOS 
Estrutura, função e propriedades 
- Moléculas biológicas mais abundantes; 
- Contém carbono, hidrogênio e oxigênio combinados de acordo com a fórmula (CH2O)n, em 
que n ≥ 3; 
- São compostos aldeídos ou cetônicos com múltiplas hidroxilas. 
 
 
Funções: 
• Principal fonte de energia; 
• Reservas energéticas: amido e glicogênio; 
• Constituinte dos ácidos nucléicos: ribose e desoxirribose; 
• Constituinte do ATP (moeda energética); 
• Constituinte de coenzimas; 
• Elementos estruturais nas paredes celulares de bactérias e plantas e no exoesqueleto 
de insetos; 
• Reconhecimento (celular, organelas). 
 
Classificação quanto ao tamanho da cadeia: 
• Monossacarídeos 
• Dissacarídeos 
• Oligossacarídeos 
• Polissacarídeos 
 
Monossacarídeos 
- Açúcares simples: são sintetizados de precursores menores, originalmente derivados de CO2 
e H2O pela fotossíntese. 
- Aldeídos ou cetonas derivados de poliidroxiálcoois de cadeia linear contendo pelo menos três 
átomos de carbono. 
 
Classificação: 
• Pela natureza química: aldose ou cetose; 
• Pelo número de carbonos: trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, etc. 
Isomeria 
Gliceraldeído: um carbono assimétrico, portanto dois estereoisômeros: 
 
 
 
 
- Para monossacarídeos com mais de um átomo de carbono assimétrico, os símbolos D e L 
referem-se à composição absoluta do carbono assimétrico mais
aldeído ou cetona: 
 
 
 
 
 
 
 
 
Epímeros 
- Os açúcares que se diferem apenas pela configuração de um carbono são denominados 
epímeros: D-glicose e D-manose são epímeros no carbono 2, D
epímeros no carbono 4 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Para monossacarídeos com mais de um átomo de carbono assimétrico, os símbolos D e L 
se à composição absoluta do carbono assimétrico mais distante do grupamento 
Os açúcares que se diferem apenas pela configuração de um carbono são denominados 
manose são epímeros no carbono 2, D-glicose e D
Para monossacarídeos com mais de um átomo de carbono assimétrico, os símbolos D e L 
distante do grupamento 
Os açúcares que se diferem apenas pela configuração de um carbono são denominados 
glicose e D-galactose são 
Aldeído Álcool 
Cetona Álcool 
 
Ciclização 
 
- Álcoois reagem com grupos carbonila para formar hemiacetais ou hemicetais:
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Da mesma forma, a hidroxila e aldeído ou cetona dos monossacarídeos podem reagir 
intramolecularmente 
 
 
 
 
 
 
Hemiacet
al 
Acetal 
Hemiceta
l 
Cetal 
Álcoois reagem com grupos carbonila para formar hemiacetais ou hemicetais:
a hidroxila e aldeído ou cetona dos monossacarídeos podem reagir 
 CICLIZAÇÃO 
 
Álcoois reagem com grupos carbonila para formar hemiacetais ou hemicetais: 
a hidroxila e aldeído ou cetona dos monossacarídeos podem reagir 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Anômeros: quando um monossacarídeo se cicliza, o carbono da carbonila, denominado 
anomérico, se torna um centro quiral com duas configurações possíveis: anômero 
anômero β. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ciclizar os monossacarídeos: D
 
- Mutarrotação: conversão dos anômeros 
soluções aquosas. 
- Em equilíbrio, a D-glicose é uma mistura do anômero 
geral, a forma linear está presente em quantidades mínimas.
 
quando um monossacarídeo se cicliza, o carbono da carbonila, denominado 
, se torna um centro quiral com duas configurações possíveis: anômero 
Ciclizar os monossacarídeos: D-Manose e D-Galactose 
Mutarrotação: conversão dos anômeros α e β. Os anômeros se convertem livremente em 
glicose é uma mistura do anômero α (36,4%) e do anômero 
geral, a forma linear está presente em quantidades mínimas. 
quando um monossacarídeo se cicliza, o carbono da carbonila, denominado 
, se torna um centro quiral com duas configurações possíveis: anômero α e 
ômeros se convertem livremente em 
ômero β (63,6%). Em 
- O anel da piranose tende a assumir uma conformação de cadeira, na qual os constituintes de 
cada átomo estão organizados tetraedricamente.
 
 
Pentoses de importância fisiológica 
Hexoses de importância fisiológica 
 
 
 
Açúcares redutores 
 
Monossacarídeos podem ser oxidados por agentes oxidantes suaves (Fe
íons ferríco ou cúprico 
 
 
 Açúcares redutores 
 
 
O anel da piranose tende a assumir uma conformação de cadeira, na qual os constituintes de 
estão organizados tetraedricamente. 
Pentoses de importância fisiológica 
Hexoses de importância fisiológica 
Monossacarídeos podem ser oxidados por agentes oxidantes suaves (Fe3+,Cu
Açúcares redutores 
O anel da piranose tende a assumir uma conformação de cadeira, na qual os constituintes de 
 
 
,Cu2+), reduzindo os 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Derivados das hexoses 
- Glicosamina, galactosamina e manosamina: a hidroxila do carbono 2 é substituída por um 
grupo amino. O grupo amino quase sempre está condensado com o grupo acetil
acetilglicosamina. Este monossacarídio é parte de muitos polímeros estruturais, como a 
quitina, presente nos exoesqueletos de insetos
 
 
 
 
 
 
 
 
- Desoxiacúcares: substituição do grupo hidroxila por um hidrogênio. 
grupo hidroxila por um hidrogênio em C
L-ramnose, respectivamente; estes desoxiaçúcares são encontrados em polissacarídios de 
plantas e oligossacarídios complexos componentes de glicoproteínas e glicolipídios. 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Ácidos Ácidos aldônicos e urônicos: oxidação até ácido 
carboxílico do aldeído (ácido aldônico) ou da outra extremidade 
Glicosamina, galactosamina e manosamina: a hidroxila do carbono 2 é substituída por um 
O grupo amino quase sempre está condensado com o grupo acetil
acetilglicosamina. Este monossacarídio é parte de muitos polímeros estruturais, como a 
quitina, presente nos exoesqueletos de insetos 
Desoxiacúcares: substituição do grupo hidroxila por um hidrogênio. A substituição de um 
xila por um hidrogênio em C-6 da L-galactose ou da L-manose produz L
ramnose, respectivamente; estes desoxiaçúcares são encontrados em polissacarídios de 
plantas e oligossacarídios complexos componentes de glicoproteínas e glicolipídios. 
Ácidos aldônicos e urônicos: oxidação até ácido 
carboxílico do aldeído (ácido aldônico) ou da outra extremidade 
Glicosamina, galactosamina e manosamina: a hidroxila do carbono 2 é substituída por um 
O grupo amino quase sempre está condensado com o grupo acetil, formando N-
acetilglicosamina. Este monossacarídio é parte de muitos polímeros estruturais, como a 
A substituição de um 
manose produz L-fucose ou 
ramnose, respectivamente; estes desoxiaçúcares são encontrados em polissacarídios de 
plantas e oligossacarídios complexos componentes de glicoproteínas e glicolipídios. 
de cadeia carbônica – carbono 6 no caso da glicose (ácido 
urônico) 
 
 
- Ácido siálico (N-acetilneuramínico): 
derivado da N-acetilglicosamina, 
componente de glicoproteínas e 
glicolipídeos. 
 
 
 
 
-Derivados fosforilados: intermediários 
metabólicos 
 
 
 
 
 
 
- Poliidroxiálcoois acíclicos: ribitol, xilitol
 
 
 
 
 
 
DISSACARÍDEOS 
- Dois monossacarídeos unidos por uma ligação 
- Ligação glicosídica: associação de duas hidroxilas com liberação de uma molécula de água.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
α-D-Glicose 
hidrólise
carbono 6 no caso da glicose (ácido 
acetilneuramínico): 
acetilglicosamina, 
componente de glicoproteínas e 
Derivados fosforilados: intermediários 
Poliidroxiálcoois acíclicos: ribitol, xilitol 
Dois monossacarídeos unidos por uma ligação O-glicosídica. 
Ligação glicosídica: associação de duas hidroxilas com liberação de uma molécula de água.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
β-D-Glicose 
hidrólise condensação 
Ligação glicosídica: associação de duas hidroxilas com liberação de uma molécula de água. 
Carbono anomérico: carbono que na estrutura linear aberta do monossacarídeo possui o 
grupo carbonila (aldeído ou cetona) 
 
- A oxidação do carbono anomérico de um açúcar por um íon ferro ou cúprico (açúcar redutor) 
ocorre apenas com a forma linear que existe na solução em equilíbrio com as formas cíclicas. 
Quando o carbono anomérico está envolvido em uma ligação glicosídica, ele não pode assumir 
a forma linear e, portanto, torna-se um açúcar não-redutor. 
 
• Maltose: duas unidades de D-Glicose 
 
α-D-glicopiranosil (1 4) β-D-glicopiranose 
Glc (α 1 4) Glc 
 
 
 
• Lactose: D-galactose e D-glicose 
 
β-D-galactopiranosil (1 4) β-D-glicopiranose 
Gal (β 1 4) Glc 
 
 
 
 
• Sacarose: D-glicose e D-frutose 
 
α-D-glicopiranosil (1 2) β-D-frutofuranosídio 
Glc (α 1 2 β) Fru 
 
 
 
 
• Trealose: duas unidades de D-Glicose 
 
α-D-glicopiranosil (1 1) α-D-glicopiranose 
Glc (α 1 1 α) Glc 
 
 
 
 
 
Polissacarídeos 
A maioria dos carboidratos na natureza ocorre como polissacarídios 
Homopolissacarídios: única unidade monomérica 
Heteropolissacarídios: dois ou mais tipos diferentes de unidades monoméricas 
 
 
 
Amido 
- Polissacarídeo de reserva vegetal;
 
 
 
 
 
 
 
- Dois polímeros: amilose e amilopectina.
- Amilose (20 a 30 % do amido):
• Cadeias longas, não ramificadas;
• Unidas por ligações (
 
 
- Amilopectina: 
• Ramificada: uma ramificação a 
• Ligações (α 1 
 
Glicogênio 
- Polissacarídeo de armazenamento em células animais;
- Retículo endoplasmático liso de células hepáticas e musculares;
- Polímero ramificado: uma ramificação a cada 8 a 12 unidades
- Ligações (α 1 4) e (α 1 
 
 
Polissacarídeo de reserva vegetal; 
Dois polímeros: amilose e amilopectina. 
(20 a 30 % do amido): 
Cadeias longas, não ramificadas; 
Unidas por ligações (α 1 4) 
: uma ramificação a cada 24 a 30 unidades; 
α 1 4) e (α 1 6) nos pontos de ramificação 
 
Polissacarídeo de armazenamento em células animais; 
Retículo endoplasmático liso de células hepáticas e musculares; 
: uma ramificação a cada 8 a 12 unidades; 
4) e (α 1 6) nos pontos de ramificação 
 
 
Por que não estocar glicose na forma monomérica?
• Osmolaridade;
• Captação da glicose.
 
Dextranas 
- Bactérias e fungos; 
- poli D-glicose; 
- Ligações (α 1 6) e nos pontos de ramificação (
ramificações (α 1 2)e (α 1 
- Dextranas sintéticas: cromatografia de exclusão molecular.
 
Agarose (Agar) 
- Algas marinhas; 
- poli D-galactose; 
- Ligações (β 1 4) ou (β 1 6).
- Formam gel: uso em microbiologia, biologia molecular, entre outros
 
Celulose 
- Fibrosa, resistente e insolúvel.
- Parede celular dos vegetais.
- Homopolissacarídeo de D-glicose;
- Ligações (β 1 4), linear. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Por que não estocar glicose na forma monomérica? 
Osmolaridade; 
Captação da glicose. 
6) e nos pontos de ramificação (α 1 3) e alguns também possuem 
2)e (α 1 4). 
cromatografia de exclusão molecular. 
1 6). 
Formam gel: uso em microbiologia, biologia molecular, entre outros 
Fibrosa, resistente e insolúvel. 
arede celular dos vegetais. 
glicose; 
 
e alguns também possuem 
- A maior parte dos animais não possui β-amilases: não apresentam a capacidade de hidrolisar 
a celulose. 
- Ruminantes utilizam celulose como alimento: bactérias no rúmem que produzem β-amilases. 
 
Quitina 
- Componente do exoesqueleto de artrópodes. 
- Homopolissacarídeo de N-acetilglicosamina; 
- Ligações (β 1 4), linear. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Heteropolissacarídeos: 
 
Peptídeo-glicano 
- Paredes celulares bacterianas 
- Heteropolímero de N-acetilglicosamina e ácido N-acetilmurâmico, unidos por ligações 
(β 1 4). São intercalados por peptídeos. 
Glicosaminoglicanos 
- Espaço extracelular nos tecidos animais 
- Heteropolímero composto por unidades dissacarídias: uma hexoamina (glicosamina ou 
galactosamina) o outro na maioria das vezes ácido hexurônico. Estão sulfatados. 
- Carregado negativamente. 
 
Principais Glicosaminoglicanos 
 
 
 
 
 
 
 
Galactosaminoglicanos 
 
Ácido hialurônico: componente do líquido sinovial das juntas, atuando como lubrificante. 
Também é o componente central da matriz extracelular da cartilagem e dos tendões, 
contribuindo para a sua força e elasticidade. 
 
 
Condroitim sulfato : se localizam em sítios de calcificação do osso, sendo também encontrados 
nas cartilagens. Estão presentes no interior de determinados neurônios, podendo 
proporcionar uma estrutura endoesquelética, o que auxilia na manutenção de suas formas. 
 
 
Dermatam sulfato: manutenção estrutural da matriz extracelular. Presente na córnea 
 
 
 
 
Queratam sulfato: presente na córnea 
 
 
Heparinóides 
- Ácido glicurônico ou idurônico + Glicosamina, que pode estar N acetilada ou N 
sulfatada 
- Heparam sulfato e heparina 
- Heparam sulfato: lâmina basal e membranas do endotélio vascular 
- Heparina: interior das células de defesa 
 
 
 
Proteinoglicanos 
- Proteína que contém uma ou mais 
cadeias de glicosaminoglicanos 
- Matriz extracelular 
- Podem atuar como malhas, 
restringindo a passagem de 
macromoléculas para a matriz 
extracelular, mas possibilitando 
difusão relativamente livre de 
moléculas pequenas 
 
 
 
Além de reserva de combustível e materiais estruturais, poli e oligossacarídeos também agem 
como portadores de informações: 
• endereçamento de algumas proteínas; 
• mediadores de interações entre a célula e matriz extracelular 
 
Exercícios Carboidratos 
1- Conceituar carboidratos e descrever as suas funções. 
2- Qual a diferença entre cetose e aldose? 
3- O que é um carbono assimétrico? 
4- O que é um carbono assimétrico? 
5- Quais as duas formas cíclicas que são encontradas nos monossacarídeos comuns? 
6- O que é um cabono anomérico? Quais os isômeros formadas a partir da ciclização dos 
monossacarídeos? 
7- Como é chamado o fenômeno de interconversão entre as formas α e β? 
8- Que tipo de ligação é formada entre dois monossacarídeos? 
9- O que são açúcares redutores? 
10- Tanto a sacarose como a lactose são dissacarídeos, porém uma existe em duas formas 
anoméricas, enquanto outra ainda não teve sua forma anomérica descrita. Diferencia-las e 
justificar a afirmativa. 
11- A reação de Fheling propiciaa oxidação de açúcares redutores por agentes oxidantes 
relativamente fracos como os íons férrico (Fe3+) e cúprico (Cu2+). Uma amostra de lactose e 
outra de sacarose foram confundidas e deseja-se identificá-las. A reação destes dissacarídeos 
com o reagente de Fheling, sob aquecimento em ácido diluído, deu origem a um precipitado 
vermelho para um dos dissacarídeos. Para qual deles? Explicar com base nos princípios do 
método. 
12- PPDê a estrutura dos seguintes trissacarídeos: 
a) O-α-D-glicopiranosil (1-4) β-D-galactopiranosil (1-6) β-D-frutofuranose; 
b) O-α-D-galactopiranosil (1-6) β-D-manopiranosil (1-1) α-D-galactopiranosídio. 
Ambos são redutores? Explicar. 
13- Faça a estrutura e dê o nome de um trissacarídeo qualquer, redutor, que contém os 
seguintes monossacarídeos: α-D-glicopiranose, α-D-frutofuranose, β-D-galactopiranose, 
respectivamente. 
14- Nos bulbos de orquídeas e pinheiros é encontrado um polissacarídeo formado por 
resíduos de α-D-manopiranose. A cadeia principal deste polímero apresenta ligações α(1-4) e 
ramificações aleatórias do tipo α(1-3) e α(1-6). Fazer uma possível estrutura deste 
polissacarídeo. 
15- Sobre os polissacarídeos glicogênio, amido (amilose e amilopectina), quitina e celulose, 
discutir: 
a) monossacarídeos constituintes; 
b) tipos de ligações glicosídicas presentes; 
c) funções biológicas. 
16- Sabemos que a amilose e a celulose são polissacarídeos formados por unidades de D-
glicose unidas por ligações (1-4) e podem ser intensamente hidratadas. Apesar destas 
similaridades, uma pessoa em dieta consistindo predominantemente de amilose (amido) 
ganhará peso, enquanto que outra, em dieta predominantemente de celulose (madeira) 
passará fome. Por que? 
 
 
 
 
Um grupo de compostos que, apesar de serem quimicamente diferentes entre si, exibem sua 
insolubilidade em água como característica definidora e comum a todos.
Não são polímeros. São moléculas relativamente pequenas que tendem a se associar por 
ligações não covalentes. 
 
Funções 
Membranas celulares (fosfolipídios e 
glicolipídios) 
Reserva energética (triacilgliceróis)
Hormonal (esteróides) 
Impermebilizante (ceras) 
 
Lipídios de armazenamento 
Óleos e gorduras são compostos altamente reduzidos e derivados dos ácidos graxos 
Ácidos graxos são derivados dos hidrocarbonetos e seu estado d
São ácidos carboxílicos de 4 a36 átomos de carbono 
 
 
Classificação 
 
 
Numeração dos carbonos a partir de C1 Numeração dos carbonos a partir do último
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lipídios 
Um grupo de compostos que, apesar de serem quimicamente diferentes entre si, exibem sua 
insolubilidade em água como característica definidora e comum a todos. 
Não são polímeros. São moléculas relativamente pequenas que tendem a se associar por 
Membranas celulares (fosfolipídios e 
Reserva energética (triacilgliceróis) 
Anti-oxidante (Vitaminas A e E)
Isolante térmico (triacilgliceróis)
Digestiva (sais biliares) 
Pigmentos (Bixina) 
Cofatores enzimáticos, etc 
 
Óleos e gorduras são compostos altamente reduzidos e derivados dos ácidos graxos 
Ácidos graxos são derivados dos hidrocarbonetos e seu estado de oxidação é mínimo.
São ácidos carboxílicos de 4 a36 átomos de carbono 
Numeração dos carbonos a partir de C1 Numeração dos carbonos a partir do último
 carbono 
Um grupo de compostos que, apesar de serem quimicamente diferentes entre si, exibem sua 
Não são polímeros. São moléculas relativamente pequenas que tendem a se associar por 
oxidante (Vitaminas A e E) 
Isolante térmico (triacilgliceróis) 
Cofatores enzimáticos, etc 
Óleos e gorduras são compostos altamente reduzidos e derivados dos ácidos graxos 
e oxidação é mínimo. 
 
Numeração dos carbonos a partir de C1 Numeração dos carbonos a partir do último 
Notação Simplificada 
Ácido palmítico: 16 carbonos, saturado 
 
Ácido esteárico: 18 carbonos, saturado 
Ácido oleico: 18 carbonos, insaturação no C 9 
Ácido oleico: 18 carbonos, insaturações no C 9 e C 12 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Nome sistemático 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ácidos graxos de ocorrência mais frequente:
• número par de átomos de carbono
• cadeias não ramificadas
• 12 a 24 carbonos 
• Polinsaturados: duplas separadas por grupos metila 
• Duplas ligações na configuração cis 
Ácido N° de Carbonos 
Láurico 12 
Mirístico 14 
Palmítico 16 
Esteárico 18 
Araquídico 20 
 
 Nome Comum Abreviatura
Palmítico 16:0 
Esteárico 18:0 
Araquídico 20:0 
Palmitoléico 16:1(9) 
Oléico 18:1(9) 
Linoléico 18:2(9,12)
Linolênico 18:3(9,12,
Araquidônico 20:4(5,811,14)
 
 
Ácido palmítico: 16 carbonos, saturado 
Ácido esteárico: 18 carbonos, saturado 
Ácido oleico: 18 carbonos, insaturação no C 9 
 
Ácido oleico: 18 carbonos, insaturações no C 9 e C 12 
Ácidos graxos de ocorrência mais frequente: 
número par de átomos de carbono 
cadeias não ramificadas 
Polinsaturados: duplas separadas por grupos metila 
Duplas ligações na configuração cis 
 Fórmula 
CH3(CH2)10CO2H 
CH3(CH2)12CO2H 
CH3(CH2)14CO2H 
CH3(CH2)16CO2H 
CH3(CH2)18CO2H 
Ácido N° de 
Carbonos 
Grau de 
Insaturação
Palmitoléico 16 16:1(∆9) 
Oléico 18 18:1(∆9) 
Linoléico 18 18:2(∆9,12) 
Linolênico 18 18:3(∆9,12,15
Araquidônico 20 20:4(∆5,8,11,14
 
 Abreviatura Nome Sistemático 
Hexadecanóico 
Octadecanóico 
Eicosanóico 
Hexadecenóico 
Octadecenóico 
18:2(9,12) Octadecadienóico 
18:3(9,12,15) Octadecatrienóico 
20:4(5,811,14) Eicosatetraenóico 
 
Insaturação 
Fórmula 
CH3(CH2) 5CH=CH(CH2) 7CO2H 
CH3(CH2) 7CH=CH(CH2) 7CO2H 
 
CH3(CH2) 4CH=CH(CH2)CH=CH(CH2) 7CO2H 
9,12,15) CH3(CH2CH=CH) 3(CH2) 7CO2H 
5,8,11,14) CH3(CH2) 4(CH=CHCH2) 4(CH) 2 CO2H 
 
Ácidos graxos trans: 
• produzido por fermentação no rúmem de animais produtores de leite e obtidos 
através de derivados de leite e carne
• produzidos durante a hidrogenação de óleos vegetais
• relacionados a níveis aumentados de LDL e reduzidos de HDL 
 
Solubilidade em água 
 
Ponto de fusão e ebulição 
 
Nos compostos totalmente saturados, a livre rotação ao redor de cada ligação C
grande flexibilidade á cadeia hidrocarbonada. A conformação mai
estendida e, nela, a interferência estérica entre os átomos vizinhos é minimizada. Estas 
moléculas podem justapor-se de forma apertada em arranjos quase cristalinos, com interações 
de van der Waals ao longo de toda a cadeia. N
no forma cis provoca uma dobradura na cadeia. Ácidos graxos com uma ou várias dessas 
dobraduras não podem justapor
 
produzido por fermentação no rúmem de animais produtores de leite e obtidos 
através de derivados de leite e carne 
produzidos durante a hidrogenação de óleos vegetais 
a níveis aumentados de LDL e reduzidos de HDL 
 
 
Nos compostos totalmente saturados, a livre rotação ao redor de cada ligação C
grande flexibilidade á cadeia hidrocarbonada. A conformação mais estável é aquela totalmente 
estendida e, nela, a interferência estérica entre os átomos vizinhos é minimizada. Estas 
se de forma apertada em arranjos quase cristalinos, com interações 
de van der Waals ao longo de toda a cadeia. Nos ácidos graxos insaturados, uma ligação dupla 
no forma cis provoca uma dobradura na cadeia. Ácidos graxos com uma ou várias dessas 
dobraduras não podem justapor-se tão estreitamente quanto aqueles saturados e as 
produzido por fermentação no rúmem de animais produtores de leite e obtidos 
Nos compostos totalmente saturados, a livre rotação aoredor de cada ligação C-C confere 
s estável é aquela totalmente 
estendida e, nela, a interferência estérica entre os átomos vizinhos é minimizada. Estas 
se de forma apertada em arranjos quase cristalinos, com interações 
os ácidos graxos insaturados, uma ligação dupla 
no forma cis provoca uma dobradura na cadeia. Ácidos graxos com uma ou várias dessas 
se tão estreitamente quanto aqueles saturados e as 
interações entre cadeias são mais fracas. 
energia térmica para desorganizar estes arranjos, eles exibem temperaturas de fusão menores. 
 
Triacilglicerois 
3 moléculas de ácidos graxos unidas por ligação éster a uma única molécula de glicerol 
Estrutura do glicerol 
 
 
Classificação dos Triacilgliceróis 
• Triacilglicerois simples: 
Formado por 3 ácidos graxos iguais.
Ex: tripalmitina (3 ácidos palmíticos) 
• Triacilglicerois mistos: 
Formado por 2 ou 3 ácidos graxos diferentes.
Ex: 1,3-palmitoil, 2-oleil glicerol 
(2 palmitato + 1 oleato) 
 
Triacilglicerois são moléculas não polares, hidrofóbicas e essencialmente insolúveis em água. 
Grupos polares dos ácidos graxos estão envolvidos em ligações 
 
Armazenamento: 
 
Na maioria das células 
gotículas de óleo depósito de combustível 
metabólico 
interações entre cadeias são mais fracas. Devido a ser necessário menor quantidade de 
energia térmica para desorganizar estes arranjos, eles exibem temperaturas de fusão menores. 
3 moléculas de ácidos graxos unidas por ligação éster a uma única molécula de glicerol 
 
Classificação dos Triacilgliceróis 
Triacilglicerois simples: 
Formado por 3 ácidos graxos iguais. 
Ex: tripalmitina (3 ácidos palmíticos) 
Triacilglicerois mistos: 
Formado por 2 ou 3 ácidos graxos diferentes. 
glicerol 
Triacilglicerois são moléculas não polares, hidrofóbicas e essencialmente insolúveis em água. 
Grupos polares dos ácidos graxos estão envolvidos em ligações 
Na maioria das células eucarióticas: 
gotículas de óleo depósito de combustível 
 Nos vertebrados: células especializadas 
chamadas adipócitos 
Devido a ser necessário menor quantidade de 
energia térmica para desorganizar estes arranjos, eles exibem temperaturas de fusão menores. 
3 moléculas de ácidos graxos unidas por ligação éster a uma única molécula de glicerol 
Triacilglicerois são moléculas não polares, hidrofóbicas e essencialmente insolúveis em água. 
Nos vertebrados: células especializadas 
Armazenamento de lipídios: 
Vantagens: 
• átomos de carbonos mais reduzidos oxidação libera mais en
• são hidrofóbicos não necessita de peso extra de hidratação 
Além de reserva energética, em alguns animais os triacilglicerois servem também como 
isolantes térmicos. 
Reações dos triacilglicerois 
• Rancificação 
• Saponificação 
• Hidrogenação 
 
Ceras 
São ésteres de ácidos graxos de cadeia longa com alcoóis de cadeia longa. 
Funções: 
• Reserva metabólica do plancton 
• Repelente a água (pássaros marinhos)
• Proteção de plantas evitando perda de água
• Várias aplicações na indústria farmacêutica 
 
Lipídios estruturais de membrana
São anfipáticos: Uma das extremidades é hidrofóbica e a outra hidrofílica 
Interações com a água: Organização em bicamadas 
 
Glicerofosfolipídios ou fosfoglicerídeos 
Derivados do ácido fosfatídico 
 
 
 
2 ácidos graxos estão ligados por meio por meio de uma ligação éster ao primeiro e segundo 
átomos de carbono do glicerol e um grupo fortemente polar ou eletricamente carregado está 
ligado ao terceiro por uma ligação fosfodiéster 
Estrutura geral glicerofosfolipídio 
 
 
átomos de carbonos mais reduzidos oxidação libera mais energia
são hidrofóbicos não necessita de peso extra de hidratação 
Além de reserva energética, em alguns animais os triacilglicerois servem também como 
São ésteres de ácidos graxos de cadeia longa com alcoóis de cadeia longa. 
 
Reserva metabólica do plancton 
Repelente a água (pássaros marinhos) 
Proteção de plantas evitando perda de água 
Várias aplicações na indústria farmacêutica 
Lipídios estruturais de membrana 
São anfipáticos: Uma das extremidades é hidrofóbica e a outra hidrofílica 
Interações com a água: Organização em bicamadas 
 
ou fosfoglicerídeos 
Derivados do ácido fosfatídico 
ácidos graxos estão ligados por meio por meio de uma ligação éster ao primeiro e segundo 
átomos de carbono do glicerol e um grupo fortemente polar ou eletricamente carregado está 
ligado ao terceiro por uma ligação fosfodiéster 
folipídio 
ergia 
Além de reserva energética, em alguns animais os triacilglicerois servem também como 
 
ácidos graxos estão ligados por meio por meio de uma ligação éster ao primeiro e segundo 
átomos de carbono do glicerol e um grupo fortemente polar ou eletricamente carregado está 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lipídios tipo éter: 
 
Galactolipídios: 
Um ou mais resíduos de galactose estão conectados por uma ligação glicosídica ao C 3 de uma 
molécula de 1,2 diacilglicerol 
 
Lipídio de membrana de arqueobactéria: 
Ligações mais resistentes 
 
 
 
 
 
 
 
Um ou mais resíduos de galactose estão conectados por uma ligação glicosídica ao C 3 de uma 
molécula de 1,2 diacilglicerol 
Lipídio de membrana de arqueobactéria: 
 
Um ou mais resíduos de galactose estão conectados por uma ligação glicosídica ao C 3 de uma 
 
Esfingolipídios 
Uma esfingosina unida a um ácido graxo de cadeia longa e a um grupo cabeça polar que é,em 
alguns casos, unido por uma ligação glicosídica e , em outros, por uma ligação fosfodiéster 
 
Fosfomielinas: contém fosfocolina e fosfomielina como cabeça polar. São essencialmente 
importantes na mielina 
 
As porções carboidratos de certos esfingolipídios definem os grupos saguíneos humanos 
 
 
Esteróis 
Lipídios estruturais formado por um núcleo esteróide constituído por 4 anéis fundidos entre si, 
3 deles com 6 átomos de carbono e um com cinco. 
O núcleo esteróide é quase plano e relativamente rígido 
 
Colesterol 
 
Além de serem constituintes de membrana, os esteróis são precursores de uma variedade de 
produtos com funções biológicas específicas, como os hormônios esteróides, que atuam na 
regulação da expressão gênica e sais biliares, que auxiliam na digestão de lipídios. 
 
 
 
 
 
 
 
Os Eicosanóides 
• Derivados do araquidonato 
• Compreendem as prostaglandinas, as tromboxanas e os leucotrienos. 
• Hormônios parácrinos: agem apenas sobre as células próximas 
 
Prostaglandinas: 
• Regulam a síntese de cAMP 
• Estimulam a contração do músculo liso do útero na menstruação e no parto 
• Afetam o fluxo sanguíneo a tecidos específicos 
• Afetam o ciclo sono-vigília 
• Elevam a temperatura do corpo, causam inflamação e dor 
Tromboxanos: 
• Formação de coágulos sanguíneos 
• Redução do fluxo de sangue ao sítio do coágulo 
Leucotrienos: 
• Induz a contração do músculo que reveste as vias aéreas que levam ao pulmão 
• A superprodução causa ataques de asma 
 
 
Isoprenóides: 
β caroteno, vitaminas lipossolúveis, ubiquinonas e plastoquinonas (transporte de elétrons), 
etc. 
Exercícios Lipídios 
1) Conceitue lipídeos e dê suas principais funções. 
 
2) Explique resumidamente: 
A. As vantagens dos triacilgliceróis sobre o glicogênio como reserva de energia em longo 
prazo. 
B. O fato de que os óleos vegetais são geralmente líquidos a temperatura ambiente e as 
gorduras animais tendem a ser sólidas apesar de ambos serem formados essencialmente por 
triacilgliceróis. 
C. Como a margarina, sólida, é produzida a partir de óleo vegetal, líquido. 
 
3) Por que os triacilgliceróis não podem ser componentes significativos das bicamadas 
lipídicas?4) Classifique os lipídeos abaixo, faça o esquema geral de sua classe e dê a principal 
função de cada um. 
A. 
 
 
 
 
 
 
B. 
 O 
CH2 O C CH2 CH CH CH2 CH3 
 O 
CH O C (CH2)22CH3 
 O 
CH2 O C (CH2)10CH3 
 
C. 
HO CH CH CH (CH2)12CH3 
 H O 
 CH N C (CH2)18CH3 
 O 
 CH3 O P OCH2CH2 N(CH3)2 
 O- 
 
D 
 O 
CH2 O C (CH2)14CH3 
 O 
CH O C CH2 CH CHCH2CH3 
 O 
CH2 O P OCH2CH2N
+H3 
 O- 
5) Escreva as fórmulas dos ácidos graxos abaixo e os organize em ordem crescente de 
ponto de fusão. Quais os aspectos estruturais desses ácidos graxos podem ser correlacionados 
com o ponto de fusão? 
A) 18:3 (∆9,12,15) 
B) 18:0 
C) 12:0 
D) 18:2(∆9,12) 
E) 18:1(∆9) 
6) Montar um triacilglicerol contendo os ácidos graxos palmítico (C16:0), linoléico 
(C18:2∆9 ,12) e esteárico (C18:0) nos carbonos 1, 2 e 3, respectivamente. Espera-se que este 
triacilglicerol contribua para o estado físico líquido ou sólido de uma reserva lipídica? Justificar. 
 
7) Alguns alimentos lipídios, como o azeite, se ”estragam” rapidamente após exposição 
ao ar à temperatura ambiente, enquanto outros, como a manteiga sólida, demoram um tempo 
maior para se apresentarem “estragadas”. Explicar a afirmativa, descrevendo 
bioquimicamente o que ocorre com estes alimentos. 
 
8) Qual é a função biológica principal dos glicerofosfolipídios e esfingolipídios? São 
anfipáticos? Justificar. 
 
9) Durante o preparo do molho “béarnaise”, gemas de ovos são incorporadas na 
manteiga fundida para estabilizar o molho e evitar a separação. O agente estabilizador 
existente na gema do ovo é a lecitina (fosfatidilcolina). Sugerir porque isto funciona 
(LEHNINGER et al,1995). 
 
10) Quando bactérias crescendo a 20ºC forem aquecidas a 30ºC, elas sintetizarão lipídeos 
de membrana mais provavelmente com: 
A. ácidos graxos saturados ou insaturados? Explique. 
B. ácidos graxos de cadeia longa ou curta? Explique. 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
Proteínas 
• São as macromoléculas mais abundantes nas células vivas. 
• Grande diversidade de funções biológicas. 
• 20 aminoácidos ligados covalentemente em sequências lineares características. 
• Tem tamanhos e formas variados. 
Aminoácidos 
Um grupo carbonila e um grupo amino 
 
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre isômeros L 
Classificação dos aminoácidos: 
Polaridade dos grupos R 
Cadeias laterais apolares e alifáticas
São as macromoléculas mais abundantes nas células vivas. 
Grande diversidade de funções biológicas. 
20 aminoácidos ligados covalentemente em sequências lineares características. 
Tem tamanhos e formas variados. 
Um grupo carbonila e um grupo amino 
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre isômeros L 
 
 
 
Cadeias laterais apolares e alifáticas 
 
20 aminoácidos ligados covalentemente em sequências lineares características. 
 
Cadeias laterais aromáticas 
 
Cadeias laterais polares não carregadas 
 
Cadeias laterais carregadas negativamente 
 
Cadeias laterais carregadas positivamente 
 
Aminoácidos “não padrão” 
• Aminoácidos derivados nas proteínas: hidroxilisina e hidroxiprolina (colágeno), N-metillisina 
(miosina), γ-carboxiglutamato (protrombina) 
 
• Aminoácidos biologicamente ativos:
 Mensageiros químicos: glicina, GABA (ác. Glutâmico descarboxilado), dopamina.
 
 
 
 
 
 Hormônios: Tiroxina 
 
- Intermediários em processos metabólicos: ornitina, citrulina (ciclo da uréia).
Aminoácidos não essensiais ou dispens
glicina, prolina, serina, tirosina e cisteína
Aminoácidos essenciais ou indispensáveis: 
metionina, valina e fenilalanina e, condicion
Aminoácidos podem atuar como ácidos ou bases 
Em água: íon dipolar ou zwitterion 
Podem atuar como ácido (doador de prótons) 
 
biologicamente ativos: 
Mensageiros químicos: glicina, GABA (ác. Glutâmico descarboxilado), dopamina.
 
Intermediários em processos metabólicos: ornitina, citrulina (ciclo da uréia). 
Aminoácidos não essensiais ou dispensáveis: alanina, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina, 
glicina, prolina, serina, tirosina e cisteína 
Aminoácidos essenciais ou indispensáveis: treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, 
metionina, valina e fenilalanina e, condicionalmente, arginina. 
Aminoácidos podem atuar como ácidos ou bases 
Em água: íon dipolar ou zwitterion 
 
Podem atuar como ácido (doador de prótons) 
Mensageiros químicos: glicina, GABA (ác. Glutâmico descarboxilado), dopamina. 
alanina, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina, 
treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, 
Podem atuar como base (receptor de prótons) 
 
Titulação dos aminoácidos 
Titulação: adição ou remoção gradual de prótons.
pKa : tendência a ceder prótons 
Equação de Handelson-Hasselback: calcular a proporção entre as espécies doadoras e receptoras de 
prótons 
Equação de Henderson-Hasselbach 






+=



−−=−






=
=
+→
−
+
−
+
−+
−+
]HA[
]A[logpKpH
A[
HA[logKlog]Hlog[
]A[
]HA[K]H[
]HA[
]A][H[K
AHHA
a
a
a
Titulação da alanina 
 
Ponto Isoelétrico (pI): pH no qual a molécula não 
apresenta carga líquida. 
)pKpK(
2
1pI ji += 
Alanina 
Podem atuar como base (receptor de prótons) 
gradual de prótons. 
 
Hasselback: calcular a proporção entre as espécies doadoras e receptoras de 
Hasselbach 



− ]A
]HA
 
 
(pI): pH no qual a molécula não 
 
Hasselback: calcular a proporção entre as espécies doadoras e receptoras de 
Titulação Aspartato 
 
 
Titulação Lisina 
 
 
PEPTÍDIOS 
Dipeptídio: dois aminoácidos unidos por uma 
ligação amida substituída LIGAÇÃOPEPTÍDICA 
 
 
Tripeptídios 
Tetrapeptídios 
Oligopeptídios 
Polipeptídios: peso molecular menor que 10.000
Proteína: pesos moleculares maiores 
Curva de titulação de peptídios 
Peptídios biologicamente ativos 
Hormônios: 
Ocitocina, fator de liberação da tirotropina, tirotropina
Insulina e glucagon 
Venenos de cogumelos, como amanitina 
Analisador de aminoácidos 
Troca cátions (carregada negativamente)
Polipeptídios: peso molecular menor que 10.000 
Proteína: pesos moleculares maiores 
Curva de titulação de peptídios 
 
Peptídios biologicamente ativos 
Ocitocina, fator de liberação da tirotropina, tirotropina 
Venenos de cogumelos, como amanitina 
Troca cátions (carregada negativamente) 
 
Aspartato, treonina, serina, glutamato, prolina, glicina, alanina, cistina, valina, metionina, isoleucina, 
fenilalanina, tirosina, lisina, histidina, NH
Identificação: reação com ninidrina cololímetro 
Determinação da estrutura primária de uma proteína 
I- Quais aminoácidos? 
Proteína n aminoácidos livres
 
Problemas: 
Triptofano é destruído 
Gln e Asn Glu e Asp 
 
Hidrólise básica 
II- Qual é o aminoácido do terminal amino?
Reações com dinitrofluorbenzeno ou cloreto de dansila ou
Fenilisotiocianato Sequenciador de 
 
Consegue sequenciar até 20 aminoácidos 
III- Qual é o aminoácido do terminal carboxólico?
Reações com LiBH4 ou com carboxipeptidase (parar a hidrólise num tempo muito rápido)
IV- Quais são os aminoácidos intermediários
Fragmentação enzimática: endopepeptidases 
• tripsina: após Arg e Lys 
• quimiotripsina: após Phe, Tyre Trp 
• termolisina: antes Leu, Ile, Val
Fragmentação química: 
• brometo de cianogênio:após Met 
Sequenciamento de uma proteína:
• A 
Aspartato, treonina, serina, glutamato, prolina, glicina, alanina, cistina, valina, metionina, isoleucina, 
tirosina, lisina, histidina, NH4
+, arginina 
Identificação: reação com ninidrina cololímetro 
Determinação da estrutura primária de uma proteína 
Proteína n aminoácidos livres 
Gln e Asn Glu e Asp 
Qual é o aminoácido do terminal amino? 
Reações com dinitrofluorbenzeno ou cloreto de dansila ou 
Fenilisotiocianato Sequenciador de Edman 
Consegue sequenciar até 20 aminoácidos 
Qual é o aminoácido do terminal carboxólico? 
ou com carboxipeptidase (parar a hidrólise num tempo muito rápido)
Quais são os aminoácidos intermediários 
opepeptidases 
tripsina: após Arg e Lys 
quimiotripsina: após Phe, Tyr e Trp 
termolisina: antes Leu, Ile, Val 
brometo de cianogênio:após Met 
Sequenciamento de uma proteína: 
A U 
Aspartato, treonina, serina, glutamato, prolina, glicina, alanina, cistina, valina, metionina, isoleucina, 
ou com carboxipeptidase (parar a hidrólise num tempo muito rápido) 
• Tripsina: A-B-C-D-E-F 
G-H-I-J-K-L 
M-N-O-P-Q-R 
S-T-U 
• Quimiotripsina: R-S-T-U 
A-B-C-D 
E-F-G 
H-I-J-K-L-M-N-O-P-Q 
 
PROTEÍNAS 
Macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas, em que cada cadeia possui uma 
sequência característica de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
As proteínas possuem tamanhos variados: 
• Inibidor de proteinase III do melão possui 30 
• O citocromo c humano possui 104 aminoácidos; RNA polimerase do bacteriófago T7 (vírus de 
bactéria) possui 883 aminoácidos 
• Titina humana, uma proteína que ajuda a arranjar as fibras musculares, contém 26.926 
resíduos de aminoácidos. 
Funções biológicas: 
• Catálise(enzimas): tripsina, hexoquinase, ribonuclease; catalase, isocitrato liase 
• Transporte: hemoglobina, albumina sérica; 
• Proteção: Imunoglobulinas, trombina, venenos de cobra e insetos; 
• Armazenamento: Zeína, glicinina (soja), ovoalbumina; 
• Regulatórias: Insulina, glucagon; 
• Contráteis: Miosina, actina; 
 
• Estruturais: Colágeno, elastina, queratina; 
• Exóticas: adesivas (adesão celular), anticongelantes (peixes e alguns insetos) 
As proteínas podem ser: 
 Monoméricas: uma cadeia polipeptídica 
 Oligoméricas: mais de uma cadeia polipeptídica 
 Simples: somente aminoácidos 
 Conjugadas: presença de grupos prostéticos 
Grupo prostético 
Íon metálico (Cofator) ou componente orgânico que não aminoácido (Coenzima), que se liga 
covalentemente à proteína e é essencial para a sua atividade. 
Estrutura tridimensional das proteínas 
É a conformação assumida pela molécula proteica 
- Conformação nativa – 
Conformação: é o arranjo espacial dos átomos (alterações não envolvem quebras de ligações) 
A estrutura tridimensional: 
1. É determinada pela sequência de aminoácidos; 
2. É determinante da função da proteína; 
3. É única (ou quase) para cada proteína; 
4. As forças estabilizantes são interações não covalentes 
5. Várias estruturas definidas podem ser identificadas em seu interior. 
Quatro níveis estruturais 
Estrutura primária: ligações covalentes unindo resíduos de aminoácidos em uma cadeia 
polipeptídica. 
Estrutura secundária: arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a 
padrões estruturais. 
Estrutura terciária: descreve todos os aspectos de enovelamento tridimensional de um polipeptídio. 
Estrutura quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas. 
Estrutura primária 
Esqueleto covalente da molécula (ligações peptídicas e pontes dissulfeto).
A sequência de aminoácidos de uma proteína está fortemente lig
Proteínas Polimórficas: a sequência de aminoácidos pode variar de 20 a 30%, mantendo
Ligação peptídica 
Os Cα dos resíduos de aminoácidos adjacentes são separados por três ligações covalentes: 
Cα – C – N – Cα. 
Diagrama de Ramachandran 
Representa os valores permitidos para os ângulos 
Φ - ligação N-Cα 
ψ - ligação C α-C 
Por convenção são definidos como 
180o quando o polipeptídio estiver na 
sua conformação totalmente estendida 
e todos os grupos polipeptídios 
estejam no mesmo plano 
 
 
Esqueleto covalente da molécula (ligações peptídicas e pontes dissulfeto). 
A sequência de aminoácidos de uma proteína está fortemente ligada à sua função.
Proteínas Polimórficas: a sequência de aminoácidos pode variar de 20 a 30%, mantendo
dos resíduos de aminoácidos adjacentes são separados por três ligações covalentes: 
Representa os valores permitidos para os ângulos φ(phi) e ψ (psi) 
Por convenção são definidos como 
quando o polipeptídio estiver na 
sua conformação totalmente estendida 
e todos os grupos polipeptídios 
 Alanina 
 
ada à sua função. 
Proteínas Polimórficas: a sequência de aminoácidos pode variar de 20 a 30%, mantendo-se a função. 
dos resíduos de aminoácidos adjacentes são separados por três ligações covalentes: 
 
Ponte dissulfeto 
A cisteína possui um átomo de enxofre na extremidade de seu grupamento R. Dois enxofres, quando 
se aproximam, podem formar uma ponte de enxofre ou ponte dissulfeto. 
 
Exemplo da importância da estrutura primária: 
Anemia falciforme: hemoglobina contém 287 aminoácidos. A única diferença entre hemoglobina de 
um indivíduo normal e de um anemia falciforme é a substituição de uma valina por um ácido 
glutâmico. 
Determinação da seqüência de aminoácidos: 
● hidrólise em peptídeos menores; 
● degradação de Edmam; 
● ordenar os fragmentos. 
Uma sequência proteica pode ser deduzida a partir da sequência de nucleotídeo de seu gene no DNA 
Estrutura secundária: 
Arranjos regulares da sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica. 
Dois tipos comuns 
1. α-hélice 
2. Conformação β 
α-hélice 
Esqueleto peptídico enovelado ao redor de um eixo imaginário e os grupos R dos resíduos de 
aminoácidos projetando-se para fora. 
Cada passo da hélice: 3,6 resíduos de aminoácidos 
 
Torção da mão direita 
 
Estrutura predominante nas α-queratinas 
Estrutura estabilizada por ligações de hidrogênio: H ligado ao N de uma ligação peptídica e o O do 
quarto aminoácido do terminal amino daquela ligação peptídica 
Interações entre cadeias laterais de aminoácidos podem estabilizar ou desestabilizar as α-hélices. 
O volume e a forma de alguns aminoácidos também podem desestabilizar as α-hélices. 
Resíduo de prolina introduz torção nas α-hélices. Resíduos de glicina também são infrequentes em α-
hélice por possuir maior flexibilidade 
Aminoácidos carregados negativamente são freqüentemente 
encontrados no terminal amino do segmento helicoidal. 
 
 
Folha β 
O esqueleto da cadeia polipeptídica é estendido em ziguezague. 
As cadeias podem ser arranjadas lado a lado (Folhas β). 
Ligações de hidrogênio entre segmentos adjacentes. 
Os grupos R de aminoácidos adjacentes projetam-se em direções opostas 
Podem ser paralelas ou antiparalelas. 
Duas ou mais folhas β assentadas juntas grupos R dos resíduos de aminoácidos nas superfícies que se 
tocam devem ser pequenos. 
 
Dobra β 
 Elementos de conexão de dois segmentos 
adjacentes de uma folha β antiparalela. 
Dobra de 180º envolvendoquatro resíduos de 
aminoácidos. 
Glicina e Prolina freqüentemente ocorrem 
 
Estrutura terciária 
Arranjo tridimensional geral de todos os átomos em uma proteína. 
Interação de aminoácidos situados a longas distâncias na cadeia polipeptídica. 
Estruturas enoveladas e muito compactas, estabilizada por interações entre os grupos R: 
●Interações fracas: 
 -Interações hidrofóbicas 
 -Ligações de hidrogênio 
 -Interações iônicas 
 -Interações de van der Waals 
 ●Pontes dissulfeto 
As curvaturas na cadeia enovelada são definidas pelo número e localização de Pro, Thr, Ser e Gly. 
Cada proteína apresenta uma estrutura terciária que lhe é característica, ou seja, todas as 
mioglobinas da espécie humana, por exemplo, apresentam a mesma estrutura terciária. 
A estrutura terciária de uma proteína pode ser obtida pela utilização de dois métodos: difração de 
raio X e ressonância magnética nuclear. 
Cristalografia de Raio X 
Primeiramente é necessário obter o cristal desta proteína. Obtido o cristal, incide-se sobre ele 
radiação raio X. Os átomos da proteína recebem esta radiação, que se espalha produzindo o que se 
chama de padrão de difração de raio X. Com a ajuda de computadores e programas específicos estas 
impressões digitais são analisadas, chegando-se à estrutura final da proteína. 
 
 
 
 
 
 
 
Ressonância Magnética Nuclear 
Proteína em solução e não na forma 
cristalizada. A molécula é colocada sob um 
campo magnético muito forte, fazendo com 
que os núcleos dos átomos de H, C e N 
fiquem alinhados. Em seguida, são aplicados 
pulsos de radiofreqüência que são absorvidos 
pelos núcleos dos átomos presentes na 
molécula. Quando esses núcleos retornam ao 
seu estado basal, eles emitem 
radiofreqüências específicas que podem ser 
medidas. 
Estruturas supersecundárias ou motivos estruturais 
Associações de estruturas secundárias que se repetem no enovelamento das cadeias protéicas 
Mais comum é o motivo βαβ: Uma α-hélice entre duas folhas β paralelas. 
 
 
Motivo grampo β: Uma folha β antiparalela 
conectada por voltas relativamente firmes 
Motivo αα: duas α-hélices antipararelas e sucessivas acondicionando-se uma contra a outra 
Motivo chave-grega: um grampo β é dobrado 
sobre si para formar uma folha β antiparalela de 
quatro fitas 
 
Domínios estruturais 
Unidade estrutural distinta no interior de uma 
cadeia polipeptídica 
Unidades globulares estáveis em uma mesma 
cadeia polipeptídica 
Formados por associações de motivos e de estruturas secundárias adicionais. 
 Grupos de motivos podem ser combinar para formar a estrutura terciária de um domínio, que é 
chamado de padrão de dobramento. 
 O número de padrões de dobramento possíveis poderia parecer ilimitado, mas, ao se comparar as 
estruturas protéicas, a maioria possui padrões de dobramento que também ocorrem em proteínas 
não relacionadas. 
●Domínios α: contém somente α-hélices. É o padrão de drobamento da globina 
●Domínios β: Ex: barril β 
 
 
 
 
●Domínios α/β: uma folha β central é ladeada por α-hélices. 10 % das estruturas de enzimas 
conhecidas contêm um barril α/β. 
Estrutura quaternária 
 Arranjo espacial das subunidades polipeptídicas em uma proteína constituída por mais de
cadeia polipeptídica. 
 Uma proteína com multissubunidades pode ser constituída por cadeias polipeptídicas idênticas ou 
diferentes. 
 É estabilizada pelas mesmas interações que aparecem na estrutura terciária, exceto pontes 
dissulfeto. 
Ex: Hemoglobina (quatro cadeias: duas cadeias α e 
duas cadeias β) 
 
 
Proteínas Fibrosas e Proteínas Globulares
Proteínas fibrosas: são insolúveis e possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou 
folhas. Adaptadas para função estrutural: suporte, 
Proteínas globulares: solúveis e possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica ou 
globular. Frequentemente contêm vários tipos de estrutura secundária. 
Proteínas fibrosas 
-Função estrutural: suporte, forma e 
-Insolúveis em água; 
-Formam complexos supramoleculares, com cadeias arranjadas em filamentos ou folhas. 
α-queratina 
- Encontradas em mamíferos: cabelo, lã, unhas, 
penas, espinhos, chifres, casco e a maior 
parte da camada externa da pelo
- α-hélice (sentido da mão direita);
- duas hélices formam uma espiral supertorcida 
(sentido da mão esquerda); 
- Função de resistência e proteção;
- Rica em aminoácidos hidrofóbicos: Ala, Val, 
Leu, Ile, Met, Phe; 
- Muitas espirais: filamento do cabelo;
Arranjo espacial das subunidades polipeptídicas em uma proteína constituída por mais de
Uma proteína com multissubunidades pode ser constituída por cadeias polipeptídicas idênticas ou 
É estabilizada pelas mesmas interações que aparecem na estrutura terciária, exceto pontes 
Hemoglobina (quatro cadeias: duas cadeias α e 
Proteínas Fibrosas e Proteínas Globulares 
Proteínas fibrosas: são insolúveis e possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou 
folhas. Adaptadas para função estrutural: suporte, forma e proteção externa. 
Proteínas globulares: solúveis e possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica ou 
globular. Frequentemente contêm vários tipos de estrutura secundária. 
Função estrutural: suporte, forma e proteção externa; 
Formam complexos supramoleculares, com cadeias arranjadas em filamentos ou folhas. 
Encontradas em mamíferos: cabelo, lã, unhas, 
penas, espinhos, chifres, casco e a maior 
parte da camada externa da pelo; 
hélice (sentido da mão direita); 
duas hélices formam uma espiral supertorcida 
Função de resistência e proteção; 
Rica em aminoácidos hidrofóbicos: Ala, Val, 
Muitas espirais: filamento do cabelo; 
Arranjo espacial das subunidades polipeptídicas em uma proteína constituída por mais de uma 
Uma proteína com multissubunidades pode ser constituída por cadeias polipeptídicas idênticas ou 
É estabilizada pelas mesmas interações que aparecem na estrutura terciária, exceto pontes 
Proteínas fibrosas: são insolúveis e possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou 
Proteínas globulares: solúveis e possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica ou 
Formam complexos supramoleculares, com cadeias arranjadas em filamentos ou folhas. 
- Pontes dissulfeto entre as cadeias: aumentam a resistência 
Colágeno: 
- Função de resistência à tensão 
- Tecido conjuntivo: tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos, córnea do olho 
- Estrutura secundária: hélice de sentido da mão esquerda; 
- Três cadeias polipeptídicas formam uma espiral (sentido da mão direita); 
 
 
 
 
 
 
- Tipicamente contém: 35 % de Gly, 11 % de Ala e 21 % de Pro ou 4-hidroxiprolina; 
- Unidade tripeptídica repetida Gly- X- Y, na qual X é freqüentemente prolina e Y é 4-hidroxiprolina; 
- Ligações cruzadas não usuais envolvendo lisina, 5-hidroxilisina ou histidina; 
- Acúmulo de ligações cruzadas envelhecimento do tecido conjuntivo; 
- Gelatina: derivada do colágeno, baixo valor nutricional. 
 
 
Fibroína da seda 
- insetos e aranhas; 
- conformação β; 
- rica em resíduos de Ala e Gly;
- não se estica, mas é flexível. 
Proteínas globulares 
- Solúveis e com cadeias peptídicas, no geral, com 
vários segmentos de estrutura secundária (
hélices, folhas β); 
- densidade de empacotamento semelhante a cristais 
moleculares; 
- Cadeias laterais dos aminoácidos distribuídos 
de acordo com a polaridade:
● resíduos apolares: interior das proteínas;
● resíduos polares carregados: na superfície da proteína, em sua maior parte. Quando no interior, 
geralmente estão associados a uma funçãoespecial, como ligação de íons metálicos;
● resíduos polares não carregados: superfície e interior (ligações de hidrog
Solubilidade das proteínas 
Concentração de sal 
 
 
 
- pH: altera as cargas das proteínas
- Ponto isoelétrico de uma proteína: carga 
líquida igual a zero. Interações com meio 
aquoso são minimizadas. Diminui a 
solubilidade. 
 
 
 
 
rica em resíduos de Ala e Gly; 
Solúveis e com cadeias peptídicas, no geral, com 
vários segmentos de estrutura secundária (α-
densidade de empacotamento semelhante a cristais 
Cadeias laterais dos aminoácidos distribuídos 
de acordo com a polaridade: 
resíduos apolares: interior das proteínas; 
resíduos polares carregados: na superfície da proteína, em sua maior parte. Quando no interior, 
geralmente estão associados a uma função especial, como ligação de íons metálicos;
resíduos polares não carregados: superfície e interior (ligações de hidrogênio entre eles)
pH: altera as cargas das proteínas 
Ponto isoelétrico de uma proteína: carga 
líquida igual a zero. Interações com meio 
aquoso são minimizadas. Diminui a 
resíduos polares carregados: na superfície da proteína, em sua maior parte. Quando no interior, 
geralmente estão associados a uma função especial, como ligação de íons metálicos; 
ênio entre eles). 
Desnaturação e enovelamento 
- Função em ambientes celulares particulares. 
- Condições diferentes resultam em alterações estruturais da proteína. 
- Desnaturação: perda da estrutura tridimensional, suficiente para causar a perda de sua função. 
Exemplos de agentes desnaturantes: 
● calor: afeta as interações fracas; 
● alteração do pH: alteram carga líquida da proteína; 
● solventes orgânicos; 
● uréia; rompem interações hidrofóbicas 
● detergentes. 
Renaturação 
A estrutura terciária é determinada pela sequência de aminoácidos. Certas proteínas desnaturadas 
recuperam sua estrutura nativa se retornadas às condições na qual a conformação nativa é estável 
(retirada das condições desnaturantes). 
 
 
 
Enovelamento de proteínas 
- Vários modelos possíveis: 
● Processo hierárquico: estrutura secundária, estruturas supersecundárias, domínios e peptídeo 
inteiro enovelado. 
● Colapso espontâneo, mediado por interações hidrofóbicas. 
Proteínas envolvidas no enovelamento de proteínas: 
- Chaperonas moleculares: 
● Hsp 70: células estressadas por temperaturas elevadas; 
● Chaperoninas: proteínas celulares que não se enovelam espontâneamente. 
- Proteína dissulfeto isomerase: troca interna das pontes dissulfeto. 
- Peptídeo prolil cis-trans isomerase: Interconversão dos isômeros cis e trans dos peptídeo com 
ligações prolina. 
Trabalhando com as proteínas 
As proteínas são separadas e purificadas beneficiando-se das diferenças nas suas propriedades. As 
proteínas podem ser eletivamente precipitadas pela adição de certos sais. Uma grande variedade de 
procedimentos cromatográficos faz uso das diferenças em tamanho, afinidade de ligação, cargas e 
outras propriedades. Essas incluem troca iônica, exclusão pelo tamanho, afinidade e cromatografia 
líquida de alto desempenho. 
Cromatografia Cromatografia de troca iônica 
 
 
 
 
 
Cromatografia de exclusão molecular Cromatografia de afinidade 
 
 
A eletroforese separa as proteínas na base da massa ou da carga. A eletroforese em gel de SDS e a 
focalização isoelétrica podem ser usadas separadamente Ou em combinação para maior resolução. 
Eletroforese 
 
Focalização isoelétrica 
 
Eletroforese bidimensional 
 
 
 
 
 
 
 
Todos os procedimentos de purificação requerem um método para quantificar ou ensaiar a proteína 
de interesse na presença de outras proteínas. A purificação pode ser monitorada ensaiando a 
atividade específica 
1) Consultando a tabela de valores de pKa, responda: 
a) Qual é a estrutura predominante do pentapeptídeo Trp-Val-Glu-Gln em pH 7,00 ? 
b) Qual é o nome do peptídeo ? 
c) Qual é o nome do resíduo Carboxi Terminal (CT) e do Amino Terminal (NT) ? 
d) Classifique os grupos R quanto a polaridade em pH 7,00. 
e) Circule os grupos do peptídeo que podem ser protonados ou desprotonados e escreva os valores 
doa seus respectivos pKs. 
f) Esboce o gráfico da titulação (pH x nº de H+ liberados) do peptídeo, a partir do pH 1,00. 
g) Em que pH o grupo alfa-amino da metade das moléculas do peptídeo está ionizado? 
h) Em que pH o grupo alfa-carboxílico da metade das moléculas do peptídeo está ionizado? 
i) Em que pH o grupo R da metade das moléculas do peptídeo está ionizado? 
j) Em que pH o grupo alfa-carboxílico do peptídeo está completamente titulado ( primeiro ponto de 
equivalência)? 
k) Em que pH o grupo R do peptídeo está completamente titulado ( segundo ponto de 
equivalência)? 
l) Dê a carga líquida do peptídeo em pH : 1,00; 2,17; 4,25; 9,39. 
m) Qual é o valor do ponto Isoelétrico ( pI) do peptídeo ? O que esse valor significa? 
n) Quais são os valores de pHs que o peptídeo apresenta maior capacidade tamponante? 
 
2 ) A proteína insulina consiste de dois polipeptídeos chamados de cadeia A e B. As insulinas de 
diferentes organismos já foram isoladas e sequenciadas. As insulinas dos seres humanos e dos patos 
têm a mesma seqüência de aminoácidos, com exceção de seis resíduos de aminoácidos, como 
mostrado a seguir. O pI da insulina humana é maior ou menor que o pI da insulina do pato? 
 Resíduo de Aminoácidos 
 A8 A9 A10 B1 B2 B27 
Humano Tyr Ser Ile Phe Val Thr 
Pato Glu Asn Pro Ala Ala Ser 
 
 
3) Quanto à estrutura tridimensional de proteínas: 
a) Diferenciar estruturas primária, secundária, terciária e quaternária; 
b) Quais as ligações e interações que as mantêm ? 
c) Quais os principais tipos de estruturas secundárias ? Diferenciá-las. 
d) Por que nem todos segmento peptídico pode se dobrar na forma de uma α-hélice estável ? 
e) Como são as estruturas do colágeno e da elastina ? 
f) Que diferenças existem entre proteínas fibrosas e globulares ? Exemplificar. 
 
4) Você concorda com as seguintes afirmativas? Caso discorde, reescrevê-las justificando as 
mudanças: 
a) Nas proteínas, encontramos somente os elementos C, H, N e O. 
b) As proteínas são formadas por seqüências de aminoácidos ligados por ligações glicosídicas, que 
podem ser α (1→4) e α (1→6). 
c) Proteínas são macromoléculas formadas exclusivamente por aminoácidos. 
d) Cada proteína tem sua massa molecular definida, no geral superior a 10.000 Da. 
e) A estrutura terciária de uma mesma proteína pode apresentar vários segmentos em α-hélice, 
folhas β-pregueada e aleatórios, dependendo da estrutura primária. 
f) A curva-beta é um tipo de estrutura secundária de proteínas, que geralmente ocorre no interior 
da estrutura tridimensional das moléculas. 
g) Em cada tipo de proteína, a cadeia polipeptídica é enrolada em uma conformação tridimensional 
específica, o que é indispensável para sua função biológica específica ou atividade. 
h) As proteínas, apesar das inúmeras funções, não podem ser usadas para produção de energia. 
i) A desnaturação não afeta a atividade biológica das proteínas.